Enzim

LAPORAN PRAKTIKUM
BIOKIMIA

PERCOBAAN IV
ENZIM

NAMA : MARDIANA
NIM : K21110253
KELOMPOK : III
TANGGAL PRAKTIKUM : 1 MEI 2011
ASISTEN : YUSMAINDAH JAYADI

LABORATORIUM TERPADU KESEHATAN MASYARAKAT
FAKULTAS KESEHATAN MASYARAKAT
UNIVERSITAS HASANUDDIN
MAKASSAR
2011

BAB I

PENDAHULUAN

I.1 LATAR BELAKANG
Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel
hidup. Sekarang, kira-kira lebih dari 2000 enzim telah teridentifikasi, yang
masing-masing berfungsi sebagai katalisator reaksi kimia dalam sistem hidup.
Sintesis enzim terjadi di dalam sel dan sebagian besar enzim dapat diperoleh
dengan ekstraksi dari jaringan tanpa merusak fungsinya (Sirajuddin dan
Najamuddin, 2011).
Pengaturan reaksi-reaksi kimiawi dalam sel terpusat pada molekul protein,
yaitu enzim. Enzim merupakan katalis yang dapat mempercepat reaksi kimiawi
yang dihasilkan oleh sel dimana enzim dapat berfungsi. Ketika sel-sel otot
membutuhkan banyak energi pada saat olahraga, enzim dapat mempercepat
penguraian molekul gula (glukosa), melepaskan energi yang digunakan untuk
bekerja. Sebaliknya, pada saat istirahat, enzim-enzim mempercepta
pembentukan glukosa, yang dapat ditambahkan kedalam cadangan bahan bakar
tubuh (Tim Dosen Biologi,2010).
Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme sel. Enzim bekerja
dengan urut-urutan yang teratur dan mengkatalisis ratusan reaksi dari reaksi
yang sangat sederhana seperti replikasi kromosom sampai reaksi yang sangat
rumit, misalnay reaksi yang menguraikan molekul nutrient; menyimpan; dan
mengubah energi kimiawi. Masing-masingreaksi dikatalisis oleh sejenis enzim
tertentu. Enzim dapat mengenali berbagai isyarat metabolisme yang diterima.
Melalui aktivitasnya, enzim pengatur mengkoordinasi sistem enzim dengan
baik, sehingga menghasilkan hubungan harmonis diantara sejumlah aktivitas
metabolis yang berbeda (Sirajuddin dan Najamuddin, 2011).
Berdasarkan uraian diatas, enzim memegang peranan penting dalam
kehidupan terutama dalam metabolisme tubuh. Oleh karena itu, dilakukanlah
percobaan mengenai enzim ini.

I.2 TUJUAN PERCOBAAN

Adapun tujuan dari percobaan ini adalah :
1. Mengetahui pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim
2. Membuktikan bahwa derajat keasaman (pH) mempengaruhi aktivitas
enzim
3. Mengetahui pengaruh konsentrasi enzim terhadap perombakan substrat
(amilum)
4. Mengetahui pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim

I.3 PRINSIP PERCOBAAN
1. Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim
Pada suhu sangat rendah, aktivitasa enzim dapat terhenti secara
reversible. Kenaikan suhu lingkungan akan meningkatkan energi kinetik
enzim dan frekuensi tumbukan antara enzim dan substrat, sehingga enzim
menjadi aktif.
Pada suhu dimana enzim masi aktif, umumnya kenaikan suhu 100 C
menyebabkan kecepatan bertambah 1,1 hingga 3,0 kali lebih besar. Pada
suhu optimum, kecepatan reaksi enzimatis berlangsung maksimal. Bila
suhu meningkat terus, maka enzim akan mengalami denaturasi, sehingga
aktivitas katalitiknya terhenti. Sebagian besar enzim memilki suhu
optimum 30-400C dan mengalami denaturasi irreversible pada pemanasan
diatas 600C.
2. Pengaruh pH terhadap Aktivitas Enzim
Enzim bekerja pada kisaran pH tertentu dan umumnya tergantung
pada pH lingkungannya. Enzim menunjukkan aktivitas maksimal pada pH
optimum, umumnya antara pH 6-8. Jika pH rendah atau tinggi, maka
dapat menyebabkan enzimmengalami denaturasi, sehingga menurunkan
aktivitasnya
Terjadinyapenurunan aktivitas enzim dilihat dari hasil hidrolisis
substrat yang dikatalisis. Misalnya, amilum terhidrolisis menjadi maltosa
atau glukosa. Hasil hidrolisi dapat dibuktikan dengan uji banadict. Bila
positif, berarti amilum terhidrolisis, sehingga dapat diasumsikan enzim
memiliki aktivitas tinggi. Sebaliknya bila hasilnya negatif, berarti amilum

