1. Inmunidad Humoral
Karen Jacqueline Bustos Mendoza

2. Definiciones
• Inmunidad Humoral: Mecanismo adquirido de defensa ejercido por los
linfocitos B, por medio de sus productos de secreción y anticuerpos
(actúan contra antígenos).
• Anticuerpos: producidas por células plasmáticas, derivadas de los LsB.

3. • Los Acs ayudan al control de infecciones por microorganismos
extracelulares y su función se cumple:
• Al neutralizar el Ag, toxina o microorganismo
• Al incrementar indirectamente la fagocitosis
• Activar la vía clásica del complemento
La producción de Acs contra
Ags propios puede
desencadenar procesos
autoinmunes.

4. Receptor de Ag de los LsB - BCR
• Todo LB maduro posee IgM fijas a través de su porción Fc.
• Cada Lb tiene una determinada IgM que puede reaccionar
únicamente con un Ag

5. • *El BCR en su segmento introcitoplasmatico tiene un dominio
de activación (ITAM) que informa al citoplasma del Lb cuando
un Ag se a unido a la IgM.

7. • Los linfocitos B presentan en su membrana moléculas de IgD
que evitan la tolerancia del LB a Ags externos.

8. Otros receptores de membrana
• Además del receptor para el Ag el LB presenta otros:
1.Receptores Fc para las Igs G por los cuales recibe señales de
control
2.Moléculas del MHC por medio de las cuales presenta Ags a los
LsT.
3.Receptores para las IL 2, 4 , 5 y 6

9. Otros receptores de membrana
1. Receptor CD21 para la fracción C3b del complemento
2. El receptor CD 23 para la Ig E.
3. Receptor CXCR5 para la quimioquina CXCL13 producida en el
estroma del bazo y CCR7 para CCL21 producido en los
ganglios linfaticos.

10. Activación de los Ls B
• Los LsB tienen receptores para antígenos no proteicos, como
polisacaridos, (se conocen también como timo-
independientes) y les permite unirse a ellos en la periferia o en
la circulación.

11. • Tienen receptores para Ags proteicos y por ellos pueden
reconocer los presentados por la DC a nivel de los ganglios
linfaticos y del bazo, con ayuda de los LsT-h.
• Tienen receptores para lipoproteínas.
• El Lb que es activado directamente por los Ags timo-
independientes, polisacáridos o lípidos, generará Acs
únicamente de la clase M.

12. Linfocito
Th
Linfocito B
Forma un
nuevo
clon
Célula
Plasmática*
Célula de
memoria*
Interleuquinas Entra en
Fase “S” del
ciclo celular
Con la Il
6
Otros
Estimulo
antigénico
Activación Indirecta

13. BCR
Señal
primaria
Responsable de
la proliferación
C3b
Señal
secundaria
De activación
de Lb
Ag
CD19
Fosforilación de
moléculas
proteicas
Actúan como las
CD4 Y CD8 en los
Lt
Activación Indirecta

14. • La proteina BLIMP1 induce a la transformación de los LsB
activado en células plasmáticas
• La célula plasmática deja de expresar las moléculas CXCR5 y
CXCR7 e incrementa CXCR4. Entonces cuando se libera del
contacto con las Dcs y los LsTh en el centro germinal, puede
migrar a los cordones medulares de los ganglios

15. • La célula plasmática es de mayo tamaño que el Lb
• La producción de anticuerpos se caracteriza por:
• Especificidad
• Cantidad
• Clase
• Isotipo
• Afinidad
• El linfocito activado produce aparte de Acs ,citoquinas:
• IL1,IL4,IL5,IL6,IL7,IL8,IL10,IL12
• Tambien IFNs y GM-CSF

16. Respuesta Primaria
• Es la activación de un Lb virgen y que inicia 7 a 10 días después
del contacto
Respuesta Secundaria
*Se genera cuando el linfocito de memoria encuentra por 2da
vez el Ag que lo genero.
Lb
virgen
Lb

17. Formación y función de los centros germinales
• *Nódulos linfoides: Son acumulos de LsB dentro de los órganos
linfoides secundarios ( bazo y ganglios linfáticos)

18. antígeno
Mo
Dcs
LhT
Produce
Moléculas de membrana
Citoquinas
Moléculas de adherencia
LB
(activado)
Pasa al
foliculo y
prolifera
Ctro
Germinal
Después
*Zona donde se
transforma a
célula
plasmática
Formación y función de los centros germinales

19. Ls Bde memoria
• *Una vez que el Ag se destruye, las células plasmáticas
responsables de la producción de Acs entran en apoptosis.

