Proteinas erick ojeda
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- 2. PROTEINAS Las proteínas Todos los principales aspectos estructurales y funcionales del organismo son realizados por moléculas proteicas Importancia Composición Aminoácidos Carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno Construidas a partir de 3/9/2015 2 Unidas mediante enlaces peptídicos
- 3. Aminoácidos Estructura pH 7,4 FORMAN Oligopeptidos Polipéptidos Proteínas 2 a 10 a. a. con mas de 50 a. a.11-49 a. a Se diferencian de acuerdo con sus pesos moleculares o el numero de residuos que contengan Propiedad anfoterica Características Configuración Levo Dextro Carbono α, es un carbono quiral o asimétrico 3/9/2015 3
- 4. 3/9/2015 4
- 5. AMINOACIDOS 3/9/2015 5 Aminoácidos Abreviaturas ALANINA ALA FENILALANINA Fen Glicina Gly Isoleucina Ile Leucina Leu Metionina Met Prolina Pro Triptofano Trp valina Val Aminoácidos Abreviaturas Asparagina Asn Cisteina Cys Glutamina Gln Serina Ser Tirosina Tyr treonina Thr Arginina Arg Histidina His Lisina Lys A. Aspartico( aspartato) Asp A. Glutamico (glutamato) Glu
- 6. PROTEÌNAS Aminoácidos esenciales Aminoácidos no esenciales 1 Histidina 10 Alanina 2 Leucina 11 Arginina 3 Isoleucina 12 Asparagina 4 Lisina 13 Acido Aspartico 5 Metionina 14 Cisteína 6 Fenilalanina 15 Glutamina 7 Treonina 16 Acido glutámico 8Triptofano 17 Glicina 9 Valina 18 Prolina 19 Serina 20 Tirosina
- 7. PROTEÌNAS CLASIFICACIONDELOSAMINOACIDOS SEGÙNLACADENALATERAL(R): No polares Ácidos Polares Básico
- 8. 3/9/2015 8 CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS SEGÙN LA CADENA LATERAL (R):
- 9. 3/9/2015 9
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- 12. PROTEÌNAS 12 Por su naturaleza química SIMPLES CONJUGADAS CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS Por la forma que adopta FIBROSA GLOBULAR Por su función Biológica ENZIMAS O CATALISIS PROTEÍNAS DE TRANSPORTE CONTRÁCTILES Y MÓTILES DE DEFENSA REGULADORAS NUTRIENTES RESPUESTA A AGRESIONES (DE CHOQUE TERMICO)
- 13. 3/9/2015 13 Clasificación de proteínas Proteínas Simples/haloproteinas Conjugadas/heteroproteinas Formado solamente de aminoácidos Están formados por aminoácidos y un grupo prostético
- 14. PROTEÌNAS CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS Por su forma: FIBROSAS GLOBULARES Son moléculas alargadas Se encuentran en forma de globitos, (enrolladas), dinámicas. Insolubles al agua Disolubles en el agua Generalmente son proteínas estructurales Con alto peso molecular, el resto de las proteínas Ejemplos: colágena, elastina, miosina, actina, queratina. Ejemplos: albumina, enzimas, Iglobulinas, histones, etc.
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- 16. 3/9/2015 16 ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
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- 19. PROTEÌNAS Desnaturalización. Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente. No ruptura de enlaces peptídico. La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.
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- 28. 3/9/2015 28
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Notes de l'éditeur
- LAS proteínas son de suma importancia para los sistemas biológicos. Todos los principales aspectos estructurales y funcionales del organismo son realizados por moléculas proteicas
- LAS proteínas son de suma importancia para los sistemas biológicos. Todos los principales aspectos estructurales y funcionales del organismo son realizados por moléculas proteicas. Las moléculas de proteínas están compuestas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Todas las proteínas son polímeros de aminoácidos. Todas las proteínas están compuestas de un numero de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Se han descrito mas de 300 aa(aminoácidos) diferentes en la naturaleza pero solo 20 se encuentran como constituyentes de las proteínas de mamíferos. Estructura de los aa La mayor parte de los aa (excepto prolina) son aminoácidos alifáticos. Lo cual estos aa alifáticos posee un grupo carboxilo un grupo amino primario( prolina posee grupo amino secundario) y un cadena lateral(grupo R)
- Estructura de los aa La mayor parte de los aa (excepto prolina) son aminoácidos alifáticos. Lo cual estos aa alifáticos posee un grupo carboxilo un grupo amino primario( prolina posee grupo amino secundario) y un cadena lateral(grupo R). A pH fisiológico (aproximadamente pH7,4), el grupo carboxilo está disociado, formando el ion carboxilato negativamente cargado (-COO-), y el grupo amino está protonado (-NH3+). De tal manera que cada aminoácido puede comportarse con una base o un ácido: propiedad de anfoterismo. El término anfòterico se utiliza para describir esta propiedad. Las moléculas neutras que llevan un numero igual de cargas positivas y negativas de forma simultanea se denominan: zwitteriones. En las proteínas, casi todos estos grupos carboxilo y amino están combinados mediante enlace peptídico y, en general, no están disponibles para reacción química, salvo para la formación de enlaces de hidrógeno. Por tanto, es la naturaleza de las cadenas laterales la que dicta en última instancia el papel que desempeña un aminoácido en una proteína. Los polímeros de aminoácidos se diferencian de acuerdo con sus pesos moleculares o el numero de residuos que contengan. Peso se mide en Dalton o KiloDaltons. El término proteína se describe con mas de 50 a. a. Oligopeptidos de 2 a 10 a. a. Poli péptidos con pesos de miles a millones de Daltons. Algunos autores con sinónimo: proteína y polipèptido. Carbono α, es un carbono quiral o asimétrico, porque esta unido a cuatro grupos diferentes. Excepto glicina, unida a dos H+. Las moléculas con carbonos quirales pueden existir como estereoisòmeros, moléculas que sólo se diferencian en la disposición espacial de sus átomos. Configuración: Hay dos tipos: d: dextra rotatorio L:levo rotatorio Rotan la luz polarizada a la derecha y a la izquierda respectivamente; los compuestos dextro(D) y levo(L), son compuestos orgánicos que se caracterizan por tener presencia de un llamado centro quiral, el cual es un carbono enlazado con 4 grupos diferentes. al hacer pasar un rayo de luz a través de estos se puede percibir o medir una desviación de la luz hacia la izquierda o derecha, esto produce diferentes propiedades para un mismo compuesto
