Presentación recopilada para la clase de aminoacidos y proteinas

2. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS.
 Definición, estructura y propiedades de los
aminoácidos
 Aminoácidos esenciales.
 Enlace peptídico.
 Péptidos de importancia biomédica
 Clasificación y estructura de las proteínas.
Función biológica y solubilidad
 Propiedades: tamaño y carga
 Niveles de estructuración de las proteínas

3. Es una molécula constituida por un grupo amino y un grupo carboxilo
unidos a un carbono.
Unidad básica de las proteínas.

4. PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS
Son compuestos sólidos, incoloros, y cristalizables.
Son solubles en agua.

5. CLASIFICACION DE LOS
AMINOACIDOS
SEGÚN LAS PROPIEDADES DE SU CADENA
Neutros Polares Neutros no Polares
Con carga negativa Con carga positiva

6. SEGÚN SU OBTENCION
CLASIFICACION DE LOS
AMINOACIDOS
ESENCIALES NO ESENCIALES
No los sintetiza el
Organismo
(alimentos)
Los produce el
organismo

7. Son aquellos que no pueden ser sintetizados por el
organismo y para obtenerlos es necesario consumir
alimentos.

8. LOS AMINOÁCIDOS SON LOS SILLARES
ESTRUCTURALES DE TODAS LAS PROTEÍNAS.
EXISTEN MÁS DE 700 AMINOÁCIDOS DIFERENTES EN LA
NATURALEZA, SÓLO 20 SON CODIFICADOS POR EL DNA PARA
FORMAR LAS PROTEÍNAS (PROTEINOGÉNICOS)

11. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
En la célula existen 150 derivados de los α-aminoácidos que no forma parte
de las proteínas. Pero que desempeñan otras funciones específicas como ,
neurotrasmisores, intermediarios metabólicos, etc.
Homoserina Homoscisteína

12. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
Hornitina
HORMONADECRECIMIENTO

13. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
Derivado de la tirosina
DOPAMINA: ADICCIONES Y FELICIDAD
C COO
NH3
CH2
H
C
OH
OH
Funciones:
En el SNC: regula la conducta motora, la emotividad y
la afectividad y la comunicación neuroendócrina.
es un modulador de la función cardíaca y renal, del
tono vascular y de la motilidad gastrointestinal.

14. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
Principal inhibitorio de señales
al SNC. Deriva del ácido
glutámico y actúa como un
relajante natural. Analgésicos
como la gabampentina son
utilizados para el tratamiento de
la ansiedad, la epilepsia y ciertas
neuropatías tienen estructura
similar.

15. ESTAN PRESENTES EN LOS
HONGOS Y SON TOXICOS
PARA OTRAS FORMAS DE
VIDA

17. CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOÁCIDOS
1. Apolares Cadenas R alifaticas y
aromáticas
2. Polares no cargadas
3. Polares con carga positiva, Básicos
4. Polares con carga negativa, ácidos
 LA CADENA LATERAL DETERMINA LAS
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS.

23. Alanina Ala A
Arginina Arg R
Ácido aspártico Asp D
Asparagina Asn N
Cisteína Cis C
Ácido glutámico Asg E
glicina Gli G
Glutamina Gln Q
Histidina His H
Isoleucina Ile I
leucina Leu L
lisisna Lis K
Metionina Met M
Fenilalanina Fen F
Prolina Pro P
Serina Ser S
Treonina Tre T
Triptofano Trp W
Tirosina Tir Y
Valina Val V

24. Aminoácidos:
esenciales y no esenciales

25. ALIMENTOS RICOS EN
TODOS LOS AMINOÁCIDOS

26. También
podemos
combinar

27. EJEMPLO DE AMINOACIDOS
ESENCIALES
HISTIDINA
Hemoglobina
Tto artritis, alergias, ulceras, y anemia.
Es esencial para el crecimiento de
tejidos y para la producción de GR.
y GB.
ISOLEUCINA
Regula los niveles de energía y azúcar
en la sangre.
Es esencial para deportistas

28. EJEMPLO DE AMINOACIDOS
ESENCIALES
LEUCINA
También ayuda a la cicatrización y
se recomienda para personas
con cirugías, ayuda a aumentar
la producción de la hormona
del crecimiento.
LISISNA
Garantiza la absorción del calcio,
ayuda a formar colágeno
(cartílagos y tejidos).
Ayuda a la producción de
anticuerpos.

