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Universidad técnica de Machala
facultad de ciencias químicas y de la salud
escuela de enfermería
 Tema:

Enzimas
 Curso:

1er Semestre “B”
 Docente:

Bioq. Carlos García Mgs.
Machala-El Oro-Ecuador
enzimas
Los enzimas son proteínas que
catalizan reacciones químicas en los
seres vivos. Los enzimas son
catalizadores, es decir, sustancias que,
sin consumirse en una reacción,
aumentan notablemente su velocidad.
No hacen factibles las reacciones
imposibles, sino que solamente
aceleran las que espontáneamente
podrían producirse. Ello hace posible
que en condiciones fisiológicas tengan
lugar reacciones que sin catalizador
requerirían condiciones extremas de
presión, temperatura o pH.
HISTORIA E ETIMOLOGÍA
 En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne (1837–1900) acuñó el término enzima,

que viene del griego ενζυμον "en levadura", para describir este proceso. La
palabra enzima fue usada después para referirse a sustancias inertes como
la pepsina.
 En 1897 Eduard Buchner comenzó a estudiar la capacidad de los extractos
de levadura para fermentar azúcar a pesar de la ausencia de células
vivientes de levadura.
ESTRUCTURA Y MECANISMO

 Diagrama de cintas que representa la estructura de una anhidrasa

carbónica de tipo II. La esfera gris representa al cofactor zinc situado
en el centro activo.
 Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden
presentar tamaños distintos
ASPECTOS GENERALES SOBRE LOS
ENZIMAS
 Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un

solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o
sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada por
un enzima:
 La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.
 El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro
activo. El centro activo comprende (1) un sitio de unión formado por
los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y (2) un
sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados
en el mecanismo de la reacción
 Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo
ciclo de reacción.
1.- El enzima y su
sustrato

2.- Unión al
centro activo

3.- Formación de
productos
Dinámica y función

 La dinámica interna de las enzimas está relacionada con sus mecanismos
de catálisis.
 La dinámica interna se define
 Estos movimientos se producen a diferentes escalas de tiempo
 Casi cualquier residuo de la estructura de la enzima puede contribuye
Cofactores y coenzimas
 Cofactores

Algunas enzimas no precisan ningún componente adicional para mostrar una
total actividad..
 Coenzimas
Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos
químicos de una enzima a otra.
Función biológica
 Las enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los organismos

vivos. Son indispensables en la transducción de señales y en procesos de
regulación, normalmente por medio de quinasas y fosfatasas. Además, las
enzimas también están implicadas en funciones mucho más exóticas, como
la producción de luz por la luciferasa en las luciérnagas.
Clasificación y
nomenclatura de las
enzimas
La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular ha desarrollado una
nomenclatura para identificar a las enzimas basada en los denominados
Números EC
 EC1 Oxidorreductasas Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.
 EC2 Transferasas: Ejemplos: transaminasas, quinasas.
 EC3 Hidrolasas: La palabra hidrólisis se deriva de hidro → 'agua' y lisis →
'disolución'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.
 EC4 Liazas: Ejemplos: descarboxilasas, liasas.

 EC5 Isomerasas :Ejemplo: epimerasas (mutasa).
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Las enzimas

  • 1. Universidad técnica de Machala facultad de ciencias químicas y de la salud escuela de enfermería  Tema: Enzimas  Curso: 1er Semestre “B”  Docente: Bioq. Carlos García Mgs. Machala-El Oro-Ecuador
  • 3. Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que solamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.
  • 4. HISTORIA E ETIMOLOGÍA  En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne (1837–1900) acuñó el término enzima, que viene del griego ενζυμον "en levadura", para describir este proceso. La palabra enzima fue usada después para referirse a sustancias inertes como la pepsina.  En 1897 Eduard Buchner comenzó a estudiar la capacidad de los extractos de levadura para fermentar azúcar a pesar de la ausencia de células vivientes de levadura.
  • 5. ESTRUCTURA Y MECANISMO  Diagrama de cintas que representa la estructura de una anhidrasa carbónica de tipo II. La esfera gris representa al cofactor zinc situado en el centro activo.  Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños distintos
  • 6. ASPECTOS GENERALES SOBRE LOS ENZIMAS  Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada por un enzima:  La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.  El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción  Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción.
  • 7. 1.- El enzima y su sustrato 2.- Unión al centro activo 3.- Formación de productos
  • 8. Dinámica y función  La dinámica interna de las enzimas está relacionada con sus mecanismos de catálisis.  La dinámica interna se define  Estos movimientos se producen a diferentes escalas de tiempo  Casi cualquier residuo de la estructura de la enzima puede contribuye
  • 9. Cofactores y coenzimas  Cofactores Algunas enzimas no precisan ningún componente adicional para mostrar una total actividad..  Coenzimas Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos químicos de una enzima a otra.
  • 10. Función biológica  Las enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los organismos vivos. Son indispensables en la transducción de señales y en procesos de regulación, normalmente por medio de quinasas y fosfatasas. Además, las enzimas también están implicadas en funciones mucho más exóticas, como la producción de luz por la luciferasa en las luciérnagas.
  • 11. Clasificación y nomenclatura de las enzimas La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular ha desarrollado una nomenclatura para identificar a las enzimas basada en los denominados Números EC  EC1 Oxidorreductasas Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.  EC2 Transferasas: Ejemplos: transaminasas, quinasas.  EC3 Hidrolasas: La palabra hidrólisis se deriva de hidro → 'agua' y lisis → 'disolución'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.  EC4 Liazas: Ejemplos: descarboxilasas, liasas.  EC5 Isomerasas :Ejemplo: epimerasas (mutasa).