tidak terhidrolisis karena enzim tidak aktif atau mengalami penurunan
aktivitas.
3. Pengaruh Konsentrasi Enzim Terhadap Aktivitas Enzim
Pada konsentasi substart tetentu, bertambahnya konsentrasi enzim
secara bertingkat akan meningkatkan kecepatan reaksi. Dengan kata lain
semakin besar volume atau konsentrasi enzim, semakin tinggi pula
aktivitas enzim dalam memecah substrat yang dikatalisis. Hal ini dapat
dilihat dari perbedaan warna yang terjadi melalui uji iodium atau adanya
endapan yang terbentuk melalui uji benedict.
4. Pengaruh Konsentrasi Substrat Terhadap Aktivitas Enzim
Pada konsentrasi enzim yang tetap, penambahan konsentrasi substrat
akan menaikkan kecepatan reaksi enzimatis sampi mencapai kecepatan
maksimum yang tetap. Penambahan substrat setelah kecepatan maksimum
tidak berpengaruh lagi, sebab telah melampauyi titik jenuh enzim.

I.4 MANFAAT PERCOBAAN
Adapun manfaat dari percobaan ini adalah :
1. Praktikan dapat mengetahui pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim
2. Praktikan dapat membuktikan bahwa derajat keasaman (pH)
mempengaruhi aktivitas enzim
3. Praktikan dapat mengetahui pengaruh konsentrasi enzim terhadap
perombakan suatu substrat (amilum).
4. Praktikan dapat mengetahui pengaruh konsentrasi substrat terhadap
aktivitas enzim

BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

Asal kata enzim yaitu en-zyme yang berarti dalam ragi. Dihubungkan dengan
aktivitas enzim dalam ragi, mesalnya pada pembuatan tape ketan atau ketela
dengan menggunakan ragi roti. Enzim merupakan suatu biokatalis, artinya suatu
katalisator yang disintesis oleh organisme hidup. Struktur enzim berupa potein,
sehingga sifat-sifat protein dimiliki enzim misalnya sifat termolabil, dirusak oleh
logam berat (Hardjasasmita dan Bioch, 1995).
Enzim disebut juga biokatalisator, merupakan suatu senyawa protein yang
memiliki kemampuan mangatalisis. Suatu katalisator, seperti enzim, berfungsi
meningkatkan kecepatan laju reaksi kimia, tetapi ia tidak ikut bereaksi. Setiap sel
didalam tubuh mahluk hidup telah dilengkapi dangan berbagai jenis enzim.
Sebagai katalisator organik, enzim berbeda dengan katalisator anorganik karena
enzim bersifat spesifik. Artinya, suatu jenis enzim hanya dapat mengatalisi satu
jenis reaksi kimia. Dengan demikian, meskipun terdapat ribuan enzim didalam
tubuh makhluk hidup, tidak akan pernah terjadi suatu reaksi dikatalisis oleh enzim
yang salah (Pujiyanti, 2008).
Sebagian besar enzim tersusun atas protein. Ada enzim yang hanya tersusun
atas protein, contohnya pepsin dan tripsin, namun ada pula enzim yang terdiri atas
komponen tambahan yang bukan protein, enzim yang seperti itu dinamakan
protein konjugasi, komponen enzim yang terdiri atas protein disebut apoenzim,
sedangakan komponen enzim yang bukan protein dinamakan kofaktor. Suatu
kofaktor dapat berupa ion logam sderhana seperti Fe, atau Cu. Tetapi dapat pula
berupa molekul organik kompleks yang disebut koenzim. Gabungan antara
apoenzim dan kofaktor dinamakan holoenzim (Pujiyanti, 2008).
Penamaan dan Klasifikasi Enzim
Penamaan enzim dalam sejarah biologi dengan beberapa cara yaitu (Pujiyanti,
2008):
1. Secara sembarang, pada saat ditemukan, contohnya enzim pencernaan tripsin,
pepsin, renin, dan ptialin.

