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PROTEINAS




QUIMICA DOS ALIMENTOS
 PROF Rosana M. Roversi
       3º modulo




                          1
PROTEINAS EM ALIMENTOS


•   DEFINIÇAO QUIMICA
•   FUNÇOES TECNOLOGICAS
•   ALIMENTOS PROTEICOS – QUEIJOS



•   INTRODUÇAO
•   As proteínas são os maiores constituintes de toda célula viva, e cada uma
    delas, de acordo com sua estrutura molecular, tem uma função biológica
    associada às atividades vitais.
•       Nos alimentos, além da função nutricional, as proteínas têm propriedades
    organolépticas e de textura. Podem vir combinadas com lipídeos e
    carboidratos.
•   As proteínas contêm C (50 a 55%); H (6 a 8%); O (20 a 24%); N (15 a 18%) e S
    (0,2 a 0,3%).
•       Quimicamente são polímeros de alto peso molecular, cujas unidades
    básicas são os aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas formando
    longas cadeias, em várias estruturas geométricas e combinações químicas
    para formar as proteínas especificas, cada qual com sua própria
    especificidade fisiológica.
•       Apesar da sua complexidade estrutural, as proteínas podem ser
    hidrolisadas (quebradas) em seus constituintes aminoácidos por enzimas ou
    por meio de fervura com ácidos e álcalis sob certas condições

            Quimicamente falando: o que são proteínas
•   Polímeros de alto peso molecular formados por cadeias de aminoácidos,
    unidos entre si por ligações peptídicas

     –   Ate 10 aminoácidos = peptídeo
     –   > 10 aminoácidos = proteínas

                                                                                   2
AMINOÁCIDOS


•   Unidades estruturais básicas das proteínas, ligadas entre si por
    ligações peptídicas




             Radical
          diferenciador




                                                             Ligação
                                                              peptídica
PROTEINAS ALIMENTÍCIAS

•       Ovo
         – Clara
             • Ovalbumina (50%)
             • Conalbumina
             • Ovomucina
             • Avidina
             • Lizosima
         – Gema
             • Lipovitelina e fosfovitina
             • Levitina

•       TRIGO
         – Prolaminas
         – Glutelinas
         – Glutem: prolaminas +glutelinas
              • Responsavel pela textura dos pães




•       CARNE –estrutura complexa e fibrosa
         – Miosina-actina
         – Colageno (gelatina)



    •    LEITE
          – CASEINA – FOSFOPROTEINA (80%)
          – LACTOALBUMINA (0,5%)
          – LACTOGLOBULINA (0,2%)
Estruturas das proteínas




Primária
              Secundária         Terciária   Quaternária
Radical - Confere identidade aos AA
      l




     Classificação dos Aminoácidos

•   Segundo a polaridade dos seus radicais "R“

     –   Apolares ou hidrófobos
     –   Polares: R sem carga
     –   Polares positivos
     –   Polares negativos
Forma Dipolar dos Aminoácidos


    –    Em solução aquosa são ANFÓTEROS pois,, comportam-se como
         ácido e como base, formando ÍONS DIPOLARES, a saber:



                                              NH3+

                                       R       C         COO -

                                               H

        AÇÃO DO PH DA SOLUÇÃO


•       meio ácido, + H+, comportando-se como base
         AA + H+  AA+

•       Meio básico, - H+, comportando-se como ácidos
         AA + OH- AA-

•       Ponto isoelétrico: valor de pH onde as cargas elétricas do aminoácido se
        igualam e se anulam: AA+- =pH 6
PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO
•     SIMPLES:
        – Hidrolise total  aminoácidos
             • Albuminas (ovo, leite)




•     CONJUGADAS:
       – Hidrolise total  aminoácidos + grupo não protéico
            • Caseína: fosfoproteina (acido fosfórico)
            • Hemoglobina: cromoptoteina (pigmento)


•     Proteínas fibrosas:
       – São aquelas que apresentam moléculas distendidas e filamentosas,
           semelhantes a longos fios. E são insolúveis em água. Colágeno e fibrina
           são exemplos de proteínas fibrosas.
•     Proteínas globulares:
       – Apresentam as moléculas enroladas como novelos e são solúveis em
           água formando micelas. A maioria das proteínas apresentam estrutura
           globular como, por exemplo, as enzimas, anticorpos, hemoglobina,
           clorofila e proteínas estruturais.




