Tutorat Associatif Toulousain                           Année universitaire 2010-2011                                     ...
Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce p...
ATTENTION     Ce polycopié a été relu sur la base des cours dispensés à lafaculté de Rangueil pour lannée 2009-2010.     C...
SOMMAIRE1ère PARTIE : ACIDES AMINES/PEPTIDES/PROTEINES/ENZYMES                                                      page 9...
2ème PARTIE : LES GLUCIDES                                                    page 29   A – LES OSES : LES MONOSACCHARIDES...
III – LES GLYCOCONJUGUES ET LES GLYCOPROTEINES (GP)               1 – Généralités               2 – Structure             ...
3ème PARTIE : LES LIPIDES                                             page 69   A – LES ACIDES GRAS       I – LES ACIDES G...
F – LES LIPOPROTEINES       I – STRUCTURE GENERALE       II – METHODES D’ANALYSE       III – DIFFERENTES CLASSES       IV ...
T.A.T. - PACES - Toulouse-Rangueil                                       BIOCHIMIE                                        ...
A - LES ACIDES AMINES       I - PRESENTATION               1 - Présentation générale    La formule générale des acides am...
2 - Tableau récapitulatif              Apolaires ou hydrophobes     Polaires              qui interviennent dans la       ...
Apolaires ou          Polaires              hydrophobes qui                                       Acides             Basiq...
3 - FormulesTous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou parti...
II - PROPRIETES ELECTROLYTIQUES   Cette notion a été abordée d’un point de vue plus pratique en biologie moléculaire au pr...
Le pKa d’un groupement mesure la tendance de celui-ci à donner un proton. On note pK 1 le   pKa du groupement COOH, pK 2 l...
B - LES PEPTIDES       I - PRESENTATION   L’union de 2 à 100 acides aminés forme un peptide. Leur union est réalisée par c...
III - A RETENIR   A retenir sur les peptides donnés en exemple.    Le glutathion : si on retient le nom entier : γ-glutam...
C - LES PROTEINES       I - PRESENTATION    Elles comportent un nombre d’acides aminés supérieur à 100 soit un poids molé...
3 – Structure tertiaire   Elle correspond au repliement des chaînes latérales des acides aminés dans l’espace et est très ...
II - PROPRIETES    La réaction à la ninhydrine n’a lieu que pour des peptides dont la taille est inférieure ou   égale à ...
 Remarques :   La myoglobine a une plus forte affinité pour l’O 2 que l’hémoglobine de manière à ce que les   muscles pui...
D - LES ENZYMES       I – STRUCTURE   De la même façon que les protéines, elles sont scindées en 2 groupes :       les en...
Attention également aux unités    Une unité d’enzyme est la quantité qui transforme une μmole de substrat par unité de te...
IV – EFFECTEURS ENZYMATIQUES   Ils modifient la réaction enzymatique en l’activant ou en l’inhibant.               1 – Les...
V – ENZYMES ET METABOLISME CELLULAIRE    Une enzyme peut être nommée par :       Son numéro d’ordre : le plus précis.   ...
VI – LES PROTEINES KINASES               1 - Protéines kinases dépendantes de l’AMPc    Elles sont formées de 4 sous-unit...
E - QCMsQCM 1 : A propos des acides aminés.A. Tous les acides aminés naturels sont de la série D.B. La proline entraine un...
QCM 7 : A propos des constantes de Michaëlis dune enzyme pour 4 substrats notés de A à D,quelle est celui pour laquelle la...
T.A.T. - PACES - Toulouse-Rangueil                                       BIOCHIMIE                                        ...
LES GLUCIDESOn les appelle : Sucre, glucide ou hydrate de carbone : Cn(H2O)nOn peut les classer : Oses (glucides simples)...
III – NOTION DE SERIE ET DE FILIATION               1 - Série = ConventionLa convention de série se décide à partir du OH ...
2 - Filiation des aldoses de la série DLe C se rajoute entre le C n°1 et le n°2.                                   1CHO   ...
3 - Filiation des cétosesLe C se rajoute entre le C n°2 et le n°3.                                1 CH2OH                 ...
IV - ISOMERIE ET POUVOIR ROTATOIRE Si on a un C* → pouvoir rotatoireAttention :    Il n’y a aucun rapport entre la notion...
V - STRUCTURE DE TOLLENSAnomérie α et βTollens explique qu’en milieu les aldohexoses se cyclisent et donc n’ont pas toutes...
2 - Les formes de cycleOn a 2 formes de cycles :       Pyrane ( cyclisation 1 → 5 )       Furane ( cyclisation 1 → 4 )    ...
VI – STRUCTURE DE HAWORTH H     OH    C    │                                                 CH2OH    C─ OH               ...
Technique pour aller plus vite :   ●   Imaginez que vous faite basculer la structure de Tollens de 90° vers la droite. Tou...
Le cycle pyrane a 6 sommets, donc il n’est pas plan.Dans l’eau on a un équilibre entre les formes chaises, la forme la + s...
VII – PROPRIETES DES OSES Réaction des oses sous forme linéaire Oxydation de la fonction aldéhyde : propriétés réductric...
VIII - LES DERIVES DES OSES               1 – Hexosamines    CH2OH             O                                  Glucosam...
3 – Acide neuraminique et acides sialiquesAcide N-acétylneuraminique (NANA) = le + fréquent des acides sialiques.L’acide n...
5 – Fucose6-désoxy-β-L-galactopyranose          H      OH            C            │           —C                          ...
7 – Inositol              OH              OH     OH                              OH        OH               OH            ...
B- LES OSIDES : LES HOLOSIDESLes osides sont des glucides complexes.Les holosides sont des osides composés uniquement d’os...
II - LES DIHOLOSIDES               1 - Le saccharose   Non réducteur   α-D-glucopyranosyl-(1→ 2)-β-D-fructofuranoside   Pe...
III - LES POLYHOLOSIDES               1 - L’amidon   Réserve glucidique végétale   Amidon = amylose + amylopectine   Les p...
3 - La cellulose   Elle constitue la paroi cellulaire des végétaux.   Structure linéaire d’unités de glucose β (1→ 4)   Un...
C - LES OSIDES : LES HETEROSIDESLes osides sont des glucides complexes.Les hétérosides sont des osides composés d’oses ou ...
II - LES PROTEOGLYCANNES               1 - Les protéoglycannes des bactéries   Ils sont appelés muréines.   Ils participen...
La liaison avec la protéine peut se faire selon 3 modes différents :        Liaison O-glycosidique                      p...
III - LES GLYCOCONJUGUES et LES GLYCOPROTEINES               1 - Généralités   Les glycoprotéines (GP) humaines sont : des...
 3ème mode       GP ancrées par le glycophosphatidylinositol (GPI)       On est dans le cas de protéines glycosylées ou l...
4.4 - Diagnostic biologique     Dosage de la transférrine désialysée :         sujet normal : % important de molécules de...
C – QCMI – QCM SUR LES OSESQCM 1 : A propos des osesA. L’oxydation de la fonction alcool primaire du glucose conduit à l’a...
QCM 7 : A propos des osesA. Les aldoses comme les cétoses réduisent la liqueur de Fehling.B. L’oxydation d’une dihydroxyac...
QCM 11 : A propos des osesA. Le glucose peut présenter dans l’espace 8 stétéoisomères au maximum.B. Le mannose peut présen...
QCM 16 : La vitamine CA. C’est une γ-lactone.B. L’acide D-ascorbique est aussi appelé vitamine C. Sa carence provoque le s...
QCM 20 : A propos des glucides :A. On les appelle aussi les hydrates de carbone.B. Ils ont un rôle important de réserve én...