2. Berdasarkan adanya sifat atau ciri pembentukan produk contohnya invertase
(sukrase) membentuk gula invert.
3. Dengan cara penambahan akhiran –ase pada ujung nama substrat, contohnya
urase yang bekerja pada urea, lipase yang bekerja pada lipid, dan amilase
yang bekerja pada amilum
4. Berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisis, contohnya dehidrogenase
mengatalisis pelepasan hidrogen.
Untuk mencegah berlanjutnya pemberian nama sembarangan padaa enzim
maka pada tahun 1961 badab internasiona bernama Commission on Enzymes of
the Internasional Union of Biochemistry (CEIUB) memperkenalkan sistematik
penamaan dan klasifikasi enzim internasional. Klasifikasi tersebut berdasarkan
jenis reaksi yang dikatalisis oleh enzim (Wirahadikusumo, 1989).
Berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisis, enzim dapat dibagi menjadi enam
golongan utama, yaitu (Sirajuddin dan Najamuddin, 2011):
1. Oksidoreduktase : kelompok enzim yang mengerjakan reaksi oksidasi dan
reduksis.
2. Transferase : kelompok enzim yang berperan dalam reaksi pemindahan suatu
gugus dari suatu senyawa ke senyawa yang lain.
3. Hidrolase : Kelompok enzim yang berperan dalam reaksi hidrolsis
4. Liase : kelompok enzim yang mengkatalisis reaksi adisi atau pemecahan
ikatan rangkap.
5. Isomerase : kelompok enzim yang mengkatalisis perubahan konformasi
molekul (isomerase).
6. Ligase (sintetase) : kelompok enzim yang mengkatalisis pembentukan ikatan
kovalen.
Mekanisme Kerja Enzim
Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan senyawa lain yang disebut
substrat untuk membentuk kompleks enzim substrat. Kompleks ini bersifat
sementara dan terbentuk pada bagian penting molekul enzim yang disebut sisi
aktif enzim. Sisi aktif enzim umumnya terdapat pada permukaan enzim.
Kompleks enzim-substrat itu kemudian akan pecah untuk membentuk produk,

meninggalkan suatu molekul enzim yang akan mengatalisis reaksi kimia lain.
Sebagai contoh, satu molekul katlase dapat mengubah 5,6 juta molekul substrat
permenit dalam kondisi optimal (Pujiyanti, 2008).
Enzim memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan metaloenzim,
contohnya ion kalsium pada enzim trombokinase, yaitu enzim yang mengubah
protombin menjadi trombin dalam proses pembekuan darah. Ion-ion logam
tersebut berfungsi sebagai stabilisator agar enzim tetap aktif. Sementara itu enzim
dengan kofaktor berupa molekul organik disebut koenzim, contohnya nukleotida
NAD dan NADP. Dalam menjalankan fungsinya, koenzim harus bergabung
debgan apoenzim. Adapun holoenzim yang terbentuk bersifat spesifik terhadap
substrat (Pujiyanti, 2008).
Reaksi kimia yang dikatalisis oleh enzim tidak berjalan spontan, tetpi melalui
beberapa tahap, yaitu (Pujiyanti, 2008):
1. Pembentukan kompleks enzim-substrat,
2. modifikasi substrat membentuk enzim yang masih terikat dengan substrat, dan
3. pelepasan produk dari ikatan molekul enzim.
Ada dua teori yang menjelaskan tentang mekanisme kerja enzim, yaitu teori
kunci dan anak kunci serta teori nduced fit. Teori lock and key dikemukakan oleh
Emil Fischer. Suatu molekul substrat berikatan dengan bagian aktif enzim melalui
suatu mekanisme khas dan selektif dalam hubungan yang disebut lock and key.
Sebagian enzim mempunyai kekhususan yang mutlak terhadap substrat dan tidak
akan menyerang substrat lain meskipun strukturnya hampir sama. Sebagian
lainnya mempunyai kekhususan yang kurang dan dapat bereaksi dengan suatu
golongan substrat tertentu atau kelompok molekul sejenis (Wirahadikusumo,
1989).
Teori induced fit dikemukakan oleh Daniel Koshland. Teori ini berasumsi
bahwa substrat berperan dalam menetukan bentuk akhir enzim dan bahwa
sebagian enzim bersifat fleksibel. Pada beberapa enzim, bentuk sisi aktif berubah
saat molekul substrat melekat, yaitu menyesuaikan dengan bentuk substrat.
Dengan demikian, permukaan molekul substrat akan sesuai dengan sisi aktif

