12. Propiedades y acuerdos asociados a los aminoácidos comunes
valores de pKa
pK1 pK2 pKR Índice de Frecuencia en las
Aminoácido Abreviaturas Mm (- COOH) (-NH3 ) (grupo R) pI hidropatía* proteínas (%)
No Polares
R-alifáticos
Glicina Gly G 75 2.34 9.60 5.97 -0.4 7.2
Alanina Ala A 89 2.34 9.69 6.01 1.8 7.8
Valina Val V 117 2.32 9.62 5.97 4.2 6.6
Leucina Leu L 131 2.36 9.60 5.98 3.8 9.1
Isoleucina Ile I 131 2.36 9.68 6.02 4.5 5.3
Metionina Met M 149 2.28 9.21 5.74 1.9 2.3
R-aromáticos
Fenilalanina Phe F 165 1.83 9.13 5.48 2.8 3.9
Tirosina Tyr Y 181 2.20 9.11 10.07 5.66 -1.3 3.2
Triptófano Trp W 204 2.38 9.39 5.89 -0.9 1.4
Polares
R-sin carga
Serina Ser S 105 2.21 9.15 5.68 -0.8 6.8
Prolina Pro P 115 1.99 10.96 6.48 1.6 5.2
Treonina Thr T 119 2.11 9.62 5.87 -0.7 5.9
Cisteína Cys C 121 1.96 10.28 8.18 5.07 2.5 1.9
Asparagina Asn N 132 2.02 8.60 5.41 -3.5 4.3
Glutamina Gln Q 146 2.17 9.13 5.65 -3.5 4.2
R- carga +
Lisina Lys K 146 2.18 8.95 10.53 9.74 -3.9 5.9
Histidina Hys H 155 1.82 9.17 6.00 7.59 -3.2 2.3
Arginina Arg R 174 2.17 9.04 12.48 10.76 -4.5 5.1
R-carga –
Aspartato Asp D 133 1.88 9.60 3.65 2.77 -3.5 5.3
Glutamato Glu E 147 2.19 9.67 4.25 3.22 -3.5 6.3
Tabla 5-1
Escala que combina la hidrofobia e hidrofilia de los grupos-R; mide el comportamiento que sigue un aminoácido en un entorno acuoso
(valores -), o hidrofóbico (valores+). Ver Capítulo 12. De Kyte, J. & Doolittle, R.F. (1982) J. Mol. Biol. 157, 105-132.
Recuento de la frecuencia de aparición hecha sobre un total de 1150 proteínas. De Doolittle, R.F. (1989) Redundancies in protein
sequences. En Prediction of Protein Structure and the Principles of Protein Conformation (Fasman, G.D.,ed) Plenum Press, N.Y, pp 599-623
Aminoácidos esenciales para adultos + Histidina para lactantes
+
13. Glicina ValinaAlanina
Leucina Metionina Isoleucina
Serina Treonina Cisteína Arginina
AsparaginaProlina Aspartato GlutamatoGlutamina
Lisina Histidina
TriptófanoTirosinaFenilalanina
No Polares, grupos-R alifáticos
Polares, grupos-R sin carga
grupos-R aromáticos
grupos-R con carga +
grupos-R con carga -
14. No Polares, grupo-R alifáticos
Glicina ValinaAlanina
Metionina IsoleucinaLeucina
25. En medio básico se comporta como un ácido,
el grupo amino libera protones, con lo que queda
cargado negativamente
+NH3
HC
COO
-
R
NH2
HC
COO-
R
H+
OH-
+
28. Características del enlace peptídico
- Es un enlace covalente más corto que otros enlaces C-N
- Esto lo dota de un carácter de doble enlace, y le confiere
rigidez impidiendo que gire libremente.
- Los cuatro átomos (C=O y N-H) se hallan sobre un mismo
plano, con distancias y ángulos fijo. Estructura de láminas
unidas por los vértices pudiendo girar sobre él. C-C y N-C.
30. Tri, tetra, … péptidos
Ser Gly
Tyr
Ala
Leu
Oligopéptidos: menos de 50 residuos
Polipéptidos: 50 o más residuos.
31. Péptidos y oligopéptidos más importantes
-Función hormonal:
-Oxitocina: neuropéptido,contracciones del útero, nonapéptido.
-Arginina vasopresina: hipotálamo, regula control osmótico
de agua por el riñón, nonapéptido.
-Insulina: islotes de Langerhans pancreáticos, regula glucosa
en sangre retirándola hacia la glucogenogénesis o la glucólisis.
51 residuos.
- Glucagón: islotes de Langerhans, aumenta niveles de
glucosa en sangre. 29 residuos.
-Función Transportadora:
-Glutatión: antioxidante celular y transportador de Aa al exterior
de la célula. 3 residuos.
