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INTEGRADO POR:

Retículo endoplásmico rugoso.
 Retículo endoplásmico liso.
      Complejo de Golgi.
   Lisosomas- Endosomas
           Vesículas
     Envoltura nuclear.(*)
 NUCLEO- CITOSOL: comunicados a
      través de poros nucleares.

 ORGANULOS DE SECRECION Y DE
  ENDOCITOSIS: ER, Golgi, lisosomas, y
       vesículas de transporte.

 MITOCONDRIAS Y PEROXISOMAS
RED de TUBULOS RAMIFICADOS,
APLANADOS E INTERCONECTADOS,
   que forman UNA MEMBRANA
CONTINUA extendida en el citoplasma
           de la célula.
RETICULO ENDOPLASMICO LISO:
  sin ribosomas adheridos a su
             pared

RETICULO ENDOPLASMICO RUGOSO:
 con ribosomas adheridos a su pared.
SINTESIS DE LIPIDOS EN GENERAL.

 SINTESIS DE FOSFOLIPIDOS DE
          MEMBRANA.

   DETOXIFICACION CELULAR.
TRANSPORTE
  REGULADO

  TRANSPORTE
TRANSMEMBRANA

 TRANSPORTE
  VESICULAR
Al RE llegan dos tipos de proteínas:

 TRANSMEMBRANA:    son parcialmente traslocadas.


 SOLUBLES EN AGUA:   son completamente traslocadas.

                  RESIDENTES
                  MIGRATORIAS
IMPORTACION DE PROTEINAS:

     COTRADUCCIONAL

    POSTRADUCCIONAL
  (con la ayuda de chaperonas- bip-)
ES UN PORO ACUOSO.

 Esta compuesto por tres o cuatro
complejos proteicos, formados cada
       uno por tres proteínas
         transmembranas.

  Solo se abren ante una cadena
polipeptídica con un péptido señal.
PARTICULA DE RECONOCIMIENTO
           SEÑAL

  FORMADA POR 6 CADENAS
POLIPEPTIDICAS UNIDAS A UNA
     MOLECULA DE ARN.
PEPTIDO SEÑAL: EMERGE
    DEL RIBOSOMA

    PRS: CORTA LA
TRADUCCION Y SE UNE AL
    PEPTIDO SEÑAL.

    RECEPTOR PRS:
      PROTEINA
TRANSMEMBRANA DEL RE
COMPLEJO PEPTIDO
RIBOSOMAS-PRS SE UNE
AL RECEPTOR PRS DE LA
  MEMBRANA DEL RE.

TUNEL RIBOSOMICO SE
ALINEA CON EL ORIFICIO
 DEL TRANLOCADOR.

SE RECONOCE AL PEPTIDO
        SEÑAL
Secuencia señal hidrófoba: puede
 actuar como secuencia de inicio o de
                paro.

Localización es homóloga al sentido de
          la síntesis proteica.

 Iniciada la translocación, la próxima
           señal es de paro.
MODELO DE TRANSLOCACION DE UNA PROTEINA DE
 TRANSMEMBRANA DE MONOPASO CON SEÑAL DE
  INICIO EN EL EXTREMO Y SEÑAL DE PARO MEDIA
MODELO DE TRANSLOCACION DE UNA PROTEINA DE
 TRANSMEMBRANA DE BIPASO CON SECUENCIAS
    SEÑALES DE INICIO Y DE PARO INTERNAS
Poseen una señal de retención de 4 AA.

PDI: (proteína disulfuro isomeraza): forma
   enlaces disulfuros en las cisteinas.

      PROTIENAS BiP: chaperonas.

CALNEXINAS Y CALRETICULINAS: retienen
        proteínas mal plegadas.
                      plegadas
Regresan al citosol: DISLOCACION.
  Incorporadas a los proteosomas:
           y degradadas.
Actúan proteasas ATP dependientes.

