Ud.5 (2). enzimas

Biología. 2º bachillerato
Unidad 5(2). Las enzimas

Las enzimas
5 2

C.E.M HIPATIA-FUHEM
Profesor: Miguel Ángel Madrid


Los lípidos
Las enzimas
5
2
1. Energía de activación.
2. Estructura y función de las enzimas.
3. La actividad enzimática.
4. Factores que afectan a la actividad enzimática.
5. Clasificación y nomenclatura de enzimas.
6. Las vitaminas
1. Vitaminas liposolubles.
2. Vitaminas hidrosolubles.

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1. Energía de activación
Una reacción química implica la rotura de enlaces entre los átomos de los
reactivos y la formación de nuevos enlaces, lo que origina productos.

Este proceso no se lleva a cabo directamente, sino a través de un estado
intermedio, denominado estado de transición o complejo activado

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A2 + B2  2 AB

A A
A A + B B +

B B

A
A

B

B
B
B
A

A

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La energía de activación es la energía que hay que comunicar a los
reactivos para alcanzar el estado de transición

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¿Cómo crees que podemos
aumentar la velocidad de esta
reacción?

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De dos formas:
AUMENTANDO LA TEMPERATURA
AÑADIENDO UN CATALIZADOR

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Catalizadores

Energía libre de activación
de la reacción sin catalizador

Estado de transición

de la reacción catalizada
Energía libre

Estado inicial

Variación global
de energía libre
en la reacción

Observa que se disminuye la
energía de activación aumenta
la velocidad de la reacción
Estado final

Avance de la reacción

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La energía de activación es la energía que hay que comunicar a los
Catalizadoresreactivos para alcanzar el estado de transición

de la reacción sin catalizador

Estado de transición

de la reacción catalizada
Energía libre

Estado inicial

Variación global
de energía libre
en la reacción

Observa que se disminuye la
energía de activación aumenta
la velocidad de la reacción
Estado final

Avance de la reacción

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Catalizadores
Gráfica de la energía de activación

Para lanzar en poco
tiempo muchos objetos
por la ventana se puede De igual forma, para acelerar una reacción química
aumentar el número se pueden calentar los reactivos o añadir un catalizador,
de trabajadores o rebajar es decir, una sustancia que disminuya la energía
el dintel de la ventana. de activación necesaria para llegar al estado de transición.

CONSTRUCCIÓN DE LA GRÁFICA

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LOS ENZIMAS SON BIOCATALIZADORES DE LAS
REACCIONES QUÍMICAS.

¿QUÉ LES CARACTERIZA?
1.Disminuyen la EA, acelerando la velocidad de la reacción
2.No modifican el estado de equilibrio de una reacción.
3.Se recuperan al final de la reacción.
4.Actúan en cantidades muy pequeñas.
5.Presentan elevado peso molecular
6.Son proteínas globulares (solubles en agua), excepto ribozimas (tipo
de ARN con capacidad catalítica)
7.Son específicas para cada sustrato
8.Sufren desnaturalización

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Enzima - Catalizador
Tanto la enzima como el catalizador aceleran
la velocidad de una reacción química.
Una enzima puede transformar 1000
moléculas de sustrato/ segundo
Las enzimas tienen 3 propiedades que los
catalizadores NO tienen
Especificidad por el sustrato
Se inactivan por desnaturación
Pueden ser reguladas

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Estructura de un enzima

Enzimas
estrictamente
proteicos

Holoenzimas = fracción proteica (apoenzima) + fracción no proteica (cofactor)

Cofactor orgánico
Cofactor inorgánico (COENZIMA): ATP,
(Mg 2+, Zn 2+…) NADP+, FAD, CoA,
vitaminas…

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Es en el centro activo donde
se produce la reacción
catalizada

La unión E y S se
produce a través del
centro activo o Los enzimas inducen modificaciones a los
catalítico sustratos a los que se unen, ya sea por
ruptura, formación o redistribución de sus
enlaces o introducción o pérdida de algún
grupo funcional

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Se conocen más de 2.000 enzimas diferentes,
capaces de realizar una reacción química
específica. Pero no hay ninguna célula que
contenga todas las enzimas conocidas, sino
que diferentes de células contienen diferentes
tipos de enzimas.

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La unión del sustrato es muy
específica
Complementariedad geométrica
Complementariedad de cargas, uniones iónicas
Modelos:
 Encaje inducido
 Llave – cerradura.
 Estado de transición

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Teorías de la acción enzimática, 1
Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)

Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica,
de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.

Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera insuficiente
al no explicar algunos fenómenos de la inhibición enzimática
Modelo de llave-cerradura. Cada enzima (cerradura) solo puede unirse (abrirse) con su sustrato (llave)

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Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)

Tanto la enzima como el substrato sufren una alteración en su estructura
por el hecho físico de la unión.

Está mucho más de acuerdo con todos los datos experimentales conocidos
hasta el momento.

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Estabilización del Estado de Transición

Según lo cual, el Centro Activo enzimático es en realidad
complementario no al Ajuste Inducido se amplía en al actualidad
La teoría del substrato o al producto, sino la
estado de transición la acción enzimática como
definiendo entre ambos.

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Especificidad de las enzimas

Modelo de apretón de manos

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Una enzima puede unir dos sustratos en su sitio
activo

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El resultado de la unión enzima (E) y sustrato
(S) es que el sustrato se transforma en otra
molécula llamada producto (P)

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. . .
Efecto de la concentración de substrato

v
. .
.
.
.
[s]
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Cinética de la actividad enzimática

Vmáx
Velocidad de reacción

KM: Parámetro característico de cada enzima
Hace referencia a la afinidad de un enzima
½ Vmáx
por su sustrato. Un valor KM bajo
significa que consigue alta eficacia
catalítica aún a bajas concentraciones de sustrato

KM Concentración del sustrato [S]

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Baja
concentración
de sustrato

ALTA
concentración
de sustrato
SATURACION

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Relación entre Km y Vmax
Vmax Michaelis y Menten
Velocidad de la reacción (v)

Vmax/2

Km Concentración de Sustrato [S]

La Km es la concentración de sustrato
donde se obtiene la mitad de la Vmax
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Vmax

Velocidad de la reacción (v)

Vmax/2

Km Concentración de Sustrato [S]

A mayor Km, menor es la afinidad de la enzima por el sustrato
A menor Km mayor es la afinidad de la enzima por el sustrato

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Representación directa

v
100
Vmax
80

60
V s
v = m x
40 K m + s

20

s
0
0 20 40 60 80 100

Km
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Factores que afectan a la actividad enzimática

Efecto de la
temperatura
Cada enzima
Aumento de la Desnaturación tiene una
velocidad por calor temperatura

óptima

Efecto del pH

Temperatura óptima

Temperatura ºC

El pH óptimo es diferente para
las distintas enzimas de un pH óptimo pH
organismo

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La mayoría de las enzimas se inactivan a
temperaturas entre 50 – 60 ºC, excepto las de
las bacterias termófilas, capaces de resistir
temperaturas próximas a 100 ºC

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ORGANISMOS
TERMÓFILOS
Son organismos que viven a altas tº y realizan
sus reacciones enzimáticas a estas altas tº
Ejemplos son los que viven en las aguas
termales
Es tema de investigación el aislamiento de las
enzimas de estos organismos para desarrollar
procesos industriales en condiciones más
extremas

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Inhibidores de la actividad enzimática

Inhibidores: sustancias que
disminuyen, e incluso anulan, la
velocidad de la reacción catalítica.
Pueden ser perjudiciales o beneficiosos
(penicilina, inhibidor de las enzimas de
la pared bacteriana, AZT inhibidor de la
transcriptasa inversa)

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Inhibidores Irreversibles
Producen inactivación permanente de la
actividad enzimática
Se interfiere con el normal desarrollo de
una reacción o vía metabólica
Ejemplos: p-cloromercuribenzoato,
yodoacetato, diisopropilfluorfosfato

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IRREVERSIBLE o
VENENOS
Inhibidor Centro activo

El inhibidor se une
irreversiblemente a
determinados grupos del
centro activo y anulan su
capacidad catalítica. Ejemplo
los insecticidas
organofosforados son
inhibidores de la
enzimaacetilcolinesterasa

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Inhibición reversible

(a) El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre,
impidiendo la fijación del substrato: Inhibición Competitiva

(b) El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo
haga o no el substrato; el inhibidor, por tanto, no impide la
fijación del substrato a la enzima, pero sí impide la acción
catalítica: Inhibición No Competitiva

(c) El inhibidor se fija únicamente al complejo enzima-substrato
una vez formado, impidiendo la acción catalítica; este tipo
se conoce como Inhibición Anticompetitiva

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REVERSIBLE
IRREVERSIBLE NO COMPETITIVA
COMPETITIVA

El inhibidor se une a una El inhibidor es una molécula
región distinta del centro con una conformación
activo y provoca un cambio espacial parecida al sustrato,
en la conformación del por lo que compite por
enzima que da lugar a una alojarse en el centro activo,
disminución de su actividad impidiendo la unión del
sustrato

