La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. La estructura secundaria incluye hélices alfa, láminas beta y giros beta que forman ordenaciones regulares de aminoácidos. La estructura terciaria se refiere al plegamiento de los dominios proteicos tridimensionales. Las interacciones entre cadenas laterales de aminoácidos determinan cómo se pliega la cadena para adoptar su forma funcional tridimensional.

1. Materia: Bioquímica
Q.F.B: Lucila Hernández Torres
TEMA: Química de las proteínas, estructura y
clasificación.

2. VISION DE CONJUNTO
LOS 20 AMINOACIDOS ENCONTRADOS HABITUALMENTE
EN LAS PROTEINAS SE UNEN MEDIANTE ENLACES
PEPTIDICOS . LAS SECUENCIAS LINEAL DE LOS
AMINOACIDOS UNIDOS CONTIENEN LA IMFORMACION
NECESARIA PARA GENERAR UNA MOLECULA PROTEICA
CON UNA FORMA TRIDIMENSIONAL UNICA.
ESTOS ELEMENTOS ESTRUCTURALES REPETIDOS VAN
DESDE COMBINACIONES SIMPLES DE HELICES A Y
LAMINAS B , QUE FORMAN PEQUEÑOS MOTIVOS ,HASTA
EL PLEGAMIENTO COMPLEJO DE DOMINIOS
POLIPEPTIDICOS DE LAS PROTEINAS
MULTIFUNCIONALES

3. II. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS
PROTEINAS
 LA SECUENCIA DE AMINOACIDOS DE UNA PROTEINA SE DENOMINA
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LA PROTEINA .ENTENDER LA ESTRUCTURA
PRIMARIA DE LAS PROTEINAS ES IMPORTANTE POR QUE MUCHAS
ENFERMEDEDES GENETICAS PROVOCAN LA SINTESIS CON SECUENCIAS
ANOMALAS DE AMINOACIDOS QUE CAUSAN UN PLEGAMENTO INADECUANDO
A…. ENLACE PEPTIDICO
. EN LAS PROTEINAS ,LOS AMINOACIDOS SE UNEN COVALENTEMENTE
MEDIANTE ENLACES PEPTIDICOS QUE SON UNIONES AMIDA ENTRE EL GRUPO
a-carboxilo de un aminoácido y el grupo a- amino. Las condiciones que desnaturalizan
las proteínas , como el calor o concentraciones elevadas de urea no rompe los enlaces
peptidicos.

4. 3.POLARIDAD DEL ENLACE PEPTIDICO
por lo tanto los grupos cargados presentes en los polipeptidos consisten
unicamente en el grupos N- TERMINAL (a- amino ) el grupo C- TERMINAL
(a-carboxilo) y todos los grupos ionizados presentes en las cadenas laterales de
los aminoácidos constituyentes
B. la primera etapa en la determinación de la estructura primaria de un
Polipeptido consiste en identificar y cuantificar los aminoácidos que la forman
. Primero se hidroliza con un acido a 110˚C durante de 24h una muestra
purificada del Polipeptido que se va a analizar

5. c.SECUENCIACION DEL PEPTIDO DESDE SU EXTREMO N –
TERMINAL
La secuencia es un proceso gradual de identificación de los aminoácidos
específicos en cada posición de la cadena peptidica , empezando por el
extremo N-TERMINAL . Se utiliza fenilisotiocinanato , conocido como
reactivo de edman
D.ESCISION DEL POLIPEPTIDO EN
FRAGMENTOS MAS PEQUEÑOS.
muchos polipeptidos tienen una estructura primaria compuesta
de mas de 100 aminoácidos . Estas moléculas no pueden ser
secuenciadas directamente de extremo a extremo
E. DETERMINACION DE LA ESTRUCTURA PRIMARIA DE
UNA PROTEINA MEDIANTE SECUENCIACION DE ADN
la secuencia de nucleótidos en una región del ADN que codifica
para la proteína especifica la secuencia de aminoácidos de un
polipeptidos es posible conociendo el código genético.

6. El esqueleto peptídico forma ordenaciones regulares de
aminoácidos. Estas constituyen la estructura secundaria.
 La hélice α.
La lamina β.
Los giros β.

