enzim

1. Nama : Sri Dwiwati
NIM : 06111010023
Struktur Enzim
Golongan Enzim Karbohidrase
Golongan enzim ini terdiri atas beberapa jenis enzim antara lain:
1. Enzim selulose yang berperan mengurai selulosa atau polisakarida menjadi senyawa
selabiosa atau disakarida.
2. Enzim amylase yang berperan mengurai amilum atau polisakarida menjadi senyawa
maltosa, yakni senyawa disakarida.
3. Enzim maltosa yang berfungsi mengurai maltosa menjadi senyawa glukosa.
4. Enzim sukrosa yakni enzim yang berperan mengubai sukrosa menjadi senyawa
glukosa dan juga fruktosa.
5. Enzim laktosa yakni enzim yang berperan mengubah senyawa laktosa menjadi
senyawa glukosa dan juga galaktosa.

2. Golongan Enzim Protase
Adapun macam-macam enzim yang masuk ke dalam golongan ini antara lain:
1.
Enzim pepsin yang berperan memecah senyawa protein menjadi senyawa asam
amino.
2.
Enzim tripsin yakni enzim yang berperan mengurai pepton menjadi senyawa
asam amino.
3.
Enzim entrokinase yakni enzim yang berperan mengurai senyawa pepton
menjadi senywa asam amino.
4.
Enzim peptidase, enzim berperan dalam mengurai senyawa peptide menjadi
senyawa asam amino.
5.
Enzim renin, berperan sebagai pengurai senyawa kasein dan juga susu.
6.
Enzim gelatinase, berperan dalam mengurai senyawa gelatin.
Golongan Enzim Esterase
Macam-macam enzim yang masuk ke dalam golongan yang satu ini antara lain:
1.
Enzim lipase, berperan dalam mengurai lemak menjadi senyawa gliserol dan juga
asam lemak.
2.
Enzim fostatase, berperan dalam mengurai suatu ester dan mendorong terjadinya
pelepasan asam fosfor.

3. SEJARAH ENZIM
Pada akhir abad 17, proses degradasi makanan yang terjadi di mulut yaitu penguraian
pati oleh ekstrak tumbuhan dan saliva telah diketahui. Tetapi pada abad 17 belum diketahui
mekanisme degradasi pati oleh saliva atau ekstrak tumbuhan. Kemudian pada abad 19,
seorang ilmuan yaitu Louis Pasteur menyimpulkan aktivitas proses terjadinya fermentasi
alkoholik merubah pati menjadi alkohol dikatalisis oleh komponen bahan aktif yang ada
dalam sel ragi hidup. Proses katalisis yang terjadi pada saat proses perubahan pati menjadi
alkohol pada zaman itu disebut dengan ferment. Kemudian Wilhelm Kuhne mengusulkan
nama enzyme yang mempunyai arti in yeast diturunkan dari bahasa yunani en berarti in dan
kemudian zyme berarti yeast.
Eduard Buchner dari Universitas Berlin melakukan percobaan studi kemampuan
ekstrak ragi yang telah dipisahkan dari sel hidup untuk memfermentasi gula. Hasil percobaan
yang telah dilakukan ternyata berhasil dan kemudian disebut dengan zymase. karena
penelitiannya ini, Buchner memperoleh hadiah nobel dalam ilmu kimia atas penemuan
fermentasi. Pada zaman itu sekitar tahun 1907 penamaan enzim selanjutnya ditambahkan
akhiran ase pada akhir nama subtract, misalnya amylase yang menghidrolisis amylase.
Pada awalnya, enzim dikenal sebagai protein oleh James B. Sumner ( 1926 ) yang
telah berhasil mengisolasi urease dari tumbuhan kara pedang. Urease adalah enzim yang
dapat menguraikan urea menjadi CO2 dan NH3. Beberapa tahun kemudian (1930) Northrop
dan Kunits dapat mengisolasi pepsin, tripsin, dan kinotripsin. Kemudian makin banyak enzim
yang telah dapat diisolasi dan telah dibuktikan bahwa enzim tersebut ialah protein. Ketiga
ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia.
Dari hasil penelitian para ahli biokim ternyata banyak enzim mempunyai gugus bukan
protein, jadi termasuk golongan protein majemuk. Gugus bukan protein ini disebut
dengan prostetik ada yang terikat kuat pada protein dan ada pula yang tidak terikat kuat oleh
protein.. Gugus terikat kuat pada bagian protein artinya sukar terurai dalam larutan yang
disebut dengan kofaktor, sedang yang tidak begitu terikat kuat ( mudah dipisahkan secara
dialisis ) disebut dengan Koenzim. Keduanya ini dapat memungkinkan enzim bekerja
terhadap substrat.
PENGERTIAN ENZIM
Enzim ialah suatu zat yang dapat mempercepat laju reaksi dan ikut beraksi
didalamnya sedang pada saat akhir proses enzim akan melepaskan diri seolah – olah tidak
ikut bereaksi dalam proses tersebut.
Enzim merupakan reaksi atau proses kimia yang berlangsung dengan baik dalam
tubuh makhluk hidup karena adanya katalis yang mampu mempercepat reaksi. Koenzim
mudah dipisahkan dengan proses dialisis.
Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan
dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung
dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun.

4. Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim
yang tersusun atas protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas
protein. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari
bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik).
KLASIFIKASI DAN PERANAN ENZIM
A.Klasifikasi Enzim
Guna
membantu
penelitian
mengenai
enzim,
telah
disusun
suatu
klasifikasi internasional yang menetapkan enam kelas utama fungsi enzim. Kebanyakan
enzim menkatalisa pemindahan elektron, atom, atau gugus fungsional. Oleh karena itu, enzim
diklasifikasikan dan ditentukan namanya menurut jenis reaksi pemindahan gugus pemberi
atau penerima.
Berdasarkan yang dikatalis enzim dibagi memjadi enam :
1.
Oksidoreduktase
Katalis reaksi reduksi-oksidasi. Jenis reaksi yang dikatalis adalah pemindahan elektron.
Sering mempergunakan koenzim seperti NAD+, NADP+, FAD, atau lipoatsebagai akseptor
hydrogen. Nama umum lainnya adalah dehidrogenase, oksidase, peroksidase, dan reduktase.
a.
Dehidrogenase : enzim ini memegang peranan penting dalam mengubah zat-zat organik
menjadi hasil-hasil oksidasi.
b.
Katalase : enzim yang menguraikan hidrogen peroksida menjadi air dan oksigen
Digolongkan ke dalam 11 subkelas yaitu :
1.1 Bekerja pada gugus –CHOH dari donor
1.2 bekerja pada gugus aldehid atau gugus keton dari donor
1.3 bekerja pada gugus –CH=CH dari donor
1.4 bekerja pada gugus –CH-NH2 dari donor
1.5 bekerja pada gugus –C-NH dari donor
1.6 bekerja pada donor NADH2 dan NADPH
1.7 bekerja pada senyawa donor nitrogen lainnya
1.8 bekerja pada gugus sulfur dari donor
1.9 bekerja pada gugus hem dari donor
1.10 bekerja pada donor difenol atau senyawa yang berhubungan
1.11 bekerja pada akseptor H2O2

5. 2.
Transferase
·
Katalis transfer gugus fungsi dari satu molekul ke molekul lainnya.reaksi ini
berhubungan dengan pemindahan gugus fungsionil. Katalisis pemindahan atau transfer suatu
gugus dari satu senyawa ke senyawa lain seperti amino, karboksil dengan suatu senyawa
penerima gugus .
·
Dalam metabolisme banyak langkah-langkah penting yang memerlukan transfer dari
satu molekul lain dari kelompok amino, karboksil, metil, asil, glikosil, atau fosforil. Nama
umum yang sering digunakan adalah aminotransferase, karnitin asil transferase, dan
transkarboksilase.
Digolongkan dalam 8 subkelas :
2.1 Memindahkan gugus beratom karbon
2.2 memindahkan residu aldehida dan keton
2.3 asiltranferase
2.4 Glikosiltransferase
2.5 Memindahkan gugus alkil dan gugus yang berhubungan
2.6 memindahkan gugus nitrogen
2.7 memindahkan gugus yang mengandung fosfat
2.8 memindahkan gugus yang mengandung sulfur
3.
Hidrolase
Mengkatalisis pembelahan ikatan antara karbon dan beberapa atom lain dengan adanya
penambaahan air. Mengalami reaksi hidrolisis(pemindahan gugus fungsional ke air).Katalisis
reaksi-reaksi hidrolisis dengan melakukan pemisahan ikatan kovalen dengan memecah 1
molekul air. Nama umum yang sering digunakan esterase, peptidase, amilase, fosfatase,
urease, pepsin, triipsin, daan kimotripsin.
Digolonngkan dalam 9 subkelas :
3.1 bekerja pada ikatan ester
3.2 bekerja pada ikatan glikosida
3.3 bekerja pada ikatan eter
3.4 bekerja pada ikatan peptida (Hidrolase peptida)
3.5 bekerja pada ikatan C-N yang lain dari ikatan peptida
3.6 bekerja pada ikatan asam anhidrida

