1. 2014
User
MAKALAH
BIOKIMIA UMUM
“ASAM AMINO”
Oleh :
RUKMANA
G 301 12 008
JURUSAN KIMIA
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU
PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS TADULAKO
2014
2. BAB I
PENDAHULUAN
1
1.1. Latar Belakang
Biokimia merupakan ilmu yang mempelajari struktur dan fungsi komponen
selular, seperti protein, karbohidrat, asam lemak, minyak, dan biomolekul lainnya.
Sekitar 75% asam amino digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam
amino dapat diperoleh dari protein yang kita makan atau dari hasil degradasi
protein di dalam tubuh kita. Protein yang terdapat dalam makanan di cerna dalam
lambung dan usus menjadi asam-asam amino yang diabsorpsi dan di bawa oleh
darah ke hati. Protein dalam tubuh dibentuk dari asam amino. Bila ada kelebihan
asam amino akan di ubah menjadi asam ketogkutarat yang dapat masuk kedalam
siklus asam sitrat. Hati adalah organ tubuh dimana terjadi reaksi Anabolisme dan
Katabolisme. Proses Metabolik dan katabolik juga terjadi dalam jaringan di luar
hati. Asam amino yang terdapat dalam darah berasal dari tiga sumber yaitu
absorpsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel dan hasil
sintesis asam amino dalam sel. Hati berfungsi sebagai pengatur konsentrasi asam
amino dalam darah.
Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino.
Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2
pada atom karbon α dari posisi gugus –COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan
cara asam amino tersebut terangkai, serta hubungan spasial asam-asam amino
tersebut asan menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-sifat biologis protein
sederhana.
Sedangkan Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti
"yang paling utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi
yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan
satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon,
hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan
penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.
Semua protein terdapat dalam semua makhluk hidup, tanpa memandang
fungsinya dan aktivitas biologisnya, dibangun oleh susunan dasar yang sama,
yaitu 20 asam amino baku, yang molekulnya sendiri tidak mempunyai aktivitas
3. biologis. Lalu apakah yang memberikan suatu protein untuk aktivitas enzimnya,
protein lain untuk aktivitas hormon, dan yang lain lagi untuk aktivitas antibodi?
Bagaimana kimiawi protein-protein ini berbeda?. Secara cukup sederhana, protein
berbeda satu sama lain karena masing-masing mempunyai deret unit asam amino
sendiri-sendiri. Asam amino merupakan abjad struktur protein karena molekul-molekul
ini dapat disusun dalam sejumlah deret yang hampir tidak terbatas, untuk
membuat berbagai protein dalam jumlah yang hampir tidak terbatas pula.
1.2. Rumusan Masalah
1. Apakah definisi dari Asam Amino dan Protein?
2. Bagaimana struktur asam amino?
3. Bagaimana klasifikasi dari Asam amino?
4. Bagaimana jalur metabolic asam amino?
5. Bagaimana proses sintetik asam amino?
6. Apa peranan asam amino?
1.3. Tujuan
1. Mengetahui definisi dari Asam Amino dan Protein.
2. Mengetahui struktur asam amino.
3. Mengetahui klasisfikasi asam amino
4. Mengetahui jalur metabolic asam amino.
5. Mengetahui proses sintetik asam amino.
6. Mengetahui peranan asam amino.
2
4. BAB II
PEMBAHASAN
3
2.1. Pengertian Asam Amino
Asam amino yang merupakan monomer (satuan pembentuk) protein adalah suatu
senyawa yang mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus amino dan gugus karboksil.
Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu
atom karbon (C) yang sama Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus
amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik
yaitu cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam.
Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino
termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu
fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein. Pada
asam amino, gugus amino terikat pada atom karbon yang berdekatan dengan gugus
karboksil (C-α) atau dapat dikatakan juga bahwa gugus amina dan gugus karboksil
dalam asam amino terikat pada atom karbon yang sama.
2.2. Struktur Asam Amino
Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang
mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil
(COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari
residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang
membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya.
Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan
penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan
gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa
tersebut merupakan asam α-amino. Asam amino biasanya diklasifikasikan
berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai
samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika
polar, dan hidrofobik jika nonpolar.
5. 4
2.3. Klasifikasi Asam amino
Asam amino yang terdapat dalam protein dapat dibagi menjadi 4 golongan
berdasarkan relatif gugus R-nya.
1. Asam amino dengan gugus R non polar (tak mengutup)
Gugus non polar adalah gugus yang mempunyai sedikit atau tidak mempunyai
selisih muatan dari daerah yang satu ke daerah yang lain. Golongan ini terdiri dari
lima asam amino yang mengandung gugus alifatik (Alanin, leusin, isoleusin,
valin,dan prolin) dua dengan R aromatic (fenilalanin dan triptopan) dan satu
mengandung atom sulfur (metionin).
2. Asam amino dengan gugus R mengutub tak bermuatan
Golongan ini lebih mudah larut dalam air dari golongan yang tak mengutub
karena gugus R mengutup dapat membentuk ikatan hydrogen dengan molekul air.
Selain treoinin dan tirosin yang kekutubannya disebabkan oleh adanya gugus
hidroksil (-OH) merupakan asam amino yang termasuk golongan ini. Selain itu yang
termasuk dalam golongan ini juga adalah asparagin dan glutamine yang
kekutubannya disebabkan oleh gugus amida (-CONH2) serta sistein oleh gugus
sulfidril (-SH).
Asparagin dan glutamine, masing masing merupakan bentuk senyawa amida dari
asam aspartat dan asam glutamat dan mudah terhidrolisis oleh asam atau basa. Sistein
yang mengandung gugus tiol dan tirosin yang mengandung gugus hidroksil fenol
bersifat paling mengutub dalam golongan asam amino ini.
3. Asam amino dengan gugus R bermuatan negative (Asam amino asam)
Golongan asam amino ini bermuatan negative pada pH 6.0-7.0 dan terdiri dari
asam aspartat dan asam glutamat yang masing-masing mempunyai dua gugus
karboksil (COOH).
4. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif (Asam amino basa)
Golongan asam amino ini bermuatan positif pada pH 7.0 terdiri dari lisin, histidin
dan arginin.
Lisin mengandung satu lagi gugus amino pada posisis e dari rantai R alifatik.
6. Histidin mengandunga gugus lemah imidazolium pada pH 6.0 lebih dari 50 %
molekul histidin bermuatan positif sedangkan pada pH 7.0 kurang dari 10
%bermuatan positif.
Arginin mempunyai gugus guanido pada gugus R-nya.
Berdasarkan biosintesis, Asam Amino diklasifikasikan menjadi tiga jenis, yaitu
Asam amino essensial, Asam amino nonessensial dan Asam amino essensial
bersyarat.
1. Asam amino esensial, adalah asam amino yang tidak bisa diproduksi sendiri oleh
tubuh, sehingga harus didapat dari konsumsi makanan. Jenis-jenis Asam amino
esensial yaitu : Histidin, Isoleusin, Leusin, Lysin, Metionin, Fenilalanin, Treonin,
Triftofan, Valin.
2. Asam amino non-esensial adalah asam amino yang bisa diproduksi sendiri oleh
tubuh, sehingga memiliki prioritas konsumsi yang lebih rendah dibandingkan
dengan asam amino esensial.
3. Asam amino esensial bersyarat adalah kelompok asam amino non-esensial,
namun pada saat tertentu, seperti setelah latihan beban yang keras, produksi
dalam tubuh tidak secepat dan tidak sebanyak yang diperlukan sehingga harus
didapat dari makanan maupun suplemen protein.
2.4. Jalur Metabolik Dari Asam-Asam Amino
Jalur metabolik utama dari asam-asam amino terdiri atas pertama, produksi asam
amino dari pembongkaran protein tubuh, digesti protein diet serta sintesis asam
amino di hati. Kedua, pengambilan nitrogen dari asam amino. Sedangkan ketiga
adalah katabolisme asam amino menjadi energi melalui siklus asam serta siklus urea
sebagai proses pengolahan hasil sampingan pemecahan asam amino. Keempat adalah
sintesis protein dari asam-asam amino.
