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NO HACER INCAPIÉ EN LAS ESTRUCTURAS SINO EN LOS CONCEPTOS GENERALES
Los aa (de proteínas de la dieta o degradación de proteínas intracelulares)  constituyen  la última clase de biomoléculas cuya oxidación contribuye de manera significativa a la  generación de energía metabólica
La  función energética  de los aa  es  secundaria  y reemplazable por la participación en  síntesis  de otros componentes celulares, de hormonas y de otras sustancias  celulares que se desempeñan en funciones insustituibles.
[object Object],[object Object],* FUENTE DE ENERGIA
[object Object],[object Object]
BIOSINTESIS Requieren aporte de Energía FASE DEGRADORA DEL METABOLISMO Producen  Energía ATP, NADH Y NADPH
Metabolismo de aa / proteínas  :   + o -:  ingesta /  excreta.  Proteínas  muscular degradada?
[object Object],[object Object]
[object Object]
20 aa: el hombre debe  suplementar en su dieta 10 aa. Qué pasa en una dieta deficiente en aa Dietas que suplementan esas necesidades? VEGETAL?  ANIMAL?
AMINOACIDOS NO ESENCIALES Y ESENCIALES PARA EL HOMBRE Y RATA ALBINA No Esenciales   Esenciales ALANINA  ARGININA  (ADULTOS:  NO)   ASPARAGINA  HISTIDINA ASPARTATO  ISOLEUCINA CISTEÍNA  LEUCINA GLUTAMATO  LISINA  ---------------- GLUTAMINA  METIONINA GLICINA  FENILALANINA PROLINA  TREONINA SERINA  TRIPTOFANO  ------------------ TIROSINA  VALINA
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¿  CÓMO PASAN  LOS aa  POR LA BICAPA LIPÍDICA?  (“SYMPORT” +  BOMBA de NA+)?
METABOLISMO (algunos aspectos) Cómo sale el grupo amino? Cuál es el destino del esqueleto no nitrogenado? Cómo el nitrogeno se convierte en urea? Cómo se sintetizan los aminoácidos?
Degradación de aa Cómo se separa el grupo amino?  En dónde ocurre ppalmente. (órgano)?
El sitio de degradación de los aa en los mamiféros es el hígado.  La pérdida del grupo amino la vamos a considerar primero y luego el esqueleto carbonado. El grupo amino de muchos aa es transferito al glutamato, el cual, por desaminación oxidativa  llega a la formación de amonio.
Desaminación oxidativa
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DESAMINACIÓN OXIDATIVA ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],Ciclo de Krebs y se genera ATP
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TRANSAMINACIÓN
TRANSAMINACIÓN   El grupo prostético (coenzima) de todas las aminotransferasas es el  FOSFATO DE PIRIDOXAL:  acepta un grupo amino (base de Schiff) el cual es transferido a un aceptor.
PLP Aspartato aminotransferasas (2 Sub. Identicas )
 
 
La segunda mitad de la transaminación consiste: en el sitio activo) se acerca un segundo   - cetoácido  reacciona con el complejo E-fosfato de piridoxamina  (E-PMP), para producir un segundo aa y se regenera el complejo (PLP-E) aa 1  + E-PLP < =>   ceto ácido 1  + E-PMP    ceto ácido 2  + E-PMP  <= > aa 2  + E-PLP
aa 1  + E-PLP <=>   ceto ácido 1  + E-PMP    ceto ácido 2  + E-PMP     aa 2  + E-PLP
aa 1  + E-PLP     Alfa ceto ácido 1   + E-PMP Primera mitad de la transaminación: mecanismo.  Segunda mitad:  E- PMP +    cetoacido 2     aa 2  +  E-PLP   TRANSAMINACION aa 1  + E-PLP      c eto ácido 1   + E-PMP   ceto ácido 2  + E-PMP     aa 2  + E-PLP
Aspartato aminotransferasa  tridimensional dos subunidades idénticas  (color azul y verde, PLP rojo) y verde) ASPARTATO +   CETOGLUTARATO    OXALACETATO + GLUTAMATO
Mecanismos generales de degradación de aa .  Aminotransferasas catalizan la transferencia de un   aminogrupo de un  aa a un   ceto ácido.
Desaminación oxidativa + Transaminación
Valor diagnóstico y pronóstico:  Aspartato aminotransferasa   (GOT glutámico – oxalacético transaminasa) y  Glutamato aminotransferasa   (GPT glutámico – pirúvico transaminasa)
Son abundantes en hígado y corazón. En insuficiencia hepática o cardíaca: aumento concentración sanguínea.  Son solubles (citoplasma) aunque pueden encontarse particuladas (mitocondrias)
Otras DESAMINACIÓN   POR  DESHIDRATASAS Porque la deshidratación precede a la desaminación Serina deshidratasa   (PLP grupo prostético)   Serina   piruvato + NH 4 +   + H 2 O
Ser  deshidratasa
Thr deshidratasa (PLP grupo prostético) Treonina       ceto butirato + NH 4 +  + H 2 O
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CICLO DEL NITRÓGENO
Org. Heterótrofos Obtienen el C y N de otras moléculas  Org. Autótrofos (CO 2  del ambiente):  u-organismos fotosintéticos, plantas superiores (NH 3  , NO 3 - ,...)
Org. Autótrofos Algunos como las  CIANOBACTERIAS  Pueden usar el N y  CO 2  del ambiente:  u-organismos fotosintéticos, autosuficientes
 

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  • 1.
