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Historique :
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Les Classes des SODs :
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La SOD à Cu/Zn est majoritaire chez les eucaryotes, rare
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La SOD à cuivre et à zinc :
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La SOD à Mn apparait uniquement en mitochondrie et en
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SOD et longévité
Pendant plus de 15 ans, les recherches se sont concentrées sur le rôle de
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SOD et arthrite
L'inflammation, à l'origine de toutes les formes d'arthrite est reliée au
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SOD et cerveau
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Bibliographie
1- Beauchamp, C., and Fridovich, I. (1971). Superoxide dismutase:
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5- Cobbs, C.S., Levi, D.S., Aldape, K., and Israel, M.A. (1996). Manganese
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Afin d’éviter l’accumulation des EAO a l’origine d’effets délétères, chaque cellule de l’organisme possède des protéines enzymatiques et non enzymatiques, ainsi que des molécules d’origine alimentaire et métabolique qui les éliminent. La Super oxyde dismutase constitue la 1ere barrière de cette défense antioxydante. Leur activité et leur localisation dans la cellule sont complémentaires et assurent l’élimination des anions super oxydés et du peroxyde d’hydrogène dans tous les compartiments intracellulaires.

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Les superoxydes dismutases et leur rôle dans le stress oxydatif

  1. 1. République algérienne démocratique et populaire Ministère de l’enseignement supérieur et de la recherche scientifique Université Dr Moulay Tahar à Saida Faculté de Science et de la Technologie Département de la biologie Spécialité de Biochimie et Physiologie cellulaire, Master I Biologie moléculaire des mécanismes de défenses des végétaux Les superoxydes dismutases et leur rôle dans le stress oxydatif Un exposé de : Sous l’encadrement de : Sidi Mohamed Dah Ahmed Salem Bouhe Melle Chikhi
  2. 2. Définition : Afin d’éviter l’accumulation des EAO a l’origine d’effets délétères, chaque cellule de l’organisme possède des protéines enzymatiques et non enzymatiques, ainsi que des molécules d’origine alimentaire et métabolique qui les éliminent. La Super oxyde dismutase constitue la 1ere barrière de cette défense antioxydante. Leur activité et leur localisation dans la cellule sont complémentaires et assurent l’élimination des anions super oxydés et du peroxyde d’hydrogène dans tous les compartiments intracellulaires. Les SOD catalysent la dismutation de l’O2- en H2O2 selon la réaction suivante : [Fridovich -1997]
  3. 3. Historique : En 1969, Joe Mc.Cord, travaillant sur une thèse sous la direction du Pr Irwin Fridovitch, découvre une enzyme à cuivre, la superoxyde dismutase. C'était la première fois qu'une hypothèse sérieuse de la toxicité de l'oxygène pour certains organismes était apportée. Selon Fridovich, la production d'ions superoxydes qui accompagne inévitablement la respiration cellulaire est toxique les organismes anaérobies En 1991, La SOD d’origine bovine a été brusquement retirée du marché à cause des risques d'encéphalite spongiforme bovine. Peu après la SOD extraite du melon est disponible en suppléments nutritionnels. Pour neutraliser ses méfaits, la cellule a développé des systèmes de défense antioxydants; les métalloprotéines de la famille des superoxydes dismutases (SOD) couplée à l'action de la catalase et de la glutathion peroxydase.
  4. 4. Les Classes des SODs : Elles existent sous trois formes différant par leur métal cofacteur et par leur localisation : Que l'on trouve dans le cytosol et au niveau des liquides extracellulaires. Appelée aussi SOD1 elle est nucléaire et peroxysomique. C’est une protéine dimerique d’environ 36 kDa. Seul l’atome du cuivre sous forme Cu2+ participe a l’activité catalytique de l’enzyme, le zinc assure la stabilité de l’enzyme. Strictement mitochondriale, appelée aussi SOD2. Elle possède une forme tétramérique et largement impliquée dans la prolifération des cellules tumorales et dans la résistance aux traitements anti cancéreux . Mitochondriale lui aussi. Présente en grandie partie chez les procaryotes, elle joue un rôle crucial pour protéger leur système de vie aérobique.