5
7. Asam amino juga mengalami katabolisme, ada 2 tahap pelepasan gugus amin dari
asam amino, yaitu:
a. Transaminasi
Katabolisme asam amino terjadi melalui reaksi transaminasi yang melibatkan
pemindahan gugus amino secara enzimatik dari satu asam amino ke asam amino
lainnya. Enzim yang terlibat dalam reaksi ini adalah transaminase atau amino
transaminase. Enzim ini spesifik bagi ketoglutarat sebagai penerima gugus amino
namun tidak spesifik bagi asam amino sebagai pemberi gugus amino.
Transaminase mempunyai gugus prostetik, piridoksal fosfat, pada sisi aktifnya
yang berfungsi sebagai senyawa antara pembawa gugus amino menuju ketoglutarat.
Molekul ini mengalami perubahan dapat balik di antara bentuk aldehidanya
(piridoksal fosfat), yang dapat menerima gugus amino, dan bentuk teraminasinya
(piridoksamin fosfat).
Ada sekitar 12 asam amino protein yang mengalami reaksi transaminasi dalam
proses degradasinya. Beberapa asam amino lain mengalami proses deaminasi dan
dekarboksilasi. Enzim aminotransferase memindahkan amin kepada α-ketoglutarat
menghasilkan glutamat atau kepada oksaloasetat menghasilkan aspartat.
Contoh reaksi transaminasi. Perhatikan alanin mengalami transaminasi menjadi glutamat. Pada reaksi ini
dibutuhkan enzim alanin aminotransferase.
b. Pelepasan amin dari glutamat menghasilkan ion ammonium
6
8. Ringkasan skematik mengenai reaksi transaminasi dan deaminasi oksidatif
Setelah mengalami pelepasan gugus amin, asam-asam amino dapat memasuki siklus
asam sitrat melalui jalur yang beraneka ragam.
Tempat-tempat masuknya asam amino ke dalam sikulus asam sitrat untuk produksi
energi
Gugus-gugus amin dilepaskan menjadi ion amonium (NH4
+) yang selanjutnya
masuk ke dalam siklus urea di hati. Dalam siklus ini dihasilkan urea yang selanjutnya
dibuang melalui ginjal berupa urin. Proses yang terjadi di dalam siklus urea
digambarkan terdiri atas beberapa tahap yaitu:
1. Dengan peran enzim karbamoil fosfat sintase I, ion amonium bereaksi dengan
CO2 menghasilkan karbamoil fosfat. Dalam raksi ini diperlukan energi dari
ATP.
2. Dengan peran enzim ornitin transkarbamoilase, karbamoil fosfat bereaksi
dengan L-ornitin menghasilkan L-sitrulin dan gugus fosfat dilepaskan.
3. Dengan peran enzim argininosuksinat sintase, L-sitrulin bereaksi dengan L-aspartat
menghasilkan L-argininosuksinat. Reaksi ini membutuhkan energi
7
dari ATP.
4. Dengan peran enzim argininosuksinat liase, L-argininosuksinat dipecah
menjadi fumarat dan L-arginin.
5. Dengan peran enzim arginase, penambahan H2O terhadap L-arginin akan
menghasilkan L-ornitin dan urea.
9. Tahapan-tahapan proses yang terjadi di dalam siklus urea
Semua jaringan memiliki kemampuan untuk men-sintesis asam amino non esensial,
melakukan remodeling asam amino, serta mengubah rangka karbon non asam amino
menjadi asam amino dan turunan lain yang mengandung nitrogen. Dalam kondisi
surplus diet, nitrogen toksik potensial dari asam amino dikeluarkan melalui
transaminasi, deaminasi dan pembentukan urea. Rangka karbon umumnya diubah
menjadi karbohidrat melalui jalur glukoneogenesis, atau menjadi asam lemak melalui
jalur sintesis asam lemak.