Son desglucosiladas por las N-glucanasas
Glicosilación proteica
La glicosilación o glucosilación proteica es el proceso
de adición de carbohidratos a una proteína. El destino
de las proteínas a las que se le ha añadido una cadena
de glúcidos (glicoproteínas) es ser secretadas o formar
parte de la superficie celular, aunque algunas proteínas
nucleares y citosólicas también están glicosiladas. Los
carbohidratos de las glicoproteínas tienen funciones
relacionadas con el plegamiento de proteínas en el
retículo endoplasmático rugoso(REr), en el destino de la
proteína en los compartimentos intracelulares y en las
interacciones célula-célula.
La glicosilación se lleva a cabo en el interior del reticulo
endoplasmático rugoso. El primer paso es la
translocación proteica (introducción de la proteína a su
interior). Mientras se introduce, se hace la transferencia
de un oligosacárido común, compuesto de 14 residuos
(2 N-acetilglucosaminas, 3 glucosas y 9 manosas), a un
residuo de asparagina de la proteína en síntesis. El
oligosacárido es introducido al interior del REr, gracias a
un lípido transportador de su membrana: el dolicol
fosfato.
Una vez transferido a la proteína, en el proceso de la
"maduración" de la proteína, este oligosacárido sufrirá
unas modificaciones: perderá las 3 glucosas y 1
manosa.
Posteriormente las glicoproteínas pasaran al aparato de
Golgi, donde sufrirán modificaciones adicionales
ADICION COVALENTE DE AZUCARES A
         LAS PROTEINAS:

   Transferencia en bloque de un oligosacarido
                     preformado:

       2 N- ACETGLUCOSAMINAS
              3 GLUCOSAS
               9 MANOSAS

 Al Grupo Nh2 de la cadena lateral de las proteínas.
    Enzima: OLIGOSACARIDO TRANSFERASA.
2 N-ACETILGLU-
    COSAMINAS

3 GLUCOSAS

9 MANOSAS
 Se mantiene unido a
  la membrana del RE
    por el DOLICOL.

      Facilita el
     plegamiento
    correcto de las
      proteínas.
Se eliminan tres
glucosas y una
    manosa.

 Proceso que
continua en el
   GOLGI.
SINTESIS DE LIPIDOS DE
     MEMBRANA

SINTESIS DE LIPIDOS EN
      GENERAL

DETOXIFCACION CELULAR
ROJO: COLINA
   MARRON: MIELINA
 VERDE CLARO: SERINA
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 1a-FOSFOGLICERIDOS:     Fosfatidilcolina
                          Fosfatidiletanolamina
                          Fosfatidilserina
                          Fosafatidilinositol

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GANGLIOSIDOS Y CEREBROSIDOS
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Biologia sistem.endomembran.

