Las proteínas son macromoléculas formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Presentan una estructura cuaternaria, terciaria, secundaria y primaria. La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos, la secundaria son las configuraciones en hélice alfa, hoja beta u otras, la terciaria es el plegamiento tridimensional y la cuaternaria implica la asociación de cadenas polipeptídicas. Las proteínas cumplen funciones estructural

1. PRÓTIDOS

2. PRÓTIDOS o PROTEÍNAS Son principios inmediatos orgánicos compuestos por: C H O N S y a veces P, Fe, Cu, Mg, I, etc. Son macromoléculas, polipéptidos, formadas por AMINOÁCIDOS

3. AMINOÁCIDOS H 2 N – CH - COOH R Fórmula general: Grupo amino Grupo ácido Carbono  Pueden actuar como ácido y como base ANFÓTEROS son

4. H 2 N – R - COOH H C AMINOÁCIDOS presentan actividad óptica El C a es asimétrico En las proteínas solo se encuentran los aminoácidos de la forma L

5. En solución acuosa los aminoácidos están ionizados Cada aminoácido tiene su punto isoeléctrico PUNTO ISOELÉCTRICO Es el pH en el que el aminoácido está neutro.

6. En las proteínas solo aparecen 20 aminoácidos diferentes, que se clasifican atendiendo a su radical en :

8. OH H + ENLACE PEPTÍDICO DIPÉPTIDO N C C H H R O OH C N C H 2 H R O C N C H 2 H R O

9. OH H + Enlace peptídico DIPÉPTIDO ENLACE PEPTÍDICO N C C N C C H 2 H R O H H R OOH N C C H H R O OH C N C H 2 H R O C N C H 2 H R O

10. ENLACE PEPTÍDICO

11. El enlace peptídico es un enlace muy fuerte y resistente que se comporta como un doble enlace y no permite ningún giro

12. Los átomos de carbono, nitrógeno, hidrógeno e oxígeno están todos en el mismo plano

13. Y a unas distancias características

14. Cuando se unen dos aminoácidos forman un DIPÉPTIDO si se unen tres un TRIPÉPTIDO En general una cadena de aminoácidos unidos entre si por enlaces peptídicos forman un PÉPTIDO Y, si la cadena es muy larga hablamos de POLIPÉPTIDO PROTEÍNA

15. N C C N C C N C C N C C H 2 H R O H H R O H H R O H H R OOH Enlaces peptídicos PÉPTIDO o POLIPÉPTIDO Escribe la fórmula de un péptido señalando los enlaces peptídicos:

16. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

17. En las proteínas podemos distinguir hasta cuatro niveles estructurales ESTRUCTURA CUATERNARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA PRIMARIA

18. ESTRUCTURA PRIMARIA Llamamos estructura primaria de una proteína a una cadena de aminoácidos unidos entre sí por enlace peptídico. N C C N C C N C C N C C H 2 H R O H H R O H H R O H H R OOH Met-Ala-His-Leu-Ala-Met-Gly-Gly-Ala-Ala-Ser……

19. ESTRUCTURA PRIMARIA Las proteínas se diferencian entre si por el número, la naturaleza y la secuencia de los aminoácidos que las forman. Met-Ala-His-Leu-Ala-Met-Gly-Gly-Ala-Ala-Ser…… Met-Pro-Gly-Ala-Gly-Gly-Met-Ala-Gly-Met…… La estructura primaria es específica de cada individuo porque depende de su material xenético y por esta razón, la estructura primaria de las proteínas se utiliza para estudios evolutivos.

20. En las proteínas podemos distinguir hasta cuatro niveles estructurales ESTRUCTURA CUATERNARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA PRIMARIA

21. ESTRUCTURA SECUNDARIA La estructura secundaria de una proteína informa sobre la posición de la estructura primaria en el espacio. Las cadenas polipeptídicas no son lineales, si no que se encuentran enrolladas y plegadas sobre si mismas este plegamiento se debe a las diferentes características de los radicales de los aminoácidos que tratan de adoptar una posición estable.

22. ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice  o  -hélice  -laminar, conformación  o hoja plegada Hélice de colágeno

23. ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice  o a -hélice Consiste en un enrollamiento helicoidal de la cadena La estabilidade de la cadena se mantiene por los puentes de hidrógeno entre las sucesivas vueltas Ejemplo  queratinas pelos uñas plumas

24. ESTRUCTURA SECUNDARIA Folla plegada Fibroina de la seda Tela de araña

25. ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de coláxeno Cuando en la cadena de aminoácidos hay prolina y glicina, se forman hélices más estiradas.

26. En las proteínas podemos distinguir hasta cuatro niveles estructurales ESTRUCTURA CUATERNARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA PRIMARIA

27. ESTRUCTURA TERCIARIA La estructura terciaria de una proteína informa sobre la posición de la estructura secundaria en el espacio. Puede ser: Conformación filamentosa Conformación globular

28. En las proteínas podemos distinguir hasta cuatro niveles estructurales ESTRUCTURA CUATERNARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA PRIMARIA

29. Implica la asociación de varias cadenas polipeptídicas que dan lugar a una proteína activa. ESTRUCTURA CUATERNARIA

30. ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA

31. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Consiste en la pérdida de su naturaleza globular y con ella de sus funciones y propiedades. La desnaturalización se produce por: Aumento de temperatura Variaciones del pH La albúmina de la clara de huevo cuando la calentamos.... La caseína de la leche cuando le echamos un chorro de limón...

32. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Atendiendo a su forma podemos clasificarlas en: filamentosas globulares Formadas por una cadena proteica y una parte no proteica llamada Atendiendo a su composición: Simples u holoproteínas Conjugadas, heteroproteínas o proteidos: compuesta solo por aminoácidos albúminas colágeno queratinas histonas grupo prostético

33. FUNCIONES DE LA PROTEÍNAS ESTRUTURAL TRANSPORTADORA REGULADORA CONTRÁCTIL DEFENSA ENCIMÁTICA