8
2.6. Sintetik Asam Amino
Semua jaringan memiliki kemampuan untuk men-sintesis asam amino non
esensial, melakukan remodeling asam amino, serta mengubah rangka karbon non
asam amino menjadi asam amino dan turunan lain yang mengandung nitrogen. Jalur
metabolik utama dari asam-asam amino terdiri atas pertama, produksi asam amino
dari pembongkaran protein tubuh, digesti protein diet serta sintesis asam amino di
hati. Kedua, pengambilan nitrogen dari asam amino. Sedangkan ketiga adalah
katabolisme asam amino menjadi energi melalui siklus asam serta siklus urea sebagai
proses pengolahan hasil sampingan pemecahan asam amino. Keempat adalah sintesis
protein dari asam-asam amino.
10. Asam amino juga mengalami katabolisme, ada 2 tahap pelepasan gugus amin
dari asam amino, yaitu: Transaminasi dan Pelepasan amin dari glutamat
menghasilkan ion ammonium.
Tetapi, hati merupakan tempat utama metabolisme nitrogen. Dalam kondisi
surplus diet, nitrogen toksik potensial dari asam amino dikeluarkan melalui
transaminasi, deaminasi dan pembentukan urea. Rangka karbon umumnya diubah
menjadi karbohidrat melalui jalur glukoneogenesis, atau menjadi asam lemak melalui
jalur sintesis asam lemak. Berkaitan dengan hal ini, Asam amino dikelompokkan
menjadi 3 kategori yaitu:
1. Asam amino glukogenik.
2. Ketogenik serta glukogenik, dan
3. Ketogenik.
Asam amino glukogenik adalah asam-asam amino yang dapat masuk ke jalur
produksi piruvat atau intermediat siklus asam sitrat seperti α-ketoglutarat atau
oksaloasetat. Semua asam amino ini merupakan prekursor untuk glukosa melalui
jalur glukoneogenesis. Semua asam amino kecuali lisin dan leusin mengandung sifat
glukogenik. Lisin dan leusin adalah asam amino yang semata-mata ketogenik, yang
hanya dapat masuk ke intermediat asetil KoA atau asetoasetil KoA.
9
2.7. Ikatan Peptida
Asam amino untuk membentuk suatu protein dihubungkan dengan ikatan
peptida. Dua molekul asam amino dapat diiikat secara kovalen melalui suatu ikatan
amida subtitusi yang disebut ikatan peptida menghasilkan suatu dipeptida. Ikatan
seperti ini dibentuk dengan menarik unsur H2O dari gugus karboksil satu asam amino
dan gugus α-amino dari molekul lain, dengan reaksi kondensasi yang kuat. 3 asam
amino dapat disatukan oleh dua ikatan peptida dengan cara yang sama untuk
membentuk suatu tripeptida : tetrapeptida dan pentapeptida. Jika terdapat banyak
asam amino yang tergabung dengan cara demikian struktur yang demikian dinamakan
polipeptida. Unit asam amino didalam peptida biasanya disebut residu (rantai ini
bukan lagi merupakan asam amino karena telah kehilangan atom hidrogen dari gugus
11. amino dan sebagian gugus karboksilnya). Residu asam amino pada ujung suatu
peptida yang mempunyai gugus α-amino bebas disebut residu terminal amino (juga
residu terminal N) : residu pada ujung yang satu lagi, yang mempunyai gugus
karboksil bebas disebut terminal karboksil atau residu terminal C. Peptida
dimnamakan dari deret kandungan asam amino, dimulai dari residu termina N.