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Poly biochimie 10 11
Prochain SlideShare
Chargement dans…5
×

Poly biochimie 10 11

9 662 vues

Publié le

pour télécharger ses trucs connecté vous sur www.amis-med.Com

0 commentaire
9 j’aime
Statistiques
Remarques
  • Soyez le premier à commenter

Aucun téléchargement
Vues
Nombre de vues
9 662
Sur SlideShare
0
Issues des intégrations
0
Intégrations
439
Actions
Partages
0
Téléchargements
507
Commentaires
0
J’aime
9
Intégrations 0
Aucune incorporation

Aucune remarque pour cette diapositive

Poly biochimie 10 11

  1. 1. Tutorat Associatif Toulousain Année universitaire 2010-2011 PACESUE 1 : Chimie, Organisation, évolution et fonction du génome humain. Structure, diversité et fonction des biomolécules. Structure, diversité et fonction des biomolécules Fiches de cours et QCM Partenaire du Tutorat Associatif ToulousainTous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 1
  2. 2. Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 2
  3. 3. ATTENTION Ce polycopié a été relu sur la base des cours dispensés à lafaculté de Rangueil pour lannée 2009-2010. Cependant, suite à la réforme de la PACES, le programmede Biochimie a subit quelques modifications. Par conséquent,certains éléments présents dans ce polycopié peuvent ne plusêtre dactualité. A vous de trier parmi les différents items proposés ceux quirestent en accord avec les cours dispensés par mesdames etmessieurs les professeurs. Nhésitez pas à signaler toutes les erreurs éventuelles ouremarques concernant ce polycopié sur tutoweb dans larubrique « Forum polycopiés » ou lors de lune despermanences du tutorat.En aucun cas le contenu de ce polycopié ne pourraengager la responsabilité de la faculté de médecineou de mesdames et messieurs les professeurs.Ce polycopié a été réalisé par :Munoz CéliaPecqueur PaulineViscardi MarieLansalot-Matras PaulineVigué SégolèneBalen FrédéricCompilé par Guillaume GilbertTous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 3
  4. 4. SOMMAIRE1ère PARTIE : ACIDES AMINES/PEPTIDES/PROTEINES/ENZYMES page 9 A – LES ACIDES AMINES I - PRESENTATION 1 - Présentation générale 2 - Tableau récapitulatif 3 - Formules II - PROPRIETES ELECTROLYTIQUES III - PROPRIETES CHIMIQUES IV - QCMs B – LES PEPTIDES I - PRESENTATION II - PROPRIETES CHIMIQUES III - A RETENIR C – LES PROTEINES I - PRESENTATION 1 – Structure primaire 2 – Structure secondaire 3 – Structure tertiaire 4 – Structure quaternaire II - PROPRIETES III – EXEMPLES DE PROTEINES D – LES ENZYMES I - STRUCTURE 1 – Enzymes holoprotéiques 2 – Enzymes hétéroprotéiques II – MECANISME D’ACTION DES ENZYMES III – CINETIQUE ENZYMATIQUE IV – EFFECTEURS ENZYMATIQUES 1 – Les inibiteurs 2 – Les activateurs 3 – Les effecteurs allostériques V – ENZYMES ET METABOLISME CELLULAIRE VI – LES PROTEINES KINASES 1 – Protéines kinases dépendantes de l’AMPc 2 – Protéines kinases C E - QCMsTous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 4
  5. 5. 2ème PARTIE : LES GLUCIDES page 29 A – LES OSES : LES MONOSACCHARIDES I – DEFINITION II – CLASSEMENT 1 – A partir de la fonction carbonyle 2 – A partir du nombre de carbones III – NOTION DE SERIE ET DE FILIATION 1 – Série = Convention 2 – Filiation des aldoses de la série D 3 – Filiation des cétoses IV – ISOMERIE ET POUVOIR ROTATOIRE V – STRUCTURE DE TOLLENS 1 – La cyclisation 2 – Les formes de cycle VI – STRUCTURE DE HAWORTH VII – PROPRIETES DES OSES VIII – LES DERIVES DES OSES 1 – Hexosamines 2 – Acide N-acétylmuramique 3 – Acide neuraminique et acides sialiques 4 – Acides uroniques 5 – Fucose 6 – Acide L-ascorbique (Vitamine C) 7 – Inositol B – LES OSIDES : LES HOLOSIDES I – GENERALITES 1 – Deux types de liaison 2 – Détermination de leur structure 2.1 – Nature des oses 2.2 – Mode de liaison 2.3 – Nature α ou β de la liaison glycosidique II – LES DIHOLOSIDES 1 – Le saccharose 2 – Le lactose 3 – Le maltose III – LES POLYHOLOSIDES 1 – L’amidon 1.1 – L’amylose 1.2 – L’amylopectine 2 – Le glycogène 3 – La cellulose 4 – Les dextranes C – LES OSIDES : LES HETEROSIDES I – GENERALITES II – LES PROTEOGLYCANNES 1 – Les protéoglycannes des bactéries 2 – Les protéoglycannes humains 2.1 – Structure 2.2 – Exceptions structurales 2.3 – Rôle 2.4 – Synthèse 2.5 – DégradationTous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 5
  6. 6. III – LES GLYCOCONJUGUES ET LES GLYCOPROTEINES (GP) 1 – Généralités 2 – Structure 3 – Synthèse 3.1 – O-glycosylprotéines3. – N-glycosyltransférases 4 – Rôles 4.1 – Protection des muqueuses 4.2 – Durée de vie des GP 4.3 – Destinée des GP 4.4 – Diagnostic biologique 4.5 – Rôle d’antigène : système ABO D – QCM I – QCM SUR LES OSES II – CORRIGE DES QCM SUR LES OSES III – QCM SUR LES OSIDES IV – CORRIGE DES QCM SUR LES OSIDESTous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 6
  7. 7. 3ème PARTIE : LES LIPIDES page 69 A – LES ACIDES GRAS I – LES ACIDES GRAS A CHAINE LINEAIRE 1 – Les acides gras saturés 2 – Les acides gras insaturés II – LES AUTRES ACIDES III – PROPRIETES B – LES EICOSANOIDES I – LES PROSTAGLANDINES 1 – Classe et sous-classe 2 – Biosynthèse 3 – Effets biologiques II – LES LEUCOTRIENES C – LES LIPIDES SMPLES I – LES GLYCERIDES 1 – Propriétés physiques 2 – Propriétés chimiques 3 – Propriétés biologiques II – LES CERIDES III – LES ETHOLIDES IV – LES ETHEROGLYCERIDES V – LES STERIDES D – LES LIPIDES COMPLEXES I – LES GLYCERO-PHOSPHOLIPIDES (GPL) 1 – Diacyl-GPL 2 – Monoacyl-GPL / lyso-PL 3 – Ether-GPL II – LES GLYCERO-GLYCOLIPIDES III – LES SPHINGOLIPIDES E – LES DERIVES ISOPRENIQUES I – PHYTOL ET DOLICHOL 1 – Phytol 2 – Dolichol II – LES DERIVES DU CHOLESTEROL 1 – Vitamine D 2 – Acides biliaires 3 – Hormones stéroïdes 3.1 – Stéroïdes surrénaliens 3.2 – Stéroïdes ovariens 3.3 – Stéroïdes placentaires 3.4 – Stéroïdes testiculaires III – VITAMINES LIPOSOLUBLES 1 – Caroténoïdes et rétinoïdes 2 – Vitamine E 3 – Vitamine K 4 – Coenzyme QTous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 7
  8. 8. F – LES LIPOPROTEINES I – STRUCTURE GENERALE II – METHODES D’ANALYSE III – DIFFERENTES CLASSES IV – METABOLISME DES LIPOPROTEINES 1 – Devenir des chylomicrons 2 – Devenir des VLDL et production des LDL 3 – Devenir des HDL 4 – Captation des lipoprotéines au niveau des récepteurs dépendants 5 – Captation récepteur indépendante 6 – Pathologies des lipoprotéines G – QCMs4ème PARTIE : Vue densemble du métabolisme page 111 LA CHAINE RESPIRATOIRE MITOCHONDRIALE OXYDATION DES ACIDES GRASTous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 8
  9. 9. T.A.T. - PACES - Toulouse-Rangueil BIOCHIMIE Année 2010-2011 ~~~~~ 1ère PARTIE ~~~~~ - LES ACIDES AMINES - LES PEPTIDES - LES PROTEINES - LES ENZYMES Cours du Dr DE GRAEVE SYNTHESE rédigée par Pauline PECQUEURTous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 9
  10. 10. A - LES ACIDES AMINES I - PRESENTATION 1 - Présentation générale  La formule générale des acides aminés est la suivante : R-CαH-COOH ‫׀‬ NH2  Tous les acides aminés possèdent une isomérie optique due au C α qui est un carbone asymétrique C* à l’exception du glycocolle.  Leur classification a été établie en prenant comme référence l’aldéhyde glycérique et en respectant la convention de Fischer.  Ils sont classés selon deux séries par filiation conventionnelle, une série L et une série D qui correspondent souvent respectivement au notations S et R (expliquées avec les glucides), mais cela n’est pas tout le temps vrai. Attention ! La désignation d’un acide aminé nécessite la connaissance de son pouvoir rotatoire qui ne peut en aucun cas être déterminé à partir des classifications précédentes qui sont des conventions alors que le pouvoir rotatoire est une propriété physique. Les acides aminés dextrogyres sont notés (+) et les acides aminés lévogyres sont notés (-). On peut prendre l’exemple de deux sucres, le D-glucose est dextrogyre (+) alors que le D- fructose est lévogyre (-). La désignation de l’acide aminé comprend successivement : série, pouvoir rotatoire et nom de l’acide aminé en question. Exemple : L (+) alanine : l’acide aminé est l’alanine, de la série L et de pouvoir rotatoire dextrogyre.  Vous pouvez retenir que tous les acides aminés naturels appartiennent à la série L.  Il existe 20 acides aminés « standard » qui se différencient par le radical R. Sur ces 20 acides aminés 8 sont dits indispensables car l’organisme est incapable de les synthétiser, ils proviennent donc du milieu extérieur, notamment par l’alimentation. Ces acides aminés sont récapitulés dans le tableau suivant qui reprend leurs principales caractéristiques.Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 10