20. Linfocitos B1 o timo-independientes
• No requieren ayuda de los LsT para producir Acs
• Se encuentran en la cavidad peritoneal y pleural
• Son activados por lipopolisacaridos
• Producen IgA (que evita que bacterias ingresen al organismo)

21. Inhibición de los LsB
• Si un LB tiene contacto con un autoantigeno, las moléculas
CD22 y CD72 lo detectan y frenan la activación del linfocito B y
lo inducen a apoptosis
Linfocito B
Auto
Antígeno CD22 Y CD72

22. LsB como células presentadoras de Ags
• Los linfocitos B pueden ser presentadores de Ags a los LsT
• Los ags captados por el LB los interioriza y los procesa
tomando el epitope proteico antigenico y lo presenta a los LT-h
por medio de las moleculas del MHC
Linfocito B
presentador
Antígeno Linfocito T

23. • El LB expresa moléculas B7-1 Y B7-2 Y CD40, la interaccion de
estas moleculas y sus lingandos permite al LT ser activado y a la
vez presentar y activar a los LsB por medio del contacto directo
y por la liberación de las IL-2, IL-4 e IL-5 para que inicien la
producción de Acs

24. Anticuerpos
• La composición de las Igs es de proteínas y de carbohidratos.
• La parte proteica tiene dos regiones funcionales diferentes.
• Una encargada del reconocimiento del Ag
• El otro segmento tiene una función efectora, tiene la capacidad de
fijar el complemento, actuar como opsonina, facilitar el paso de Ac
a través de ciertas barreras como la placenta, ser efectora de
mecanismo de inmunidad humoral

25. • Los anticuerpos ( o inmunoglobulinas) son:
• IgA
• IgG
• IgM
• IgE
• IgD

26. • Vida media de las Ig
• IgG: 15-20 días
• IgA e IgM: 4-5 días
• Parte del catabolismo de las Ig es por el sistema
Reticuloendotelial del hígado.
• Algunas cantidades se pierden en saliva, secreción del tracto
respiratorio. Digestivo y gastrointestinal, calostro y leche.

29. Barreras al paso de anticuerpos
• Transcitosis: Es el proceso activo de paso de moléculas de Acs
a través de una célula
CélulaCélula
CélulaCélula
CélulaCélula
Anticue
rpo
CélulaCélula
CélulaCélula
Antic
uerpo

30. ESTRUCTURA DE LAS
INMUNOGLOBULINAS
OMAR DE LEÓN TIJERINA
DR. ELIUD ARJONA
INMUNOLOGIA

31. ESTRUCTURA DE LAS INMUNOGLOBULINAS
• Las proteínas del plasma se pueden separar en varias bandas por
medio de electroforesis, de las cuales la γ y β, las de menor movilidad
representan las zonas donde se concentra la mayor parte de los Ac.
• Las característica general de las Igs mas importante y mas comun a
todas ellas se basa en la unión de dos cadenas pesadas de 440
aminoácidos cada una, unidas a su vez dos cadenas livianas de 220
aminoácidos cada una.
• La unión de las dos cadenas pesadas a las dos livianas forma una
especie de pinza, encargada de atrapar al Ag.

32. • La porción constante de las cadenas pesadas son las encargadas de
librar al organismo de una molécula antigénica.
• Esta estructura básica de las dos cadenas pesadas unidas a las dos
livianas y estas a su vez unidas entre si, forman un monómero que
puede ser encontrado en el plasma y en las membranas, y que es la
forma de presentación mas común de la IgG, la D y la E.
• La IgM suele presentarse en forma pentamérica.
• La IgA suele presentarse en forma monomérica, pero en las mucosas es
secretada como un dímero.

33. • La cadena liviana, gracias a puentes disulfúdicos, forma dos asas que
permiten dividir la cadena en dos segmentos de 107 a 110 aminoácidos
cada uno, llamados dominios.
• El primer segmento o dominio recibe el nombre de variable de la
cadena liviana (VL), debido a que la especificidad de la molécula de Ac
esta dada por los segmentos variables, en los cuales la secuencia de
aminoácidos es específica para cada Ac.
• El segundo segmento de la cadena liviana de los Ac recibe el nombre de
constante (CL), debido a que la secuencia de aminoácidos es
prácticamente igual en todos los Acs dentro de una misma clase de Ags.