    Globulares (ex. albuminas,
    mioglobina                               Fibrosas (ex. colágeno)
Propriedades funcionais


•   Confere Características especiais de textura e formação de emulsoes

•   Proriedades hidrodinamicas : Proteína-água
     –   Absorção de água
     –   Adesão,
     –   Dispersividade
     –   Solubilidade e viscosidade
     –   Geleificação


•    Propriedades relacionadas com interação proteína –proteína
     –   Coagulação
     –   Formação de gel
     –   Estrutura fibrosa: massa protéica
                  – Glúten


•   Propriedades surfactantes (de superfície)
     –   Emulsão
           • Maionese sem ovos
                 – Soro de leite
     –   Espumas
                 – Solvente polar –proteína – solvente apolar
PRINCIPAIS PROPRIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS
•    HIDRATAÇÃO
      – Aceitabilidade sensorial dos alimentos
           • Textura, maciez
      – Depende de:
           • Fatores intrínsecos:
                 – Tipo de AA e conformação
           • Fatores extrínsecos
                 – pH, temperatura, força iônica do solvente

•    SOLUBILIDADE EM AGUA
      – Interação com o solvente
            • Influencia do PH
                  – Ponto isoelétrico
                        » Influencia de sais: Salting in / salting out
      – Rápida dispersão
      – Homogeneidade
            • Molhos
            • Sopas desidratadas
            • Purês
            • bebidas
                                                                                      Soro de
          100                                                                          leite
            90
            80
         Solubilidade (N)




            70
            60
            50
            40
            30
            20
                                                                                    Soja
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             0
                            0    2     4       6       8      10      12
                                             pH

    Representação da solubilidade em função do pH da proteína de soja e da proteína do soro de leite
PRINCIPAIS PROPRIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS

•   AGENTE VISCOSIDADE
     – Depende
          • Diâmetro
          • Concentração
          • estrutura molecular
          • pH
          • Temperatura
                – Caseinatos

•   geleificação
             • Rede de proteínas
                  – Produtos lácteos
                  – Gelatinas
             • Necessário desnaturação + agregação Proteina-proteina
                        » Tratamento térmico
                        » Hidrolise enzimática
                        » Acidificação ou alcalinização
                        » Ex:Produção de queijos

•   Hidrólise
     – Proteína + H+  AA + NH4

           • Percepção de odor característico de carne podre

           • Fundamento da reação de Kjedahl – método para determinação de
             proteínas em alimentos:
Determinação analítica de proteínas em alimentos


Método de kjeldahl
1.    Digestão da matéria orgânica com acido sulfúrico
    Matéria orgânica +H2SO4


2.      Destilação: transferência da amônia (N protéico) para uma
        solução acida conhecida
3.      solução acida conhecida

      Sulfato de amônio + NaOH                  Na2SO4 + NH3

      NH3 + H2SO4                  NH4 + H2SO4


•    3. Titulação
       – Quantificação do amônio através da quantificação do excesso de acido
            sulfúrico (2) mediante titulação com hidróxido de sódio
                                                                  Sulfato de amônio
•    Cálculos: transformação do N protéico em proteína            (N protéico)
       – Fator de correção: 6,25
       – %P= (H2SO4 que reagiu).f.100.6,25/amostra

•    Referencias bibliograficas:
      – BIBBIO,F. e       BOBBIO, P. Introdução a Química de Alimentos.Campinas,
          Fundação Cargil, 1985, 306p.
      – PEARSON, D. The Chemical Analysis of Food. London: Chemical
          Pubishing CO, 1076,331p.
      – Ordòñez, A. J. Tecnologia de alimentos- Componentes –Processos. vol 1,
          2005
      – Química de Alimentos: Proteínas

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aula 9. PROTEINAS EM ALIMENTOS.apostilaTQ