  11. 11. 2 - Tableau récapitulatif Apolaires ou hydrophobes Polaires qui interviennent dans la Acides Basiques disposition des molécules leurs groupes R chargés jouent un rôle Neutres deau dans lentourage des clé dans la stabilisation des protéines conformations protéiques spécifiques Glycocolle (glycine) - Gly - G pas de carbone asymétrique R=H cest le plus petit acide aminé qui peut pénétrer dans des zones inaccessibles aux autres acides aminés, sontMonoacides groupement carboxyliquemonoaminés est 100 fois plus acide quesimples celui de lacide acétique. Alanine - Ala - A Valine - Val - V acide aminé indispensable Leucine - Leu - L acide aminé indispensable Isoleucine - Ile - I acide aminé indispensable Sérine - Ser -S, son groupement alcool primaire est un excellent nucléophile au cours des réactionsMonoacides enzymatiques etmonoaminés participe à laalcools régulation de certaines enzymes de lorganisme Thréonine - Thr - T ac. aminé indispensable Cystéine - Cys - C 2 cystéines forment une cystine (pont disulfure), sonMonoacides groupement thiol est unmonoaminés excellent nucléophile ausoufrés cours des réactions enzymatiques Methionine - Met - M acide aminé indispensableTous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 11
  12. 12. Apolaires ou Polaires hydrophobes qui Acides Basiques interviennent dans la disposition des leurs groupes R chargés jouent un Neutres rôle clé dans la stabilisation des molécules deau dans lentourage des conformations protéiques protéines spécifiques Acide aspartique - AspDiacides -Dmonoamines Acide(1) glutamique - Glu -GAcides Asparagine - Asn - Naminésamides Glutamine - Gln - Q Lysine - Lys - KAcides ac. aminédiaminés indispensable(2) Arginine - Arg - R Phenylalanine - Phe - P acide aminé indispensable Tryptophane - Trp - W Histidine - His - H acide aminé possède un indispensable groupement R (pkR = 6,0) fournissant un pouvoir tampon, significatif procheAcides Thyrosine - Tyr - Y du pH du sangaminés ou (7,4), ce qui luicycliques: parahydroxylphenylalanin permet à pH 7,0certains sont e peut donc être fabriqué de fonctionneraromatiques Proline - Pro - P par lorganisme à partir de soit comme un(cycles iminoacide, amine II, la phenylalanine est nest catalyseurbenzéniques) entraine des donc pas indispensable basique soit courbures au niveau comme un des chaines dacides catalyseur acide aminés et donc de jouer un rôle important dans la catalyse enzymatiqueTous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 12
  13. 13. 3 - FormulesTous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 13
  14. 14. II - PROPRIETES ELECTROLYTIQUES Cette notion a été abordée d’un point de vue plus pratique en biologie moléculaire au premier quadrimestre avec les chromatographies échangeuses d’ions. Si on place un acide aminé en solution, en fonction du pH du milieu qui l’entoure, ses groupements COOH et NH2 vont donner ou accepter des protons. A un pH très acide, le milieu environnant est « chargé en protons », il va donc en donner à l’acide aminé dont le groupement NH2 devient NH3+. Dans le cas d’un milieu très basique comme la soude (OH-), c’est au tour de l’acide aminé de devenir donneur et de voir son groupement COOH transformé en COO-. Au point isoélectrique d’un acide aminé ou pI (qui correspond au pH isoélectrique ou pH i), celui-ci se trouve sous forme totalement ionisé (groupement NH 2 et COO-) mais sans charge nette ( (1+) + (1-) = 0 ). On parle de zwitterion pour décrire cet acide aminé dipolaire, il peut alors agir à tour de rôle soit comme un acide (donneur de proton) soit comme une base (accepteur de proton). A partir de ces constatations, on comprend que : - à un pH supérieur à pI, la charge nette est négative (comme dans de la soude) - à un pH inférieur à pI, la charge nette est positive.Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 14
  15. 15. Le pKa d’un groupement mesure la tendance de celui-ci à donner un proton. On note pK 1 le pKa du groupement COOH, pK 2 le pKa du groupement NH 3+ et pKR le pKa du groupement radical dans le cas où ce dernier est ionisable. Une solution tampon a la capacité d’enregistrer des excès de produit acide ou basique sans qu’il y ait un changement de valeur notable du pH. C’est pourquoi les plateaux de la courbes de dissociation de l’acide aminé sont décrit comme des régions de plus grand pouvoir tampon. Les acides aminés sont donc décrits, suite à leur action sous forme de zwitterion, comme des molécules amphotères ou ampholytes. III - PROPRIETES CHIMIQUES Les réactions étant décrites dans le cours, nous nous concentrerons sur les points importants à remarquer :  La réaction à la ninhydrine n’a lieu que si le groupement α-aminé est libre, si on est en présence d’un groupement imine comme pour la proline, le produit ne sera plus pourpre mais jaune.  La réaction à la ninhydrine et la réaction d’Edman au phénylisothiocyanate nécessite toutes deux une élévation de la température.  Les réactions qui laissent le groupement R de l’acide aminé intact sont la réaction à la fluorescamine, celle au chlorure de dansyle et la réaction d’Edman ce qui peut être intéressant pour déterminer la nature de l’acide aminé initial.Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 15
  16. 16. B - LES PEPTIDES I - PRESENTATION L’union de 2 à 100 acides aminés forme un peptide. Leur union est réalisée par covalence, par une liaison amide substituée aussi appelée liaison peptique qui est réalisée par condensation grâce à l’élimination d’une molécule d’H 2O entre le groupe α-carboxylique du premier acide aminé et la fonction α-aminée du deuxième. R1 H R2 H3N+ CH C OH + H N CH COO - O H2O R1 H R2 H3N+ CH C N CH COO - O Liaison peptidique O Les atomes C Cα sont coplanaires Cα N H La représentation de Ramachandran donne les valeurs autorisées des angles Ψ (angle provenant de la rotation autour de la liaison C α-C) et Ф (angle provenant de la rotation autour de la liaison N-Cα). C’est le glycocolle qui peut prendre le plus de conformations du fait du faible encombrement stérique de son radical R. Dans un peptide ou une protéine les acides aminés sont le plus souvent appelés résidus. II - PROPRIETES CHIMIQUES Attention aux hydrolyses ! On peut réaliser une hydrolyse acide en présence d’un acide fort (comme HCl 6N), les acides aminés Trp sont détruits, les acides aminés Ser et Thr le sont partiellement et les acides aminés Asn et Gln sont respectivement hydrolysés en Asp et Glu. Il est important de bien retenir ces modifications pour certains QCM. Après hydrolyse acide, l’absence de Trp, de Ser et de Thr ne signifie pas qu’il n’y en avait pas avant. Il est également possible de réaliser une hydrolyse basique avec une base forte, cette hydrolyse est moins efficace mais ne modifie pas les acides aminés.Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 16
  17. 17. III - A RETENIR A retenir sur les peptides donnés en exemple.  Le glutathion : si on retient le nom entier : γ-glutamyl-cystéinyl-glycocolle, on peut se souvenir qu’il possède : une fausse liaison peptidique en γ et non en α et un groupement soufré réactif (oxydo- réduction)  Les enképhalines : elles possèdent toutes 4 acides aminés en commun à leur extrémité C- terminale et affectent la perception de la douleur.  La gramicidine : c’est un peptide cyclique avec 2 acides aminés D et un acide aminé généralement absent des protéines, l’ornithine (Orn).  L’aspartam : possède un acide aminé cyclique ou aromatique. Polypeptides particuliersTous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 17
  18. 18. C - LES PROTEINES I - PRESENTATION  Elles comportent un nombre d’acides aminés supérieur à 100 soit un poids moléculaire supérieur à 10 000.  Elles présentent une formule développée en dents de scie due aux angles précédemment déterminés dans les peptides. 1 – Structure primaire  C’est une structure covalente, c’est l’ordre d’enchaînement des acides aminés. Elle va déterminer la structure secondo-tertiaire de la protéine. Elle contient : - des liaisons peptidiques, - des ponts dissulfures (entre 2 Cys) qui servent à la réticulation, - des liaisons hydrogènes inter- ou intra-chaînes qui servent à la stabilisation.  Les ponts dissulfures peuvent être rompus par des agents : - oxydants comme l’acide performique - réducteurs comme le β-mercaptoéthanol. Les autres liaisons sont rompues par l’urée, la guanidine et le SDS. Une fois les liaisons entre les chaînes rompues, celles-ci peuvent être séparées pas : - électrophorèse - chromatographie.  Pour la détermination de la composition en acides aminés on retrouve les deux hydrolyses acide et basique qui fonctionnent de la même façon que pour les peptides.  Il vous faut connaître les méthodes permettant de déterminer les acides aminés N et C terminaux des polypeptides. Ne vous faites pas avoir par les polypeptides cycliques !2 – Structure secondaire  La structure secondaire est liée à la disposition de l’épine dorsale de la protéine (repliement de l’enchaînement des acides aminés).  La chaîne peut se trouver sous forme : - d’hélice α (enroulement en spirale régulière) voir en super hélice (enroulement de l’hélice elle-même) - de feuillets plissés β - de coudes β (simple ou croisé) : séquence de 4 acides aminés hydrophiles. Elle est particulièrement stabilisée par liaisons simples.Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 18