10
2.8. Peran Asam Amino
Selain berperan menghasilkan energi, Asam amino dalam pembentukan protein
yang dibutuhkan, pembentuk glukosa, molekul nonprotein (derivat asam amino),
badan-badan keton, dll
2.9. Manfaat Protein dan Asam Amino dalam bidang Farmasi
Kemajuan teknologi DNA rekombinan telah mendorong perkembangan berbagai
cara produksi protein rekombinan menggunakan inang yang aman dan relatif mudah
dikultur sehingga protein dapat diproduksi pada skala industri. Protein yang
digunakan untuk bidang farmasi dan kedokteran (protein terapeutik dan vaksin
subunit) disyaratkan mempunyai kemurnian yang tinggi. Teknologi DNA
rekombinan juga telah menyediakan berbagai strategi untuk meningkatkan produksi
dan mempermudah pemurnian protein. Mutu protein juga sangat penting, oleh karena
itu telah dikembangkan berbagai metode identifikasi dan karakterisasi protein
menggunakan metode berbasis protein, diantaranya: sekuensing urutan asam amino,
elektroforesis dan imunobloting, penentuan pH isoelektrik, dan spektrometri massa
MALDI-TOF. Dalam bidang farmasi terutama untuk penyakit kanker, protein
rekombinan termasuk antibodi monoklonal juga digunakan dalam sistem
penghantaran obat dengan tujuan untuk peningkatan efektivitas dan penurunan efek
toksik dari obat. Salah satu vaksin manusia dan hewan yang saat ini banyak
dikembangkan adalah vaksin subunit yang terdiri atas protein rekombinan. Selain di
bidang farmasi dan kedokteran, protein rekombinan juga telah digunakan di berbagai
industri lain seperti makanan-minuman, kosmetik (Botox), lingkungan, dan pertanian.
12. BAB III
PENUTUP
Kesimpulan dari pembahasan yang telah diuraikan pada makalah ini adalah :
Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang
terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada atom karbon α dari posisi
gugus –COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan cara asam amino tersebut terangkai, serta
hubungan spasial asam-asam amino tersebut asan menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-sifat
11
biologis protein sederhana.
Berdasarkan sifat polar gugus R, maka asam amino terdiri dari 4 golongan yakni : Asam
amino dengan gugus R yang tidak mengutub, Asam amino dengan gugus R mengutub tidak
bermuatan, Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif/asam amino asam, Asam amino
dengan gugus R bermuatan positif/asam amino basa.
Struktur Asam amino terdiri atas satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina
(NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue)
sedangkan struktur Protein terdiri atas struktur primer, struktur sekunder, struktur tertier dan
struktur kuartener.
Manfaat Protein dan Asam amino dalam bidang farmasi yaitu untuk penyakit kanker, protein
rekombinan termasuk antibodi monoklonal juga digunakan dalam sistem penghantaran obat
dengan tujuan untuk peningkatan efektivitas dan penurunan efek toksik dari obat.
13. Daftar Pustaka
Adnyana, Putu. 2012. Makalah Asam Amino.
http://www.scribd.com/doc/19875984/XIIIXIV-Asam amino. diakses pada
tanggal 19 September 2014.
Ardiyan, Agusta. 2012. Makalah Biokimia : Protein.
http://www.clickardiyan.blogspot.com/2012/06/makalah-biokimia-protein.
html . Diakses pada tanggal 19 September 2014. Palu.
Mayes and V.W, Rodwell. 2007. BIOKIMIA (Review of Biochemistry).Terjemahan
Penerbit Buku Kedokteran E.G. UK.
Harold Hart. 1983.”Organic Chemistry” a Short Course, Sixth Edition. Michigan
State University. Houghton Mifflin Co.
Lehninger, Albert L. 1982. Dasar-dasar Biokimia Jilid I. Erlangga. Jakarta.
Ralp J. Fessenden and Joan S. Fessenden. 1986. “ Organic Chemistry,” Third
Edition, University Of Montana. USA.
Suharsono. 1988. Biokimia Jilid 1. UGM PRESS : Jogjakarta.
Unja, of Chemistry. 2011. KLASIFIKASI DAN FUNGSI PROTEIN.
http://www.kimia-master.blogspot.com/2011/11/klasifikasi-dan-fungsi-protein.
hmtl/ . diakses pada tanggal 19 September 2014.
12