Este documento presenta información sobre las proteínas y los aminoácidos. Explica que las proteínas están compuestas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Describe tres tipos de aminoácidos: esenciales, no esenciales y condicionales. Además, detalla los diferentes niveles de estructura de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Finalmente, clasifica las proteínas según su forma, función biológica y n

2. AMINOÁCIDOS ESENCIALES
• Histidina
• Isoleucina
• Leucina
• Licina
• Metionina
• Fenilalanina
• Treonina
• Triptófano
• Valina
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3. AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
Son producidos por nuestro cuerpo a partir de los ácidos
esenciales o en la descomposición de las proteínas.
• Alanina
• Asparagina
• Ácido Aspártico
• Ácido Glutámico
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4. AMINOÁCIDOS CONDICIONALES
Por lo regular no son esenciales, excepto en momentos de
enfermedad y estrés.
• Arginina
• Cisteína
• Glutamina
• Glicina
• Ornitina
• Prolina
• Serina
• Tirosina
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5. La palabra proteína viene del griego proteios que significa
«lo más antiguo, lo primero»; son elementos químicos que
se encuentran en todas las células vivas. Están
constituidas básicamente por C, H, O y N, aunque pueden
contener también S, P y en menor proporción Fe, Cu, Mg, I
Las proteínas son moléculas orgánicas más abundantes en las células
y constituyen el 50% de su peso seco o más en algunos casos.
• Una bacteria= Hay 1000 proteínas
• Una célula humana= Hay 10.000 clases de proteínas distintas.
Químicamente las proteínas están formadas por la unión de
aminoácidos(aa).
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7. CLASIFICACIÓN Y COMPOSICIÓN
QUÍMICA DE LAS PROTEÍNAS
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8. NIVELES DE ORGANIZACIÓN
ESTRUCTURAL DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos unidos entre sí
por medio de enlaces peptídicos. Sin embargo, la secuencia lineal de
los aminoácidos puede adoptar múltiples conformaciones en el
espacio.
 Estructura Primaria
 Estructura Secundaria
 Estructura Terciaria
 Estructura Cuaternaria
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9. ESTRUCTURA PRIMARIA
Secuencia de aminoácidos específica; los polipéptidos que tienen
secuencia semejantes de aminoácidos se dice que son homólogos
trazadores de relaciones genéticas entre especies. Los residuos de
aminoácidos que son esenciales para la función de la molécula se
denominan invariables.
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10. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Se forman cuando se alinean de lado 1 o más segmentos de la cadena
polipéptidica. Cada segmento se denomina una cadena beta.
Estructura que se estabiliza por enlaces de H que se forman entre los
grupos N-H y carboxilo del esqueleto polipéptidico de las cadenas
adyacentes.
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13. ESTRUCTURA TERCIARIA
Es la conformación tridimensional única que asume una proteína
debido a las interacciones entere las cadenas laterales de los
aminoácidos. La estructura terciaria se estabiliza por las siguientes
interacciones.
 Interacciones Hidrófobas
 Electrostáticas
 Enlaces de H
 Enlaces Covalentes (S-S)
El plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos
de estructuras denominadas dominios que luego se articulan para
formar la estructura terciaria definitiva.
Este plegamiento está facilitado por uniones denominadas puentes
disulfuro, S-S que se establecen entre átomos de azufre del
aminoácido cisteína. Viviana Pulla Balcázar
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15. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Están formadas por varias cadenas polipeptídicas. Procesos
moleculares elevados.
Cada componente polipeptídico se denomina subunidad .
Las subunidades se mantiene unidas por enlaces covalentes y no
covalentes.
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19. SEGÚN SU FORMA
Se clasifican en:
• Fibrosas
• Globulares
• Mixtas
FIBROSAS: Son moléculas largas en forma de varilla. Presentan cadenas polipeptídicas
y una estructura atípica son insolubles en agua(queratina, piel, uñas y pelo) y hacen parte
de este grupo la queratina, colágeno y fibrina.
GLOBULARES: moléculas esféricas hidrosolubles con funciones dinámicas. Enzimas,
inmunoglobulinas y proteínas de transporte (hemoglobina). Se caracteriza por doblar sus
cadenas en una formación esférica apretada dejando grupos hidrófobos hacia adentro de
la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hacen que sean solubles en
disolventes como el agua hacen parte de este grupo enzimas, hormonas y anticuerpos.
MIXTAS: Poseen una parte fibrilar en el central de la proteína y otra en los extremos de
la proteína.
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22. POR SU FUNCIÓN
BIOLÓGICA
• Enzima de transporte
• Proteína de transporte
• Contráctiles y móviles
• Defensa
• Reguladora
• Nutrientes
• Hormonas Viviana Pulla Balcázar
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23. POR SU NATURALEZA
QUÍMICA
• Simples.- Son aquellas que solo contienen aminoácidos (albumina
sérica y queratina)
• Conjugados.- Proteína simple con un grupo no proteico
«prostetico» haloproteínas.
Haloproteínas: carecen del grupo prostetico.
 Glucoproteínas
 Lipoproteínas
 Metaloproteínas
 fosfoproteínas
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24. • Catálisis
• Estructura (colágeno)
• Movimiento (actina, tubulina)
• Defensa (fibrinógeno y trombina, inmunoglobulinas)
• Regulación (hormonas, insulina y glucagón)
• Transporte (hemoglobina, transferrina, transportadores de glucosa)
• Almacenamiento (ovoalbúmina, caseína, almacenamiento de
nitrógeno en mamíferos)
• Respuestas a agresiones (Exo y Endonucleasas)
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