35. CADENAS PESADAS
• Tienen igualmente cuatro a cinco dominios.
• El primero de estos de 100 a 110 aminoácidos se conoce como segmento
variable (VH).
• La secuencia de estos aminoácidos en estos aminoácidos es igualmente
idéntica para las moléculas de Acs que deben reaccionar con un Ag
específico; de ahi la especificidad del Ac. Esta secuencia varía para Ac
encaminado a reaccionar con otro Ag.
• Los segmentos o dominios restantes tienen una secuencia de aminoácidos
que es igual para todas las moléculas de una misma clase, y que se
denominan CH1, CH2, CH3 y CH4.
• La IgG, A y D tienen tres segmentos constantes, mientras que la E y la M
poseen cuatro.

36. FRAGMENTACIÓN DE UNA MOLÉCULA DE
ANTICUERPO
• Con el empleo de enzimas y de
otros procedimientos químicos
ha sido posible dividir el Ac en
distintos fragmentos para el
estudio de la estructura y
funcionamiento de cada
segmento.

37. • La papaína ataca la molécula al nivel del gozne y
produce tres fragmentos. Dos de ellos fragmentos Fab
y el otro restante que se conoce como Fc o fragmento
cristalizable.
• La tripsina actúa sobre las cadenas pesadas a nivel del
primer puente sulfídico.
• Si se emplea ácido propiónico 1 N o úrea N 8, se
lograra romper los fuertes enlaces covalentes que
unen las cadenas pesadas a las livianas.

38. SEGMENTOS VARIABLES
• Tanto el VL como el VH tienen en su secuencia
de aminoácidos regiones hipervariables que se
intercalan con segmentos constantes conocidos
como CDR.
• Función: Unirse directamente con la molécula
antigénica por asociación no covalente que
incluyen fuerzas electrostáticas, uniones
hidrogenadas y de interacción de tipo Vander
Walls, y que representan un cambio de energía
de unas 6 a 17 kcal/mol.

39. SEGMENTOS CL Y CH
• La secuencia de aminoácidos de estos segmentos es
prácticamente idéntica para cada clase de Ig. Por lo tanto, todo Ac
de los muchos existentes contra los distintos Ags tiene una
secuencia de aminoácidos similar en los segmentos CL y CH.
• Función: aún no esta esclarecida pero al parecer tiene importancia
para establecer la estructura terciaria y cuaternaria de la molécula
y para facilitar y hacer más estable la reacción de los segmentos
variables con el Ag.

40. GOZNE
• Representa una zona de transición en la cadena de aminoácidos,
que se encuentra intercalada entre el primer segmento constante
y el segundo. Está compuesta por una cadena de 8 a 15
aminoácidos.
• Función: Permite la movilidad de los dos primeros segmentos de la
cadena pesada, a los cuales están adheridas las cadenas livianas, y
facilitar el que éstos puedan unirse a dos terminaciones
antigénicas que estén mas o menos separadas.

41. SEGMENTO CH2
• Constituye el primer dominio del segmento Fc de la molécula de
Ac. En él se unen lateralmente algunas cadenas de carbohidratos,
y son la base de una de las funciones biológicas más importantes
de las moléculas de Ac. A ese nivel se inicia la activación del
sistema del complemento en los Acs del tipo IgG, una vez que ha
tenido lugar la reacción Ag-Ac.
• Por otra parte, la remoción de las terminaciones de ácido ciálico
en las cadenas laterales de oligosacáridos situadas en este lugar,
facilita que las moléculas de Acs sean fagocitadas por las células
reticuloendoteliales del hígado, haciendo posible el catabolismo
de las mismas.

42. SEGMENTO CH3
• Cumple un papel muy importante como opsonina, gracias a que los Møs y
posiblemente los PMN poseen un receptor especial de membrana para los
extremos distales de las cadenas pesadas de las moléculas de Ac.
• En el caso de la IgG parece que esos receptores reaccionan directamente con
el segmento CH3, lo cual permite que la molécula de Ig se fije a los Møs y
facilite, por lo tanto, el que éstos fagociten el Ag que estáunido por el
otro extremo a la molécula de Ig.
• En la placenta, los trofoblastos tienen igualmente receptores para este
segmento de la IgG, y debido a su interacció n se logra el transporte
activo de los Acs e IgG de la madre al feto.
• El segmento CH3 de la molécula de IgD es el responsable de que esta
se adhiera a la membrana de los LsB.