7. HÉLICE α: estructura en espiral, contiene un esqueleto peptídico enrollado,
empaquetado.
Sus cadena laterales de aminoácidos se extienden hacia fuera del
eje central.
PRESENTA:
1. Puentes de hidrogeno. Le dan estabilidad y se encuentran entre los
oxígenos carbonilo
y los hidrógenos amida del enlace peptídico.
2. Aminoácidos por vuelta. Cada vuelta de una hélice α contiene 3,6
aminoácidos.
3. Aminoácidos que alteran una hélice α. La prolina altera una hélice α por
que su grupo
amino secundario no es compatible con la espirar a derechas de la
hélice α

8. LAMINA β: estructura en la cual
todos los componentes del enlace
peptídico
intervienen en puentes de
hidrogeno. Compuestas por dos a
mas cadenas peptídicas.
Una lamina β pude estar formada
por dos a más cadenas
polipeptídicas que están
dispuestas
en sentido antiparalelo unas con
otra.

9. GIROS β: invierten la dirección de una
cadena polipeptídica, ayudándola a
Giros betas
adoptar una
forma globular compacta.
ESTRUCTURA SECUNDARIA NO
REPETITIVA: la mitad de una proteína
media está organizada
En estructuras repetitivas. El resto de
cadena polipeptídica se describe como
una conformación de bucles o espirales.
ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS:
las proteínas globulares están
construidas por
Elementos estructurales secundarios
combinados. Son los que constituyen la
región
Nuclear(interior de la molécula)

10. ESTRUCTURAS TERCIARIA DE LAS PROTEINAS
La palabra terciario se refiere al plegamientos de los dominios y a la disposición final de
los dominios en el polipeptído.
DOMINIOS: son las unidades funcionales y estructurales tridimensionales
fundamentales de los polipéptidos.

11. INTERACCIONES QUE ESTABILIZAN LA ESTRUCTURA TERCIARIA
1. Puentes disulfuro
2. Interacciones hidrófobas
3. Puentes de hidrógeno
4. Interacciones iónicas
Plegamientos de las proteínas
Las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos determinan cómo
se pliega una cadena polipeptídica larga en la intrincada forma tridimensional de
las proteínas funcionales.

12. PAPEL DE LAS CHAPERONINAS
EN EL PLEGAMIENTO
PROTEICO
•Estas interaccionan con el
polipéptido en diversas etapas
durante el proceso de
Plegamiento.
•Son importantes para mantener
la proteína desplegada hasta que
su síntesis
se haya acabado.
•Actúan como catalizadores
incrementando las velocidades de
las etapas finales
del proceso de plegamiento.

14.  Muchas proteínas consisten en una cadena
polipeptídica única y se definen como proteínas
monómeros. Otras pueden constar de dos o mas
cadenas polipeptídica que pueden ser
estructuralmente idénticas o no tener ninguna
relación.

15. Plegamiento Anómalo de las
proteínas
 Amiloidosis
 Prionosis

16. Amiloidosis
 El plegamiento anómalo de las proteínas puede
producirse de manera espontanea o estar causado por
una mutación en un gen concreto, que produce luego
una proteína alterada.

17.  La acumulación de estas proteínas denominadas
amiloides, se a implicado a enfermedades
degenerativas como la de Alzheimer. Constituye el
acontecimiento patógeno central que lleva al deterioro
cognitivo característico de la enfermedad.

18.  La mayoría de los casos de enfermedades de Alzheimer
no son genéticos, aunque al menos del 5% al 10% de
los casos son familiares.

19. Prionosis
 La proteína priónica ha sido fuertemente implicada
como agente causal de las encefalopatías
espongiformes transmisibles (EET), entre ellas las
enfermedades de Creutzfeldt-Jakob en seres humanos,
la tembladera de las ovejas y la encefalopatía
espongiforme bovina del ganado(enfermedad de las
vacas locas).

20.  Esta proteína infecciosa se denomina prión. Una forma
no infecciosa de la proteína priónica, esta presente en
los cerebros de los mamíferos en las superficies de las
neuronas y delas células gliales. La proteína priónica es
una proteína huésped.

21.  La clave para volverse infecciosa radica en cambios de
la conformación tridimensional de la proteína
priónica. El agente infeccioso es una versión alterada
de una proteína anormal, que actúa como plantilla
para convertir la proteína normal en la conformación
patógena.