6. 3.7 bekerja pada ikatan C-C
3.8 bekerja pada ikatan halida
3.9 bekerja pada ikatan P-N
4.
Liase
Mengkatalisis pemecahan ikatan karbon-karbon, karbon sulfur, dan karbon nitrogen tertentu
(tidak termasuk peptid). Penambahan gugus ke ikatan ganda atau sebaliknya. Katalisis
pemindahan sebuah gugus atau pembuatan ikatan rangkap pada gugus, atau cleavages yang
melibatkan penyusunan ulang elektron. Nama umumnya adalah dekarboksilase, aldolase,
sitrat liase, dan dehidratase.
Digolonngkan dalam 5 subkelas :
4.1 Adisi pada ikatan karbon-karbon
4.2 Adisi pada ikatan karbon-oksigen
4.3 Adisi pada ikatan karbon-nitrogen
4.4 Adisi pada ikatan karbon-sulfur
4.5 Adisi pada ikatan karbon-halida
5.
Isomerase
Katalisis penyusunan ulang intra molekuler. Mengkatalisis rasemase isomer optik dan
geometric dan reaksi reduksi-oksidasiintra molekuler tertentu. Pemindahan gugus di dalam
molekul menghasilkan bentuk isomer. Nama umumnya yaitu epimerase, rasemase, dan
mutase.
Digolongkan dalam 4 subkelas :
5.1 Rasemase dan Epimerase
5.2 Isometase cis-trans
5.3 Oksidireduktase intramolekuler
5.4 Transferase Intramolekuler
6.
Ligase
Katalisis reaksi dalam dua molekul yang berhubungan. Pembentukan ikatan C-C, C-S, C-O,
dan C-N oleh reaksi kondensasi yang berkaitan dengan penguraian ATP. Energy yang di
perlukan untuk pembentukan ikatan sering didapatkan dari hidrolisis ATP. Nama umumnya
antara lain sintetase dan karboksilase.

7. Digolonngkan dalam 4 subkelas :
6.1 Membentuk ikatan C-O
6.2 Membentuk ikatan C-S
6.3 Membentuk ikatan C-N
6.4 Membentuk ikatan C-C
Enzim juga dapat dibedakan menjadi eksoenzim dan endoenzim berdasarkan tempat
kerjanya, ditinjau dari sel yang membentuknya.Eksoenzim ialah enzim yang aktivitasnya
diluar sel. Endoenzim ialah enzim yang aktivitasnya didalam sel.
Selain eksoenzim dan endoenzim, dikenal juga enzim konstitutif dan enzim induktif. Enzim
konstitutif ialah enzim yang dibentuk terus-menerus oleh sel tanpa peduli apakah substratnya
ada atau tidak. Enzim induktif (enzim adaptif) ialah enzim yang dibentuk karena adanya
rangsangan substrat atau senyawa tertentu yang lain. Misalnya pembentukan enzim betagalaktosida pada escherichia coli yang diinduksi oleh laktosa sebagai substratnya. Tetapi ada
senyawa lain juga yang dapat menginduksi enzim tersebut walaupun tidak merupakan
substarnya, yaitu melibiosa. Tanpa adanya laktosa atau melibiosa, maka enzim betagalaktosidasa tidak disintesis, tetapi sintesisnya akan dimulai bila ditambahkan laktosa atau
melibiosa.
B.Peranan Enzim
Terdapat berbagai macam peranan enzim yakni :
a.
Reduksi, yaitu reaksi penambahan hydrogen, electron atau pelepasan oksigen.
b.
Dehidrasi yaitu pelepasan molekul uap air (H20).
c.
Oksidasi yaitu reaksi pelepasan molekul hydrogen, electron atau penambahan oksigen
d.
Hidrolisis yaitu reaksi penambahan H20 pada suatu molekul dan diikuti
pemecahan molekul pada ikatan yang ditambah H20.
e.
Deminase yaitu reaksi pelepasan gugus amin (NH2)
f.
Dekarbolisasi yaitu reaksi pelepasan CO2 dan gugusan karbosil.
g.
Fosforilasi yaitu reaksi pelepasan fosfat.
h.
Transferase yaitu reaksi pemindahan suatu radikal.
Selain itu peranan enzim juga terdapat dalam metabolisme dan sebagai alat diagnosa :
1)
Peran enzim dalam metabolisme

8. Metabolisme merupakan sekumpulan reaksi kimia yang terjadi pada makhluk hidup untuk
menjaga kelangsungan hidup.Reaksi-reaksi ini meliputi sintesis molekul besar menjadi
molekul yang lebih kecil (anabolisme) dan penyusunan molekul besar dari molekul yang
lebih kecil (katabolisme).Adanya enzim yang merupakan katalisator biologis menyebabkan
reaksi-reaksi tersebut berjalan dalam suhu fisiologis tubuh manusia, sebab enzim berperan
dalam menurunkan energi aktivasi menjadi lebih rendah dari yang semestinya dicapai dengan
pemberian panas dari luar. Reaksi-reaksi yang berlangsung selama beberapa minggu atau
bulan di bawah kondisi laboratorium normal dapat terjadi hanya dalam beberapa detik di
bawah pengaruh enzim di dalam tubuh.
2)
Peranan enzim sebagai alat diagnosis
Pemanfaatan enzim untuk alat diagnosis secara garis besar dibagi dalam tiga kelompok:
1. Enzim sebagai petanda (marker) dari kerusakan suatu jaringan atau organ akibat
penyakit
tertentu.
Contoh penggunaan enzim sebagai petanda adanya suatu kerusakan jaringan adalah sebagai
berikut:
Peningkatan aktivitas enzim renin menunjukkan adanya gangguan perfusi darah ke
glomerulus ginjal, sehingga renin akan menghasilkan angiotensin II dari suatu protein serum
yang berfungsi untuk menaikkan tekanan darah
Peningkatan jumlah tripsinogen I (salah satu isozim dari tripsin) hingga empat ratus kali
menunjukkan adanya pankreasitis akut, dan lain-lain.
2. Enzim sebagai suatu reagensia diagnosis.
Sebagai reagensia diagnosis, enzim dimanfaatkan menjadi bahan untuk mencari petanda
(marker) suatu senyawa. Dengan memanfaatkan enzim, keberadaan suatu senyawa petanda
yang dicari dapat diketahui dan diukur berapa jumlahnya. Contoh penggunaan enzim sebagai
reagen adalah sebagai berikut:
Uricase yang berasal dari jamur Candida utilis dan bakteri Arthobacter globiformis dapat
digunakan untuk mengukur asam urat.
Pengukuran kolesterol dapat dilakukan dengan bantuan enzim kolesterol-oksidase yang
dihasilkan bakteri Pseudomonas fluorescens.
Pengukuran alcohol, terutama etanol pada penderita alkoholisme dan keracunan alcohol dapat
dilakukan dengan menggunakan enzim alcohol dehidrogenase yang dihasilkan
oleh Saccharomyces cerevisciae, dan lain-lain.
3. Enzim sebagai petanda pembantu dari reagensia.

