Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones químicas en el cuerpo catalizando las reacciones metabólicas. Funcionan disminuyendo la energía de activación de las reacciones a través de interacciones débiles con los sustratos en el estado de transición, lo que permite que las reacciones ocurran a velocidades mucho mayores. Su estructura tridimensional les permite complementar no los sustratos sino los estados de transición, optimizando las interacciones débiles y liberando energía que reduce la energía de activ

1. ENZIMAS
Proteínas especializadas en catalizar
reacciones metabólicas. Aceleran la
velocidad de las reacciones químicas.
•Tienen estructura proteica (son proteínas)
•Han sido reportadas más de 3000 enzimas
•Cada enzima es específica en su función;
actúa sobre una reacción metabólica en
par@cular.
•Aumentan las velocidades hasta 106 veces
•Su ac@vidad catalí@ca depende de su
conformación na@va.

2. Clasificación de las enzimas

3. Algunas enzimas requieren componentes químicos
adicionales: Cofactores y Coenzimas
Enzima + cofactor o coenzima = HOLOENZIMA
Enzima sin su cofactor o coenzima = APOPROTEÍNA
COFACTOR. Cuando el componente químico es un ión inorgánico

4. Coenzimas
Cuando el componente químico es una molécula orgánica o metalo‐orgánica

5. Enfermedades asociadas a la deficiencia de
algunas vitaminas precursoras de coenzimas

6. ASPECTOS BÁSICOS DE
FISICOQUÍMICA
Termodinámica.
Conjunto de leyes y principios que describen el
flujo e intercambios de calor, energía y materia,
en los sistemas de interés.
Nos permite determinar si es posible que tenga
lugar un proceso ?sico.

7. Tipos de sistemas
Sistema. Porción del universo de
nuestro interés
Alrededores. El resto del universo

8. Leyes de la Termodinámica.
Primera Ley
1ra. Ley de la Termodinámica. Ley de la conservación de la energía.
La energía no se crea ni se destruye.
La entalpía (H)
En sistemas biológicos, la ENTALPÍA
es una medida más conveniente y
Donde: fácil para describir el calor que se
ΔU= cambio en la energía interna produce o absorbe.
q= Calor absorbido por el sistema
desde el entorno H = U + PV
w= Trabajo efectuado por el sistema ΔH = ΔU + PΔV
sobre el entorno ΔH = q - w + PΔV
(a P y V ctes, w= PΔV= 0)
Proceso exotérmico:
Cuando el sistema libera calor (‐q) ΔH = q
Proceso endotérmico:
Cuando el sistema gana calor (+q) ΔH = Variación de entalpía (calor) entre
los estados final e inicial del proceso.

9. Segunda Ley de la Termodinámica:
Desorden y espontaneidad
2a. Ley de la Termodinámica. El universo 5ende hacia el desorden
máximo. Los procesos espontáneos transcurren en la dirección en la
que aumenta el desorden global del universo.
La entropía (S)
Medida del desorden en el sistema.
Un estado ordenado……BAJA S
Un estado desordenado…..ALTA S
Cualquier proceso espontáneo
aumenta la entropía del universo
Equilibrio. Estado de mínima energía

10. Energía libre de Gibbs
¿Cómo saber si un proceso es espontáneo?
La energía libre de Criterio de espontaneidad
Gibbs (G).
Parámetro que nos Proceso espontáneo:
permite predecir si Cuando el sistema Vene ΔG NEGATIVO
un proceso es Es exergónico.
espontáneo o no.
G= H ‐ TS. Proceso NO espontáneo:
Cuando el sistema Vene ΔG POSITIVO
ΔG = ΔH ‐ TΔS Es endergónico
Proceso en equilibrio:
Cuando el sistema Vene ΔG igual a CERO

11. Variación de la espontaneidad
ΔG = ΔH ‐ TΔS

12. Las enzimas “acomodan” todo para catalizar
Sibo acbvo. Lugar de la
enzima donde la reacción
toma lugar.
Sustrato. Es la molécula
que se une al siVo acVvo
y sobre la cual actúa la
enzima
Reacción de una enzima

13. Cambio de energía libre en una reacción sin
catalizar
El equilibrio
entre S y P
refleja las
diferencias
en G de sus
estados
basales

14. El estado de transición La descomposición del
complejo acVvado es el
proceso determinante en
la velocidad de la reacción
La velocidad de una
reacción química es
proporcional a la
concentración de las
moléculas en el estado
acVvado: v = k [X≠ ]
Es un “punto de paso” al que el sistema puede llegar y está caracterizado por la
formación de un complejo o estado acbvado (≠ ) en donde existe igual probabilidad
de que ocurra la reacción o que el sistema vuelva a la formación de los reacVvos.

15. Las enzimas aumentan la velocidad de la reacción
disminuyendo las energías de acbvación.

16. Entonces, ¿el sustrato debe ser totalmente
complementario a la enzima?
¿cómo llave y cerradura?

17. ¿Qué sucede cuando el sustrato interacciona
con la enzima?
•Las enzimas orientan y aproximan las moléculas de los
reacVvos, estabilizando el complejo acVvado en su siVo
acVvo y de unión al sustrato.
•Una vez que interacciona la enzima con el sustrato, se
libera una energía llamada energía libre de unión (ΔGB).
Esta energía es la principal fuente de energía libre que usan
las enzimas para disminuir la energía de acVvación.
•Esa energía se libera de la formación de muchos enlaces e
interacciones débiles entre la enzima y el sustrato.
•Las interacciones débiles son opVmizadas en el estado de
transición.
•LOS SITIOS ACTIVOS DE LA ENZIMA SON
COMPLEMENTARIOS NO A LOS SUSTRATOS, SINO A LOS
ESTADOS DE TRANSICIÓN.

18. Modelo para catalizar el “rompimiento de una
barra de metal magnebzada”

19. La hexocinasa cambia su conformación en
presencia de su sustrato

20. La teoría de la afinidad de las enzimas por los
estados de transición, ha servido de base para el
diseño de fármacos
Prolina racemasa
Mal
Excelentes Inhibidores
inhibidor
compeVVvos. 160
veces más afines a la
enzima que la prolina

21. Relación entre ΔG y la constante de equilibrio