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glicina




quimotripsina
Quimotripsina
-cataliza hidrólise de ligações
peptídicas
“lisina”
(lys)
(L)
Os átomos envolvidos na ligação peptídica se-encontram
no mesmo plano: ω=180o (trans) ou 0o (cis)




 Os ângulos φ (phi) e ψ (psi) tem “livre” rotação
Algumas combinações dos ângulos
φ (phi) e ψ (psi) não são
permitidas.




                                  Colisões estéricas
                                  não-favoráveis
DIAGRAM DE RAMACHANDRAN
Alfa-Hélice
Alfa-hélice
-groupos R
situados por
fora da hélice
Folha Beta (beta sheet)
Folha Beta (beta sheet)
Notar ligação de hidrogênio entre os grupos peptídicos do 1o e 4o
Resíduo. É comum encontrar Pro e Gly nestas estruturas.
Valores de phi e psi para todos os aminoácidos (menos gly) para
piruvato quinase de coelho.
Probabilidades relativas para encontrar um tipo de aminoácido numa
determinada estrutura secundária
Estrutura de queratina de cabelo.
Quero um permanente tipo Vera Loyola!




                        calor
Colágeno: um triplo-hélice de cadeias com 3 aminoácidos por volta,
helicoidal com sentido de mão esquerda, e super-helicoidal com sentido
de mão direita. Composição: 35% gly, 11% ala, 21% pro ou hidroxi-pro.
Com repetições gly-X-pro ou gly-X-hidroxi-pro
Colágeno: componente de tecido conectivo (tendão, cartilagem,
matriz orgânica de osso)
Estrutura de fibroina de seda: estrutura folha beta antiparalela
rica em ala e gly.
Formação de seda nas “espineretes” da aranha.
Dimensões de albumina sérica humana (585 aminoácidos, 64500 kDa)
Estrutura de mioglobina de baleia, uma proteína globular típica




                                              Topografia
                                              de superfície




 Fita (azul = Hφ)                     modelo “space-filling”
O grupo heme
(anel de protoporfirina
E um ion de Fe2+/3+)
Determinação de estruturas de proteínas de alta resolução:
Cristalografia por raios-X
Determinação de estruturas de proteínas de alta resolução:
R.M.N. = resonância magnética nuclear.
Proteínas tem flexibilidade conformacional
Domínios estruturais na proteína troponina C do músculo esquelético
Dessoxihemoglobina
Dessoxihemoglobina
Estrutura Quartenária de Próteínas
Capsídeo de poliovirus (simetria icosahedral), 30 nm diametro
Tobacco mosaic virus (300 nm x 18 nm), simetria helicoidal
Desnaturação de proteínas
Enovelamento
Espontâneo
de Proteínas
Chaperona molecular (GroEL)
O grupo heme   mioglobina
O grupo heme

Modelo “space-filling”
Coordenação octahedral
do Fe2+
em mioglobina (Mb)
e hemoglobina (Hb)
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em mioglobina (Mb)
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mioglobina
histidina distal




       histidina proximal
Estado T da hemoglobina
Pares iônicas que estabilizam o estado T da hemoglobina
Pares iônicas que estabilizam o estado T da hemoglobina
dessoxiHb + BPG = estado T
dessoxiHb = estado T
oxiHb = HbO2 = estado R
Eritrócitos normais
Eritrócitos humanos de forma foice (e outras) encontrados em
Anemia falciforme
Mutação Glu6  Val
na cadeia beta
O sarcômero
              relaxado




Depois de contração “isotônica”
- sarcômero fica menor (mais curta)
- comprimento da banda A fica igual
- banda I fica menor
- aumenta a zona de superposição na banda A
Filamento fino
(actina)




Filamento grosso
(miosina)
MIOSINA
-uma proteína hexamérica
(HL1L2)2
Cadeia
                pesada




Cadeias leves
                         Sitio para ligar    Sitio para
                         ATP                 ligar
                                             actina
                  Domínio motor da miosina
                  -liga e hidrolisa ATP
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