  • 1.
  • 2. INTEGRADO POR: Retículo endoplásmico rugoso. Retículo endoplásmico liso. Complejo de Golgi. Lisosomas- Endosomas Vesículas Envoltura nuclear.(*)
  • 3.  NUCLEO- CITOSOL: comunicados a través de poros nucleares.  ORGANULOS DE SECRECION Y DE ENDOCITOSIS: ER, Golgi, lisosomas, y vesículas de transporte.  MITOCONDRIAS Y PEROXISOMAS
  • 4. RED de TUBULOS RAMIFICADOS, APLANADOS E INTERCONECTADOS, que forman UNA MEMBRANA CONTINUA extendida en el citoplasma de la célula.
  • 5. RETICULO ENDOPLASMICO LISO: sin ribosomas adheridos a su pared RETICULO ENDOPLASMICO RUGOSO: con ribosomas adheridos a su pared.
  • 6. SINTESIS DE LIPIDOS EN GENERAL. SINTESIS DE FOSFOLIPIDOS DE MEMBRANA. DETOXIFICACION CELULAR.
  • 7.
  • 8.
  • 9. TRANSPORTE REGULADO TRANSPORTE TRANSMEMBRANA TRANSPORTE VESICULAR
  • 10. Al RE llegan dos tipos de proteínas:  TRANSMEMBRANA: son parcialmente traslocadas.  SOLUBLES EN AGUA: son completamente traslocadas. RESIDENTES MIGRATORIAS
  • 11. IMPORTACION DE PROTEINAS: COTRADUCCIONAL POSTRADUCCIONAL (con la ayuda de chaperonas- bip-)
  • 12.
  • 13. ES UN PORO ACUOSO. Esta compuesto por tres o cuatro complejos proteicos, formados cada uno por tres proteínas transmembranas. Solo se abren ante una cadena polipeptídica con un péptido señal.
  • 14. PARTICULA DE RECONOCIMIENTO SEÑAL FORMADA POR 6 CADENAS POLIPEPTIDICAS UNIDAS A UNA MOLECULA DE ARN.
  • 15. PEPTIDO SEÑAL: EMERGE DEL RIBOSOMA PRS: CORTA LA TRADUCCION Y SE UNE AL PEPTIDO SEÑAL. RECEPTOR PRS: PROTEINA TRANSMEMBRANA DEL RE
  • 16. COMPLEJO PEPTIDO RIBOSOMAS-PRS SE UNE AL RECEPTOR PRS DE LA MEMBRANA DEL RE. TUNEL RIBOSOMICO SE ALINEA CON EL ORIFICIO DEL TRANLOCADOR. SE RECONOCE AL PEPTIDO SEÑAL
  • 17.
  • 18. Secuencia señal hidrófoba: puede actuar como secuencia de inicio o de paro. Localización es homóloga al sentido de la síntesis proteica. Iniciada la translocación, la próxima señal es de paro.
  • 19.
  • 20. MODELO DE TRANSLOCACION DE UNA PROTEINA DE TRANSMEMBRANA DE MONOPASO CON SEÑAL DE INICIO EN EL EXTREMO Y SEÑAL DE PARO MEDIA
  • 21. MODELO DE TRANSLOCACION DE UNA PROTEINA DE TRANSMEMBRANA DE BIPASO CON SECUENCIAS SEÑALES DE INICIO Y DE PARO INTERNAS
  • 22.
  • 23. Poseen una señal de retención de 4 AA. PDI: (proteína disulfuro isomeraza): forma enlaces disulfuros en las cisteinas. PROTIENAS BiP: chaperonas. CALNEXINAS Y CALRETICULINAS: retienen proteínas mal plegadas. plegadas
  • 24. Regresan al citosol: DISLOCACION. Incorporadas a los proteosomas: y degradadas. Actúan proteasas ATP dependientes. Son desglucosiladas por las N-glucanasas
  • 25.
  • 26. Glicosilación proteica La glicosilación o glucosilación proteica es el proceso de adición de carbohidratos a una proteína. El destino de las proteínas a las que se le ha añadido una cadena de glúcidos (glicoproteínas) es ser secretadas o formar parte de la superficie celular, aunque algunas proteínas nucleares y citosólicas también están glicosiladas. Los carbohidratos de las glicoproteínas tienen funciones relacionadas con el plegamiento de proteínas en el retículo endoplasmático rugoso(REr), en el destino de la proteína en los compartimentos intracelulares y en las interacciones célula-célula.
  • 27. La glicosilación se lleva a cabo en el interior del reticulo endoplasmático rugoso. El primer paso es la translocación proteica (introducción de la proteína a su interior). Mientras se introduce, se hace la transferencia de un oligosacárido común, compuesto de 14 residuos (2 N-acetilglucosaminas, 3 glucosas y 9 manosas), a un residuo de asparagina de la proteína en síntesis. El oligosacárido es introducido al interior del REr, gracias a un lípido transportador de su membrana: el dolicol fosfato. Una vez transferido a la proteína, en el proceso de la "maduración" de la proteína, este oligosacárido sufrirá unas modificaciones: perderá las 3 glucosas y 1 manosa. Posteriormente las glicoproteínas pasaran al aparato de Golgi, donde sufrirán modificaciones adicionales
  • 28. ADICION COVALENTE DE AZUCARES A LAS PROTEINAS:  Transferencia en bloque de un oligosacarido preformado:  2 N- ACETGLUCOSAMINAS  3 GLUCOSAS  9 MANOSAS  Al Grupo Nh2 de la cadena lateral de las proteínas.  Enzima: OLIGOSACARIDO TRANSFERASA.
  • 29. 2 N-ACETILGLU- COSAMINAS 3 GLUCOSAS 9 MANOSAS
  • 30.  Se mantiene unido a la membrana del RE por el DOLICOL.  Facilita el plegamiento correcto de las proteínas.
  • 31. Se eliminan tres glucosas y una manosa. Proceso que continua en el GOLGI.
  • 32.
  • 33.
  • 34. SINTESIS DE LIPIDOS DE MEMBRANA SINTESIS DE LIPIDOS EN GENERAL DETOXIFCACION CELULAR
  • 35. ROJO: COLINA MARRON: MIELINA VERDE CLARO: SERINA AMARILLO: ETANOLAMINA VERDE OSCURO: INOSITOL
  • 36. 1)FOSFOLIPIDOS: 1a-FOSFOGLICERIDOS: Fosfatidilcolina Fosfatidiletanolamina Fosfatidilserina Fosafatidilinositol 1b-ESFINGOLIPIDOS: Esfingomielina 2)GLUCOLIPIDOS: GANGLIOSIDOS Y CEREBROSIDOS
  • 37. FOSFOLIPIDOS: FOSFOGLICERIDOS: REL ESFINGOLIPIDOS: REL-GOLGI GLUCOLIPIDOS: GANGLIOSIDOS: GOLGI CEREBROSIDOS: GOLGI