43. SEGMENTO CH4
• Este dominio no está presente sino en la IgE y en la IgM.
Gracias a él la molécula de IgE se fija sólidamente a los
mastocitos, que tienen receptores para este segmento. En
la IgM este segmento participa en la activación del
sistema del complemento. Además a través de él se une a
los receptores Fc de los Møs.

44. CADENAS LATERALES DE CARBOHIDRATO
• Algunas de estas cadenas son complejas y tienen terminaciones
de ácido ciálico y fucosa, en tanto que otras de estructuras mas
simple, contienen manosa o hexosaminas. Estas cadenas parecen
servir para estabilizar y proteger la cadena proteica.
• Estas cadenas controlan también el metabolismo de calcio,
necesario en las reacciones de la molécula de Ac con el
complemento.
• En las IgA, estas cadenas facilitan el acoplamiento de la pieza
secretora a la molécula de Ac.

45. IMPORTANCIA DE LOS PUENTES
DISULFÍDICOS
• La ruptura de estos puentes, en las diferentes clases de
Igs, va acompañada de una disminución de su función
biológica, la activación del complemento disminuye, la
capacidad citofílica de la IgE decrece y la opsonificación se
reduce notoriamente.

46. CONFIGURACIÓN TRIDIMENSIONAL
• Una molécula de Ig tiene 3 regiones globulares, 2 para la
parte Fab y 1 para la parte Fc, unidas por el gozne.
• Esta conformación globular permite poner en contacto
con el medio en el cual circula la Ig, ciertas partes de la
molécula, la región hipervariable o idiotipo, para
reaccionar con el Ag, la zona constante de la cadena
pesada con el complemento, etc.

47. CLASES DE INMUNOGLOBULINAS
• Existen 5 clases de Igs. Su producción está determinada unas veces
por el tipo de Ag, otras por el efecto de citoquinas.
• Los lipopolisacáridos generan IgM, en tanto que los alergenos
inducen a la producción de IgE.
• Cada clase de Ig tiene su propia cadena pesada. para laƔ
IgG; para la IgA; µ para la IgM; para la IgD; y paraα δ ε
la IgE.

48. SUBCLASES DE INMUNOGLOBULINAS
• Cada clase puede tener varias
subclases de acuerdo con el
número y localización de los
puentes disulfídicos.
• La IgG tiene 4 subclases: IgG1,
IgG2, IgG3, IgG4.
• La IgA tiene 2 subclases: IgA1, IgA2.
• La IgM tiene 2 subclases: IgM1,
IgM2.

49. CADENAS LIVIANAS
Se conocen dos tipos, la kappa y la lambda, pero
hasta el presente no se ha descubierto diferencia
biológica en su actividad.

50. ISOTIPOS DE INMUNOGLOBULINAS
• Son los determinantes antigénicos de una Ig que se encuentran en
todos los individuos de una misma especie. Para cadenas pesadas
de los isotipos indican la clase de Ig (A, M, G, E o D). Los isotipos no
tienen que ver con la capacidad de la Ig para reaccionar con el Ag.
Así, Acs de distintas clases pueden reaccionar con un mismo Ag.

51. ALOTIPOS
• Son los determinantes antigénicos de una clase o subclase de Ig
que se encuentran en algunos individuos de una especie dada y
cuyo patrón de segregación sigue leyes de tipo mendeliano.
• Se han reconocido 30 alotipos diferentes en la cadena gamma,
denominados marcadores Gm.
• La presencia de estos marcadores está controlado genéticamente.

52. IDIOTIPOS
• Están constituidos por las diferencias que distinguen un segmento
variable de otro y, por lo tanto, representan la especificidad de
cada Ac. Un individuo tendrá tantas Igs de distintos idiotipos
cuantos Acs distintos pueda fabricar.

53. CAMBIO DE CLASE DE INMUNOGLOBULINA
• Los Ags timoindependientes generan la producción de IgM sin la ayuda de
LsT. Los timodependientes generan Acs únicamente si el LB es estimulado
por LsT-h2. Inicialmente se producen Acs de la clase IgM cuya afinidad por
el Ag no es muy específica, pero paulatinamente se produce un cambio en
la cadena pesada de la Ig generando IgG, IgA, IgE, IgD. Simúltaneamente se
incrementa la especificidad del Ac.
• Este cambio de clase esta controlado en parte por las características del Ag
y en parte por la acción de diferentes citoquinas.