- Las proteínas tiene la propiedad de ser anfotèricas, es decir puede comportarse como un ácido o una base en una solución del organismo. Una base es capaz de ceder protones (H+) Un ácido es capaz de captar protones (H+)
- Entre ejemplos de proteínas de respuesta a agresiones tenemos: el citocromo p450, un grupo de enzimas que convierten sustancia toxicas a menos. Metalotioneìna, proteína intracelular (rica en cisteína) que se une a los metales, como el cadmio, mercurio y plata. Otra proteínas de choque térmico, en condiciones de temperaturas altas (hsp), que consiguen el plegamiento correcto de las proteínas dañadas.
- Clasificación de proteínas Proteinas simples/haloproteinas- son aquellas que al hidrolizarse solo produce aminoácidos ; es decir que esta formado solamente de aminoácidos. Ej albumina Proteinas conjugadas/heteroproteinas-son aquellas que al hidrolizarse producen aminoácidos y otros compuestos orgánicos o inorgánicos, es decir que que están formados por aminoácidos y un grupo prostético(la porción no proteica) ej. Hemoglobina
- Los aminoácidos que forman las proteínas son encontrados unidos mediante enlaces peptídicos. La complejidad de la estructura proteica se analiza mejor si se considera la molécula en cuatro niveles de organización: primario, secundario, terciario y cuaternario. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS Proteínas La secuencia de aminoácidos de una proteína se denomina estructura primaria de la proteína. Entender la estructura primaria de las proteínas es importante, porque muchas enfermedades genéticas provocan la síntesis con secuencias anómalas de aminoácidos que causan un plegamiento inadecuado y la pérdida o el deterioro de la función normal. Enlaces existentes: peptídicos y disulfuro. La estructura primaria determina la actividad biológica de las proteínas ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEINAS El esqueleto peptídico no adopta una estructura tridimensional aleatoria, sino que, en general, forma ordenaciones regulares de aminoácidos que están localizados cerca unos de otros en la secuencia lineal. Estas disposiciones constituyen la denominada estructura secundaria del polipeptido. La hélice α y la lámina β . Poseen enlaces no covalentes Hélice α Es una estructura espiral que consiste en un esqueleto peptídico enrollado, estrechamente empaquetado. una hélice α está estabilizada por gran cantidad de puentes de hidrógeno establecidos entre los oxígenos carbonilo y los hidrógenos amida del enlace peptídico, que son parte del esqueleto peptídico. LAMINA β La lámina B es otra forma de estructura secundaria en la cual todos los componentes del enlace peptídico intervienen en puentes de hidrógeno. A diferencia de la hélice o, las láminas B están compuestas por dos o más cadenas peptídicas (cadenas B), o segmentos de cadenas polipeptídicas, que están casi completamente extendidas. Nótese también que en las láminas B los puentes de hidrógeno son perpendiculares al esqueleto del polipéptido ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEINAS ( Plegamiento de la proteína) La estructura terciaria denota la estructura tridimensional de la proteína. Esta estructura es mantenida por enlaces no covalentes ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEINAS Consiste en mas de una cadena polipeptídicas. La estructura cuaternaria es formada por subunidades que la hacen un proteína funcional y solo al perder una subunidad, pierde su función . Dependiendo del numero de cadenas polipeptídicas la proteína puede ser considerada como dimero( 2 cadenas), tetrámero (4 cadenas) etc. Los enlaces son no covalentes.
- ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEINAS El esqueleto peptídico no adopta una estructura tridimensional aleatoria, sino que, en general, forma ordenaciones regulares de aminoácidos que están localizados cerca unos de otros en la secuencia lineal. Estas disposiciones constituyen la denominada estructura secundaria del polipeptido. La hélice α y la lámina β Hélice α Es una estructura espiral que consiste en un esqueleto peptídico enrollado, estrechamente empaquetado. una hélice α está estabilizada por gran cantidad de puentes de hidrógeno establecidos entre los oxígenos carbonilo y los hidrógenos amida del enlace peptídico, que son parte del esqueleto peptídico. LAMINA β La lámina B es otra forma de estructura secundaria en la cual todos los componentes del enlace peptídico intervienen en puentes de hidrógeno. A diferencia de la hélice o, las láminas B están compuestas por dos o más cadenas peptídicas (cadenas B), o segmentos de cadenas polipeptídicas, que están casi completamente extendidas. Nótese también que en las láminas B los puentes de hidrógeno son perpendiculares al esqueleto del polipéptido