  • 2.
  • 3. NO HACER INCAPIÉ EN LAS ESTRUCTURAS SINO EN LOS CONCEPTOS GENERALES
  • 4. Los aa (de proteínas de la dieta o degradación de proteínas intracelulares) constituyen la última clase de biomoléculas cuya oxidación contribuye de manera significativa a la generación de energía metabólica
  • 5. La función energética de los aa es secundaria y reemplazable por la participación en síntesis de otros componentes celulares, de hormonas y de otras sustancias celulares que se desempeñan en funciones insustituibles.
  • 6.
  • 7.
  • 8. BIOSINTESIS Requieren aporte de Energía FASE DEGRADORA DEL METABOLISMO Producen Energía ATP, NADH Y NADPH
  • 9. Metabolismo de aa / proteínas : + o -: ingesta / excreta. Proteínas muscular degradada?
  • 10.
  • 11.
  • 12. 20 aa: el hombre debe suplementar en su dieta 10 aa. Qué pasa en una dieta deficiente en aa Dietas que suplementan esas necesidades? VEGETAL? ANIMAL?
  • 13. AMINOACIDOS NO ESENCIALES Y ESENCIALES PARA EL HOMBRE Y RATA ALBINA No Esenciales Esenciales ALANINA ARGININA (ADULTOS: NO) ASPARAGINA HISTIDINA ASPARTATO ISOLEUCINA CISTEÍNA LEUCINA GLUTAMATO LISINA ---------------- GLUTAMINA METIONINA GLICINA FENILALANINA PROLINA TREONINA SERINA TRIPTOFANO ------------------ TIROSINA VALINA
  • 14.
  • 15. ¿ CÓMO PASAN LOS aa POR LA BICAPA LIPÍDICA? (“SYMPORT” + BOMBA de NA+)?
  • 16. METABOLISMO (algunos aspectos) Cómo sale el grupo amino? Cuál es el destino del esqueleto no nitrogenado? Cómo el nitrogeno se convierte en urea? Cómo se sintetizan los aminoácidos?
  • 17. Degradación de aa Cómo se separa el grupo amino? En dónde ocurre ppalmente. (órgano)?
  • 18. El sitio de degradación de los aa en los mamiféros es el hígado. La pérdida del grupo amino la vamos a considerar primero y luego el esqueleto carbonado. El grupo amino de muchos aa es transferito al glutamato, el cual, por desaminación oxidativa llega a la formación de amonio.
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  • 25. TRANSAMINACIÓN El grupo prostético (coenzima) de todas las aminotransferasas es el FOSFATO DE PIRIDOXAL: acepta un grupo amino (base de Schiff) el cual es transferido a un aceptor.
  • 26. PLP Aspartato aminotransferasas (2 Sub. Identicas )
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  • 29. La segunda mitad de la transaminación consiste: en el sitio activo) se acerca un segundo  - cetoácido reacciona con el complejo E-fosfato de piridoxamina (E-PMP), para producir un segundo aa y se regenera el complejo (PLP-E) aa 1 + E-PLP < =>  ceto ácido 1 + E-PMP  ceto ácido 2 + E-PMP <= > aa 2 + E-PLP
  • 30. aa 1 + E-PLP <=>  ceto ácido 1 + E-PMP  ceto ácido 2 + E-PMP  aa 2 + E-PLP
  • 31. aa 1 + E-PLP  Alfa ceto ácido 1 + E-PMP Primera mitad de la transaminación: mecanismo. Segunda mitad: E- PMP +  cetoacido 2  aa 2 + E-PLP TRANSAMINACION aa 1 + E-PLP   c eto ácido 1 + E-PMP   ceto ácido 2 + E-PMP  aa 2 + E-PLP
  • 32. Aspartato aminotransferasa tridimensional dos subunidades idénticas (color azul y verde, PLP rojo) y verde) ASPARTATO +  CETOGLUTARATO  OXALACETATO + GLUTAMATO
  • 33. Mecanismos generales de degradación de aa . Aminotransferasas catalizan la transferencia de un  aminogrupo de un aa a un  ceto ácido.
  • 34. Desaminación oxidativa + Transaminación
  • 35. Valor diagnóstico y pronóstico: Aspartato aminotransferasa (GOT glutámico – oxalacético transaminasa) y Glutamato aminotransferasa (GPT glutámico – pirúvico transaminasa)
  • 36. Son abundantes en hígado y corazón. En insuficiencia hepática o cardíaca: aumento concentración sanguínea. Son solubles (citoplasma) aunque pueden encontarse particuladas (mitocondrias)
  • 37. Otras DESAMINACIÓN POR DESHIDRATASAS Porque la deshidratación precede a la desaminación Serina deshidratasa (PLP grupo prostético) Serina  piruvato + NH 4 + + H 2 O
  • 39. Thr deshidratasa (PLP grupo prostético) Treonina   ceto butirato + NH 4 + + H 2 O
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  • 42. Org. Heterótrofos Obtienen el C y N de otras moléculas Org. Autótrofos (CO 2 del ambiente): u-organismos fotosintéticos, plantas superiores (NH 3 , NO 3 - ,...)
  • 43. Org. Autótrofos Algunos como las CIANOBACTERIAS Pueden usar el N y CO 2 del ambiente: u-organismos fotosintéticos, autosuficientes
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