1. • Son constituyentes esenciales de todo los organismos,
las proteínas son los componentes estructurales
principales del musculo, el tejido conjuntivo, las plumas,
las uñas y el pelo y participan en funciones tan diversas
como la regulación metabólica, el transporte, la defensa
y la catálisis.

2. • Contienen principalmente grupos
hidrocarbonados. El termino neutro se utiliza
debido a que estos grupos R no llevan cargas ni
positivas ni negativas.
• En este grupo se encuentra dos tipos de
cadenas R hidrocarbonadas:
aromáticas(contienen estructuras cíclicas que
constituyen una clase de hidrocarburos
insaturados con propiedades únicas) y
alifático(que no son aromáticos).

3. • Poseen grupos funcionales capaces de formar enlaces
de hidrogeno, interaccionan fácilmente con el
agua(amantes del agua).
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS:
• Dos aminoácidos estándar poseen cadenas laterales con
grupos carboxilos.

4. • Son aminoácidos que llevan una carga positiva. Por lo
tanto, pueden formar enlaces iónicos con los
aminoácidos ácidos.(-NH3)

6. • 1.-catalisis: las enzimas son proteínas que dirigen y
aceleran miles de reacciones bioquímicas en procesos
como la digestión, la captura de energía y la biosíntesis.
• 2.-estructural: algunas proteínas proporcionan protección
y sostén. suelen tener propiedades muy
especializadas.(colágeno, elastina, fibrina)

7. • 3.-movimiento: las proteínas participan en todos los
movimientos celulares.(la actina y la tubulina forman el
citoesqueleto.
• 4.-defensa:una extensa variedad de proteínas son
protectoras. La queratina- proteina que se encuentra en
las células de la piel y ayudan a proteger al organismo
contra los daños mecánicos y químicos. Las proteínas de
coagulación de la sangre ,fibrinógeno y trombina que
impiden la perdida de sangre cuando los vasos
sanguíneos se lesionan, las inmunoglobulinas( o
anticuerpos).
• 5.-regulacion: la unión de una molécula hormonal con un
factor de crecimiento a receptores de células diana
modifica la función molecular.

8. • 6.-transporte: muchas proteínas actúan como moléculas
transportadoras de moléculas o iones a través de las
membranas o entre las células. ATPasa, el transportador de
glucosa, la hemoglobina, y las lipoproteinas.
• 7.-almacenamiento: determinadas proteínas actúan como
reserva de nutrientes esenciales. Por ejemplo, durante el
desarrollo de la ovoalbúmina de los huevos de las aves y la
caseína de la leche de los mamíferos son fuentes abundantes
de nitrógeno orgánico.
• 8.-respuesta a las agresiones: la capacidad de los seres vivos
para sobrevivir a diversos agresores abióticos por
determinadas proteínas. El citocromo P450 un grupo diverso
de enzimas que se encuentran en los animales y plantas que
normalmente convierten a un gran numero de contaminantes
orgánicos tóxicos en derivados menos tóxicos.

10. • Las proteínas son moléculas
extraordinariamente complejas. Los bioquímicos
han diferenciado varios niveles en la
organización estructural de las proteínas. La
estructura primaria , la secuencia de
aminoácidos esta especificada por la
información genética. Al plegarse la cadena
polipeptidica se forman determinadas
disposiciones localizadas de los aminoácidos
adyacentes que constituyen la es estructura
secundaria. La forma tridimensional global que
asume un polipeptido se denomina estructura
terciaria. Las proteínas que constan de dos o
mas cadenas polipeptidicas se dice que tiene
estructura cuaternaria.

11. • Cada polipeptido tiene una secuencia de aminoácidos especifica.
Las interacciones entre los residuos de aminoácidos determina la
estructura tridimensional de la proteína. Las comparaciones de
secuencia de polipéptidos y funciones semejantes se dicen que son
homólogas. Los residuos de aminoácidos que son idénticos en las
proteínas homólogas, que se denominan invariables, se supone que
son esenciales para la función de la proteína.

12. • La estructura secundaria de los polipetidos consta de varios
patrones repetidos. Los tipos de estructura secundaria que se
observan con mayor frecuencia son la hélice alfa y la lámina plegada
beta. Estas están estabilizadas por enlaces de hidrógeno entres los
grupos carbonilo y N-H del esqueleto polipeptidico.(patrones).