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Inhibidores Competitivos
Compiten con el sustrato por el sitio
activo de la enzima
Se une solo a la enzima libre
V máx no se altera y K M cambia

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Sin inhibidor

Con inhibidor

El inhibidor competitivo
aumenta la Km

Km Km
Sin con
inhibidor inhibidor

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Inhibidor No Competitivo
Se une a un lugar diferente del sitio
activo la enzima
Se une a la enzima libre y también al
complejo enzima-sustrato
Por acción del inhibidor disminuye la V m
pero el valor de Km no se altera

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Inhibición NO competitiva

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Inhibidor NO competitivo
El inhibidor NO competitivo se une a la enzima en un sitio diferente del sitio
activo

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Clasificación y nomenclatura
Nombre sistemático:
Grupo transferido

ATP: hexosa fosfotransferasa
Donador Aceptor Tipo de reacción catalizada

Grupos químicos
Número Enzyme Commission:

Enzyme
Comission
EC 2.7.1.1 Enzimas

Grupo Subgrupo

Nombre común (sustrato+”asa”): Hexokinasa
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Clasificación de enzimas por Grupos

EC 1.x ⇒ Oxidorreductasas
EC 2.x ⇒ Transferasas
EC 3.x ⇒ Hidrolasas
EC 4.x ⇒ Liasas
EC 5.x ⇒ Isomerasas
EC 6.x ⇒ Ligasas
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Grupo 1: Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreducción, en que átomos de oxigeno ó hidrogeno son
trasladados entre moléculas:

Ared + Box Aox + Bred

AH2 + B A + BH2

En las reacciones redox, siempre tienen que estar presentes a la vez el aceptor y
el dador electrónico.

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Grupo 2: Transferasas
Catalizan reacciones de transferencia de átomos ó grupo de átomos
entre moléculas:

A-X + B A + B-X

Dador: Aceptor Grupo transferido - transferasa

ATP: D-Hexosa Fosfotransferasa
Nombre común: hexokinasa

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Grupo 3: Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrólisis y también su reverso. Son las más comunes en
el dominio de la tecnología enzimática:

A-B + H2O A-OH + H-B
No se suelen utilizar nombres sistemáticos en las
hidrolasas. Muchas de ellas conservan el nombre
Primitivo. Ejemplo: Quimosina

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Grupo 3: Hidrolasas
Clasificación de las hidrolasas:
3.1.-.- Esterasas (carboxilesterasas, fosfoesterasas, sulfoesterasas)
3.2.-.- Glicosidasas
3.3.-.- Éter hidrolasas
3.4.-.- Péptido hidrolasas
3.5.-.- Acil anhídrido hidrolasas etc.

Aplicaciones: Lipasas → Síntesis de tensioactivos
Proteasas → Fabrico de quesos
Glicosidasas → Clarificación de jugos; liberación de aromas en los
vinos; aplicaciones textiles

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Grupo 4: Liasas
Adicionan moléculas sencillas (H2O, CO2, etc) a compuestos que tienen
dobles enlaces

A=B + X-Y AX + BY

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Grupo 5: Isomerasas
Catalizan reacciones de isomerización moleculares

A B
Ejemplo:
Glucosa isomerasa (EC 5.3.1.5)

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Grupo 6: Ligasas
Catalizan la unión de dos grupos químicos a expensas
de la hidrólisis de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.).

A + B + ATP A-B + ADP + Pi

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Actividad enzimática

Reacción con un sustrato Reacción con dos sustratos sucesivos

Centro activo Sustrato A
Sustrato
Reacción con dos
sustratos a la vez
Enzima +
Sustrato
Enzima
Sustrato A Sustrato B Enzima
Sustrato B
Enzima +
Productos Complejo
activado Producto C
Enzima
Complejo
activado
Enzima + Producto
Producto A Producto B Producto D

S + E → ES → E + P A + E → AE → C + E’// B + E’→ D + E

Producto C Producto D

A + B + E → ABE → CDE → C + D + E

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VITAMINAS
A
Vit = Vida; Amin = Nitrogenado
Compuestos orgánicos de
naturaleza, estructura y
composición variada.
Esenciales: No las podemos
sintetizar y son imprescindibles.
Se necesitan en pequeñas D
cantidades.
Debemos obtenerlas a partir de la
dieta: vegetales, bacterias y
hongos si la sintetizan.
No son nutrientes energéticos.