  5. 5. La SOD à cuivre et à zinc : La SOD à Cu/Zn est majoritaire chez les eucaryotes, rare chez les procaryotes (à l’exception de certaines bactéries : Caulobacter crescentus ,photobacterium leiognathi ) L’enzyme SOD Cu/Zn existe sous deux formes également au niveau des plantes : Une première forme homodimérique, constituée d’un groupement cytoplasmique lié avec un groupement periplasmique Une 2ème forme à l’inverse, homotetramérique comprenant deux sous unités, chloroplastique et extracellulaire. La SOD à Cu/Zn la plus connue est l’EC-SOD (SOD tétramérique extracellulaire), trouvée exclusivement chez les mammifères ,c’est une glycoprotéine à structure unique. Elle est localisée spécifiquement à la matrice interstitielle des tissus, encrée dans d’autre cas dedans le glycocalyx de cellules épidermiques. L’endommagement du gène, qui exprime l’EC-SOD, sur des cellules embryonnaires d’un rat , a montré que cet animal pourra vivre sans anomalie ni même induction d’autres enzymes impliqués dans le stress oxydatif au cours de 14 mois après sa naissance .
  6. 6. La SOD à cuivre et à zinc : La localisation des SODs Cu/Zn est à la fois au niveau de Chloroplaste et de Cytosol. Un test comparatif basé sur le séquençage des acides aminés a montré une grande ressemblance entre les SODs.Chl et les SODs.cyto de l’ordre de 68% . Les résultats de certaines études effectuées par immunofluorescence des anticorps dorés sur des SODs Cu/Zn.chl et des SODs Cu/Zn.cyto extraites de l’épinard ont montrées que : La SOD Cu/Zn.chl est soluble, ayant comme site principal le stroma juste en face des membranes thylakoides. La SOD Cu/Zn.cyto est plutôt localisée au niveau du noyau (lignification) et de l’apoplaste (protection contre les mutations).
  7. 7. La SOD à manganèse : La SOD à Mn apparait uniquement en mitochondrie et en peroxysomes. Similaire dans sa structure primaire, secondaire et même tertiaire avec la SOD à fer, mais elle est incapable d’assumer la même fonction que lui et vice versa. C’est une enzyme qui ne pourrait pas être inhibée par le cyanure de potassium ou inactivée par le H2O2 . En Outre elle existe chez les deux mondes procaryote et eucaryote. Les expériences ont reporté l’existence de multiples processus de transcription des SODs à Mn dans le tissu humain ,originaires d’un même gène, mais apparemment résultants de polyadénylation alternative ou des mécanismes d’épissage différents. Cette enzyme a été trouvée dans les mitochondrie (de Mais, du petit pois et d’épinard) et largement dispersée dans la membrane thylakoide des algues vertes et de cyanobactéries.
  8. 8. la SOD à fer : Une enzyme présente à la fois chez les eucaryotes comme chez les procaryotes. La SOD peut être inactivée facilement par le H2O2 mais très résistante au cyanure de potassium (KCN). Chez toutes les plantes examinées jusqu’à présent, la chloroplaste était citée comme le site principal er unique pour la SOD à fer. Nouvellement une immunofluorescence de pointe, appliquée aux feuilles de nénuphar a confirmée cette hypothèse. L’absence des SODs à Fe chez les animaux nous laisse établir le postulat que, le gène à l’origine de cette enzyme, il s’était apparu dans les plastids puis au cours l’évolution il se transformait au génome nucléaire. Des études considérables ont été réalisé sur les populations des SODs provenant du riz et du mais sans pour autant y mettre en évidence la présence des SODs à Fe.
  9. 9. la SOD à fer : On compte deux groupes distincts des SODs à fer : Le premier groupe, un homodimer formé de deux sous-unités identiques, de protéines à 20 kDa, et de 1-2 atomes de fer au site actif. Ce type des SODs à Fe est isolé essentiellement de : -Escherichia Coli -Aérobie facultative Le deuxième groupe, abondant chez les plantes supérieurs, c’est un tétramère de quatre sous-unités semblables avec un seul atome de fer au site catalytique. Les protéines de ce groupement, ont été isolé à partir trois procaryotes (tuberculosis, acisophilum et bryantii) et un seul eucaryote (pyriformis).
  10. 10. SOD et longévité Pendant plus de 15 ans, les recherches se sont concentrées sur le rôle de la SOD dans le vieillissement. Les recherches : 1ère recherche : 2ème recherche : Sur des formes de vie simples drosophile Suppression SOD Longévité de 60 à 10 jours SOD catalase la longévité est augmentée de 50 %
  11. 11. SOD et arthrite L'inflammation, à l'origine de toutes les formes d'arthrite est reliée au stress oxydatif. Les cellules phagocytaires détruisent Production des radicaux superoxydés Destruction des tissus cellulaires Et des tissus sensibles des articulations ou de cartilage Destruction et gonflement Excès Une nouvelle réponse immunitaire entame Les articulations des patients souffrant d'arthrite sont donc pris dans un cercle vicieux entre production de radicaux libres, enflures et lésions cellulaires.