55. CONTROL GENETICO DE LA
PRODUCCION DE IG
Valeria Puente

56. ORIGEN DE LA DIVERSIDAD DE LOS ACS.
• Inicialmente: se considero que el Ag se ense;aba al organismo a
producir una mol. Complementaria,
• sirviendo como molde sobre el cual se formaban Ac.
• Ahora: la diversidad de las regiones
variables, se origina por la recombinacion
de mas de 765 genes y que la diversidad se incrementa por medio
de mutaciones ocurridas por el desarrollo evolutivo del sistema

57. • Los segmentos variables y constantes de cada cadena de Ig son
producidos por genes distintos.
• La aproximacion de los genes que deben
controlar las sisntesis de las cadenas
variables con los que van a generar la
parte constante se logra por un proceso de
excision – insercion: el gen V es extraido
del cromosoma y reinsertado cerca del gen C

58. • Un linfocito sintetiza la Ig por transcripcion del RNA que lleva el codigo
genetico para la cadena liviana y otro gen transcribe el RNA que lleva el
codigo de cadena pesada
• Genes que generan las distintas cadenas no estan en los mismos
cromosomas
• Cadena pesada  cromosoma 14
• Cadena liviana  lamda  cromosoma 22
Kappa cromosoma 2

59. • Pueden existir Ac que al tener el mismo idiotipo,
reaccionan con el mismo Ag pero al tener cadenas
pesadas de clase diferentes ejerceran funciones
fisiologicas distinta .

60. RECEPTORES PARA INMINOGLOBULINAS
RECEPTORES CD DISTRIBUCION AFINIDAD
FcγRI 64 Mo, M , PMNᴓ IgG, IgG3, IgG4, IgG2
FcγRIIA 32 PMN,Mo, M ,ᴓ
plaquetas
IgG1, IgG3, IgG4
FcγRIIB 32 Mo, M , LBᴓ
mastocitos
IgG1, IgG3, IgG4, IgG2
FcγRIIIA 16 M , NK, mastocitos,ᴓ
Eos
IgG1, IgG3
FcεRI 23 LB, Eos, Cel. De
langerhans
IgE
FcαR 89 Granulocitos Mo. Mᴓ IgA, IgGA2

61. REACCIONES AG-AC IN VIVO
• ESPECIFICIDAD DE LA REACCION AG-AC
• Ac tiene una gran especificidad de reaccion con determinado Ag.
La sola sustitucion de un a.a puede ser suficiente para que una
molecula antigenica no sea reconocida.
• AFINIDAD ENTRE AC Y AG
• Es la fuerza de atraccion entre sus estructuras complementaruas
que llevan a unirlas entre si, sin uniones covalentes

62. • ASPECTOS FISICO-QUIMICOS DE LA UNION AG-AC
• FUERZA DE VAN DER-WAALS
• Producida por el mov. De los atomos en la superficie de las moleculas
generado por un cambio de electrico.
son fuerzas debiles y solo actuan en la proximidad del Ag y el Ac
• FUERZAS ELECTROSTATICAS
• Se origina en la fuerza electrica de atraccion que tiene moleculas de carga
ionica opuesta.
• UNIONES A TRAVES DEL HIDROGENO
• Uniones de pobre carga electrica entre atomos electropositivos de
hidrogenos y atomos electro-negativos de oxigeno o nitrigeno. Depende
de la precencia de mol. De agua

63. • INTERACCIONES HIDROFOBICAS
• Algunos acidos aminados tienden a alejar las moleculas de agua,
adhiriendose entre si y aumentando en esta forma la capacidad de reaccion
de la molecula. Constituye 50% de la fuerza de union entre un Ag-Ac
• EFECTO DEL PH
• Disminucion o incremento del PH puede disminuir la capacidad de estas
moleculas.
• EFECTO DE LA TEMPERATURA
• La velocidad de reaccion entre Ag- Ac puede estar modificada por la
temperatura
• VALENCIA
• una molecula de IgG, IgA o IgE tienen 2 valencias para reaccionar con el Ag.
La saturacion de estas valencias esta en relacion con la cantidad de mol.
Presentes en el Ag.