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β- Caroteno
La podemos ingerir como
provitamina y después en hígado,
piel... se transforman en vitamina.
Nuestra flora intestinal nos la puede
suministrar.
Son sustancias lábiles que se alteran
fácilmente por pH, temperatura...
 Producen trastornos por: B3

Avitaminosis.- si hay carencia total de
una o varias vitaminas,
Hipovitaminosis.- si hay carencia
parcial de vitaminas,
Hipervitaminosis: Sólo las liposolubles
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Definición
 Las vitaminas son  Coenzimas
sustancias orgánicas, de  La ingestión de cantidades
naturaleza y composición extras de vitaminas no
variada eleva la capacidad física,
 No aportan energía, ya salvo en el caso de existir
que no se utilizan como un déficit vitamínico
combustible, pero sin ellas (debido, por ejemplo, a un
el organismo no es capaz régimen de comidas
de aprovechar los desequilibrado y a la
elementos constructivos y fatiga)
energéticos suministrados  Las vitaminas deben ser
por la alimentación aportadas a través de la
 Son sustancias lábiles (se alimentación, puesto que
alteran con facilidad con el cuerpo humano no
los cambios de Tª, luz,…) puede sintetizarlas.

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Las Vitaminas se
dividen en dos
grupos,
LIPOSOLUBLES
que se disuelven en
grasas y aceites, e
HIDROSOLUBLES
que se disuelven en
agua.

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Vitaminas
 LIPOSOLUBLES  HIDROSOLUBLES
 Vitamina A (Retinol)  VITAMINA C. Ácido
 Vitamina D (Calciferol) Ascórbico. Antiescorbútica.
 VITAMINA B1. Tiamina.
 Vitamina E (Tocoferol)
Antiberibérica.
 Vitamina K  VITAMINA B2. Riboflavina.
(Antihemorrágica)
 VITAMINA B3. Niacina.
Ácido Nicotínico. Vitamina
PP. Antipelagrosa.
 VITAMINA B5. Ácido
Pantoténico. Vitamina W.
 VITAMINA B6. Piridoxina.
 VITAMINA B8. Biotina.
Vitamina H.
 VITAMINA B9. Ácido Fólico.
 VITAMINA B12. Cobalamina.

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Vitaminas liposolubles
Vitamina A
Retinol o
Antixeroftálmica.
provitamina A, en
forma de carotenos

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Red CIB: Comunicación e 25/11/12 Profesor: Miguel Ángel Madrid


VITAMINA A
Acción fisiológica (función):
-Es antioxidante, ya que elimina radicales libres y protege
al ADN de su acción mutágena y frena el envejecimiento
celular.
-Protege y mantiene los tejidos epiteliales (piel,
mucosas,..)

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Vitamina D
Calciferol o Antirraquítica
Sirve para la absorción de nutrientes como el
calcio y las proteínas.

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VITAMINA D
Calciferol o antirraquítica.
Es un esteroide con cuatro
formas moleculares, las
más importantes D2 y D3
Fuentes: Provitaminas
vegetales: ergosterol o por
el colesterol y los baños de
sol. También en alimentos:
leche, huevos, pescados
azules

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VITAMINA D
Acción fisiológica (función):
-Regula la absorción intestinal de calcio (Ca) y fósforo (P); la concentración de éstos
bioelementos en la sangre, y por tanto, la estabilidad y formación ósea.

Déficit (alteraciones carenciales):
-En niños, las perturbaciones en la osificación de los huesos producen deformaciones
en los mismos (Raquitismo) y en adultos, reblandecimiento óseo (Osteomalacia).

Exceso:
-Trastornos digestivos (vómitos, diarreas,..) y calcificaciones en el riñón, hígado,
corazón, etc…

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Vitamina E
Tocoferol o restauradora de la fertilidad

Esta vitamina participa en la formación de glóbulos rojos,
músculos y otros tejidos. Se necesita para la formación de las
células sexuales masculinas y en la antiesterilización.
Tiene como función principal participar como antioxidante,

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VITAMINA E
Se encuentra en todas las membranas celulares.
Actúa como antioxidante al reaccionar con radicales libres y
se consigue menor toxicidad
Fuentes: Aceites, margarinas, granos integrales.
Deficiencia: Ataxia, Anemia
Toxicidad: Vértigo, visión borrosa

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 VITAMINA K
 Antihemorrágica o filoquinona.
 Participa en diferentes reacciones en el metabolismo, como coenzima, y también forma
parte de una proteína muy importante llamada protombina que es la proteína que
participa en la coagulación de la sangre.
 Tipos y fuente
 K1 : vegetales de hoja verde (espinacas, coles, lechuga, tomate,..)
 K2 :derivados de pescados.
 K3 : flora bacteriana intestinal.