enzim. Menurut teori ini, pemutusan atau penggabungan ikatan kimia akan
berjalan lebih aktif (Pujiyanti, 2008).
Penelitian dengan cara difraksi sinar-X yang telah dilakukan terhadap
mekanisme reaksi lisozim menunjukkan bahwa dalam pembentukan kompleks
lisozim dengan substratnya, terjadilah perubahan konformasi tiga dimensi
daripada molekul lisozim, dan lokasi gugus fungsi pada bagian aktif yang
berperan dalam proses katalitik dapat diketahui. Perlu diketahui bahwa lisozim
merupakan suatu enzim yang didapat dari putih telur, mengandung 129 residu
asam amino dan menyebabkan proses lisis pada sel bakteria dengan cara
mengaktalisis proses hidrolisis ikatan glikosida antara N-asetilglukosan dan asam
N-asetilmuramat yang terdapat dalam diding sel bakteri. Gugus-gugus fungsi dari
sisa asam glutamat pada posisi 35 dan asam aspartat pada posisi 52 dalam
molekul lisozim, telah diketahui berperan dalam proses hidrolisis ikatan glikosida
substrat (Wirahadikusumah, 1989).
Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim
Aktivitas sutau enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan umum seperti suhu
dan derajat keasaman (pH), selain itu aktivitas enzim juga dipengaruhi oleh faktor
kimiawi tertentu yang secara khusus mempengaruhi enzim itu seperti konsentrasi
enzim, konsentrasi substrat dan inhibitor atau zat penghambat (Tim Dosen
Biologi, 2010).
Setiap enzim mempunyai suhu optimum, yaitu suhu dimana enzim memiliki
aktivitas maksimal. Enzim di dalam tubuh manusia mempunyai suhu optimal
sekitar 37oC. Di bawah atau di atas suhu optimum, aktivitas enzim menurun. Suhu
mendekati titik beku tidak merusak enzim, tetapi enzim tidak aktif. Jika suhu
dinaikkan, maka aktivitas enzim meningkat. Namun, kenaikan suhu yang cukup
besar dapat menyebabkan enzim mengalami denaturasi dan mematikan aktivitas
katalisisnya. Sabagian besar enzim mengalami denaturasi pada suhu diatas 60oC
(Sirajuddin dan Najamuddin, 2011).
Seperti halnya protein, kerja enzim juga dipengaruhi oleh pH. Sedikit
perubahan pada pH medium biasanya sengat mempengaruhi laju reaksi yang
dikatalisis. Enzim bekerja meksimal pada pH optimum. pH optimum adalah pH

tempat enzim menyebabkan laju raksi yang maksimal. Efektivitas enzim
akanberkurang pada pH sedikit diats atu dibawah ph optimum. Perubahan itu
menyebabkan perubahan bentuk atau denaturasi protein penyusun enzim.
Perubahan pH juga menyebabkan perubahan pada sisi aktif enzim dan
mengahalangi pelekatan molekul substrat pada sisi aktif enzim sehingga reaksi
katalisis enzim gagal terjadi.
Pada konsentrasi substrat tertentu, bertambahnya konsentrasi enzim akan
meningkatkan kecapatan reaksi enzimatis. Dengan kata lain, kecepatan reaksi
enzimatis berbanding lurus dengan konsentrasi enzim sampai batas tertentu
sehingga reaksi mengalami kesetimbangan. Pada saat setimbang, peningkata
konsentrasi enzim tidak berpengaruh lagi (Sirajuddin dan Najamuddin, 2011).
Ditinjau kerja enzim pada substrat tunggal. Kadar substrat dinaikkan
kecepatan reaksi enzim meningkat bila kadar substrat terus dinaikkan , pada kadar
substrat tertentu dicapai kecepatan reaksi enzim yang maksimu. Setelah mencapai
kecepatan maksimum, penambahan kadar substrat tidak lagi meningkatkan
kecepatan reaksi enzim. Pada titik maksimum, enzim telah jenuh dengan substrat,
sehingga penambahan substrat sudah tidak akan meningkatkan kecepatan reaski
enzimatis (Wirahadikusumah, 1989).
Berdasarkan daya kerja maka dapat dibedakan dua macam inhibitor
(Hardjasasmita dan Bioch, 1995):
1. Inhibitor kompetitif
2. inhibitor non kompetitif
Senyawa kimiawi tertentu secara selektif menghambar (manghabisi) kerja
spesifik. Bebrapa inhibitor menyerupai molekul substrat yang normal dan
bersaing untuk dapat menempati tempat aktif enzim. Senyawa yang mirip seperti
disebut inhibitor kompetitif, mengurangi produktivitas enzim dengan cara
mencegah substrat untuk memasuki tempat aktif. Disebabkan karena enzim salah
menangkap molekul substrat. Inhibitor nonkompetitif tidak secara langsung
bersaing dengan substrat pada tempat aktif. Sebaliknya inhibitor ini menghambat
reaksi enzimatis dengan cara berikatan dengan bagian enzim. Contohnya adalah
ion logam berat yang menempel pada sisi aktif enzim (Tim Dosen Biologi, 2010).