  19. 19. 3 – Structure tertiaire Elle correspond au repliement des chaînes latérales des acides aminés dans l’espace et est très influencée par la présence de proline. C’est la structure spatiale complète d’une protéine. Les maladies à prion :  Elles sont d’origine à la fois infectieuse et génétique.  L’agent infectieux est de nature protéique.  Les prions semblent être constitués principalement d’une protéine nommée PrP sc (forme scrapie), forme altérée d’une protéine normale PrPc exprimée dans presque tous les types cellulaire et plus particulièrement dans les neurones.  Il y a transmission de proche en proche de l’altération protéique. Au contact avec une protéine PrPsc, une protéine PrPc va voir son taux en feuillets β augmenter pour passer de moins de 10% à environ 40% de la protéine sous cette forme. 4 – Structure quaternaire  La protéine est alors constituée de plusieurs sous unités identiques ou non, réunies par des liaisons : - non covalentes en général pour les protéines globulaires - covalentes en général pour les protéines fibrillaires.  Les contacts entre sous-unités doivent être mobiles et sont souvent réalisés au niveau de régions hydrophobes.  Les chaînes latérales des acides aminés réalisent des mouvements très rapides.  La fixation d’un ligand minéral est parfois indispensable à l’activité biologique de la protéine en entraînant par sa fixation sur celle-ci un changement de sa conformation. On distingue les ions constitutifs et les ions régulateurs. Exemple de la calmoduline : La calmoduline est composée de 4 domaines ou boucles de calcium (mais d’une seule chaîne, pas de structure quaternaire) qui vont pouvoir fixer 4 ions Ca 2+ par un mécanisme de fixation coopératif, c’est à dire que la fixation d’un ion Ca 2+ sur le premier domaine va faciliter la fixation d’un 2ème ion par modification de la boucle suivante. Le complexe calmoduline-calcium présente alors une conformation lui permettant de se fixer à l’aide de liaisons hydrophobes sur d’autres protéines et d’en modifier l’activité (notamment régulation de la contraction des muscles lisses par la fixation sur la myosine kinase).  La liaison d’un ligand organique peut quand à elle être indispensable à l’action de certaines enzymes, le ligand prend alors l’appellation de coenzyme. L’allostérie : Elle concerne les protéines comportant plusieurs sous-unités (protomères) mais en petit nombre (4 à 6 sous-unités). La modification de la première sous-unité va impliquer celle de la deuxième et ainsi de suite. Cette modification est réalisée par la fixation d’un effecteur allostérique sur un site de la sous- unité. Il y a alors modification de la conformation des sous-unités mais également modification de leur disposition dans l’espace les unes par rapport aux autres.  La protéine passe d’un état relâché actif à un état tendu inactif et inversement par transition allostérique.Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 19
  20. 20. II - PROPRIETES  La réaction à la ninhydrine n’a lieu que pour des peptides dont la taille est inférieure ou égale à 5 acides aminés.  La réaction du Biuret n’a lieu que pour des peptides dont la taille est supérieure ou égale à 4 acides aminés.  Ne pas oublier que le SDS (sodium dodécyl sulfate) dissocie les chaînes et uniformise leur charge négativement. III – EXEMPLES DE PROTEINES 1 – L’insuline  2 chaînes peptidiques  3 ponts dissulfures (2 inter-chaîne et 1 intra-chaîne)  PM = 5700  Préproinsuline → proinsuline (par clivage de la séquence signal) → insuline (par clivage du peptide C  Le dosage du peptide C permet l’évaluation de la production résiduelle d’insuline chez les patients. 2 – Chromoprotéines  Elles font parties des hétéroprotéines (partie non polypeptidique = groupement prosthétique + partie protéique = apoprotéine) colorées.  Le groupement prosthétique de ces protéines est la porphyrine, présente notamment dans l’hémoglobine et la myoglobine au niveau du hème sous forme de ferroprotoporphyrine (porphyrine + fer ferreux Fe2+). La methémoglobine est une hémoglobine non fonctionnelle car elle comporte un ion ferrique Fe3+.  Myoglobine : - Globulaire - 5ème liaison dative pour la fixation de l’histidine - 6ème liaison dative pour la fixation de l’O2  Hémoglobine : - Composée de 4 chaînes (structure quaternaire) - Protéine allostérique - Affinité pour l’O2 dépendante du pH contrairement à la myoglobine - Le 2-3 DPG va se fixer dans la cavité centrale de l’hémoglobine et entraîner la libération d’O2.Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 20
  21. 21.  Remarques : La myoglobine a une plus forte affinité pour l’O 2 que l’hémoglobine de manière à ce que les muscles puissent recevoir de l’O2, l’hémoglobine ne sert que de transporteur. De la même manière, le fœtus est dépendant de sa mère pour l’apport d’O 2, pour cela l’hémoglobine fœtale a une plus forte affinité pour l’O 2 que l’hémoglobine maternelle de manière à pouvoir permettre le passage de l’une à l’autre. L’acidose diminue l’affinité de l’hémoglobine pour l’O2 qu’elle va alors relarguer par effet Bohr.Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 21
  22. 22. D - LES ENZYMES I – STRUCTURE De la même façon que les protéines, elles sont scindées en 2 groupes :  les enzymes holoprotéiques constituées uniquement par des protéines  les enzymes hétéroprotéiques : partie protéique = apoenzyme + partie non protéique = coenzyme 1 – Enzymes holoprotéiques Le site actif catalyse la réaction, il est composé :  du site de fixation (qui assure la reconnaissance du substrat enzymatique)  du site catalytique 2 – Enzymes hétéroprotéiques  L’apoenzyme protéique correspond au site de fixation, il est responsable de la spécificité au substrat.  Le coenzyme non protéique correspond au site catalytique, il est responsable de la catalyse. II – MECANISME D’ACTION DES ENZYMES Enzyme (E) + Substrat (S) ↔ Complexe Enzyme-Substrat (ES) → E + Produit (P)  Les enzymes ne sont pas modifiées lors de la réaction enzymatique.  Elles agissent même en petite quantité.  Elles ne modifient pas l’équation de la réaction.  Elles abaissent l’énergie d’activation.  Elles agissent à température et pH optimum. III – CINETIQUE ENZYMATIQUE Attention aux définitions qui tombent régulièrement !  Ne pas confondre : - L’activité moléculaire d’une enzyme qui est le nombre de molécules de substrat transformées par unité de temps par une mole d’enzyme dans des conditions optimales et - L’activité spécifique qui est le nombre d’unités d’enzyme contenu par mg de protéineTous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 22
  23. 23. Attention également aux unités  Une unité d’enzyme est la quantité qui transforme une μmole de substrat par unité de temps dans les conditions optimales.  En excès de substrat, la vitesse de réaction est proportionnelle à la quantité d’enzyme dans le milieu.  La constante de Michaelis (KM) correspond à la concentration de substrat pour laquelle la vitesse de réaction est égale à la moitié de la vitesse maximale : KM = Vmax/2 Plus l’affinité de l’enzyme pour le substrat est grande plus la constante de Michaelis est faible.  Pour calculer la vitesse d’une réaction à partir d’une équation de Michaelis-Menten on utilise la relation suivante : V = Vmax x [S] / ( KM + [S] )  La méthode des inverses permet une détermination plus précise de la valeur du KM à partir de la représentation de Lineweaver. On utilise alors la relation inverse : 1/V = ( KM + [S] ) / Vmax x [S]  Les enzymes peuvent agir sur plusieurs substrats simultanément :  soit par la formation d’un complexe ternaire :  avec un ordre de fixation indifférent : l’enzyme commence par fixer l’un ou l’autre des substrats puis fixe le second pour former le complexe ternaire et donner par la suite les produits et l’enzyme intacte.  avec un ordre de fixation des substrats bien défini : l’enzyme doit toujours fixer le même substrat en premier de manière à pouvoir fixer le second par la suite, on obtient le complexe ternaire puis les produits et l’enzyme inchangée.  soit par la formation d’un complexe binaire : l’enzyme va fixer le premier substrat et donner le premier produit, elle ressort de la réaction légèrement « modifiée » ce qui lui permet de fixer le deuxième substrat pour donner le deuxième produit et retrouver sa structure initiale.Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 23