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Vitaminas Hidrosolubles

VITAMINA C
Ácido Ascórbico o vitamina
Antiescorbútica
Esta vitamina es necesaria para
producir colágeno que es una
proteína necesaria para la
cicatrización de heridas. Es
importante en el crecimiento y
reparación de las encías, vasos,
huesos y dientes,

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VITAMINA C Unidad 5(2). Las enzimas

Ac. Ascórbico
Monosacárido
Fuentes: Frutas y verduras.
Función: Antioxidante y síntesis de colágeno.
Deficiencia: Escorbuto Hemorragias perifoliculares Pelo
sacacorcho

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Vitaminas Hidrosolubles
 El denominado
complejo vitamínico
B incluye los
siguientes
compuestos:
 Tiamina (B1)
 Riboflavina (B2)
 Äcido Pantoténico
(B3)
 Äcido nicotínico (B5)
 Piridoxina (B6),
 Biotina (B7), y
 Cobalamina (B12)

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 Vitamina B1
 Tiamina, Aneurina
O Antiberibérica
 Actúa como
coenzima
 Desempeñan un
papel fundamental
en el metabolismo
de los glúcidos y
lípidos

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VITAMINA B1
Tiamina
Base nitrogenada
Fuentes: Carnes, legumbres.
Función: Transferencia carbonilos
Deficiencia: Beriberi, debilidad muscular

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 Vitamina B2
 Riboflavina
 Actúa como
coenzima

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VITAMINA B2
Riboflavina
Base nitrogenada
Fuentes: Carnes, Lácteos, Granos integrales.
Función: Procesos de oxido-reducción: FAD
Deficiencia: Queilosis, Glositis, Dermatitis

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 Vitamina B3
 Vitamina PP o
nicotinamida.
 Actua como
coenzima
 Interviene en el
metabolismo de los
hidratos de carbono,
las grasas y las
proteínas

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VITAMINA B3
Nicotidamina
Base nitrogenada
Fuentes: Carnes, Huevos, Granos integrales.
Función: Procesos de oxido-reducción: NAD
Deficiencia: Pelagra: Dermat, Diarrea y Demencia

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 Vitamina B5
 Ácido Pantoténico o
vitamina W
 Se encuentra en
una gran cantidad y
variedad de
alimentos
(pantothen en griego
significa "en todas
partes").
 Forma parte de la
Coenzima A.

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 Vitamina B6
 Piridoxina.
 Actúa en la utilización
de grasas del cuerpo
y en la formación de
glóbulos rojos.
 Es básica para la
formación de niacina
(vitamina B3), ayuda a
absorber la vitamina
B12, a producir el ácido
clorhídrico del
estómago e interviene
en el metabolismo del
magnesio

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 VITAMINA B8
 Vitamina H o Biotina
 Es una coenzima
que participa en la
transferencia de
grupos carboxilo (-
COOH), interviene
en las reacciones
que producen
energía y en el
metabolismo de los
ácidos grasos.

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Vitamina B12
Cianocobalamina.
Esta vitamina
Interviene en la
síntesis de ADN,
ARN.

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Falsas vitaminas.

Son sustancias con una acción similar a la de
las vitaminas, pero con la diferencia de que el
organismo las sintetiza por sí mismo. Entre
ellas están:
Inositol.
Colina.
Ácido fólico.

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 Inositol:  Colina:
 Forma parte del complejo B y está  También se le puede
íntimamente unido a la colina y la considerar un
biotina.
componente del grupo B.
 Forma parte de los tejidos de todos los
seres vivos: en los animales formando  Actúa al mismo tiempo
parte de los fosfolípidos. con el inositol en la
formación de lecitina, que
tiene importantes
funciones en el sistema
lipídico.
 La colina se sintetiza en
el intestino delgado por
medio de la interacción de
la vitamina B12 y el ácido
fólico con el aminoácido
metionina

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VITAMINA B12 Unidad 5(2). Las enzimas

Cobalamina
Estructura muy compleja
Fuentes: Carnes, Hígado, Huevos.
Función: Metabolismo de ac. grasos y aa.
Deficiencia: Anemia megaloblástica

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 Ácido Fólico:  Produce en los niños
detenimiento en su
 Se le llama ácido fólico por crecimiento y disminución en
encontrarse principalmente en la resistencia de
las hojas de los vegetales enfermedades.
 Junto con la vitamina B12 participa  En adultos, provoca anemia,
en la síntesis del ADN irritabilidad, insomnio,
pérdida de memoria,
 Es imprescindible en los disminución de las defensas,
procesos de división y mala absorción de los
multiplicación celular, por este nutrimentos debido a un
motivo las necesidades desgaste del intestino
aumentan durante el embarazo

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