BAB III

METODE PERCOBAAN

III.1 Alat dan Bahan
Adapun alat yang digunakan antara lain: alat pemanas atau pendingin,
tabung reaksi, gelas kimia, dan pipet ukur.
Adapun bahan yang digunakan antara lain: larutan amilum 2%, enzim
amilase (saliva), larutan iodium, dan pereaksi benedict.
2. Pengaruh pH Terhadap Aktivitas Enzim
Adapun alat yang digunakan antara lain: alat pemanas, tabung reaksi,
dan pipet ukur.
amilase (saliva), larutan HCl 0,4%, pH 1, aquades, pH 7, larutan Na2CO3
1%, pH 9, larutan iodium, dan pereaksi benedict.
dan pipet ukur.
dan pipet ukur.

III.2 PROSEDUR PERCOBAAN
1. Tabung reaksi disiapkan sebanyak 5 buah yang bersih dan kering,
masing-masing diisi dengan 2 mllarutan amilum
2. Ditambahkan 1 ml enzim amylase pada setiap tabung

3. Tabung reaksi 1, dimasukkan ke dalam reaksi yang berisi es
Tabung reaksi 2, disimpan pada suhu kamar
Tabung reaksi 3, dimasukkan dalam penangas air bersuhu 37-40oC
Tabung reaksi 4, dimasukkan dalam penangas air bersuhu 75-80oC
Tabung reaksi 5, dimasukkan dalam penangas air mendidih
4. Biarkan masing masing tabung pada tempatnya selama 15 menit
5. Selanjtnya, diuji dengan larutan iodium
6. Duji juga dengan pereaksi benedict
7. Perubahan warna yang terjadi diamati dan dicatat
1. Disediakan 3 tabung reaksi yang bersih, kemudian tabung pertam diisi
2 ml larutan asam klorida, tabung 2 diisi aquades, dan tabung ketiga
diisi dengan Na2CO3 1%.
2. Ditambahkan 2 ml larutan amilum dan 1 ml enzim
3. Dicampur sampai homogen, kemudian biarkan selama 15 menit
4. Selanjutnya, diuji dengan larutan iodium dan pereaksi benedict
5. Diamati dan dicatat perubahan warna yang terjadi.
1. Disiapkan tabung reaksi yang bersih, kemudian pada tabung 1,2,dan 3
diisi dengan enzim amilase; 0,5 ml; 1,0 ml; dan 1,5 ml.
2. Kedalam tiap tabung ditambahkan larutan amilum 2 ml
3. Dicampur dengan baik kemudian biarkan selama 15 menit
4. Selanjutnya diuji dengan larutan iodium dan pereaksi benedict
5. Diamati dan dicata perubahan yang terjadi.
1. Disiapkan 4 tabung reaksi bersih, kemudaian isilah berturut-turut
dengan larutan amilum: 1 ml, 2 ml, 4 ml, 6 ml.
2. Ke dalam tiap tabung, tambahkan enzim amylase 1 ml
3. Dicampur dengan baik, kemudian biarkan selama 15 menit
4. Selanjutnya, ujilah dengan larutan iodium dan pereaksi benedict
5. Diamati dan dicatat perubahan yang terjadi.