  24. 24. IV – EFFECTEURS ENZYMATIQUES Ils modifient la réaction enzymatique en l’activant ou en l’inhibant. 1 – Les inhibiteurs  irréversibles : se fixent irréversiblement à l’enzyme et en bloquent le fonctionnement.  réversibles : - inhibiteurs compétitifs dont la structure est proche de celle du substrat : Ils se fixent au niveau du site actif, quand on augmente la concentration en substrat l’enzyme a moins de chance de rencontrer l’inhibiteur et tout se passe comme si celui-ci était absent. Vmax inchangée et KM augmenté. - inhibiteurs non compétitifs qui ne ressemblent pas au substrat : Ils ne vont pas empêcher la fixation du substrat mais vont empêcher la réaction, ainsi, à un instant donné ils donnent l’impression qu’il y a moins d’enzymes car toutes les enzymes qui ont fixé l’inhibiteur ne sont pas actives. KM inchangé et Vmax diminuée. 2 – Les activateurs Ils favorisent la réaction. 3 – Les effecteurs allostériques  Ils peuvent être inhibiteurs ou activateurs.  Au niveau d’une chaîne métabolique, ils vont agir sur une enzyme régulatrice ou allostérique, en général la première de la chaîne métabolique. L’effecteur métabolique est le dernier produit de cette chaîne, il a une structure éloignée du substrat de l’enzyme et n’agit donc pas par inhibition compétitive. - Effet coopératif - Cinétique sigmoïde de la réaction  Le substrat allostérique permet la transition allostérique (passage de l’état tendu inactif à l’état relâché actif ou état catalytique et inversement).Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 24
  25. 25. V – ENZYMES ET METABOLISME CELLULAIRE  Une enzyme peut être nommée par :  Son numéro d’ordre : le plus précis. Enzyme désignée par EC puis classe, sous-classe, sous-sous-classe et numéro d’ordre de la sous-sous-classe. On distingue plusieurs classes.  EC1 : oxydoréductases.  EC2 : transférases.  EC3 : hydrolases.  EC4 : lyases.  EC5 : isomérases.  EC6 : ligases.  son nom systématique : issu du donneur, de l’accepteur et du type de réaction.  son nom recommandé : consacré à l’usage.  Modification covalente des enzymes : Certaines enzymes sont dites interconvertibles car leur activité catalytique peut être modulée de façon réversible par la fixation d’un groupement phosphate ou d’un nucléotide.  Elles possèdent 2 états d’activité : - efficacité catalytique élevée - efficacité catalytique faible. Selon l’enzyme la forme phosphorylée ou non est plus active.Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 25
  26. 26. VI – LES PROTEINES KINASES 1 - Protéines kinases dépendantes de l’AMPc  Elles sont formées de 4 sous-unités (2 catalytiques et 2 régulatrices).  La fixation de l’AMPc sur les sous-unités régulatrices permet le détachement des sous-unités catalytiques dont le site actif était masqué. La protéine kinase est alors active. 2 – Protéines kinases C Le récepteur membranaire activé : - Se lie à une protéine G trimérique spécifique (Gq) - Active la phospholipase Cβ qui clive le PIP2 → IP3 (mimé par des ionophores) et diacylglycérol (DAG) (mimé par des esters de phorbol). Remarque : Les protéines kinases sont reprises plus en détail dans le cours du Professeur SALVAYRE sur la communication cellulaire.Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 26
  27. 27. E - QCMsQCM 1 : A propos des acides aminés.A. Tous les acides aminés naturels sont de la série D.B. La proline entraine une grande flexibilité structurale des protéines dans lesquelles elle se trouve.C. Le groupement carboxylique de lacide acétique est 100 plus acide que celui de la glycine.D. Les acides aminés apolaires interviennent sur la disposition des molécules deau dans lentouragedes protéines.E. Le groupement alcool primaire de la sérine et le groupement thiol de la méthionine constituentdexcellents nucléophiles.QCM 2 : Lors des cinétiques enzymatiques, les inhibiteurs compétitifsA. ressemblent aux substrats.B. augmentent le Km.C. diminuent le Km.D. voient leur action diminuée si la concentration de substrats augmente.E. diminuent le Vmax.QCM 3 : A propos de quelques protéinesA. La calmoduline est une protéine de bas poids moléculaire (PM) composée de 5 domaines quivont pouvoir fixer 4 Ca++.B. La fixation du Ca++ à la calmoduline est un phénomène de type coopératif.C. Linsuline a un PM denviron 5700.D. Le dosage du peptide C permet dévaluer la sécrétion dinsuline chez les patients.E. Lors dune transition allostérique, la protéine passe dun état R inactif à un état T actif.QCM 4 :Au sujet de lhémoglobine :A. Cest une protéine allostérique.B. Elle a une affinité qui dépend du pH contrairement à la myoglobine.C. Le 2-3 DPG entraine une libération doxygène.D. Lhémoglobine a une meilleur affinité pour loxygène que la myoglobine.E. Lhémoglobine maternelle a une affinité plus importante pour loxygène que lhémoglobinefoetale.QCM 5 : A propos du mécanisme daction des enzymes.A. Elles agissent en petites quantités.B. Elles sont fortement modifiées au cours de la réaction.C. Elles abaissent lénergie dactivation.D. Elles ne modifient pas la vitesse initiale de la réaction.E. Elles ne modifient pas le pH de la solution réactionnelle.QCM 6 : A propos de la cinétique enzymatique de type michaelienne, quelle(s) (e)st l(es)équation(s) permettant de calculer la vitesse en fonction de la concentration en substrat :A. V= (Vmax*S) / (Km+[S])B. V= (Vmax*(Km+[S])) / (Km+[S])C. 1/V= (1/Vmax) + (Vmax/(Km+[S]))D. 1/V= (Km+[S]) / (Vmax*[S])E. 1/V= (Km/(Vmax*[S])) / (1/Vmax)Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 27
  28. 28. QCM 7 : A propos des constantes de Michaëlis dune enzyme pour 4 substrats notés de A à D,quelle est celui pour laquelle laffinité est la plus grande.A. 3.10-3B. 4.10-3C. 7,9.10-2D. 2,2.10-4E. La constante de Michaëlis na rien à voir avec laffinité de lenzyme pour le substrat.Correction:QCM 1 : DA. Tous les acides aminés naturels sont de la série L.B. Cest la glycine : étant donné quelle représente le plus petit acide aminé, elle prendra pasbeaucoup de places dans lespace et permettra ainsi à la protéine de se replier dans lespace.C. Cest linverse : Le groupement carboxylique de la glycine est 100 plus acide que celui de lacideacétique.E. Groupement thiol de la CYSTEINE.QCM 2 : ABDE. Le Vmax est inchangé.QCM 3 : BCDA. La calmoduline a un haut PM denviron 17000 et est constituée de 4 domaines de fixation!E. Etat R (relaché) est actif alors que létat T ( tendu) est inactif. ATTENTION!!QCM 4 : ABCA. Vrai : Cest pourquoi la courbe de laffinité de loxygène pour lhémoglobine a la forme dunesigmoïde (courbe en forme de S). Pour rappel, si le procédé est non coopératif, la courbe aura laforme dune hyperbole.D. Cest le contraire! La myoglobine a une meilleur affinité pour loxygène.E. Lhémoglobine foetale a une meilleure affinité.QCM 5 : ACEB. Enzymes NON modifiées.D. Elles augmentent la vitesse initiale.QCM 6 : ADE Les formules ADE récapitulent celles qui permettent de calculer la vitesse en fonction de laconcentration en substrat.E. faux.QCM 7 : D Le Km est inversement proportionnel à laffinité de lenzyme pour le substrat.Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 28
  29. 29. T.A.T. - PACES - Toulouse-Rangueil BIOCHIMIE Année 2010-2011 ~~~~~ 2ème PARTIE ~~~~~ LES GLUCIDES Cours du Dr MAUPAS-SCHWALM SYNTHESE et QCM rédigés par - Marie VISCARDI pour les oses - Célia MUNOZ pour les osidesTous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 29
  30. 30. LES GLUCIDESOn les appelle : Sucre, glucide ou hydrate de carbone : Cn(H2O)nOn peut les classer : Oses (glucides simples) : monosaccharides Osides (glucides complexes) Holosides (composés seulement d’oses) Hétérosides (composés d’oses ou de dérivés d’oses + groupement non sucré « aglycone »).A - LES OSES : LES MONOSACCHARIDES I - DEFINITIONCe sont les glucides les plus simples (avec 3 carbones ou plus).Ils ont :  1 fonction carbonyle  des fonctions alcool (2 minimum) ~ si la fonction est un aldéhyde → Aldose ~ si la fonction est une cétone → Cétose II - CLASSEMENT 1 - A partir de la fonction carbonyle Aldoses dérivent de la glycéraldehyde CHO est toujours n°1 Cétoses dérivent de la dihydroxyacétone C=O est toujours n°2 et ils ont CH2OH-C=O en commun 2 - A partir du nombre de carbones Aldoses Cétoses3C → trioses → aldotrioses → cétotrioses4C → tétroses → aldotétroses → cétotétroses5C → pentoses6C → hexoses…Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 30
  31. 31. III – NOTION DE SERIE ET DE FILIATION 1 - Série = ConventionLa convention de série se décide à partir du OH de l’alcool secondaire de plus haut indice denumérotation. → OH de l’avant dernier C CHO CHO CHO ‫׀‬ ‫׀‬ ‫׀‬H – C – OH OH – C – H H – C – OH ‫׀‬ ‫׀‬ ‫׀‬ CH2OH CH2OH OH – C– H ‫׀‬( D-Glycéraldéhyde ) ( L-Glycéraldéhyde ) CH2OH ( L-Thréose) CHO CHO ‫׀‬ ‫׀‬OH – C – H H – C – OH ‫׀‬ ‫׀‬OH – C– H OH – C – H ‫׀‬ ‫׀‬ CH2OH H – C – OH ‫׀‬ ( L-Erythrose ) CH2OH ( D-Xylose )► Lorsque le OH est à droite → série D► Lorsque le OH est à gauche → série LRemarque :Les sucres naturels sont presque tous de série D.Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 31