29. EJEMPLO DE AMINOACIDOS
ESENCIALES
METIONINA
Es un buen antioxidante.
(caída del cabello.)
Ayuda a prevenir la acumulación de
grasa en el hígado (obstrucción de
arterias)
Evita la debilidad muscular.
Ayuda en la excreción de estrógenos.
FENILALANINA
Interviene en la producción de
noradrenalina
(señales)
Eleva el estado de animo, disminuye el
dolor, ayuda a la memoria y al
aprendizaje.
Se utiliza para dolores menstruales,
depresión, calambres, dolor
menstrual.

30. EJEMPLO DE AMINOACIDOS
ESENCIALES
TREONINA
Mantienen la cantidad adecuada de
proteínas en el organismo
Intervienen en la producción de
colágeno, elastina y esmalte de
dientes.
TRYPTOFANO
Relajante muscular
Alivia el insomnio
Se utiliza en el tto de la migraña.
Reduce el apetito (sibutramina)

31. EJEMPLO DE AMINOACIDOS
ESENCIALES
VALINA
Necesaria para el metabolismo
muscular, coordinación y
reparación de tejidos.
Útil en el tto del hígado y vesícula
biliar.
ALANINA
Ayuda al metabolismo de la glucosa.
Es utilizada como energía.
Fortalece el sistema inmunológico.

32. Son aquellos que pueden ser
sintetizados en el organismo a partir de
otras sustancias.

33. EJEMPLOS DE AMINOACIDOS NO
ESENCIALES.
ARGININA
Es considerado como el viagra natural.
Retrasa el crecimiento de tumores,
reforzando el sistema
inmunológico.
Reduce la grasa corporal.
Es importante para la reparación de
tejidos.
Ayuda a estimular al páncreas para
liberar insulina
ACIDO ASPARTICO
Ayuda en la actividad celular y su
metabolismo.
Facilita la circulación de minerales a
través de la mucosa intestinal.
Ayuda en la replicación del ADN y ARN

34. EJEMPLOS DE AMINOACIDOS NO
ESENCIALES.
CISTEINA
Funciona como un antioxidante de
sustancias dañinas.
Protege al cuerpo contra daños
ocasionados por el sol.
Ayuda en la recuperación de
quemaduras graves.
ACIDO GLUTAMICO
Actúa como neurotransmisor en el
SNC, cerebro y medula espinal.
Es un AA importante en el metabolismo
de los azucares y grasas.

35. EJEMPLOS DE AMINOACIDOS NO
ESENCIALES.
GLUTAMINA
Es el AA mas abundante en los
músculos.
Ayuda a contribuir y mantener el tejido
muscular.
Aumenta la función cerebral y la
actividad mental.
Ayuda a mantener un sistema digestivo
saludable.
GLICINA
Ayuda a mantener los niveles de
glucogeno en la piel.
Ayuda a prevenir el cáncer de próstata.

36. EJEMPLOS DE AMINOACIDOS NO
ESENCIALES.
ORNITINA
Ayuda a mantener el sistema
inmunológico.
Ayuda a la regeneración del hígado.
Estimula la secreción de insulina.
PROLINA
Estimula la producción de colágeno
ayudando a la textura de la piel.

37. EJEMPLOS DE AMINOACIDOS NO
ESENCIALES.
SERINA
Es necesario para el para el correcto
metabolismo de las grasas y ácidos
grasos.
Ayuda al crecimiento de los músculos.
Mantiene un sistema inmunológico
saludable.
Es importante para el funcionamiento
del ARN y ADN.
Ayuda a la formación de anticuerpos.
TAURINA
Fortalece el músculo cardiaco
Mejora la visión

38. TIROSINA
Es un AA importante para el metabolismo general.
Es un precursor de la adrenalina y dopamina.
Ayuda a la producción de la metionina.
EJEMPLOS DE AMINOACIDOS NO
ESENCIALES.

39. Son estereoisómeros…
NUESTRAS PROTEÍNAS ESTAN CONSTITUIDAS EXCLUSIVAMENTE
POR L-AMINOÁCIDOS

41. pKa de COOH  2
pKa de NH2  10
Forma no ionizada
LOS AMINOÁCIDOS SON ANFÓTEROS

42. •Dependiendo del pH en que se encuentren
los aminoácidos, tendrán o no carga positiva o
negativa.
•La carga neta que tenga un péptido o proteína
dependerá del número de cargas positivas y negativas
que sus aminoácidos ionizables presenten a un pH
determinado.
•La existencia de cargas en los aminoácidos de una
proteína influye en su capacidad tamponante
(amortiguadora de pH) y en el comportamiento de la
proteína en su entorno fisiológico.