13. • La hélice alfa:
• Es una estructura rígida en forma de varilla que se forma cuando
una cadena polipeptidica se retuerce en una conformación helicoidal
a derechas.
• Se forman enlaces de hidrogeno entre el grupo N-H de cada
aminoácido y el grupo carbonilo del aminoácido que se encuentra
cuatro residuos mas adelante.(54nm)
• Los grupos R de los aminoácidos se extienden hacia afuera de la
hélice

14. •
•
•
•
•
•
•
•
Lámina plegada beta:
se forman cuando se alinean de lado dos o mas segmentos de cadenas
polipeptidicas.
Cada segmento individual se denimina una cadena beta. En lugar de estar enrollada
cada cadena b, se encuentran extendidas.
Están estabilizadas por enlaces de hidrogeno que forma entre los grupos N-H y
carbonilo del esqueleto polipeptidico de cadenas adyacentes.
Hay dos tipos de laminas plegadas.
PARALELAS: las cadenas polipeptidicas están colocadas hacia la misma dirección.
ANTIPARALELAS: van en direcciones opuestas. son mas estables que las primeras
debido a que forman enlaces de hidrogeno totalmente colineales. En ocasiones se
observan combinadas.
Muchas proteínas globulares contienen combinaciones de estructuras hélice y
laminar, estos patrones se denominan estructuras supersecundarias.

15. • Señala las conformaciones tridimensionales únicas que asumen las
proteínas globulares al plegarse en sus estructuras nativas.
• Se produce como consecuencia de las interacciones entre las cadenas
laterales en su estructura primaria.
• Características importantes:
• Muchos polipeptidos se pliegan de forma que los residuos de aminoácidos
distantes en la estructura primaria quedan cerca.
• Debido al eficaz empaquetamiento al plegarse la cadena polipeptidica, las
proteínas globulares son compactas. Durante este proceso las partículas de
agua quedan excluidas den interior de la proteina permitiendo la interacción
entre los grupos polares y no polares.
• Las proteínas globulares grandes( es decir aquellas con mas de 200
residuos de aminoácidos suelen tener varias unidades compactas
denominadas dominios . Los dominios son segmentos estructuralemente
independientes que poseen funciones especificas.

16. • la estructura terciaria se estabiliza por las interacciones siguientes:
• INTERACCIONES HIDRÓFOBAS: al plegarse un polipeptido, los
grupos R hidrocarbonados se acercan debido a que son excluidos
del agua.(entropia)
• INTERACCIONES ELECTROSTÁTICAS: se produce entre los
grupos ionicos de carga opuesta.denominados puentes salinos.
• ENLACES DE HIDRÓGENO: se forman un numero significativo de
enlaces de hidrogeno dentro del interior de una proteina y sobre su
superficie. Además de formar enlaces de hidrogeno entre ellas, las
cadenas laterales polares de los aminoácidos pueden interaccionar
con el agua o con el esqueleto poli peptídico. De nuevo el agua
impide la formación de enlaces de hidrogeno con otra especies.
• ENLACES COVALENTES: las uniones covalentes se crean por
reacciones químicas que alteran la estructura del polipeptido durante
su síntesis o posteriormente. Los enlaces covalentes más
destacados en la estructura terciaria son los puentes de disulfuro.

17. • están formadas por varias cadenas polipepticas. las proteínas con
varias subunidades en las que algunas o todas sus subunidades son
idénticas se denominan oligómeros. parece haber varias razones
para que existan proteínas con grandes subunidades.
• La síntesis de subunidades aisladas es más eficaz que aumentar
sustancialmente la longitud de una única cadena polipeptidica.
• En los complejos supramoleculares, como las fibras de colágeno, la
sustitución de componentes más pequeños gastados o dañados
puede realizarse de manera más eficaz.
• Las interacciones complejas de varias subunidades sirven para
regular la función biológica de una proteina.

19. • Proteinas de origen vegetal:
• Glutelinas y prolaminas: las contienen los
vegetales, especialmente los cereales. Gluteina en el
trigo, ordeina en la cebada, gliadina en el trigo y el
centeno, etc.

