As proteínas são macromoléculas essenciais para a vida, compostas por aminoácidos. São responsáveis por funções como enzimas e transporte de moléculas. Sua estrutura primária é definida pela sequência de aminoácidos, e estruturas secundária, terciária e quaternária determinam sua forma espacial e função.

1. O FANTÁSTICO MUNDO DAS PROTEÍNAS
As proteínas são macromoléculas complexas, compostas de amino ácidos, e necessárias para os
processos químicos que ocorrem nos organismos vivos. São os constituintes básicos da vida:
tanto que seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar". Nos
animais, as proteínas correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de
70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes.
A importância das proteínas, entretanto, está
relacionada com suas funções no organismo, e não com Cozinhando proteínas
sua quantidade. Todas as enzimas conhecidas, por A Reação de Maillard
exemplo, são proteínas; muitas vezes, as enzimas Como saber quando uma pizza está
existem em porções muito pequenas. Mesmo assim, pronta, o bolo está no ponto ou o
frango está assado? Basta, talvez,
estas substâncias catalisam todas as reações olhar: aquele aspecto corado,
metabólicas e capacitam aos organismos a construção dourado, é um forte indício de que a
de outras moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, comida está cozida. Sabe de onde
vem esta cor?! É da reação de
carbohidratos e lipídios - que são necessárias para a Maillard.
vida. São várias as reações químicas que
deixam o alimento marrom, ou
escurecido. Pirólise, por exemplo, é um dos mais comuns:
As proteínas também são chamadas quando deixamos o pão por muito tempo na torradeira, ele
de polipeptídeos, porque os amino ácidos que as volta preto, queimado; ocorre uma desitratação
termicamente induzida do amido, resultando carbono
compõe são unidos por ligações peptídicas (uma ligação (carvão) e água. O açúcar, a 200oC, carameliza, através de
peptídica é a união do grupo amino (-NH2) de um amino uma desitratação, uma condensação e uma polimerização.
ácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro amino Entretanto, nem a pirólise ou caramelização inclui o que
acontece com o constituinte alimentar mais importante, as
ácido, através da formação de proteínas.
uma amida. A ligação C-N, Em altas temperaturas, os amino ácidos das proteínas
em um peptídeo, é especial: é interagem com açúcares redutores, produzindo as cores,
aromas e sabores característicos do alimento cozido. Esta
10% mais "curta" do que uma reação entre proteínas e carbohidratos foi primeiramente
ligação C-N normal, e o descrita em 1912, por Louis-Camille Maillard - daí o nome da
ângulo de ligação também é reação.
Durante o cozimento, a reação de Maillard (que envolve uma
diferente do esperado para um carbono sp2. Isto porque série de etapas) inicia com uma condensação entre amino
a ligação peptídica, na verdade, apresenta ácidos e açúcares. Estes compostos, incolores, se rearranjam
uma estrutura de ressonância, tendo um forte caráter e desidratam para formar intermediários amarelados que,
finalmente, são convertidos para polímeros vermelhos e
de dupla ligação - explicando, também, a rigidez desta marrons. Um dos efeitos positivos da reação de Maillard é o
ligação e sua planaridade. Através destas ligações, os aspecto visual de bolos, pizzas e lasanhas quando cozidas;
amino ácidos formam cadeias longas; a maioria das um negativo é o escurecimento do leite, quando aquecido
por muito tempo (tal como no doce de leite).
proteínas tem mais de 200 amino ácidos. Todos os A cor deriva das melanoidinas formadas pela reação de
amino ácidos tem, em comum, um carbono (chamado de Maillard.
carbono alfa) ligado a um grupo amino e a um grupo A reação de Maillard também é responsável pelo
envelhecimento de nosso organismo. Muitos químicos vêm
carboxila. Este carbono alfa é um centro estereogênico pesquisando drogas que interrompam as reações de Maillard
e, com excessão da glicina (porque não é assimétrica), numa tentativa de minimizar os efeitos do envelhecimento
todos os amino ácidos, em todos os organismos vivos em nosso corpo.
terrestres, só aparecem sob a forma L (veja artigo
"Drogas Quirais").