9. Sebagai petanda pembantu dari reagensia, enzim bekerja dengan memperlihatkan reagensia
lain dalam mengungkapkan senyawa yang dilacak. Contoh penggunaannya adalah sebagai
berikut:
Pada teknik imunoenzimatik ELISA (Enzim Linked Immuno Sorbent Assay), antibodi
mengikat senyawa yang akan diukur, lalu antibodi kedua yang sudah ditandai dengan enzim
akan mengikat senyawa yang sama.
Pada teknik EMIT (Enzim Multiplied Immunochemistry Test), molekul kecil seperti obat
atau hormon ditandai oleh enzim tepat di situs katalitiknya, menyebabkan antibodi tidak
dapat berikatan dengan molekul (obat atau hormon) tersebut.
KOFAKTOR ENZIM
1.Kofaktor enzim
Enzim mempunyai berat molekul berkisar dari kira-kira 12.000 sampai lebih dari 1
juta. Beberapa enzim hanya terdiri dari polipeptida dan tidak mengandung gugus kimiawi
selain residu asam amino. Enzim terdiri dari dua bagian yaitu apoenzim (tersusun atas
protein) dan gugus prostetik(tersusun atas non protein),sedangkan keseluruhan enzim
disebutholoenzim. Gugus prostetik ini terdiri dari: Kofaktor dan koenzim. Kofaktor terdiri
dari molekul anorganik, sedangkan koenzim terdiri dari molekul organic.
-Kofaktor
Kofaktor berperananan baik membantu proses katalisis oleh enzim maupun
penyusunan struktural yang penting. Fungsi kofaktor pada umumnya adalah untuk
memantapkan ikatan nantara subtract pada enzim atau mentransfer electron yang timbul
selama katalisa.
Beberapa enzim mengandung atau memerlukan unsur anorganik esensial sebagai kofaktor :
No
1
Kofaktor
Zn2+
Nama Enzim
Karbonik
anhidrase,karboksipeptidase,
alkalin fosfatase, amino
peptidase
2
Fe2+
Oksidase sitokhorm katalase
Keterangan
Enzim karbonik anhidrase
mengkatalisis CO2 dalam darah,
enzim karboksipeptidase
mengkatalisis protein dalam
prankreas, enzim alkalin
fosfatase menghindrolisis fosfat
dalam beberapa jaringan, dan
enzim amino peptidase
menghidrolisis peptida dalam
ginjal.
Zink juga berperan di dalam
sintesa Dinukleosida Adenosin
(DNA) dan Ribonukleosida
Adenosin (RNA), dan protein.
Sitokrom merupakan senyawa
heme protein yang bertindak

10. 3
Fe3+
Oksidase sitokhorm katalase
4
Cl dan Ca
Amilase
6
Cu2+
Oksidase
sitokhrom dan Tirosinase
sebagai agens dalam perpindahan
elektron pada reaksi oksidasireduksi di dalam sel. Zat besi
mungkin diperlukan tidak hanya
untuk pigmentasi bulu merah
yang diketahui mengandung
ferrum, tetapi juga berfungsi
dalam susunan enzim dalam
proses pigmentasi
Unsur besi merupakan komponen
utama dari hemoglobin (Hb),
sehingga kekurangan besi dalam
pakan akan mempengaruhi
pembentukan Hb
Amilase dalam ludah akan
bekerja lebih baik dengan adanya
ion klorida dan kalsium
Tembaga berperan
dalam aktivitas enzim
pernapasan,
sebagai kofaktor bagi enzim
tirosinase dan
sitokrom oksidase. Tirosinase
mengkristalisasi
reaksi oksidasi tirosin menjadi
pigmen melanin (pigmen gelap
pada kulit
dan rambut).
- Koenzim
Koenzim adalah berupa molekul organic yang mentranspor gugus kimia atau electron
dari satu enzim ke enzim yang lain, molekul organic itu terikat pada bagian protein enzim.
Kofaktor enzim berfungsi sebagai pembawa sementara atom spesifik atau gugus fungsional :
No
1
2
3
4
5
Nama Enzim
Nikotinamida adenine dinukleotida
Flavina denindinukleotida
Tiamin Piro-Fosfat
Biostin
Tetra hidrofolat
6
7
Piridoksal-p
Koenzim A
Vitamin
Ion hidrida (H-)
Atom hidrogen
Aldehida
CO2
Gugus satu-karbon
lainnya
Gugus amino
Gugus asil