BAB IV
HASIL DAN PEMBAHASAN

IV.1 HASIL PENGAMATAN
IV.1.1 TABEL
Nomor Perubahan warna
Suhu (Co)
tabung Uji iodium Uji benedict
Biru tua, dikocok
1 0 (+) Sedikit endapan
menghilang
(+) endapan merah
2 25-30 Biru tua
bata
(+) endapan merah
3 37-40 Ungu kebiru-biruan
bata
Hijau kebiruan
4 75-80 (+) sedikit endapan
dikocok menghilang
Biru pekat, dikocok
5 100 (+) sedikit endapan
meghilang
2. Pengaruh Ph Terhadap Aktivitas Enzim
Nomor Perubahan warna
pH
tabung Uji iodium Uji benedict
1 HCL 1,0M Biru tua Birumuda
2 Aquades Bening Kuning
3 Na2CO3 Bening kuning
Perubahan warna
No konsentrasi konsentrasi
Uji iodium Uji benedict
Amilase
1 Amilum 2ml Kuning Orange pekat
0,5 ml
Amilase
2 Amilum 2ml Kekuningan Orange
0,5 ml
Amilase Orange
3 Amilum 2ml Bening
0,5 ml kekuningan

No Konsentrasi Konsentrasi Perubahan Warna
Tabung Substrat Enzim Uji Iodium Uji Benedict
Orange + sedikit
1 Amilum 1 ml Amilase 1 ml Kuning
endapan

Orange +
2 Amilum 2 ml Amilase 1 ml Kuning Bening endapan merah
bata
Orange +
3 Amilum 4 ml Amilase 1 ml Kuning Bening sedikit
endapan
Orange +
4 Amilum 6 ml Amilase 1 ml Kuning Bening
endapan

IV.1.2 GAMBAR HASIL


1. uji iodium 2. Uji Benedict


IV.2 PEMBAHASAN
Pada percobaan ini tabung yang berisi amilum dan enzim amilase
yang diletakkan dalam gelas kimia yang berisi air dan suhu kamar diuji
dengan iodium menghasilkan warna biru muda, hal ini menandakan bahwa
enzim amilase tidak menghidrolisis amilum menjadi lebih sederhana. Pada
suhu 37o-40oC diuji dengan iodim menghasilkan warna ungu kebiru-biruan
setelah dikocok warna birunya menghilang, menandakan bahwa enzim
amilase bekerja menghidrolisis amilum menjadi monosakarida.
Pada tabung yang disimpan pada penagas 75o-80oC diuji dengan
iodium menghasilkan warna hijau kebiru-biruan berarti menunjukkan
adanya polisakarida (amilum), berarti enzim amilase tidak aktif. Pada
tabung yang disimpan pada penangas 100oC diuji dengan iodium
meghasilkan warna biru tua yang berarti masih adanya amilum pada
tabung tersebut karena enzim telah terdenaturasi sehingga tidak bekerja
menghidrolisis amilum.
Pada uji benedict tabung yang diletakkan pada gelas kimia yang berisi
air dingin, suhu kamar, suhu 75o-80oC dan 100oC menunjukkan sedikit
endapan, ini membuktikan bahwa enzim tidak bekerja menghidrolisis
amilum. Bila suhu dinaikkan maka enzim akan terdenaturasi sehingga
aktivitas katalitiknya terhenti. Sedangkan pada suhu 37o-40o C
menghasilkan lebih banyak endapan, ini menunjukkan adanya gula yang
mempunyai gugus aldehid atau keton bebas yang mereduksi ion Cu2+
menjadi Cu2O berwarna merah bata, ini berarti enzim telah bekerja
menghidrolisis amilum secara maksimal pada suhu 37o-40o C.
2. Pengaruh pH terhadap aktivitas Enzim
Pada percobaan ini tabung yang berisi amilum dan amilase yang
ditambahkan dengan HCl (pH=1) diuji dengan iodium menghasilkan
warna biru tua dan diuji dengan benedict berwarna biru muda tanpa
endapan berarti masih adanya amilum pada tabung, hal ini dikarenakan
enzim belum bekerja menghidrolisis amilum. Sedangkan pada tabung