2. Fórmulas estruturais de amino ácidos
glutamina
alanina
ácido amino butírico
serina
arginina
asparagina
fenilalanina
ácido aspártico
ácido glutâmico
cisteína
glicina leucina
histidina
lisina
homocisteína serina
valina
tirosina

3. Embora sejam quase
inúmeras, todas as proteínas
são formadas exclusivamente
por apenas 20 amino ácidos,
que se repetem numa sequência
metionina
triptofano característica para cada proteína.
Esta sequência, conhecida
como estrutura primária, é
que, de fato, determina a forma e
a função da proteína. A estrutura
primária é somente a sequência
norvalina
dos amino ácidos, sem se
preocupar com a orientação
espacial da molécula. As interações intermoleculares (veja artigo: "Forças Intermoleculares") entre os
amino ácidos das proteínas fazem com que a cadeia protéica assuma uma estrutura secundária e,
algumas vezes, uma estrutura terciária.
A estrutura secundária é uma função dos ângulos formados pelas
ligações peptídicas que ligam os amino ácidos. Segundo a IUPAC, "The
secondary structure of a segment of polypeptide chain is the local spatial arrangement of its main-
chain atoms without regard to the conformation of its side chains or to its relationship with other
segments".
A conformação espacial é mantida graças as interações
intermoleculares (ligação hidrogênio) entre os hidrogênios dos grupos
amino e os átomos de oxigênio dos outros amino ácidos.
Em geral, estas ligações forçam a proteína a
assumir uma forma helicoidal, como uma corda
enrolada em torno de um tubo imaginário. Esta
forma, a mais comum, é chamado de alfa hélice.
Outras duas formas na estrutura secundária são
as beta-sheets e turns.Nas beta-sheets, um segmento da cadeia interage
com outro, paralelamente.
"Turns" são o terceiro tipo das estruturas secundárias
clássicas, e são responsáveis pela reversão da direção da
cadeiapolipeptídica. Eles são localizados na superfície
polar da proteína, e contém resíduos com carga. Os sítios de reconhecimento dos
anticorpos, da fosforilação, glicosilação e da hidroxilação são encontrados,
frequentemente, nos ou próximos dos turns.
A estrutura terciária relaciona-se com os loopings e dobraduras da cadeia
protéica sobre ela mesma. É a conformação espacial da proteína, como um todo, e
não de determinados segmentos particulares da cadeia protéica. A forma das
proteínas está relacionada com sua estrutura terciária. Existem, por
exemplo, proteínas globulares (que tem forma esférica). O que determina a
estrutura terciária são as cadeias laterais dos amino ácidos; algumas cadeias são
tão longas e hidrofóbicas que perturbam a estrutura secundária helicoidal,
provocando a dobra ou looping da proteína. Muitas vezes, as partes hidrofóbicas da proteína
agrupam-se no interior da proteína dobrada, longe da água e dos íons do ambiente onde a proteína
se encontra, deixando as partes hidrofílicas expostas na superfície da estrutura da proteína. Regiões
como "sítio ativos", "sítios regulatórios" e módulos são propriedades da estrutura terciária.