  12. 12. SOD et arthrite Un certain nombre d'études se sont tournées vers la SOD comme traitement fondé de l'arthrite. En capturant les radicaux libres, la SOD pourrait ralentir le développement et la progression voire même prévenir certaines formes d'arthrites. Dans cette étude, les patients ont reçu pendant huit semaines une injection de SOD deux fois par semaine. Après le traitement, ils ont ressenti des améliorations très importantes. polyarthrite rhumatoïde 36 patients avec de l'arthrite. Comparaison des effets de SOD à ceux d'un anti- inflammatoire non-stéroïdien. Une injection toutes les deux semaines pendant six semaines et en un suivi de six mois. Les améliorations à long terme ont été significativement plus importantes avec la SOD
  13. 13. SOD et immunité La plupart des travaux de recherches sont centrés sur le VIH et les antioxydants. 86 patients dont 46 VIH positifs ont été examinés. Tous les patients VIH positifs avaient des niveaux plus élevés de SOD. L'excès de superoxyde contribuait à endommager les cellules saines et à la prolifération du virus. des chercheurs ont ajouté de la SOD à des globules blancs infectés de patients avec le VIH. La SOD ralentissait la diffusion du VIH à travers les cellules infectées
  14. 14. SOD et cerveau Les lésions radicalaires semblent jouer un rôle particulièrement important dans l'apparition et le développement de maladies neurologiques dégénérescentes. La SOD pourrait ralentir la progression et même prévenir l'apparition de troubles neurologiques incluant : ‘Alzheimer Parkinson sclérose amyotrophique l'addition de SOD réduit significativement la mort cellulaire en cas de circulation réduite. Les chercheurs : ‘’ Une supplémentation pourrait prévenir la mort non nécessaire de cellules cérébrales ou nerveuses.’’
  15. 15. Bibliographie 1- Beauchamp, C., and Fridovich, I. (1971). Superoxide dismutase: improved assays and an assay applicable to acrylamide gels. Anal Biochem 44, 276-287. 2- Carriere, A., Galinier, A, Fernandez, Y., Carmona, MC., Penicaud, L., and Casteilla, L. (2006). Les especes actives de l’oxygene : le yin et le yang de la mitochondrie (Physiological and physiopathological consequences of mitochondrial reactive oxygen species). Médecine Science 22 : 1. 3- Chuang, T.C., Liu, J.Y., Lin, C.T., Tang, Y.T., Yeh, M.H., Chang, S.C., Li, J.W., and Kao, M.C. (2007). Human manganese superoxide dismutase suppresses HER2/neu-mediated breast cancer malignancy. FEBS Lett 581, 4443-4449. 4- Church, S.L., Grant, J.W., Ridnour, L.A., Oberley, L.W., Swanson, P.E., Meltzer, P.S., and Trent, J.M. (1993). Increased manganese superoxide dismutase expression suppresses the malignant phenotype of human melanoma cells. Proc Natl Acad Sci U S A 90, 3113-3117.
  16. 16. Bibliographie 5- Cobbs, C.S., Levi, D.S., Aldape, K., and Israel, M.A. (1996). Manganese superoxide dismutase expression in human central nervous system tumors. Cancer Res 56, 3192-3195. 6- Connor, K.M., Hempel, N., Nelson, K.K., Dabiri, G., Gamarra, A., Belarmino, J., Van De Water, L., Mian, B.M., and Melendez, J.A. (2007). Manganese superoxide dismutase enhances the invasive and migratory activity of tumor cells. Cancer Res 67, 10260-10267. 7- Darville, M.I., Ho, Y.S., and Eizirik, D.L. (2000). NF-kappaB is required for cytokine-induced manganese superoxide dismutase expression in insulin- producing cells. Endocrinology 141, 153-162. 8- Das, K.C., Guo, X.L., and White, C.W. (1998). Protein kinase Cdelta- dependent induction of manganese superoxide dismutase gene expression by microtubule-active anticancer drugs. J Biol Chem 273, 34639-34645.

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