-Función Antibiótica:
-Gramicidina-S y Valinomicina: potencia el paso de iones por las membranas
biológicas. Decapéptidos.
32. Datos moleculares de algunas proteínas
Peso Número de Número de cadenas
Proteína molecular residuos polipeptídicas
Citocromo c (humana) 13.000 104 1
Ribonucleasa A (páncreas bovino) 13.700 124 1
Lisozima (clara de huevo) 13.930 129 1
Mioglobina (corazón equino) 16.890 153 1
Quimotripsina (páncreas bovino) 21.600 241 3
Quimotripsinógeno (bovino) 22.000 245 1
Hemoglobina (humana) 64.500 574 4
Seroalbúmina (humana) 68.500 609 1
Hexoquinasa (levadura) 102.000 972 2
ARN Polimerasa (E.coli) 450.000 4.158 5
Apolipoproteína B (humana) 513.000 4.536 1
Glutamina sintetasa (E. coli) 619.000 5.628 12
Tabla 5-2
33. Niveles estructurales en las proteínas
Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos
Estructura secundaria: Plegamiento básico de la cadena
debido a enlaces de hidrógeno entre grupos -CO- y -NH-
de la unión peptídica: hélices, láminas y giros
Estructura terciaria: Estructura tridimensional de la proteína
Estructura cuaternaria: Asociación de distintas subunidades,
siendo cada una un polipéptido.
35. Secuencia de
aminoácidos (proteína)
Secuencia de ADN
(gen)
Gln – Tyr – Pro – Thr – Ile – Trp
CAG TAT CCT ACG ATT TGG
Primaria
Con los 20 aminoácidos pueden formarse 20n polipéptidos
39. 1,5 Å
(2,9 Å en
colágeno)
α -hélice
Cadena
polipeptídica
enrrollada en
forma de
espiral gracias
al giro del
carbono α de
cada
aminoácido.
La estructura
se estabiliza por
los enlaces de
hidrógeno
intracatenarios
formados entre
el grupo –NH
de un enlace
peptídico y el
grupo –C=O
del cuarto
aminoácido que
lo sigue.
40.
41.
42.
43. Conformación β o Lámina plegada Puentes de hidrógeno
intercatenarios
44.
45. Estructura Secundaria y Propiedades de la Proteínas fibrosas
Estructura Características Ejemplos
α Hélice, enlaces puentes Resistentes, estructuras protectoras α-queratina del pelo, plumas y
disulfuro insolubles de diferentes durezas uñas
y flexibilidades
β conformación Suaves, filamentos flexibles fibroína de la seda
Triple hélice de Colágeno Alta resistencia a la tensión, sin Colágeno de los tendones,
estirar matriz ósea
Tabla 6-1
55. Estructura terciaria
Modo en el que la proteína se encuentra plegada en el espacio.
Estable por las interacciones entre los -R de los aminoácidos, pueden ser:
Puentes de hidrógeno entre grupos peptídicos
Puentes disulfuro enlace covalente entre restos tiol (-SH) de cisteínas
Atracciones electrostáticas entre grupos con carga opuesta
Atracciones hidrofóbicas y de Van der Waals entre grupos alifáticos y
aromáticos de cadenas laterales
La función biológica de la proteína depende de su estructura terciaria, y se centra en
dominios, grupos de 50 a 300 aminoácidos, unidos entre sí por bisagras, porciones flexibles
Los dominios son muy estables, aparecen en proteínas diferentes, y en organismos
diferentes
56.
57.
58. Cantidades aproximadas de conformaciones α-hélice y β-lámina en
algunas cadenas simples de proteína*
(%) residuos
Proteína (residuos totales) α-hélice β-lámina
Quimotripsina (247) 14 45
Ribonucleasa(124) 26 35
Carboxipeptidasa (307) 38 17
Citocromo c (104) 39 0
Lisozima (129) 40 12
Mioglobina (153) 78 0
Tabla 6-2
Fuente: Datos de Cantor, C.R. & Schimmel, P.R. (1980) Biophysical Chemistry, Part I: The Conformation of
Biological Macromolecules, p. 100, W.H. Freeman and Company, New York.
*Las porciones de las cadenas polipeptídicas que no se han tenido en cuenta como α-hélice o β-lámina, consisten en
codos, hélices irregulares o extremos alargados. Algunos segmentos de α-hélice o β-lámina a veces se desvían
ligeramente de sus dimensiones y geometrías normales.
68. Estructura cuaternaria
Estructura de proteínas, fibrosas y laminares, formadas por más de una cadena polipeptídica.
Cada una se llama protómero, subunidad o monómero. Pueden ser igual o distintos.
La funcionalidad de la proteína requiere la unión de estas subunidades.
La unión es por fuerzas débiles, puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals y
puentes disulfuro
