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ENZIMAS
Enzimas:
  São proteínas de grandes dimensões que
  têm como função acelerar as reacções
  químicas, sem alterar a constante de
  equilíbrio dessa reacção.





       MOLÉCULAS CATALISADORAS

           Catalisadores biológicos
ENZIMAS


Proteínas (aminoácidos)
Parte proteica ( apoenzima)
               e
 parte não proteica (cofactores - ex: ferro,
magnésio, zinco)




             HOLOENZIMA
ENZIMAS

Apresentam alto grau de especificidade
São produtos naturais biológicos
 Realizam reacções baratas e seguras
São altamente eficientes, acelerando a velocidade
das reacções (108 a 1011 + rápida)
São económicas, reduzindo a energia de activação
Não são tóxicas
Atuam em condições favoráveis de pH, temperatura,
concentração de enzima e substrato.
Não são consumidas nas reações
Nomenclatura/Classificação das
enzimas

 As enzimas são classificadas com base nas
 reacções que catalisam.


      – Nome do substrato + Sufixo ase:
        Ex: Urease ≡ hidrólise da ureia
Reacção enzimática: complexo enzima –
substrato (molécula sobre a qual actua a enzima)
A reacção ocorre no centro activo (localizado na enzima)
que:
– contém os resíduos de aminoácidos directamente
envolvidos na reacção.
– ocupa uma parte relativamente pequena do volume total da
enzima.
– trata-se de uma entidade tridimensional.
– corresponde, geralmente, a uma cavidade na molécula de
enzima, com um ambiente químico muito próprio.
– o substrato entra no centro activo e liga-se à enzima
através de interacções fracas.
Biologia - Proteínas ( Enzimas)
Especificidade das enzimas:
• resulta da formação de múltiplas interacções
fracas entre a enzima e o seu substrato
 Modelo do ajuste induzido – especificidade relativa
- (encaixe induzido) consiste no facto de não existir uma
complementaridade pré-formada entre o substrato e
enzima.





no sítio de ligação existem os elementos necessários para o
reconhecimento e posicionamento correcto do substrato.
A interacção do substrato com a enzima induz a
uma transformação estrutural na enzima, resultando
na formação de um sítio de ligação mais forte e no
reposicionamento dos aminoácidos envolvidos na
ligação.
 Modelo Chave-Fechadura  -
especificidade absoluta(encaixe perfeito):
alto grau de especificidade das enzimas, que
considera que a enzima possui um centro activo
complementar ao substrato.
ENZIMAS: atuam em pequenas concentrações




1 molécula de               decompõe
   Catalase         5 000 000 de moléculas de
                               H2O2
                       (pH = 6,8) em 1 min
Energia
                                         Energia de activação sem enzima

                                            Energia de activação com
   Diferença             S                  enzima
     entre                           P
   a energia
     livre
    de S e P

                             Caminho da Reacção

ENERGIA DE ACTIVAÇÃO – energia mínima necessária para
desencadear a reacção.
Actividade enzimática é influenciada por:

 pH


 temperatura


 concentração das enzimas


 concentração dos substratos


 presença de inibidores
PH
Quanto ao pH, existem enzimas que só funcionam:
 em meio ácido (pH menor que 7), como é o caso das enzimas do
estômago (pepsina, por exemplo)
 em meio neutro (pH igual a 7), como é caso das enzimas da
saliva (amilase salivar, por exemplo)
 em meio básico ou alcalino (pH maior que 7), como é caso das
enzimas do intestino delgado (amílase pancreática, por exemplo)
Local de actuação   Nome da enzima        Material onde a enzima   Produtos finais
    enzimática                                     Actua


      boca               ptialina                 amido               maltose
    Estômago             protéase               proteínas          polipéptidos


                         Amílase                  amido               maltose
                       pancreática
    duodeno         Lípase pancrática     Lípidos emulsionados       Glicerol e
                                                                   ácidos gordos


                    Proéase (tripsina)           proteína           polipéptidos


    Intestino            maltase                 maltose               Glicose
     delgado             Lactase                 lactose            Galactose e
                                                                      glicose

                         sacarase               sacarose             Frutose e
                                                                      glicose
                    Proteína (erepsina)        polipéptidos         aminoácidos


                     Lípase intestinal    Lípidos emulsionados     Ácidos gordos
                                                                     e glicerol
TEMPERATURA

  temperaturas muito baixas tornam as enzimas
 inactivas (adormecidas)

  temperaturas muito altas destroem as enzimas
 (desnaturação)

  as temperaturas ideais para o seu bom
 funcionamento são de, aproximadamente, 37º C.
A temperatura óptima para que
a enzima atinja sua actividade
máxima, é a temperatura
máxima na qual a enzima possui
uma atividade constante por um
período de tempo.
CONCENTRAÇÃO DA ENZIMA - SUBSTRATO:


 MAIOR C.C. ENZIMA E SUBSTRATO




   MAIOR A VELOCIDADE DA REACÇÃO


MAIOR C.C. DE SUBSTRATO E ENZIMA MANTEM-SE




          SATURAÇÃO ENZIMÁTICA
A desnaturação protéica é uma quebra da estrutura de
cadeia polipeptídica, em função de alterações de
temperatura ou de ph. Pode ser reversível ou irreversível.