11. Pada beberapa enzim, koenzim atau kofaktor hanya terikat secara lemah atau dalam
waktu sementara pada protein, tetapi pada enzin lain senyawa ini terikat kuat atai terikat
secara permanen ini di sebut gugus prostetik.Enzim yang stukturnya sempurna dan aktif
mengkalis, bersama- sama dengan koenzim atau kofaktor disebut haloenzim dan dan koenzim
dan kofaktor bersifat stabil waktu pemanasan atau terdenaturasi oleh pemanasan yaitu
apoenzim (bagian protein enzim).
http://rozichem91.blogspot.com/2012/05/enzim.html
Faktor-faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim
Aktivitas enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, antara lain:
a.
Suhu
Tiap kenaikan suhu 10º C, kecepatan reaksi enzim menjadi dua kali lipat. Hal ini berlaku
dalam batas suhu yang wajar. Kenaikan suhu berhubungan dengan meningkatnya energi
kinetik pada molekul substrat dan enzim. Pada suhu yang lebih tinggi, kecepatan molekul
substrat meningkat. Sehingga, pada saat bertubrukan dengan enzim, energi molekul substrat
berkurang. Hal ini memudahkan molekul substrat terikat pada sisi aktif enzim. Peningkatan
suhu yang ekstrim dapat menyebabkan atom-atom penyusun enzim bergetar sehingga ikatan
hidrogen terputus dan enzim terdenaturasi. Denaturasi adalah rusaknya bentuk tiga dimensi
enzim dan menyebabkan enzim terlepas dari substratnya. Hal ini, menyebabkan aktivitas
enzim menurun, denaturasi bersifatirreversible (tidak dapat balik). Setiap enzim mempunyai
suhu optimum, sebagian besar enzim manusia mempunyai suhu optimum 37º C. Sebagian
besar enzim tumbuhan mempunyai suhu optimum 25º C.
b. pH (derajat keasaman)
Enzim sangat peka terhadap perubahan derajat keasaman dan kebasaan (pH) lingkungannya.
Enzim dapat nonaktif bila berada dalam asam kuat atau basa kuat.Pada umumnya, enzim
intrasel bekerja efektif pada kisaran pH 7,0. Jika pH dinaikkan atau diturunkan di luar pH
optimumnya, maka aktivitas enzim akan menurun dengan cepat. Tetapi, ada enzim yang
memiliki pH optimum sangat asam, seperti pepsin, dan agak basa, seperti amilase. Pepsin
memiliki pH optimum sekitar 2 (sangat asam). Sedangkan, amilase memiliki pH optimum
sekitar 7,5 (agak basa).
c.
Inhibitor
Kerja enzim dapat terhalang oleh zat lain. Zat yang dapat menghambat kerja enzim
disebut inhibitor. Zat tersebut memiliki struktur seperti enzim yang dapat masuk ke substrat,
atau ada yang memiliki struktur seperti substrat sehingga enzim salah masuk ke penghambat
tersebut.
d.
Aktivator

12. Selain inhibitor, terdapat juga aktivator yang mempengaruhi kerja enzim. Aktivator
merupakan molekul yang mempermudah enzim berikatan dengan substratnya. Contohnya,
ion klorida yang berperan dalam aktivitas amilase dalam ludah.
2.6 Koenzim
Koenzim merupakan senyawa organink non-protein dengan berat molekul yang kecil dan
dapat membantu enzim dalam bekerja. Koenzim kadang-kadang disebut pula
sebagai kosubstrat. Molekul ini merupakan substrat untuk enzim dan tidak membentuk
bagian permanen dari struktur enzim.
Koenzim berasal dari gugus prostetik, yang merupkan komponen non-protein dan terikat kuat
pada enzim, seperti gugus besi-sulfur, flavin atau haem. Contoh enzim yang mempunyai
gugus prostetik merupakan jeniskofaktor secara luas yang merupakan molekul non-protein
yang biasanya molekul organik atau ion logam yang diperlukan oleh enzim untuk
aktivitasnya. Berikut tersaji dalam tabel nama-nama enzim yang memerlukan kofaktor :
No
Ion logam
Nama enzim
1.
Fe2+ atau Fe 3+
v Sitokrom oksidase
v Katalase
v Peroksidase
2.
Cu2+
v Sitokrom oksidase
3.
Zn2+
v Karbonik anhidrase
v Alkohol dehidrogenase
4.
Mg2+
v Heksokinase
v Glukosa-6-fosfatase
5.
Mn2+
v Arginase
v Ribonukleotida reduktase
6.
K+
v Piruvat kinase
7.
Ni2+
v Urease
8.
Mo
v Dinitrogenase
9.
Se
v Glutation peroksidase
2.7 Enzim Alosterik dan Pengendaliannya