  • 1. PROTEINAS QUIMICA DOS ALIMENTOS PROF Rosana M. Roversi 3º modulo 1
  • 2. PROTEINAS EM ALIMENTOS • DEFINIÇAO QUIMICA • FUNÇOES TECNOLOGICAS • ALIMENTOS PROTEICOS – QUEIJOS • INTRODUÇAO • As proteínas são os maiores constituintes de toda célula viva, e cada uma delas, de acordo com sua estrutura molecular, tem uma função biológica associada às atividades vitais. • Nos alimentos, além da função nutricional, as proteínas têm propriedades organolépticas e de textura. Podem vir combinadas com lipídeos e carboidratos. • As proteínas contêm C (50 a 55%); H (6 a 8%); O (20 a 24%); N (15 a 18%) e S (0,2 a 0,3%). • Quimicamente são polímeros de alto peso molecular, cujas unidades básicas são os aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas formando longas cadeias, em várias estruturas geométricas e combinações químicas para formar as proteínas especificas, cada qual com sua própria especificidade fisiológica. • Apesar da sua complexidade estrutural, as proteínas podem ser hidrolisadas (quebradas) em seus constituintes aminoácidos por enzimas ou por meio de fervura com ácidos e álcalis sob certas condições Quimicamente falando: o que são proteínas • Polímeros de alto peso molecular formados por cadeias de aminoácidos, unidos entre si por ligações peptídicas – Ate 10 aminoácidos = peptídeo – > 10 aminoácidos = proteínas 2
  • 3. AMINOÁCIDOS • Unidades estruturais básicas das proteínas, ligadas entre si por ligações peptídicas Radical diferenciador Ligação peptídica
  • 4. PROTEINAS ALIMENTÍCIAS • Ovo – Clara • Ovalbumina (50%) • Conalbumina • Ovomucina • Avidina • Lizosima – Gema • Lipovitelina e fosfovitina • Levitina • TRIGO – Prolaminas – Glutelinas – Glutem: prolaminas +glutelinas • Responsavel pela textura dos pães • CARNE –estrutura complexa e fibrosa – Miosina-actina – Colageno (gelatina) • LEITE – CASEINA – FOSFOPROTEINA (80%) – LACTOALBUMINA (0,5%) – LACTOGLOBULINA (0,2%)
  • 5. Estruturas das proteínas Primária Secundária Terciária Quaternária
  • 6. Radical - Confere identidade aos AA l Classificação dos Aminoácidos • Segundo a polaridade dos seus radicais "R“ – Apolares ou hidrófobos – Polares: R sem carga – Polares positivos – Polares negativos
  • 7. Forma Dipolar dos Aminoácidos – Em solução aquosa são ANFÓTEROS pois,, comportam-se como ácido e como base, formando ÍONS DIPOLARES, a saber: NH3+ R C COO - H AÇÃO DO PH DA SOLUÇÃO • meio ácido, + H+, comportando-se como base AA + H+  AA+ • Meio básico, - H+, comportando-se como ácidos AA + OH- AA- • Ponto isoelétrico: valor de pH onde as cargas elétricas do aminoácido se igualam e se anulam: AA+- =pH 6
  • 8. PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO • SIMPLES: – Hidrolise total  aminoácidos • Albuminas (ovo, leite) • CONJUGADAS: – Hidrolise total  aminoácidos + grupo não protéico • Caseína: fosfoproteina (acido fosfórico) • Hemoglobina: cromoptoteina (pigmento) • Proteínas fibrosas: – São aquelas que apresentam moléculas distendidas e filamentosas, semelhantes a longos fios. E são insolúveis em água. Colágeno e fibrina são exemplos de proteínas fibrosas. • Proteínas globulares: – Apresentam as moléculas enroladas como novelos e são solúveis em água formando micelas. A maioria das proteínas apresentam estrutura globular como, por exemplo, as enzimas, anticorpos, hemoglobina, clorofila e proteínas estruturais. Globulares (ex. albuminas, mioglobina Fibrosas (ex. colágeno)
  • 9. Propriedades funcionais • Confere Características especiais de textura e formação de emulsoes • Proriedades hidrodinamicas : Proteína-água – Absorção de água – Adesão, – Dispersividade – Solubilidade e viscosidade – Geleificação • Propriedades relacionadas com interação proteína –proteína – Coagulação – Formação de gel – Estrutura fibrosa: massa protéica – Glúten • Propriedades surfactantes (de superfície) – Emulsão • Maionese sem ovos – Soro de leite – Espumas – Solvente polar –proteína – solvente apolar
  • 10. PRINCIPAIS PROPRIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS • HIDRATAÇÃO – Aceitabilidade sensorial dos alimentos • Textura, maciez – Depende de: • Fatores intrínsecos: – Tipo de AA e conformação • Fatores extrínsecos – pH, temperatura, força iônica do solvente • SOLUBILIDADE EM AGUA – Interação com o solvente • Influencia do PH – Ponto isoelétrico » Influencia de sais: Salting in / salting out – Rápida dispersão – Homogeneidade • Molhos • Sopas desidratadas • Purês • bebidas Soro de 100 leite 90 80 Solubilidade (N) 70 60 50 40 30 20 Soja 10 0 0 2 4 6 8 10 12 pH Representação da solubilidade em função do pH da proteína de soja e da proteína do soro de leite
  • 11. PRINCIPAIS PROPRIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS • AGENTE VISCOSIDADE – Depende • Diâmetro • Concentração • estrutura molecular • pH • Temperatura – Caseinatos • geleificação • Rede de proteínas – Produtos lácteos – Gelatinas • Necessário desnaturação + agregação Proteina-proteina » Tratamento térmico » Hidrolise enzimática » Acidificação ou alcalinização » Ex:Produção de queijos • Hidrólise – Proteína + H+  AA + NH4 • Percepção de odor característico de carne podre • Fundamento da reação de Kjedahl – método para determinação de proteínas em alimentos:
  • 12. Determinação analítica de proteínas em alimentos Método de kjeldahl 1. Digestão da matéria orgânica com acido sulfúrico Matéria orgânica +H2SO4 2. Destilação: transferência da amônia (N protéico) para uma solução acida conhecida 3. solução acida conhecida Sulfato de amônio + NaOH Na2SO4 + NH3 NH3 + H2SO4 NH4 + H2SO4 • 3. Titulação – Quantificação do amônio através da quantificação do excesso de acido sulfúrico (2) mediante titulação com hidróxido de sódio Sulfato de amônio • Cálculos: transformação do N protéico em proteína (N protéico) – Fator de correção: 6,25 – %P= (H2SO4 que reagiu).f.100.6,25/amostra • Referencias bibliograficas: – BIBBIO,F. e BOBBIO, P. Introdução a Química de Alimentos.Campinas, Fundação Cargil, 1985, 306p. – PEARSON, D. The Chemical Analysis of Food. London: Chemical Pubishing CO, 1076,331p. – Ordòñez, A. J. Tecnologia de alimentos- Componentes –Processos. vol 1, 2005 – Química de Alimentos: Proteínas