  32. 32. 2 - Filiation des aldoses de la série DLe C se rajoute entre le C n°1 et le n°2. 1CHO │ 2C─ │ 3CH2OH (D.Glycéraldéhyde) CHO CHO │ │ ─C C─ │ │ C─ C─ │ │ CH2OH CH2OH (D.Thréose) (D.Erythrose) CHO CHO CHO CHO │ │ │ │ ─C C─ ─C C─ │ │ │ │ ─C ─C C─ C─ │ │ │ │ C─ C─ C─ C─ │ │ │ │ CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH (D.Xylose) (D.Ribose) CHO CHO CHO CHO CHO CHO CHO CHO │ │ │ │ │ │ │ │─C C─ ─C C─ ─C C─ ─C C─ │ │ │ │ │ │ │ │─C ─C C─ C─ ─C ─C C─ C─ │ │ │ │ │ │ │ │─C ─C ─C ─C C─ C─ C─ C─ │ │ │ │ │ │ │ │ C─ C─ C─ C─ C─ C─ C─ C─ │ │ │ │ │ │ │ │ CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH (D.Galactose) (D.Mannose)(D.Glucose)Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 32
  33. 33. 3 - Filiation des cétosesLe C se rajoute entre le C n°2 et le n°3. 1 CH2OH │ 2C=O │ 3CH2OH (Dihydroxyacétone) CH2OH CH2OH │ │ C=O C=O │ │ C─ ─C │ │ CH2OH CH2OH (Série D) (Série L)On obtient alors 8 cétohexoses.Exemples : Pentose Hexose CH2OH CH2OH │ │ C=O C=O │ │ C─ ─C │ │ C─ C─ │ │ CH2OH C─ (D.Ribulose) │ CH2OH (D.Fructose)Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 33
  34. 34. IV - ISOMERIE ET POUVOIR ROTATOIRE Si on a un C* → pouvoir rotatoireAttention : Il n’y a aucun rapport entre la notion de série qui est une convention (donc décidée) et le pouvoir rotatoire qui est une propriété physique. Série = convention → D ou L Pouvoir rotatoire = propriété physique → + ou –Exemple :D-glucose → dextrogyre (+)D-fructose → lévogyre (-) Ecrire l’énantiomère d’un sucre de la série D : CHO CHO CHO ‫׀‬ ‫׀‬ ‫׀‬ C– – C C– ‫׀‬ ‫׀‬ ‫׀‬– C C– – C ‫׀‬ ‫׀‬ ‫׀‬ C– – C C– ‫׀‬ ‫׀‬ ‫׀‬ C– – C – C ‫׀‬ ‫׀‬ ‫׀‬ CH2OH CH2OH CH2OH Plan de symétrieD-glucose L-glucose L-idoseAttention :Lorsque vous faites le symétrique, il faut inverser tous les substituants et non pas seulement le OHde l’avant dernier C, car dans ce cas on obtient un autre composé (ici de l’idose).Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 34
  35. 35. V - STRUCTURE DE TOLLENSAnomérie α et βTollens explique qu’en milieu les aldohexoses se cyclisent et donc n’ont pas toutes les propriétés dela fonction carbonyle.H O+ H H O-H pont oxydique // / / C- <O CH2OH C* —— O CH2OH / / ———→ / /C C C C / / C – C H C —— C H 1 - La cyclisationLors de la cyclisation on obtient 2 isomères appelés anomères α et β - α : OH ( du C n°1, du carboxyle ) du même côté que le OH de la série. - β : OH ( du C n°1, du carboxyle ) du côté opposé du OH de la série. H O-H OH H / / C1 ———- C ——-— ‫׀‬ ‫׀‬ C2– C– ‫׀‬ ‫׀‬ –C3 O –C O ‫׀‬ ‫׀‬ C4– C– ← pont oxydique ‫׀‬ ‫׀‬ C5 ——-— C ‫׀‬ ‫׀‬ CH2OH CH2OH (α-D-glucopyranose) (β-D-glucopyranose)→ α-D-glucopyranose et β-D-glucopyranose sont des anomères.Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 35
  36. 36. 2 - Les formes de cycleOn a 2 formes de cycles : Pyrane ( cyclisation 1 → 5 ) Furane ( cyclisation 1 → 4 ) H O-H OH H / / C1 ———- C ———-- ‫׀‬ ‫׀‬ C2– C– ‫׀‬ ‫׀‬ –C3 O –C O ‫׀‬ ‫׀‬ C4– C ———-- ‫׀‬ ‫׀‬ C5 ———- C– ‫׀‬ ‫׀‬ CH2OH CH2OH(α-D-glucopyranose) (β-D-glucofuranose) Pour les aldohexoses la forme pyrane est la plus stable et donc la forme furane est la moins stable. Pour les cétohexoses c’est l’inverse, la forme furane est la plus stable et la forme pyrane est lamoins stable. CH2OH CH2OH ‫ ׀‬O-H ‫׀‬ C H-O – C ‫׀‬ ‫׀‬–C O – C ‫׀‬ ‫׀‬ C C– ‫׀‬ ‫׀‬ C C– O ‫׀‬ ‫׀‬ CH2OH CH2(α-D-fructofuranose) (β-D-fructopyranose)Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 36
  37. 37. VI – STRUCTURE DE HAWORTH H OH C │ CH2OH C─ OH O │HO─C O │ HO OH OH C─OH C OH │ (α-D-glycopyranose) │ Haworth CH2OH(α-D-glycopyranose) Tollens H OH C │ forme pyranose C─ O │ CH2OH O ─C │ OH C─ │ C │ CH2OH(β-L-idopyranose)Règles : Lorsque le substituant se trouve à droite chez Tollens alors il sera en bas dans la représentation de Haworth. De même lorsque le substituant est à gauche chez Tollens alors il sera en haut chez Haworth. Pour le CH2OH il va du côté opposé à la cyclisation, il est alors à droite (→bas) ou bien à gauche (→haut) Pour les angles : - α : quand le OH (C n°1) est du même côté que le OH de la série - β : quand le OH (C n°1) est du côté opposé que le OH de la série pour les placer : - si c’est une série D alors α est en bas et β en haut - si c’est une série L alors α est en haut et β en bas.Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 37
  38. 38. Technique pour aller plus vite : ● Imaginez que vous faite basculer la structure de Tollens de 90° vers la droite. Tout les substituants qui se trouvent alors en bas sont en bas dans la structure dHaworth et idem pour ce qui sont en hauts. ● Pour le dernier carbone, il se positionne toujours du côté opposé au cycle (encombrement stérique). Si la cyclisation se fait à gauche, le dernier carbone ira donc à droite dans la structure de Tollens et sera donc en bas dans la structure dHaworth. Si au contraire la cyclisation est à droite, le dernier carbone ira à gauche et sera donc en haut dans la structure dHaworth. Une fois cette méthode (expliquée parfois en TD) comprise, vous pouvez oublier les règlesprécédentes qui souvent embrouillent beaucoup ! CH2OH │ forme furanose─C HO2HC O │ OH─C │ O CH2OH C─ │ C │ β-D CH2OH(β-D-fructofuranose) CH2OH OH α-D OH C O │ C─ O │ OH ─C │ C C │ CH2OH C─ │ CH2OH(α-D-galactofuranose)Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 38
  39. 39. Le cycle pyrane a 6 sommets, donc il n’est pas plan.Dans l’eau on a un équilibre entre les formes chaises, la forme la + stable est celle qui contient le +grand nombre de substituants en position équatoriale.La mutarotation est la variation du pouvoir rotatoire en fonction du temps.Autrement dit, il y a une modification de forme de l’ose dans l’eau.Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 39
  40. 40. VII – PROPRIETES DES OSES Réaction des oses sous forme linéaire Oxydation de la fonction aldéhyde : propriétés réductrices des oses Aldoses Acides aldoniques H - C=O OH-C=O CH2OH CH2OH Réduction de la liqueur de Fehling (aldose ET cétose) I2 (ou Br2) en milieu alcalin (NaOH) (seulement pour les aldoses) Oxydation enzymatique du glucose (seulement) par la Glucose oxydase Oxydation pour les cétonesRéduisent la liqueur de FehlingOn obtient une α-dicétonePas de réaction avec I2 Oxydation par l’acide périodique (HIO4)Coupe entre les deux C pour :—C— C— —C—C— —C—C—H OH OH OH O OH O αdiol α-cétol α-aldol si ces fonctions sont libres (non engagées dans une réaction), alors on a oxydation. oxydation oxydationAlcool Carbonyle Acide ou CO2Si un C subit une coupure → 1 degré d’oxydationSi un C subit une coupure → 2 degré d’oxydationTous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 40
  41. 41. VIII - LES DERIVES DES OSES 1 – Hexosamines CH2OH O Glucosamine (GlcN) NH2Toujours en n°2 CH2OH O Glucosamine-N-acétylée (GlcNAc) NH-CO-CH3 2 – Acide N-acétylmuramique Mur-N-AcLiaison étheroxyde CH2OH O CH3 │H—C O │ NH-CO-CH3 COOH Acide lactique + GlcNAc→ constitue la paroi des bactériesTous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 41
  42. 42. 3 – Acide neuraminique et acides sialiquesAcide N-acétylneuraminique (NANA) = le + fréquent des acides sialiques.L’acide neuraminique = acide pyruvique + D-mannosamineCOOH CHO COOH│ │ │C=O + H2N— C C=O│ │ │CH3 HO —C CH2Acide pyruvique │ │ C— C—OH │ │ C— H2N—C │ │ CH2OH HO—C D-mannosamine │ C— │ C— │ CH2OH H3C CO O HN C— OH C— CH2OH H COOH H Acide Neuraminique Acide-N-Acetylneuraminique (NANA) 4 – Acides Uroniques COOH O O OH COOH OHAc.α-D-glucuronique Ac.α-L-iduronique GlcUA IdUATous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 42
  43. 43. 5 – Fucose6-désoxy-β-L-galactopyranose H OH C │ —C O │ CH3 O C— OH │ C— │ (Fuc) C │ CH3 6 – Acide L-ascorbique (Vitamine C)6C, γ-lactone, ène-diol estérification interne acide/alcool O ║ HOH2C OH C │ C O α C—OH ║ =O β C—OH O │ γ C ===== │ HO OH OH—C │ Acide ascorbique CH2OHAvitaminose C (déficit en Vit C) ScorbutLa vitamine C maintient le Fe à l’état ferreux.La vitamine C est un anti-oxydant.Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 43
  44. 44. 7 – Inositol OH OH OH OH OH OH Plan de symétriePas de fonction réductrice9 isomères possiblesMyoinositol ou mésoinositol dans les lipides2ème messager hormonalTous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 44
  45. 45. B- LES OSIDES : LES HOLOSIDESLes osides sont des glucides complexes.Les holosides sont des osides composés uniquement d’oses. I - GENERALITES 1 - Deux types de liaison : - 1 → 4 avec ose réducteur - 1 → 1 sans ose réducteur 2 - Détermination de leur structure2.1 - Nature des oses  L’hydrolyse acide : elle coupe la liaison glycosidique  La chromatographie : elle sépare et identifie2.2 - Mode de liaison  Si diholoside non réducteur : La liaison se fait par fonction réductrice.  Si diholoside réducteur : Il faut savoir d’abord quel est l’ose réducteur et ensuite savoir s’il établit une liaison avec la fonction réductrice de l’autre ose. On démarre par l’oxydation ( I2 ) puis l’hydrolyse puis la chromatographie pour identifier l’ose réducteur. Celui-ci sera sous forme d’acide après oxydation. Pour savoir s‘il est lié avec la fonction réductrice de l’autre ose on suit différentes étapes.  La perméthylation avec ICH3 qui se fixe sur tous les OH libres  L’hydrolyse qui révèle les OH potentiels de la liaison glycosidique - le OH (1) de l’ose non réducteur - les OH possibles de l’ose réducteur (4 ou 5…)  La dernière étape consiste à savoir si la liaison se fait avec 4 ou 5. Pour cela, on réalise une réduction au NaBH4 et une ouverture au HIO4.2.3 - Nature α ou β de la liaison glycosidique On utilise des enzymes qui hydrolysent spécifiquement une liaison α ou β d’un sucre. Ex : β-D-glucosidase ou α -D-glucosidaseTous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 45