13. Proses glikolisis pada perombakan glukosa menjadi asam piruvat dikerjakan oleh sekumpulan
enzim (sistem enzim) yang bekerja bersama-sama dalam rangkaian atau sistem yang
berurutan. Di dalam sistem ini, produk reaksi enzim pertama menjadi substrat bagi enzim
kedua dan produk enzim kedua merupakan substrat bagi enzim berikutnya dan seterusnya
hingga dihasilkan asam piruvat. Sistem multienzim dapat memiliki sampai 15 atau lebih
enzim yang bekerja pada urutan spesifik.
Dalam setiap sistem terdapat sekurang-kurangnya satu enzim pemacu yang menentukan
kecepatan keseluruhan urutan reaksi, karena enzim ini mengkatalisis tahap yang paling
lambat ataupun tahap penentu kecepatan. Enzim pemacu seperti ini bukan hanya memiliki
fungsi katalitik, tetapi juga mampu meningkatkan atau menurunkan aktivitas katalitik sebagai
respon terhadap isyarat tertentu. Enzim yang aktivitas katalitiknya diatur melalui berbagai
jenis isyarat molekuler disebut sebagai enzim regulatori (enzim pengatur) yang dibedakan
menjadi enzim alosterik (pengatur bukan kovalen) dan enzim pengatur kovalen.
Pada beberapa sisten multienzim, enzim pertama atau enzim pengatur (enzim regulatori)
umumnya dihambat secara spesifik oleh produk akhir sistem multienzim tersebut. Oleh
karena itu, keseluruhan kerja sistem enzim kecepatan reaksinya diperlambat hingga
konsentrasi produk akhir sesuai dengan kebutuhan sel. Jenis penghambatan ini dinamakan
penghambatan balik. Contoh klasik dari penghambatan balik alosterik ini adalah sistem
enzim bakteri yang mengkatalisis pengubahan L-treonin menjadi L-isoleusin melalui lima
tahapan reaksi enzim. Enzim pertama adalah treonin dehidratase dihambat oleh isoleusin,
yaitu produk akhir dari rangkaian kerja lima enzim. Walaupun isoleusin merupakan
penghambat sangat spesifik, tetapi isoleusin tidak berikatan dengan sisi substrat pada enzim
treonin dehidratase, melainkan berikatan dengan sisi spesifik lain yang disebut sisi
pengatur. Pengikatan isoleusin pada sisi pengatur enzim treonin dehidratase ini bersifat
nonkovalen sehingga dapat segera diatasi.
Enzim alosterik adalah enzim pengatur yang aktivitas katalitiknya disebabkan oleh
peningkatan nonkovalen dari metabolit tertentu pada sisi lain (sisi pengatur) dari sisi katalitik
enzim. Istilah alosterik berasal dari bahasa Yunani, yaitu: “allo” yang berarti lain dan
“stereos” yang berarti ruang atau sisi. Jadi enzim alosterik adalah enzim yang memiliki sisi
lain selain sisi katalitik.
Terdapat tiga perbedaan pokok dari siffat-sifat enzim alosterik dibandingkan dengan sifatsifat enzim bukan pengatur (enzim secara umum), yaitu:
1.
Enzim alosterik memiliki sisi katalitik dan satu atau lebih sisi pengatur atau alosterik
untuk mengikat metabolit pengatur yang disebut modulator (pengatur) atau efektor.
2.
Molekul enzim alosterik umumnya lebih besar dan lebih komplek dibandingkat dengan
molekul enzim biasa. Kebanyakan enzim alosterik memiliki dua atau lebih rantai polipeptida.
3.
Enzim alosterik biasanya memperlihatkan penyimpangan yang nyata dari tingkah laku
klasik Michaelis- Menten. Enzim alosterik memperlihatkan kejenuhan. Dengan substrat yang
berlebihan. Tetapi bila kecepatan awal enzim alosterik dipetakan terhadap konsentrasi

