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ENZIMAS Objetivos: Comprender y enunciar el principio de equilibrio de reacción, energía de activación y catálisis. Formular e interpretar la ecuación de Michaelis-Menten. Interpretar los parámetros cinéticos con un enfoque biológico. Bibliografía:    La Célula (B. Albert);    Química Biológica (Blanco)
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ENZIMAS Cinética Enzimática E   +  S (ES) E  +  P Velocidad de una reacción enzimática= moléculas de producto por segundo Factor limitante de la velocidad de reacción Concentración del sustrato Velocidad Máxima A saturación de la Enzima
ENZIMAS Cinética Enzimática Velocidad de reacción Concentración de sustrato Vm Vm :  útil para comparar la actividad de diferentes enzimas Nº de recambio = Vm/ S útil para comparar la misma enzima en diferentes tejidos Vm/2 Km K m= constante de Michaelis . Util para medir la afinidad de un sustrato por una Enzima
ENZIMAS Objetivos: Comprender y enunciar el principio de equilibrio de reacción, energía de activación y catálisis. Formular e interpretar la ecuación de Michaelis-Menten. Interpretar los parámetros cinéticos con un enfoque biológico. Bibliografía:    La Célula (B. Albert);    Química Biológica (Blanco)
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  • 1. ENZIMAS Objetivos: Comprender y enunciar el principio de equilibrio de reacción, energía de activación y catálisis. Formular e interpretar la ecuación de Michaelis-Menten. Interpretar los parámetros cinéticos con un enfoque biológico. Bibliografía: La Célula (B. Albert); Química Biológica (Blanco)
  • 2. ENZIMAS Proteínas que actúan como biocatalizadores... Disminuyen la energía de activación de un cambio químico Energía de activación CATÁLISIS
  • 3. ENZIMAS ... altamente específicos 1 2 4 E1 E4 E2 E3 3 Una molécula puede ser sustrato de diferentes enzimas dando diferentes productos
  • 4. ENZIMAS Clasificación Internacional Oxidoreductasas Transferasas Liasas Isomerasas Ligasas Hidrolasas
  • 5. ENZIMAS COENZIMAS HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA FAD NAD NADP Coenzima A METALOPROTEÍNAS
  • 6. ENZIMAS Nomenclatura Sustrato + “ asa ” Amil asa Sustrato + clase de enzima + “ asa” Glucosaoxid asa Por la función : ejemplo fosfoquinasa fosforilasa
  • 7. ENZIMAS Función Aceleran reacciones químicas termodinámicamente probables CO 2 + H 2 O H 2 CO 3 H + + HCO 3 Anhidrasa carbónica Características de la catálisis biológica = alta eficiencia Reacciones acopladas Las Enzimas No se consumen en el proceso
  • 8. CATALISIS ENZIMÁTICA Sitio activo Muchas veces formado por Cisteína, a.a. rico en S E + S ES E + P
  • 9. Factores que determinan la actividad enzimática E + S (ES) E + P (E) y (S) ¿Cómo se determina la actividad de una enzima? ¿Cuál es la magnitud de actividad enzimática? UI ¿Cuáles son los factores que modifican la actividad enzimática? Tº y pH
  • 10. ENZIMAS Cinética Enzimática E + S (ES) E + P Velocidad de una reacción enzimática= moléculas de producto por segundo Factor limitante de la velocidad de reacción Concentración del sustrato Velocidad Máxima A saturación de la Enzima
  • 11. ENZIMAS Cinética Enzimática Velocidad de reacción Concentración de sustrato Vm Vm : útil para comparar la actividad de diferentes enzimas Nº de recambio = Vm/ S útil para comparar la misma enzima en diferentes tejidos Vm/2 Km K m= constante de Michaelis . Util para medir la afinidad de un sustrato por una Enzima
  • 12. ENZIMAS Objetivos: Comprender y enunciar el principio de equilibrio de reacción, energía de activación y catálisis. Formular e interpretar la ecuación de Michaelis-Menten. Interpretar los parámetros cinéticos con un enfoque biológico. Bibliografía: La Célula (B. Albert); Química Biológica (Blanco)
  • 13. ¡¡¡ Feliz fin de semana!!!