Generalidades de Enzímas y sus propiedades

1. ENZIMAS
Francisco Buelvas Doria, M.Sc

2. Acción enzimática

3. Estructura enzimática

4. Clases funcionales
Numero
Clasificación
1
Oxidoreductasas
2
Transferasas
3
Hidrolasas
4
Liasas
5
Isomerasas
6
Ligasas
Propiedades Bioquímicas
Actúan sobre muchos grupos químicos para añadir o retirar átomos de
hidrogeno
Transfieren grupos funcionales entre moléculas aceptoras y donadoras. Las
cinasas son transferasas especiales que regulan el metabolismo al
transferir fosfatos desde el ATP a otras moléculas
Añaden agua a través de los enlaces, hidrolizándolos.
Añaden agua, amoniaco o dióxido de carbono a través de enlaces dobles, o
remueve estos elementos para producir enlaces dobles.
Realizan muchas clases de isomerizaciones: isomerizaciones L a D,
reacciones de mutación (traslado de grupos químicos) y otras.
Catalizan reacciones en las que dos grupos químicos se unen (o ligan) con el
uso de energía del ATP

5. Propiedades de las Enzimas

6. Coenzimas

7. Coenzimas

8. Cofactores enzimáticos

10. Zimógenos o Proenzimas

11. Isoenzimas

12. Isoenzimas

13. Inhibición enzimática
Representación Lineweaver-Burk

14. Inhibidores enzimáticos
Tipo de Inhibidor
Sitio de unión en la Enzima
Efecto cinético
Inhibidor
competitivo
Específicamente al sitio activo, en donde compite
con el sustrato en un proceso dinámico de
equilibrio. La inhibición es reversible por el
sustrato
Vmax no cambia; el Km esta incrementado,
definido por la [S] que se requiere para llegar
a la ½ de la actividad máxima de a reacción
Inhibidor no
competitivo
Se une a la E o al complejo ES en un sitio
diferente al sitio activo. La unión al sustrato no se
altera, pero el complejo ESI no puede producir
producto. La inhibición no puede revertirse por el
sustrato
La Km no esta alterada. la Vmaxdisminuye
proporcionalmente a la concentración del
inhibidor
Inhibidor que no
compite
Se une solamente al complejo ES en sitios
distintos al catalítico. La unión del sustrato
modifica la estructura de la enzima, haciendo
posible la unión del inhibidor. La inhibición no
puede revertirse por el sustrato.
Aparentemente la Vmax esta disminuida; la
Km esta disminuida, definida por la [S] que se
requiere para llegar a la ½ de la actividad
máxima de a reacción

15. Regulación Enzimática