14. substrat, maka terjadi kurva kejenuhan yang berbentuk sigmoid dan bukan kurva kejenuhan
substrat hiperbolik pada enzim biasa.
Pengendalian Genetis Enzim
Kehadiran enzim berdasarkan ada atau tidak adanya substrat dibedakan atas:
1.
Enzim konstitutif: yaitu enzim yang selalu ada di dalam sel dan diproduksi secara
konstan oleh sel. Misalnya enzim-enzim untuk lintasan reaksi glikolisis dan siklus Krebs.
2.
Enzim induktif atau enzim adaptif: yaitu enzim yang diproduksi apabila ada
substratnya. Sintesis enzim ini melalui induksi enzim. Substrat yang merangsang
(menginduksi) untuk diproduksinya suatu enzim dinamakan induser. Contoh yang umum
dikenal adalah operon lac, sebagai induser adalah gula laktosa dan enzim indusibelnya (hasil
induksi) adalah β-galaktosidase.
Aktivitas enzim dapat dikendalikan melalui dua mekanisme pengendalian yaitu:
1.
Pengendalian katalisis secara langsung, yang terbagi menjadi:
a.
Melalui penggandengan mekanisme katalitik itu sendiri yaitu dengan cara mengubah
konsentrasi substrat atau reaktan, atau dengan cara mengubah konsentrasi enzim ataupun
gugus prostetik.
b.
Melalui penggandengan dengan proses-proses lain, dengan cara pengaturan oleh ligan
(molekul yang dapat terikat pada molekul enzim). Caranya ada tiga macam:
Ø Aktivasi prekursor; prekursor atau metabolit pertama merupakan ligan pengatur.
Ø Pengendalian berkaitan dengan energi, ligan pengaturnya misalnya adenilat (ATP, ADP
dan AMP).
Ø Hambatan arus balik, ligan pengaturnya adalah produk akhir lintasan metabolik.
Sumber Enzim
Berbagai enzim yang digunakan secara komersial berasal dari jaringan tumbuhan, hewan, dan
dari mikroorganisme yang terseleksi. Enzim yang secara tradisional diperoleh dari tumbuhan
termasuk protease (papain, fisin, dan bromelain), amilase, lipoksigenase, dan enzim khusus
tertentu. Dari jaringan hewan, enzim yang terutama adalah tripsin pankreas, lipase dan enzim
untuk pembuatan mentega. Dari jaringan hewan, enzim yang terutama adalah tripsin
pankreas, lipase, dan enzim untuk pembuatan mentega. Dari kedua sumber tumbuhan dan
hewan tersebut mungkin timbul banyak persoalan, yakni: untuk enzim yang berasal dari
tumbuhan, persoalan yang timbulantara lain variasi musim, konsentrasi rendah dan biaya
proses yang tinggi. Sedangkan yang diperoleh dari hasil samping industri daging, mungkin
persediaan enzimnya terbatas dan ada persaingan dengan pemanfaatan lain. Sekarang jelas
bahwa banyak dari sumber enzim yang tradisional ini tidak memenuhi syarat untuk
mencukupi kebutuhan enzim masa kini. Oleh karena itu, peningkatan sumber enzim sedang

15. dilakukan yaitu dari mikroba penghasil enzim yang sudah dikenal atau penghasil enzimenzim baru lainnya.
Program pemilihan produksi enzim sangat rumit, dan dalam hal tertentu jenis kultivasi yang
digunakan akan menentukan metode seleksi galur. Telah ditunjukkan bahwa galur tertentu
hanya akan menghasilkan konsentrasi enzim yang tinggi pada permukaan atau media padat,
sedangkan galur yang lain memberi respon pada teknik kultivasi terbenam (submerged), jadi
teknik seleksi harus sesuai dengan proses akhir produksi komersial.
Defisiensi Enzim
Berbagai gangguan metabolik diketahui disebabkan oleh defisiensi atau malfungsi suatu
enzim. Contohnya adalah :
Ø Albino (albinisme) sering disebabkan oleh defisiensi enzim tirosinase, yaitu enzim yang
penting untuk menghasilkan pigmen seluler.
Ø Defisiensi fenilalanin bawaan menyebabkan penyakit penilketonuria (PKU) yang jika
tidak diobati akan menyebabkan retardasi mental pada anak-anak.
Ø Defisiensi enzim piruvat kinase pada sel darah merah (eritrosit) akan berakibat pada
rendahnya energi (ATP) yang dihasilkan dalam oksidasi anaerob, sehingga sel tidak mampu
mempertahankan integritas membrane, akibatnya sel menjadi mudah lisis (pecah). Dampak
yang terjadi adalah anemia hemolitik, dimana terjadi pecahnya membran sel darah merah.
http://nelytallo6.blogspot.com/2012/06/laporan-biokimia-enzim.html
Klasifikasi Enzim
A.
Penamaan Enzim
Secara tradisional, enzim diberi nama secara sederhana oleh orang yang menemukannya. Sistem
penamaan terus berubah mengikuti perkembangan ilmu pengetahuan, dan sistem penamaan enzim
serta penggolongannya semakin kompleks dan komprehensif.
Perkembangan selanjutnya nama enzim biasanya berasal dari :
Ø Substratnya atau reaksi kimia yang dikatalis, dengan penambahan akhir –ase. Misalnya laktase,
alkohol dehidrogenase dan DNA polimerase.
Ø Berdasarkan jenis ikatan kimia substrat yang dicerna oleh enzim, ditambah akhiran –ase. Misalnya
jika yang dicerna adalah sulfat, maka diberi nama sulfatase, sedangkan bila substratnya peptid maka
dinamakan peptidase.
Ø Berdasarkan pada jenis reaksi, misalnya transferase, oksidase, dehidrogenase dan lain-lain.
B.
Klasifikasi Enzim
No. Klasifikasi
Jenis Reaksi
Sifat Biokimia
1.
Reaksi
Mengkatalisis reaksi AH+B → A+ Dehidrogenase,
Oksido
Gambaran
Reaksi
Contoh Enzim