amilum dan amilase yang ditambahkan aquades (pH=7) setelah diuji
dengan iodium menghasilkan warna bening dan diuji dengan benedict
berwarna kuning, berarti dalam tabung sudah tidak ada lagi amilum sebab
telah dihidrolisis menjadi monosakarida. Pada tabung yang ditambahkan
Na2CO3 (pH=9) diuji dengan iodium menghasilkan warna bening dan diuji
dengan benedict menghasilkan warna kuning, menunjukkan bahwa tidak
adanya amilum, hal ini tidak sesuai dengan teori yang seharusnya
menjukkan warna biru, ini disebabkan karena larutan telah terkontaminasi
sehingga terjadi kesalah pada percobaan.
Percobaan ini menunjukkan bahwa enzimbekerja maksimal pada saat
ditambahkan aquades atau bersuasana netral pada pH 7.
Pada percobaan ini digunakan 3 tabung dengan konsentrasi amilum
yang sama namun konsentrasi enzim amilase yang berbeda. Pada
konsentrasi amilase 0,5 diuji dengan iodium menunjukkan warna kuning
dan diuji dengan benedict menunjukkan warna orange pekat, pada
konsentrai amilase 1 ml diuji dengan benedict menujukkan warna
kekuningan dan diuji dengan benedict berwarna orange, pada konsentrasi
amilase 1,5 diuji dengan iodium menunjukkan warna bening dan diuji
dengan benedict berwarna orange kekuningan. Secara berturut-turut warna
yang diperoleh dari konsentrai amilase yang semakin tinggi diuji dengan
iodium dan benedict menghasilkan warna yang semakin memudar, berarti
enzim amilase semakin efektif menghidrolisis amilum menjadi
monosakarida bila konsentrasinya semakin tinggi. Hal ini sesuai dengan
teori bahwa semakin tinggi konsentrasi enzim maka semakin efektif dalam
mengkatalisis substrat.
4. Pengaruh Konsentrasi Substrat Terhadp Aktivitas Enzim
Pada percobaan digunakan konsentrasi enzim amilase yang tetap dan
konsentrasi substrat yang berbeda-beda. Pada konsentrasi substrat amilum
1 ml, 2 ml, 4 ml, 6ml (semakin meningkat) yang diuji dengan iodium
menunjukkan warna kuning yang semakin memudar, hal ini menunjukkan

bahwa terjadi peningkatan kerja enzim pada setiap peningkatan substrat.
Sedangkan pada uji benedict dengan amilum 1 ml terdapat sedikit
endapan, hal ini menunjukkan bahwa enzim tidak bekerja secara
maksimal. Namun pada uji benedict dengan amilum 2 ml tardapat endapan
yang lebih banyak hal ini menunjukkan bahwa enzim bekerja secara
maksimal menghidrolisis amilum menjadi karbohidrat yang lebih
sederhana. Sdangkan pada uji benedict dengan amilum 4 ml dan 6 ml
terdapat endapan yang lebih sedikit, hal ini membuktikan bahwa kerja
enzim menurun pada peningkatan substrat. Hal ini terjadi karena enzim
telah mencapai titik jenuh atau daya kerja maksimal sehingga tidak dapat
meningkatkan reaktivitasnya lagi. Dari percobaan ini membuktikan bahwa
peningkatan konsentrasi substrat dapat meningkatkan kecepatan rekasi
enzim namun akan tetap bila enzim telah mencapai kecepatan reaksi
maksimum walaupun terjadi penambahan substrat.

BAB V

PENUTUP

V.1 KESIMPULAN
1. Aktivitas enzimatis berlangsung maksimal pada suhu optimum yaitu 37-
40oC.
2. Enzim menunjukkan aktivitas maksimal pada pH optimum yaitu pH 7.
3. Semakin tinggi konsentrasi enzim maka semakin meningkat kecepatan
reaksi enzimatis dalam memecah substrat.
4. Konsentrasi substrat menaikkan kecepatan reaksi enzim sampai mencapai
kecepatan maksimum yang tetap, setelah itu konsentrasi substrat tidak
berpengaruh lagi.
V.2 SARAN
Perlunya diperbaharui bahan-bahan yang akan digunakan dalam
praktikum agar hasil praktikum yang diperoleh maksimal dan sesuai dengan
teori.

DAFTAR PUSTAKA

Hardjasasmita, Pantjita dan Bioch. 1995. Ikhtisar Biokimia Dasar A. Jakarta :
Balai Penerbit FKUI.

Pujiyanti, Sri. 2007. Menjelajah Dunia Biologi 3. Jakarta : Platinum.