  46. 46. II - LES DIHOLOSIDES 1 - Le saccharose Non réducteur α-D-glucopyranosyl-(1→ 2)-β-D-fructofuranoside Peut-être coupé par : - α-D-glucosidase - saccharase = β-D-fructosidase 2 - Le lactose Réducteur β-D-galactopyranosyl-(1→ 4)-α-(β)-D-glucopyranose Peut-être coupé par la lactase = β -D-galactosidase Dans l’intestin, après l’action de la lactase, on retrouve du glucose et du galactose. Le galactose est ensuite dégradé en glucose sous l’action de différents enzymes. S’il existe une déficience de la 1ère enzyme de cette chaîne alors le sujet est atteint d’une galactosémie congénitale du nourrisson. On retrouve alors du galactose dans les urines ou le sang entraînant vomissements, diarrhée,…. MORT! 3 - Le maltose Réducteur α-D-glucopyranosyl-(1→ 4)-α ou β-D-glucopyranose Peut-être coupé par la maltase = α-D-glucosidaseTous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 46
  47. 47. III - LES POLYHOLOSIDES 1 - L’amidon Réserve glucidique végétale Amidon = amylose + amylopectine Les pourcentages relatifs de ces deux constituants varient en fonction des espèces.1.1 - Amylose  Linéaire  Unités de glucose α unies 1→ 4  Présence de spires de 6 unités de glucose  Les différentes chaînes sont associées par des liaisons hydrogènes1.2 - Amylopectine  Ramifiée  Unités de glucose α unies 1→ 4 avec tous les 30 glucose des ramifications 1→6 Grains d’amidon = structure arborescente de l’amylopectine où les interstices sont comblés par des hélices d’amylose. L’amidon attire l’eau. Il est donné lors des chocs hémorragiques et fait ainsi revenir le sang dans le secteur vasculaire. maltase maltose glucose amylase maltase amidon maltotriose glucose α dextrinases + maltase α dextrines glucose 2 - Le glycogène Réserve glucidique animale. Structure identique à l’amylopectine avec des ramifications plus fréquentes, tous les 10 glucoses. Lors de la glycogénolyse, des enzymes coupent le glycogène pour libérer des glucoses et ainsi elles maintiennent stable la glycémie. Lorsque ces enzymes sont absentes on parle de glycogénoses.Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 47
  48. 48. 3 - La cellulose Elle constitue la paroi cellulaire des végétaux. Structure linéaire d’unités de glucose β (1→ 4) Un glucose sur deux tourne de 180o pour permettre la formation de liaisons hydrogènes. Celles- ci rigidifient les chaînes et les associent entre elles. On a alors formation de fibres qui jouent un rôle crucial dans la digestion. Elles favorisent le transit intestinal. 4 - Les dextranes Ils sont synthétisés par les bactéries et les levures. Chaînes de glucose α (1→ 6). Les gels de dextran sont utilisés dans les chromatographies.Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 48
  49. 49. C - LES OSIDES : LES HETEROSIDESLes osides sont des glucides complexes.Les hétérosides sont des osides composés d’oses ou de dérivés d’oses et d’un groupement non sucré"aglycone". I - GENERALITES partie glucidique + partie non glucidique glycanne aglycanne protéine lipide protéoglycannes glycoprotéines glycolipides glycoconjuguésRemarque 1 On regroupe les glycoprotéines et les glycolipides en glycoconjugués parce que ces composés ont la même structure et les mêmes rôles biologiques.Remarque 2 On ne peut pas regrouper les protéoglycannes et les glycoprotéines parce qu’ils ont des structures et des rôles biologiques différents. Protéoglycannes  Glucides +++ / protéines +  Chaînes linéaires, longues, répétitives  Unités glucidiques unies par des liaisons glycosidiques α ou β Glycoprotéines  Protéines +++ / glucides +  Chaînes ramifiées, courtes, très grande variété de glycannes  Unités glucidiques unies par des liaisons glycosidiques α ou βTous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 49
  50. 50. II - LES PROTEOGLYCANNES 1 - Les protéoglycannes des bactéries Ils sont appelés muréines. Ils participent à la paroi des bactéries (rigidité de la paroi). Ils sont un enchaînement linéaire et répétitif d’unités glucidiques unies par des liaisons glycosidiques. Les sucres fréquemment retrouvés sont : Glc, GlcN, GlcNAc, Gal, GalN, GalNAc. 1 UNITÉ SOUVENT RETROUVÉE : MurNA GlcNAc cacac ac Ils présentent plusieurs intérêts :  L’enzyme lysozyme (défense anti-bactérienne non spécifique) coupe l’unité entre les deux sucres et détruit la paroi bactérienne.  Certains antibiotiques, en inactivant les enzymes nécessaires à la construction de la paroi, entraînent alors la mort de la bactérie.  Les glycannes quils contiennent sont responsables de la spécificité antigénique. 2 - Les protéoglycannes humains2.1 - Structure Fixés GAG (partie glucidique) sur une protéine glycoaminoglycannes Les GAG sont des unités diosidiques constituées de :  Hex NAc (Glc ou Gal)  UA acide uronique (Glc ou Id) Les sucres des GAG sont riches en groupements négatifs :  -COO-  -HSO3- En fonction des sucres constitutifs, des liaisons et du nombre de charges négatives, on dénombre 7 types de GAG :  - Acide Hyaluronique  - Chondroitines Sulfates  - Kératane Sulfate I  - Kératane Sulfate II  - Héparine  - Héparane Sulfate  - Dermatane SulfateTous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 50
  51. 51. La liaison avec la protéine peut se faire selon 3 modes différents :  Liaison O-glycosidique protéine - CH - CH2 - O - (HexNAc - UA)n sérine GAG  Liaison O-glycosidique protéine - CH - CH2 - O - Xyl - Gal - Gal - (HexNAc - UA)n sérine xylose GAG  Liaison N-glycosidique protéine - CH - CH2 - CO - NH - (HexNAc - UA)n asparagine GAG Remarque : - 1 GAG → 1 seul type de liaison - sur 1 protéine → souvent le même type de GAG - si 1 GAG est lié sur une sérine, toutes les sérines de la protéines ne sont pas liées2.2 - Exceptions structurales  L’acide hyaluronique est un GAG seul, il nest pas lié à une protéine.  L’acide hyaluronique ne possède pas de groupement sulfate.  Le kératane sulfate ne possède pas d’acide uronique.2.3 - Rôle Les protéoglycannes s’agrègent par l’intermédiaire de protéines de liaison à un acide hyaluronique pour former des AGRÉGATS.  Les charges négatives des GAG attirent Na+ et H2O permettant aux organes de résister aux forces de compression et d’étirement.  Les sites anioniques captent Ca et Phosphore pour former la structure minérale de l’os : HYDROXYAPATITE.  Cas particulier de l’héparine : ses charges négatives fixent des facteurs de coagulation. Elle a un rôle majeur d’anticoagulant.2.4 - Synthèse  Partie protéique dans le réticulum endoplasmique  Partie glucidique dans l’appareil de Golgi grâce aux glycosyltransférases2.5 - Dégradation  Par des enzymes  Si ce mécanisme est déficient ou absent cela peut entraîner des maladies de surcharge MUCCOPOLYSACCHARIDOSESTous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 51
  52. 52. III - LES GLYCOCONJUGUES et LES GLYCOPROTEINES 1 - Généralités Les glycoprotéines (GP) humaines sont : des enzymes, des protéines de membrane, des protéines de transport, des protéines plasmatiques (sauf albumine), etc. Les changements de structure des GP de surface = métastases dans les cancers Certaines GP sont des mucines ou agents protecteurs des parois de nos systèmes respiratoire, digestif,… 2 - Structure La glycophorine sert d’exemple membrane cellulaire COOH P EXTERIEUR INTERIEUR Glycannes O fixés Glycannes N fixés Pas d’acide uronique dans les glycoprotéines. Souvent le dernier sucre est un NANA. Il est précédé d’un GalNAc ou d’un Gal (encore avant). La liaison avec la protéine peut se faire selon 3 modes différents :  1er mode protéine  sérine – O – GalNAc  O-glycosylprotéine   2ème mode protéine  asparagine – NH – GlcNAc  N-glycosylprotéine  Remarque : Toutes les N-glycosylprotéines commencent par les 5 mêmes sucres : Man NH - GlcNAc - GlcNAc - Man ManTous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 52