16. reduktase
2.
Transferase
3.
Hydrolase
4.
Lyase
5.
Isomerase
6.
Ligase
Oksidasi dan reduksi/oksidasi,
Reduksi
memindahkan atom
H atau O atau
elektron dari suatu
substrat ke yang
lain.
Pemindahan
Bekerja
dengan
gugus
memindahkan gugus
fungsional
fungsional
antara
molekul donor dan
akseptor.
Kinase
merupakan
transferase khusus
yang
mengatur
metabolisme dengan
memindahkan gugus
fosfat dari ATP ke
molekul lain
Reaksi
Bekerja
dengan
hidrolisis
menambahkan air
untuk
melepas
ikatan
dan
menghidrolisisnya
Penambahan
Bekerja
dengan
ikatan
menambahkan air,
rangkap atau ammonia,
atau
sebaliknya
karbon
dioksida,
membentuk ikatan
rangkap
atau
melepas
elemen
tersebut
untuk
menghasilkan ikatan
rangkap.
Reaksi
Bekerja
untuk
isomerisasi
beberapa
jenis
reaksi isomerisasi:
isomer L menjadi D,
reaksi
mutasi
(penggantian gugus
fungsional)
dan
lainnya.
Pembentukan Bekerja
ikatan baru C- mengkatalisis reaksi
O, C-S, C-N penggabungan dua
atau
C-C gugus kimia (atau
dengan ATP
pengikatan) dengan
menggunakan energi
dari ATP.
2.5 Mekanisme Kerja Enzim
a. Inhibitor kompetitif
BH (tereduksi)
AB+C → AO
(teroksidasi)
oksidase
AB+C → A+ Transaminase.
BC
kinase
AB+H2O
AOH+BH
→ Lipase,
amilase,
peptidase
RCOCOOH →
RCOH+ CO2
AB → BA
Isomerase,
mutase
X+Y+ATP → Sintetase
XY + ADP = Pi

17. Menghambat kerja enzim dengan menempati sisi aktif enzim. Inhibitor ini bersaing dengan substrat
untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Pengambatan bersifat reversibel (dapat kembali seperti
semula) dan dapat dihilangkan dengan menambah konsentrasi substrat.
Inhibitor kompetitif misalnya malonat dan oksalosuksinat, yang bersaing dengan substrat untuk
berikatan dengan enzim suksinat dehidrogenase, yaitu enzim yang bekerja pada substrat oseli
suksinat.
b. Inhibitor nonkompetitif
Inhibitor ini biasanya berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan substrat dan berikatan pada sisi
selain sisi aktif enzim. Ikatan ini menyebabkan perubahan bentuk enzim sehingga sisi aktif enzim
tidak sesuai lagi dengan substratnya. Contohnya antibiotik penisilin menghambat kerja enzim
penyusun dinding sel bakteri. Inhibitor ini bersifat reversible tetapi tidak dapat dihilangkan dengan
menambahkan konsentrasi substrat.
Gambar Kerja enzim seperti gembok-anak kunci B. Inhibitor kompetitif dan non kompetitif
(Campbell, 2006)
c.
Inhibitor irreversibel
Inhibitor ini berikatan dengan sisi aktif enzim secara kuat sehingga tidak dapat terlepas. Enzim
menjadi tidak aktif dan tidak dapat kembali seperti semula (irreversible). Contohnya,
diisopropilfluorofosfat yang menghambat kerja asetilkolin-esterase. Molekul selalu bergerak dan
bertumbukan satu sama lain. Jika suau molekul substrat menumbuk molekul enzim yangtepat maka
akan menempel pada enzim. Tempat menempelnya molekul substrat pada enzim disebut dengan sisi
aktif.
Ada dua teori yang menjelaskan mengenai cara kerja enzim yaitu:
1.
Teori kunci dan gembok
Teori ini diusulkan oleh Emil Fischer pada 1894. Menurut teori ini, enzim bekerja sangat spesifik.
Enzim dan substrat memiliki bentuk geometri komplemen yang sama persis sehingga bisa saling
melekat. Berikut merupakan gambar tampilan dari cara kerja enzim menurut teori kunci dan gembok :
Emil Fischer mengajukan bahwa baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling
memenuhi. Hal ini sering dirujuk sebagai model “Kunci dan Gembok”. Manakala model ini
menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai
oleh enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat dan model ketepatan induksilah yang sekarang
paling banyak diterima.
2.
Teori ketepatan induksi
Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok, oleh karena
enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai
dengan interaksi antara enzim dan substrat. Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan tapak aktif
yang kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan
enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul
substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. Tapak aktif akan terus berubah

18. bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya yang mana bentuk akhir dan muatan enzim
ditentukan.
Fungsi utama enzim dalam reaksi adalah sebagai berikut :
·
Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi
terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia
terikat dengan enzim).
·
Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan
lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.
·
Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu
untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.
·
Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang
tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar dan
kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.