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Biologia - Proteínas ( Enzimas)

  • 2. Enzimas: São proteínas de grandes dimensões que têm como função acelerar as reacções químicas, sem alterar a constante de equilíbrio dessa reacção.  MOLÉCULAS CATALISADORAS Catalisadores biológicos
  • 3. ENZIMAS Proteínas (aminoácidos) Parte proteica ( apoenzima) e parte não proteica (cofactores - ex: ferro, magnésio, zinco) HOLOENZIMA
  • 4. ENZIMAS Apresentam alto grau de especificidade São produtos naturais biológicos  Realizam reacções baratas e seguras São altamente eficientes, acelerando a velocidade das reacções (108 a 1011 + rápida) São económicas, reduzindo a energia de activação Não são tóxicas Atuam em condições favoráveis de pH, temperatura, concentração de enzima e substrato. Não são consumidas nas reações
  • 5. Nomenclatura/Classificação das enzimas As enzimas são classificadas com base nas reacções que catalisam. – Nome do substrato + Sufixo ase: Ex: Urease ≡ hidrólise da ureia
  • 6. Reacção enzimática: complexo enzima – substrato (molécula sobre a qual actua a enzima) A reacção ocorre no centro activo (localizado na enzima) que: – contém os resíduos de aminoácidos directamente envolvidos na reacção. – ocupa uma parte relativamente pequena do volume total da enzima. – trata-se de uma entidade tridimensional. – corresponde, geralmente, a uma cavidade na molécula de enzima, com um ambiente químico muito próprio. – o substrato entra no centro activo e liga-se à enzima através de interacções fracas.
  • 8. Especificidade das enzimas: • resulta da formação de múltiplas interacções fracas entre a enzima e o seu substrato  Modelo do ajuste induzido – especificidade relativa - (encaixe induzido) consiste no facto de não existir uma complementaridade pré-formada entre o substrato e enzima.  no sítio de ligação existem os elementos necessários para o reconhecimento e posicionamento correcto do substrato.
  • 9. A interacção do substrato com a enzima induz a uma transformação estrutural na enzima, resultando na formação de um sítio de ligação mais forte e no reposicionamento dos aminoácidos envolvidos na ligação.
  • 10.  Modelo Chave-Fechadura  - especificidade absoluta(encaixe perfeito): alto grau de especificidade das enzimas, que considera que a enzima possui um centro activo complementar ao substrato.
  • 11. ENZIMAS: atuam em pequenas concentrações 1 molécula de decompõe Catalase 5 000 000 de moléculas de H2O2 (pH = 6,8) em 1 min
  • 12. Energia Energia de activação sem enzima Energia de activação com Diferença S enzima entre P a energia livre de S e P Caminho da Reacção ENERGIA DE ACTIVAÇÃO – energia mínima necessária para desencadear a reacção.
  • 13. Actividade enzimática é influenciada por:  pH  temperatura  concentração das enzimas  concentração dos substratos  presença de inibidores
  • 14. PH Quanto ao pH, existem enzimas que só funcionam:  em meio ácido (pH menor que 7), como é o caso das enzimas do estômago (pepsina, por exemplo)  em meio neutro (pH igual a 7), como é caso das enzimas da saliva (amilase salivar, por exemplo)  em meio básico ou alcalino (pH maior que 7), como é caso das enzimas do intestino delgado (amílase pancreática, por exemplo)
  • 15. Local de actuação Nome da enzima Material onde a enzima Produtos finais enzimática Actua boca ptialina amido maltose Estômago protéase proteínas polipéptidos Amílase amido maltose pancreática duodeno Lípase pancrática Lípidos emulsionados Glicerol e ácidos gordos Proéase (tripsina) proteína polipéptidos Intestino maltase maltose Glicose delgado Lactase lactose Galactose e glicose sacarase sacarose Frutose e glicose Proteína (erepsina) polipéptidos aminoácidos Lípase intestinal Lípidos emulsionados Ácidos gordos e glicerol
  • 16. TEMPERATURA  temperaturas muito baixas tornam as enzimas inactivas (adormecidas)  temperaturas muito altas destroem as enzimas (desnaturação)  as temperaturas ideais para o seu bom funcionamento são de, aproximadamente, 37º C. A temperatura óptima para que a enzima atinja sua actividade máxima, é a temperatura máxima na qual a enzima possui uma atividade constante por um período de tempo.
  • 17. CONCENTRAÇÃO DA ENZIMA - SUBSTRATO:  MAIOR C.C. ENZIMA E SUBSTRATO MAIOR A VELOCIDADE DA REACÇÃO MAIOR C.C. DE SUBSTRATO E ENZIMA MANTEM-SE SATURAÇÃO ENZIMÁTICA
  • 18. A desnaturação protéica é uma quebra da estrutura de cadeia polipeptídica, em função de alterações de temperatura ou de ph. Pode ser reversível ou irreversível.