insulinas

1. DRA. ESTHER BARUCH AGUILAR
RESIDENTE MEDICINA INTERNA

2.  Banting y Best aislaron por primera vez la
insulina en 1921
 Primera inyección de insulina en 1922
 1936 Hagedorm descubrió la adición de
protamina.
 Scott y Fisher descubrieron adición de zinc

3.  Hormona polipeptídica que se compone de
dos cadenas
 Cadena A puente disulfuro

4.  Generalmente origen animal
BOVINO
PORCINO

5.  En personas sanas se secreta insulina desde
las células beta a la circulación portal.
 Alcanzando insulinemias elevadas.
 80 uu/ml
 Disminución niveles basales al cabo de 2 a 3
h
 Se inhibe gluconeogénesis

8. INSULINAS
CONVENCIONALES
ANÁLOGOS DE
INSULINA
INSULINAS
PREMEZCLADAS

9.  1. Insulinas de acción ultra-rápida incluyendo
los análogos de insulina
llamados lispro, aspart y glulisina.
 2. Insulina de acción rápida incluyendo la
insulina regular o “R”.
 3. Insulina de acción intermedia o NPH
(Neutral Protamine Hagedorn) o “N”
 4. Insulinas de acción prolongada incluyendo
los análogos de acción ultralarga llamados
glargina y detemir.

10.  Unión a protamina, cristalización controlada.
 Mayor cristal= lentamente liberación de
insulina
a) Insulina regular o rápida
b) Insulina de acción intermedia

11.  En 1980 se hicieron las primeras pruebas
 1982 se aprobaron la R y la NPH
 Neutral Protamine Hagedorn
Hans Cristian Hagedorn
- Solución acuosa de aspecto lechoso
- Inicio de acción lento
- Pico a las 4 ó 5 hrs
- Vida media de 8 a 12 h

15. Tipo de
insulina
Inicio de
acción
Pico de acción Duración
de la
acción
Insulina
regular
30 a 45 min 2 a 4 h 5 a 8 hrs
Insulina NPH 2 hrs 6 a 8 h 10 a 18 hrs
1. Guerci B, Sauvanet JP. Subcutaneous insulin:
pharmacokinetic variability and
glycemic variability. Diabetes Metab. 2005;31:4S7-4S24

16. a) Análogos de insulina de acción rápida
+ aspártica
+ lispro
+ glulisina
b) Análogos de insulina de acción lenta
- Glargina
- Detemir

17.  Menor tendencia a agruparse a complejos
hexaméricos
 Se absorben con más facilidad
 Comienzo de acción más rápido
 Efecto más precoz
 Duración de efecto más corta.

18.  Inversión de residuos de prolina B28
 Lisina B29
 Reduce 300 veces la dimerización de cadenas
proteicas
 Inicio de acción 5 a 15 min
 Concentración máx 60 min
 Desaparece 2 a 4 hrs
Debe administrarse inmediatamente antes de
comer

19.  Sustitución de la cadena prolina por un ácido
aspártico
 Reduce la tendencia de agregación de los
monómeros
 Apariencia clara e incolora
 Afinidad por el receptor de insulina y el IFG-
1

20.  Último análogo de insulina de acción rápida
 Cambio de residuo B29 de lisina por ácido
aspártico
 Reemplazo de asparragina en B3 por lisina

21.  Dos argininas en la región c terminal de la
cadena B
 sustituir la asparragina por glicina en la
posición 21 de la cadena A
 Disociación de hexámeros
 Inicio de acción una hora
 Concentración máxima 4 a 5 h
 Duración efecto 24 hrs
 Neoplasias.

22.  la adición de ácido mirístico, un ácido graso
de 14 carbonos a la lisina en B-29 le confiere
capacidad para unirse a la albúmina
 menos hipoglucemias
 Duración de 20 hrs
 Perfil más plano

24.  Están compuestas por mezclas en proporciones fijas de insulinas
de
acción rápida o análogos de rápida acción e insulinas de acción
intermedia.
 Están indicadas en la terapia insulínica convencional
 Habitualmente se administranantes de desayuno y cena
 pero como desventaja tienen la falta de flexibilidad para
adecuar la dosis de insulina
 lEn un estudio reciente de García de los Ríos y cols
 HbA1c en el 62% de los pacientes a las 12 semanas de
seguimiento,requiriendo para ello el 74% de los pacientes la
administración de 2 dosis diarias

25.  No debe aplicarse en la misma región y
mismo sitio
 En caso de combinarse con ejercicio= mayor
riego sanguíneo/ mayor absorción

26.  Destrucción vía renal
 IR: Pico de acción y efecto pueden ser
prolongados.
 Riesgo de hipoglucemia incrementa

30.  Representan un método sensible y accesible
de aplicación de insulina