4. Existe, finalmente, a estrutura quaternária: certas proteínas,
tal como a hemoglobina, são compostas por mais de uma unidade
polipeptídica (cadeia protéica). A conformação espacial destas cadeias,
juntas, é que determina a estrutura quaternária. Esta estrutura é
mantida pelas mesmas forças que determinam as estruturas secundárias e
terciárias. A figura ao lado mostra uma imumoglobulina que é, na verdade,
um tetrâmero, isto é, constituída por 4 cadeias protéicas (polipeptídeos).
As proteínas podem ser simples (constituidas somente por amino ácidos)
ou conjugadas (que contém grupos prostéticos, isto é, grupos
não amino ácidos, tais como carbohidratos, íons,
pigmentos, etc., como na figura ao lado). A hemoglobina é um exemplo de
proteína conjugada: contém 4 grupos prostéticos, cada um consistindo de um
íon de ferro e a porfirina. São justamente estes grupos que habilitam a
hemoglobina a carregar o oxigênio através da corrente sanguínea.
As liproproteínas, tal como LDL e HDL, são também exemplos de proteínas
conjugadas - neste caso, com lipídeos.
Uma outra forma de classificar as proteínas é baseado na sua função. Sobre este prisma,
elas podem ser divididas em dois grupos: proteínas estruturais e proteínas biologicamente ativas.
Algumas proteínas, entretanto, podem pertencer aos dois grupos. A maioria das proteínas
estruturais são fibrosas - compostas por cadeias alongadas. Dois bons exemplos, nos animais,
são o colágeno (ossos, tendões, pele e ligamentos) e a queratina (unhas,
cabelos, penas e bicos).
A grande maioria das proteínas biologicamente ativas são globulares,
e sua atividade funcional é intrínsica a sua organização espacial. Exemplos
são asenzimas, hormônios protéicos (que atuam como mensageiros
químicos), proteínas de transporte (como as lipo-proteínas, que podem
carregar o colesterol) e imunoglobulinas (ou anticorpos), que protegem o
corpo de microorganimos invasores. Muitas proteínas biologicamente ativas
ficam na região da membrana celular, e atuam de diversas maneiras. A
figura ao lado mostra uma porina, uma proteínatrans-membrana, que
atua como um canal iônico em bactérias. Existe um "buraco" na estrutura
protéica, de cerca de 11 angstrons de diâmetro, onde os íons passam, seletivamente.
As enzimas são uma classe muito importante de
proteínas biologicamente ativas. Elas são responsáveis
pela catálise de diversas reações em nosso organismo.
Reações que, sem o auxílio das enzimas, jamais aconteceriam
ou, ainda, gerariam indesejados produtos colaterais. Em uma
proteína enzimática, existe um certo domínio chamado de
"sítio ativo", que liga-se ao substrato - a molécula reagente - e
diminui a energia do estado de transição que leva ao produto
desejado. A ligação entre o sítio ativo e o substrato é
extremamente específica: a molécula precisa ter certas
características eletrônicas e espaciais que permitam o seu
"encaixe" com a proteína. Por isso esta relação tem sido
chamada de lock'n'key, ou seja, chave-fechadura.
No exemplo da figura ao lado, uma determinada região da
proteína - o módulo SH2 - liga-se à tirosina fosfatada, que se
adapta ao sítio ativo da enzima tal como uma chave faz a sua
fechadura.

5. A atividade de uma enzima pode ser bloqueada pela ação de outra molécula, um inibidor.
Quando um inibidor interage com uma determinada região da enzima, chamado de sítio regulatório,
provoca uma alteração na sua conformação e uma desativação do sítio catalítico. A atividade
enzimática, portanto, pode ser controlada, pelo organismo, através da liberação ou captação de
inibidores.
A sequência dos amino ácidos em todas as proteínas -
fator que é responsável por sua estrutura e função - é
determinado geneticamente a partir da sequência dos
nucleotídeos no DNA celular. Quando uma proteína
em particular é necessária, o código do DNA para esta
proteína é transcrito em uma sequência complementar de
nucleotídeos ao longo de um segmento de RNA -
chamado de RNA mensageiro. Este segmento de RNA
serve como uma forma para a síntese da proteína
subsequente: cada grupo de 3 nuclueotídeos especifica
um determinado amino ácido; estes amino ácidos são
ligados na sequência codificada pelo RNA. No final do
processo, obtém-se a proteína completa, cuja sequência
de amino ácidos foi ditada pelo RNA mensageiro. Desta
maneira, o organismo é capaz de sintetizar as várias
proteínas com as funções mais diversas de que precisa.