43. (a pH básicos)(a pH ácidos)
Forma Zwitteriónica

44. pI = pK1 + pK2
pH isoeléctrico
Punto isoeléctrico: es el valor de pH al cuál el aminoácido existe
como un zwitterión, a este pH la carga neta del aminoácido es
cero.
La carga neta: es la suma de todas las cargas positivas y negativas
que están en la molécula.
El punto isoeléctrico lo calculamos así:
44
2

46. CURVAS DE TITULACIÓN DE LA GLICINA
Moles de base añadidos por mol de glicina
(Voet)

47. Los aminoácidos, los péptidos y las proteínas son
anfólitos; cada uno de ellos tiene un punto
isoeléctrico

48. ESPECTROS DE ABSORCIÓN
ABSORVEN LUZ UV,
LO CUAL SE UTILIZA PARA SU
DETECCIÓN

50. REACCIONES QUÍMICAS DE LOS
AMINOÁCIDOS
1. Identificación y análisis de los aa en los hidrolizados
de proteínas.
2. Identificación de los restos de aa que se precisan para
su función biológica.
3. Síntesis de los polipeptidos.

51. REACCIÓN CON LA NINHIDRINA
El color obtenido con la
ninhidrina , es la base de la
prueba colorimétrica que
permite la identificación y
cuantificación de aminoácidos

52.  Formación de enlaces PEPTÍDICOS:
52
LA REACCIÓN MÁS IMPORTANTE ES LA FORMACIÓN DEL
ENLACE PEPTÍDICO

53. CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE
PEPTÍDICO
Tiene naturaleza de doble
enlace parcial
ES PLANO
MUY RESISTENTE

54. Los enlaces O-C y C-N no pueden girar pero los enlaces N-H y C-C si, eso
determina la estructura Zig-Zag de las proteínas

55. DE 2-10 RESIDUOS DE AMINOÁCIDOS: oligopéptidos
De 10 a 50 : polipéptido
Más de 50: PROTEÍNAS
residuo de aa # 1 residuo de aa # 2

56. P
E
P
T
I
D
O
S
Son cadenas lineales de
aminoácidos
Entrelazados entre si por
medio de
Enlaces peptidicos.

58. P E P T I D O S
Dependiendo del numero de aminoácidos se clasifican los péptidos.
DIPEPTIDO: dos AA
TRIPEPTIDO: Tres AA
TETRAPEPTIDO: CUATRO AA
OLIGOPEPETIDOS: Menos de 10 AA
POLIPEPTIDOS: mas de 10 AA
PROTEINAS: MAS DE 100 AA.

59. Son macromoléculas formadas por mas de 100 AA.
La palabra PROTEINA se origina de la palabra PROTEIOS.

60. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
Producción de colágeno y
queratina las cuales
favorecen el mantenimiento
de la piel, uñas y cabello.

61. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
Ayuda a la producción de
hormonas como la
insulina que regula
niveles de azúcar y la
hormona del crecimiento.

62. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
Ayuda a la circulación de
los GR. y GB
oxigenando el torrente
sanguíneo

65. NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS
1-(Primario) identidad, cantidad y secuencia de los aminoácidos
2-(Secundario)orientaciones ordenadas a través de puentes de
hidrógeno
3-(Terciario) forma tridimensional
4- (Cuaternario)asociaciones de cadenas polipeptídicas

66. ESTRUCTURA PRIMARIA
• ES EL ORDEN O LA SECUENCIA DE SUS Lα-AMINOÁCIDOS
UNIDOS MEDIANTE ENLACES PEPETÍDICOS
Es el principal determinante de la conformación,
propiedades y funciones de una proteína.

67. Estructura primaria de la insulina
Es una hormona
polipeptídica
producida por las
células beta de los
islotes de
Langherans del
páncreas.

69. En una de las cadenas la
hemoglobina
Tiene en la sexta posición valina en
vez de ácido glutámico
ANEMIA FALCIFORME

70. ESTRUCTURA PRIMARIA
• Es característica en cada proteína
• Esta codificada por la secuencia de nucleótidos del
DNA
• Es por tanto una forma de información genética

72. DESPUÉS DE LA SINTESIS DEL
POLIPEPTIDO…
Una cadena polipeptídica un tiene función biológica.
Para el plegamiento de las proteínas necesitamos:
a. Chaperonas
b. Modificaciones post transduccionales

73. α- hélice La estructura primaria se pliega
adoptando una forma helicoidal
Las cadenas laterales se proyectan
perpendicularmente al eje de la
hélice y hacia el exterior

74. Cada giro incluye 3.6 residuos

75. La estructura α-hélice
es estabilizada por
puentes de hidrógeno
intracatenarios que se
forman cada 4
residuos de
aminoácidos entre el
grupo amino y el
carboxilo.