64. Reacciones Ag-Ac e inmunopatologia
• Un Ac puede bloquear un receptor normal e impedir su funcion o
actuar como iniciador de una se;alizacion.
• Los complejos inmunes que entran en circulacion y que no logran
ser captados por el sistema reticuloendotelial, se precipitan en
plexos coroides, ri;on, sinovial o serosas , activando a este nivel
el complemento y dando origen a uun proceso de inflamacion
local.

66. Inmunidad humoral
Crhys Erendira Figón Muñoz

67. Catabolismo y control de la producción de
Ig
Concentración plasmática de las Igs representan el balance
entre su producción y destrucción.
•IgA: concentración plasmática menor que IgG. Se pierde en
secreciones de las mucosas.
•IgD: de las proteínas de mas corta vida.

68. El control de la producción de Acs está regulado por receptores
Fc presentes en Ls.
Las Ig (excepto la IgA) son catabolizadas por cél del sistema
reticuloendotelial.
Catabolismo y control de la producción de
Ig

69. Es la 1ª que aparece.
•Forma monomérica: presente en la membrana celular de los
LsB. Receptor de los Ags.
•Forma plasmática: pentámero, capaz de reaccionar con 10
terminaciones antigénicas.
Inmunoglobulina M

70. Inmunoglobulina M
La polimerización de las 5 moléculas de IgM se hace por la cadena J

71. • Es la clase de Ig que más activamente fija el complemento
por la vía clásica.
• Su poder de opsonización es superior al de la IgG.
• Su vida media es de 5 a 6 días.
Inmunoglobulina M

72. • Anticuerpos naturales: se encuentran en la sangre IgM
producidos por LsB CD5+ que parece se generan
espontáneamente, sin estímulo directo y pueden reaccionar
con Ags propios o de mo.
Inmunoglobulina M

73. • Constituye el 85% del total de Igs en el plasma.
• Vida media de 15 a 35 días.
• No es sintetizada por el feto, y la que se encuentra en el
plasma del cordón umbilical, es la que pasa la placenta.
Inmunoglobulina G

74. Existen 4 subclases:
•IgG3: más potente para fijar el complemento
•IgG1 e IgG2: son menos potentes que la anterior.
•IgG4: carece de la capacidad de activar el complemento por la
vía clásica.
Inmunoglobulina G

75. Inmunoglobulina G

76. • La Brucella induce la síntesis de IgG2 e IgG3.
• Los eritrocitos heterólogos inducen la producción de IgG1 e
IgG2.
• La IgG4 se incrementa en dermatitis atópica, psoriasis y
pénfigus foliáceo.
Inmunoglobulina G

77. La deficiencia congénita de la producción de IgG2 se
acompaña de una mayor susceptibilidad a infecciones con
gérmenes encapsulados (neumococo).
Inmunoglobulina G

78. Representa el 10% del total de las globulinas humanas.
Se presenta como dímero o monómero.
El dímero está compuesto por:
•2 moléculas de IgA unidas por la pieza secretora o de
transporte.
La cadena J refuerza la unión.
Inmunoglobulina A

79. La pieza secretora se produce en los epitelios de la mucosa y
se une a la IgA después de su síntesis por las cél plasmáticas
de la submucosa.
Inmunoglobulina A

80. Inmunoglobulina A
El 90% que circula en sangre es monomérica.

81. Hay 2 subclases:
•IgA1: puede ser atacada por proteasas bacterianas (S.
pne um o niae , S. sang uis , H. influe nz ae , N. g o no rrho e ae , N.
m e ning itidis). Fija el complemento por la vía alterna.
•IgA2: es resistente a éstas bacterias.
Inmunoglobulina A

82. Funciones:
2 mecanismos:
•Exclusión inmune: evita que mo entren al organismo.
•Eliminación inmunológica: destruye patógenos que vencieron
las barreras naturales.
Inmunoglobulina A

83. Funciones:
•Interactúa con los flagelos, algutina mo e interfiere con su movimiento.
•Antagoniza toxinas y enzimas bacterianas.
•Neutraliza virus en el citoplasma de las cél epiteliales.
•Actúa como antiinflamatoria al unirse a los Ags.
En el niño llega por la leche y lo protege de infecciones intestinales (E.
co li, Salm o ne lla y Shig e lla ).
Inmunoglobulina A

84. Funciones:
Los LsB la sintetizan -> programados en el intestino al contacto
con el Ag -> entran al torrente -> colonizan bronquios,
glándulas salivales, glándulas lagrimales, tracto GU y glándulas
mamarias -> inician producción de Ac.
Inmunoglobulina A