  53. 53.  3ème mode GP ancrées par le glycophosphatidylinositol (GPI) On est dans le cas de protéines glycosylées ou les sucres sont fixés par des enzymes. Il ne faut pas les confondre avec les protéines glyquées fixées chimiquement. Remarque : L’hémoglobine glyquée permet l’exploration de la glycémie pendant les 6 à 8 semaines précédentes à la prise de sang. 3 - Synthèse3.1 - Les O-glycosylprotéines  Partie protéique dans le réticulum endoplasmique  Partie glucidique dans l’appareil de Golgi grâce à des glycosyltransférases3.2 - Les N-glycosyltransférases  Partie protéique dans le réticulum endoplasmique (RE)  Partie glucidique : - synthèse de DOLICHOL : oligosaccharide à 14 sucres dans le RE - remaniement, transfert sur Asn de la protéine dans le RE - remaniement final dans l’appareil de Golgi grâce à des glycosyltransférases 4 - Rôle4.1 - Protection des muqueuses Exemple : Les mucines du tube digestif protégent de l’action des protéases.4.2 - Durée de vie des GP  La structure périphérique du glycanne joue un rôle important dans la durée de vie de la GP. Gal NANA  Si une action d’une N-acetylneuraminidase coupe le NANA, la glycoprotéine est captée par le foie et détruite.4.3 - Destinée des GP P Glc NAc Man       : action N-acetylglucosaminidase  Si elle fonctionne, le Man P exposé est reconnu par le récepteur qui guide la GP vers le lysosome pour être dégradée.  Si une maladie atteint cette enzyme, le Man P n’est pas exposé et la GP sera secrétée dans le sang.Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 53
  54. 54. 4.4 - Diagnostic biologique Dosage de la transférrine désialysée :  sujet normal : % important de molécules de transférrine riches en NANA (6 à 8 antennes de NANA)  sujet alcoolique : % important de molécules pauvres en NANA (0 à 2)Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 54
  55. 55. C – QCMI – QCM SUR LES OSESQCM 1 : A propos des osesA. L’oxydation de la fonction alcool primaire du glucose conduit à l’acide glucuronique.B. Le glucose donne de l’acide glucarique par oxydation douce de la fonction aldéhyde.C. Les oses sont solubles dans l’eau.D. C’est le processus d’oxydation qui est responsable du phénomène de mutarotation des oses.E. Tous les oses présentent en solution le phénomène de mutarotation.QCM 2 : A propos des glucidesA. Les oses sont des glucides simples.B. Les osides sont des glucides complexes.C. Les holosides peuvent contenir une partie aglycone.D. Les hétérosides ne peuvent pas contenir des lipides dans leur structure.E. Les glucides se divisent en oses et en osides.QCM 3 : A propos des osesA. Les sucres naturels sont presque tous de la série L.B. Le ribose est un pentose.C. La notion de série se définit à partir de la position de l’alcool secondaire de plus bas indice de numérotation.D. Il existe 16 stéréoisomères optiques possibles pour les aldohexoses.E. Tous les oses recolorent le réactif de Schiff.QCM 4 : Concernant les osesA. Tous les oses de la série D sont dextrogyres.B. Les aldoses de la série D dérivent tous du (+) glyceraldéhyde.C. Les aldohexoses sont réducteurs.D. Les aldoses se présentent sous la forme furanose principalement.E. Le carbone 1 d’un ose ne peut jamais s’unir à un autre ose par une liaison ester.QCM 5 : Concernant l’anomérie des osesA. Deux oses anomères sont énantiomères.B. L’anomérie est la conséquence de la structure cyclique des oses.C. En tenant compte de l’anomérie, il existerait 32 aldohexoses et 16 cétohexoses différents.D. Par exemple, le mannose peut se cycliser sous deux formes anomères : pyranose et furanose.E. L’anomérie permet de multiplier par deux le nombre d’isomères d’un ose.QCM 6 : La forme cyclique d’un ose peut être démontrée par :A. L’existence de 2 formes anomères pour un même ose.B. La formation d’un ½ acétal par action d’un alcool en présence d’un acide.C. La présence du pouvoir réducteur.D. L’absence de coloration du réactif de Schiff.E. L’oxydation par l’iode.Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 55
  56. 56. QCM 7 : A propos des osesA. Les aldoses comme les cétoses réduisent la liqueur de Fehling.B. L’oxydation d’une dihydroxyacétone par l’acide périodique donne un CO2 et deux acides formiques.C. Une liaison glycosidique est hydrolysable en milieu alcalin.D. La glucose oxydase oxyde le glucose en acide gluconique.E. Les aldoses peuvent réagir avec I2 en milieu acide pour donner des acides aldoniques.QCM 8 : Dans une solution d’α-D-glucopyranose, on fait agir de l’iode.Quels sont les produits obtenus ? COOH CH2OH CHO COOH CH2OH O —O CH2OH CH2OH COOH COOH A B C D EQCM 9 : A partir de quel(s) composé(s) suivant(s) et par réduction peut-on obtenir cepolyalcool. CH2OH H OH HO H H OH H OH CH2OHA. GlucoseB. GalactoseC. RiboseD. FructoseE. Acide glucuroniqueQCM 10 : A propos des osesA. A l’équilibre, en solution, il y aura autant de forme α que de forme β pour un ose déterminé.B. Après le phénomène de mutarotation, la majorité des oses sont sous forme ouverte.C. Tous les oses présentent en solution le phénomène de mutarotation.D. Le α-D-glucopyranose est thermodynamiquement plus stable que le β-D-glucopyranose.E. Le phénomène de mutarotation s’exprime sous la forme d’une variation de pouvoir rotatoireTous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 56
  57. 57. QCM 11 : A propos des osesA. Le glucose peut présenter dans l’espace 8 stétéoisomères au maximum.B. Le mannose peut présenter dans l’espace 4 stéréoisomères au maximum.C. Le ribose peut présenter dans l’espace 8 stéréoisomères au maximum.D. Le glucose peut présenter dans l’espace 16 stéréoisomères au maximum.E. Le fructose peut présenter dans l’espace 4 stéréoisomères au maximum.QCM 12 : A propos de l’oxydation des osesA. Cette oxydation peut s’effectuer par l’action des halogènes.B. Cette oxydation peut s’effectuer par l’action de l’acide périodique.C. Cette oxydation peut s’effectuer grâce à la liqueur de Fehling.D. Cette oxydation peut s’effectuer grâce au réactif de Schiff.E. Les acides uroniques sont des composés obtenus par l’oxydation des oses en présence d’acide nitrique concentré.QCM 13 : Parmi les sucres suivants le(s)quel(s) est(sont) capable(s) de donner une réactionpositive avec la liqueur de Fehling ?A. GlucoseB. FructoseC. SaccharoseD. LactoseE. DésoxyriboseQCM 14 : A propos de ces molécules CH2OH —O CH2OH O CH2OH OH CH2OHA. Ces 2 molécules correspondent à la forme linéaire et cyclique du même ose.B. La forme cyclique est un α-D-fructofuranose.C. La forme cyclique est un α-L-fructofuranose.D. Seule la forme cyclique possède un pouvoir réducteur.E. La forme linéaire est du L-fructose.QCM 15 : A propos des acides neuraminiquesA. Il s’agit d’un aldose à 9 atomes de carbone.B. L’acide neuraminique peut être considéré comme la condensation d’un acide pyruvique et d’un D-mannosamine.C. Peut être retrouvé dans des glycolipides et des glycoprotéines.D. Sous sa forme cyclique le pont s’établit entre C2 et C6.E. L’acide N-acetylneuraminique est le plus courant des acides sialiques.Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 57
  58. 58. QCM 16 : La vitamine CA. C’est une γ-lactone.B. L’acide D-ascorbique est aussi appelé vitamine C. Sa carence provoque le scorbut.C. Dans l’organisme on la trouve sous 2 formes : l’acide ascorbique et l’acide déhydroascorbique.D. Elle maintient le fer à l’état ferreux grâce à ses propriétés réductrices.E. L’acide ascorbique possède une fonction acide.QCM 17 : A propos des glucidesA. Presque tous les glucides ont la formule brute suivante: Cn(H2O)n.B. Les glucides ou hydrates de carbone sont constitués dune chaine carbonée associée à desmolécules deau.C. Les glucides simples peuvent être lassemblage de sucres identiques liés entre eux par une liaisonsimple.D. Les protéoglycanes et les glycoprotéines sont des hétérosides constitués dune partie glucidiqueet dune partie protéique.E. Les glucides les plus simples ont au moins deux carbones.QCM 18 : Les glucidesA. La fonction carboxyle de la glyceraldéhyde est sur le carbone n°1.B. La glyceraldéhyde dérive du glycérol.C. La dihydroxyacétone présente deux fonctions alcool et une fonction cétone portée par le carbonen°1.D. Un cétotétrose est un sucre à quatre carbones et portant une fonction cétone sur le carbone n°2.E. Quand un sucre est dit de la série D, cela signifie que lalcool secondaire du carbone de plus hautindice est à droite sur la représentation de Fischer.QCM 19 : Filiation des osesA. La D-glyceraldéhyde et la L-glyceraldéhyde sont des anomères.B. Mannose et glucose ne diffèrent que par la configuration de leur carbone n°2 respectifs.C. Un aldopentose possède trois carbones asymétriques.D. La filiation du L-glyceraldéhyde donne 16 aldohexoses stéréoisomères optiques.E. La filiation suivante est possible:Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 58
  59. 59. QCM 20 : A propos des glucides :A. On les appelle aussi les hydrates de carbone.B. Ils ont un rôle important de réserve énergétique autant chez les animaux que les végétaux.C. La cellulose est la réserve énergétique végétale.D. Les glucides complexes, osides, sont constitués de sucres ainsi que dun groupement non sucré,aglycone.E. Les oses contiennent une fonction alcool et des fonctions carbonyles.Tous droits réservés au Tutorat Associatif ToulousainSauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 59

×