76. ESTRUCTURA TERCIARIA

77. ASAS Y GIROS
ASAS:
•Contienen con frecuencia
resiuos hidrofílicos y se
encuentrean en la
superficie de la proteína
•GIROS
•Son asas que contienen
hasta 5 residuos de aa
•Causan cambios abruptos
en la dirección de la cadena
polipeptídica
UNEN A α- HELICES Y β-LAMINAS PERMITIENDO QUE EL
POLIPÉPTIDO SE DOBLE POR SI MISMA, CAMBIE DE DIRECCIÓN
PARA PRODUCIR LA FORMA COMPACTA QUE SE VE EN LA
CONFORMACIÓN NATIVA

78. Se refiere a los superplegamientos que se originan
por interacciones de las cadenas R

80. FIBROSAS GLOBULARES
ESTRUCTURA TERCIARIA: ESTRUCTURA NATIVA

81. DOMINIOS : zonas compactas y
responsables de funciones biológicas

82. ESTRUCTURA CUATERNARIA
SE FORMA POR AGREGADOS E SPECÍFICOS DE DOS O MÁS
CADENAS POLIPEPTÍDICAS O SUBUNIDADES ESTAS
ASOCIACIONES PUEDEN SER HOMOTÍPICAS O HETEROTIPICAS

83. DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS
Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformación globular
se rompen por acción de calor, radiaciones, altas presiones, agentes
químicos, detergentes, cambios de pH.

84. PROTEÍNAS FIBROSAS

85. QUERATINAS
HAY DOS TIPOS:
α-QUERATINAS
(helicoidales) y
β-QUERATINAS
(Laminares)
QUERATINAS : Son las proteínas
más importantes del pelo, uñas,
escamas, garras, cuernos, plumas,
etc.
SON PROTEÍNAS FIBROSAS

86. N°2
N°3
N°4
α-QUERATINAS

87. ONDULACIÓN PERMANTE DEL CABELLO
Las α-queratinas se endurece, en mayor o menor medida, por
la introducción de enlaces disulfuros (Cis-Cis))

88. FIBROÍNA
β-QUERATINAS
FIBRAS TEJIDAS POR LAS ARAÑAS Y
LOS GUSANOS DE SEDA
CONTIENE REGIONES LARGAS DE LÁMINA β

89. Tejido conjuntivo
•Cumple una función estructural, lo encontramos en los
cartílagos, tendones y ligamentos.
•Por debajo de la piel yace una capa de este tejido, así mismo
proporciona la sustancia intercelular de órganos como el hígado,
los músculos y otros.
•Sobre el tejido conectivo se depositan los minerales que
constituyen los huesos.
•Las propiedades químicas de este tejido explican su función.

90. Es la proteína más abundante del tejido conjuntivo y la piel.
COLAGENO
Las fibras de colágeno forman la matriz de los huesos, la
piel, los tendones, etc.
Es insoluble en agua y muy difícil de digerir por las bacterias del
tracto gastrointestinal

91. HACEN LA MAYOR PARTE DEL
TRABAJO QUÍMICO DE LA CÉLULA

92. MIOGLOBINA Y
HEMOGLOBINA

93. MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA
GLOBINA
(lis, Arg, His)
APOPROTEÍNA
+
GRUPO
PROSTÉTICO
HEMO (Fe 2+)

95. GRUPO HEMO: PROTOPORFIRINA
El sistema de anillos es
derivado del nucleo porfina
Fe2+

96. Fe2+ (ferroso), el quinto enlace
esta unido a un N de histidina y
el O2 se une en sexta posición

97. 64.500Da16.700Da
LA MIOGLOBINA ES MUCHO MÁS LIVIANA Y
TIENE MAYOR AFINIDAD POR EL O2

98. •La molécula de O2 está
emparedada con la His
distal y el Fe2+
•La protección de un metal
que une al O2 frente a la
oxidación irreversible es la
razón fundamental de la
existencia de la mioglobina y
la hemoglobina
•Si el Fe2+ se oxida a Fe3+
se forma metahemoglobina
que no une al O2
LUGAR UNIÓN DEL OXIGENO