85. Funciones:
Existe una concentración alta en las secreciones orgánicas
como saliva, calostro, lágrimas, secreción nasal y bronquial y
secreciones del tracto digestivo.
Inmunoglobulina A

86. Deficiencia:
Su carencia congénita es la más frecuente.
En algunos casos son frecuentes las manifestaciones alérgicas
y autoinmunes.
Inmunoglobulina A

87. • Es la última Ig en aparecer.
• Fue descubierta en la superficie de los LsB.
• Los LsB inmaduros no poseen IgD en su membrana y parece
asociarse con la tolerancia a los Ags propios durante la vida
IU.
• El LsB maduro, posee IgD en su membrana, no se deja
toleralizar.
Inmunoglobulina D

88. Los Ls que además de IgM poseen IgD son capaces de
transformarse en cél plasmáticas productoras de las demás Igs.
Inmunoglobulina D

89. Se encuentra en el plasma a muy bajas concentraciones.
•Ac citofílico: tan pronto es secretada por las cél plasmáticas
entra a circulación y se fija en los receptores especiales.
Inmunoglobulina E

90. • Su producción tiene lugar en la submucosa de los tractos
respiratorio y digestivo.
• Se puede inducir por los Ags de helmintos nemátodos y
tremátodos pero no por protozoos.
• En personas genéticamente predispuestas a desarrollar
alergias.
Inmunoglobulina E

91. Funciones:
•Los PMN, Møs y LsT así como Eos, tienen receptores para su Fc.
•Sirve de puente de unión entre el parásito y los Eos.
•Su reacción con los LsT supresores ayuda a modular la respuesta
inmune, evitando la producción excesiva de Ig.
Inmunoglobulina E

92. Funciones:
•En los procesos de inflamación es inductora de la degranulación de
Mas.
•Regula la circulación capilar en los sitios de inflamación y permite mayor
aflujo de plasma.
•Control de parasitosis: inflamación local para facilitar la expulsión
mecánica del parásito, o por opsonización sobre el parásito que permite
que se fijen a él y se degranulen los Eos.
.
Inmunoglobulina E

93. IgE y alergia:
•El alergeno se une a la porción Fab o brazos cortos de la IgE fijados a
las membranas de los Mas -> mensaje al interior de la cél -> estimula la
liberación de histamina por degranulación.
Inmunoglobulina E

94. Inmunoglobulina E

95. Clase Unidades Cruza la
placenta
Unión a
células
Características biológicas Deficiencia
IgA 1 o 2 No Cél epiteliales
durante la
secreción
Exclusión inmune: evita que
microorganismos entren al
organismo.
Eliminación inmunológica:
destruye patógenos que
vencieron las barreras
naturales.
Antagoniza toxinas y
enzimas bacterianas.
Neutraliza virus en el
citoplasma de las cél
epiteliales.
Actúa como antiinflamatoria
al unirse a los Ags.
En el niño lo protege de
infecciones intestinales.
Manifestaciones alérgicas y
autoinmunes.

96. Clase Unidades Cruza la
placenta
Unión a células Características biológicas
IgD 1 No LsB maduros Reconocimiento de los LsB sobre los Ags.
Activación de los LsB para diferenciarse en cél
plasmáticas.

97. Clase Unidades Cruza la
placenta
Unión a células Características biológicas
IgE 1 No Cél cebadas
(Mas) y Bas
Puente de unión entre el parásito y los Eos.
Reacción con los LsT supresores ayuda a
modular la respuesta inmune.
Inductora de la degranulación de Mas.
Control de parasitosis: inflamación local para
facilitar la expulsión mecánica del parásito, o
por opsonización sobre el parásito que
permite que se fijen a él y se degranulen los
Eos.

98. Clase Unidades Cruza la
placenta
Unión a
células
Características biológicas Deficiencia
IgG 1 Sí Møs y PMN Cruza la placenta/secretada
en la leche: protege al
feto/RN con inmunidad
pasiva.
Fija la cascada del
complemento.
Actúa como opsonina.
Activa las cél NK.
Susceptibilidad a
infecciones con gérmenes
encapsulados (IgG2)

99. Clase Unidades Cruza la
placenta
Unión a células Características biológicas
IgM 1 o 5 No LsB (forma
monomérica)
Primer Ig que se forma.
Fija la cascada del complemento (vía
clásica).
Actúa mejor como opsonina que la IgG.