20. • Las proteínas ´pueden clasificarse en dos grandes
grupos.
• Simples: son aquellas que al hidrolizarse (degradarse)
sólo dan lugar o producen aminoácidos.
• Albumina: proteínas solubles en agua tienen carácter
acido y pertenecen al grupo de las proteínas globulares.
Y se les asigna nombres según su origen: ovoalbúmina,
lacto albúmina, etc.
• Globulinas: son insolubles en agua pura se disuelven en
soluciones salinas diluidas, menos hidrófilas que las
albúminas, suelen estar integradas por largas cadenas
polipeptidicas, se encuentran también en la clara de
hueva.
• Glutidinas y gliadinas: se encuentran principalemente en
los granos de cereales y constituyen aproximadamente
la mitad de la total de las proteínas.
• Histonas: fuertemente básicas contienen alta proporción

21. • En estas moléculas se asocia una proteína simple y otro tipo de compuesto, se
llama apoproteina a la porción proteica mientras que al otro se le conoce como
grupo prostético.
• Nucleoproteínas: la porción proteica esta representada por una proteína simple
fuertemente básica del tipo histona unido al grupo prostético por enlaces tipo
salino este grupo esta compuesto por ácidos nucleícos
• Cromoproteinas:
• Están formadas por una proteína simple asociadas a un grupo prostético
coloreado. En este grupo se encuentran moléculas de gran importancia como:
,
que participan en proceso de
oxidoreducción
• Glicoproteinas: son proteinas unidas a hidratos de carbono
estos pueden ser mono,oligo o polisacaridos fijados a uno o
muchos sitios de la cadena polipeptida por enlaces tipo Nglucosidicos
• Fosfoproteinas: caseína de la leche y vitelina de la yema de huevo son
fosfoproteínas importantes que actúan como reservorio de fosfato por otra
parte la unión covalente reversible de grupos fosforilo al hidroxilo de restos
de serina, treonina o tirosina constituye un mecanismo de regulación de
muchas proteínas.

22. • Fosfoproteinas: caseína de la leche y vitelina de la
yema de huevo son fosfoproteínas importantes que
actúan como reservorio de fosfato por otra parte la unión
covalente reversible de grupos fosforilo al hidroxilo de
restos de serina, treonina o tirosina constituye un
mecanismo de regulación de muchas proteínas.
• Metaloproteinas: hay un numeroso grupo de proteinas
conjugadas con elementos metalicos como grupo
prostetico (fe, cu, zn, mg, mn) esennciales para su
estructura y funcion

23. • PROTEINAS FIBROSAS: contienen caracteristicamente
proporciones elevadas de estructuras secundarias regulares,
como hélices alfa y láminas plegadas beta. Como
consecuencia de sus formas de varilla o de láminas, muchas
proteínas fibrosas tienen funciones estructurales mas que
dinámicas.
• QUERATINA:es una proteína con estructura helicoidal, muy
rica en azufre, que constituye el componente principal de las
capas más externas de la epidermis de los vertebrados y de
otros órganos derivados del ectodermo, faneras como el pelo,
uñas, plumas, cuernos, ranfotecas y pezuñas.[1]
COLAGENO:es una molécula proteica que forma fibras, las fibras
colágenas. Estas se encuentran en todos los animales. Son
secretadas por las células del tejido conjuntivo como los
fibroblastos, así como por otros tipos celulares. Es el
componente más abundante de la piel y de los huesos,
cubriendo un 25% de la masa total de proteínas en los
mamíferos.

24. • PROTEÍNAS GLOBULARES:
• las funciones biologicas de las proteinas globulares
normalmente implican la union precisa de pequeños
ligandos o grandes macromoléculas como los ácidos
nucleicos u otras proteinas.
• MIOGLOBINA: es una hemoproteína muscular,
estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la
hemoglobina, es una proteína relativamente pequeña
constituida por una cadena polipeptídica de 153 residuos
aminoacídicos que contiene un grupo hemo con un
átomo de hierro, y cuya función es la de almacenar y
transportar oxígeno

25. • HEMOGLOBINA: es una heteroproteína de la sangre, de
masa molecular 64.000 (64 kDa), de color rojo
característico, que transporta el oxígeno desde los
órganos respiratorios hasta los tejidos, en vertebrados y
algunos invertebrados.