3. NUCLEO- CITOSOL: comunicados a
través de poros nucleares.
ORGANULOS DE SECRECION Y DE
ENDOCITOSIS: ER, Golgi, lisosomas, y
vesículas de transporte.
MITOCONDRIAS Y PEROXISOMAS
4. RED de TUBULOS RAMIFICADOS,
APLANADOS E INTERCONECTADOS,
que forman UNA MEMBRANA
CONTINUA extendida en el citoplasma
de la célula.
5. RETICULO ENDOPLASMICO LISO:
sin ribosomas adheridos a su
pared
RETICULO ENDOPLASMICO RUGOSO:
con ribosomas adheridos a su pared.
6. SINTESIS DE LIPIDOS EN GENERAL.
SINTESIS DE FOSFOLIPIDOS DE
MEMBRANA.
DETOXIFICACION CELULAR.
10. Al RE llegan dos tipos de proteínas:
TRANSMEMBRANA: son parcialmente traslocadas.
SOLUBLES EN AGUA: son completamente traslocadas.
RESIDENTES
MIGRATORIAS
13. ES UN PORO ACUOSO.
Esta compuesto por tres o cuatro
complejos proteicos, formados cada
uno por tres proteínas
transmembranas.
Solo se abren ante una cadena
polipeptídica con un péptido señal.
15. PEPTIDO SEÑAL: EMERGE
DEL RIBOSOMA
PRS: CORTA LA
TRADUCCION Y SE UNE AL
PEPTIDO SEÑAL.
RECEPTOR PRS:
PROTEINA
TRANSMEMBRANA DEL RE
16. COMPLEJO PEPTIDO
RIBOSOMAS-PRS SE UNE
AL RECEPTOR PRS DE LA
MEMBRANA DEL RE.
TUNEL RIBOSOMICO SE
ALINEA CON EL ORIFICIO
DEL TRANLOCADOR.
SE RECONOCE AL PEPTIDO
SEÑAL
17.
18. Secuencia señal hidrófoba: puede
actuar como secuencia de inicio o de
paro.
Localización es homóloga al sentido de
la síntesis proteica.
Iniciada la translocación, la próxima
señal es de paro.
19.
20. MODELO DE TRANSLOCACION DE UNA PROTEINA DE
TRANSMEMBRANA DE MONOPASO CON SEÑAL DE
INICIO EN EL EXTREMO Y SEÑAL DE PARO MEDIA
21. MODELO DE TRANSLOCACION DE UNA PROTEINA DE
TRANSMEMBRANA DE BIPASO CON SECUENCIAS
SEÑALES DE INICIO Y DE PARO INTERNAS
22.
23. Poseen una señal de retención de 4 AA.
PDI: (proteína disulfuro isomeraza): forma
enlaces disulfuros en las cisteinas.
PROTIENAS BiP: chaperonas.
CALNEXINAS Y CALRETICULINAS: retienen
proteínas mal plegadas.
plegadas
24. Regresan al citosol: DISLOCACION.
Incorporadas a los proteosomas:
y degradadas.
Actúan proteasas ATP dependientes.
Son desglucosiladas por las N-glucanasas
25.
26. Glicosilación proteica
La glicosilación o glucosilación proteica es el proceso
de adición de carbohidratos a una proteína. El destino
de las proteínas a las que se le ha añadido una cadena
de glúcidos (glicoproteínas) es ser secretadas o formar
parte de la superficie celular, aunque algunas proteínas
nucleares y citosólicas también están glicosiladas. Los
carbohidratos de las glicoproteínas tienen funciones
relacionadas con el plegamiento de proteínas en el
retículo endoplasmático rugoso(REr), en el destino de la
proteína en los compartimentos intracelulares y en las
interacciones célula-célula.
27. La glicosilación se lleva a cabo en el interior del reticulo
endoplasmático rugoso. El primer paso es la
translocación proteica (introducción de la proteína a su
interior). Mientras se introduce, se hace la transferencia
de un oligosacárido común, compuesto de 14 residuos
(2 N-acetilglucosaminas, 3 glucosas y 9 manosas), a un
residuo de asparagina de la proteína en síntesis. El
oligosacárido es introducido al interior del REr, gracias a
un lípido transportador de su membrana: el dolicol
fosfato.
Una vez transferido a la proteína, en el proceso de la
"maduración" de la proteína, este oligosacárido sufrirá
unas modificaciones: perderá las 3 glucosas y 1
manosa.
Posteriormente las glicoproteínas pasaran al aparato de
Golgi, donde sufrirán modificaciones adicionales
28. ADICION COVALENTE DE AZUCARES A
LAS PROTEINAS:
Transferencia en bloque de un oligosacarido
preformado:
2 N- ACETGLUCOSAMINAS
3 GLUCOSAS
9 MANOSAS
Al Grupo Nh2 de la cadena lateral de las proteínas.
Enzima: OLIGOSACARIDO TRANSFERASA.