Sirajuddin, Saifuddin dan Ulfa Najamuddin. 2011. Penuntun Praktikum Biokimia
Makassar: Universitas Hasanuddin

Tim Dosen Biologi. 2010. Biologi Manusia. Makassar : UPT MKU Universitas
Hasanuddin

Wirahadikusumah, Muhammad. 1989. Biokimia; Protein, Enzim, Dan Asam
Nukleat. Bandung : ITB

LAMPIRAN

Soal-soal Uji Enzim
1. Jelaskan kegunaan uji iodium dan Benedict dalam percobaan!
Jawab: Uji iodium dan Benedict digunakan untuk mengatahui apakah amilum
terhidrolisis oleh enzim menghasilkan molekul-molekul yang lebih
sederhana (monosakarida) dan jika direaksikan dengan iodium akan
berwarna biru sedangkan dengan Benedict, amilum yang terhidrolisis
menjadi monosakarida akan bereaksi dengan benedict membentuk
endapan berwarna merah bata.
2. Pada Percobaan, apakah suhu mempengaruhi aktivitas enzim? Mengapa?
Jawab: Ya. Suhu sangat mempengaruhi aktivitas enzim hal ini dibuktikan pada
percobaan in, misalnya pada suhu yang rendah seperti ketika larutan
uji ditempatkan dalam wadah yang berisi es, tidak menyebabkan
perubahan warna larutan, karena pada suhu rendah enzim tidak aktif
sehingga tidak terjadi aktivitas enzimatis. Sedangkan pada suhu
optimum 37oC-40oC /pemanasan rendah, aktivitas enzim meningkat
dan kecepatan reaksi maksimal. Berbeda halnya ketika dipanaskan
sampai pada suhu 100oC, enzim mengalami denaturasi sehingga
aktivitas katalitiknya menurun. Sehingga saat diuji menghasilkan hasil
negatif mengandung monosakarida.
3. Pada suhu berapa diperoleh aktivitas enzim amilase optimal?
Jawab: Pada suhu optimal yakni pada suhu 37-40oC.
4. Sebutkan tiga enzim lain yang dapat menghidrolisis karbohidrat, masing-
masing dengan sumbernya!
Jawab: - amylase saliva, terkandung dalam saliva.
- amilase pankreas, terdapat dalam cairan pankreas.
- amilase usus, terdapat dalam usus.
5. Pada percobaan, apakah pH mempengaruhi aktivitas enzim? Mengapa?
Jawab: Ya, pH sangat mempengaruhi aktivitas enzim. Karena enzim bekerja
pada kisaran pH tertentu dan akan menunjukkan aktivitas maksimal

pada pH optimum yakni berkisar antara pH 6-8. Pada pH rendah atau
tinggi aktivitas enzim menurun karena enzim mengalami denaturasi
pada pH 1 dan 9 pada percobaan, sedangkan pada pH aquades,
aktivitas enzim maksimal yang ditandai dengan warna larutan yang
mendekati warna zat uji iodium.
6. Pada pH berapa diperoleh aktivitas enzim amilase optimal? Mengapa?
Jawab: Pada pH 7. Karena pH 7 merupakan pH optimum sehingga aktivitas
enzim maksimum dan kecepatan reaksi pun meningkat.
7. Pada konsentrasi (volume) enzim berapa diperoleh aktivitas enzim amilase
optimal? Mengapa?
Jawab: Pada volume amilase 1,5 mL. Karena pada volume ini warna larutan
dengan iodium menjadi bening dan dengan benedict membentuk
endapan orange, hal ini membuktikan bahwa aktivitas enzim dalam
mengkatalisis amilum maksimal dengan terbentuknya endapan.
8. Pada konsentrasi substrat berapa diperoleh aktivitas enzim amilase optimal?
Mengapa?
Jawab: Pada konsentrasi amilum 6 mL. Karena pada konsentrasi ini, warna
larutan dengan benedict membentuk endapan merah bata dan uji
iodium berwarna kuning bening, menandakan enzim telah optimal
membantu hidrolisis amilum.

LAMPIRAN


Amilase Hasil Akhir
+benedict

2. Pengaruh pH terhadap Aktivitas Enzim

+Benedict sblm Benedict setelah
+Iodium dipanaskan dipanaskan


Amilase+ Amilase +
pereaksi pereaksi
Benedict

substrat + iodium substrat + Benedict


Amilase +Iodium +Benedict

Setelah Hasil Akhir
Dipanaskan

Enzim

Recommandé

Recommandé

Contenu connexe

Tendances

Tendances (20)

Similaire à Enzim

Similaire à Enzim (20)

Plus de Mardiana

Plus de Mardiana (6)

Enzim