Exposición de química orgánica sobre enzimas. Tomado del libro de química orgánica de Chang

1. Universidad de especialidades
Espíritu Santo
Materia: Química orgánica
Docente: Dra. Shirley Chuqui

2. Tema:
Enzimas
Integrantes:
Gustavo Álvarez
Peniel Quevedo
Yulexi Burgos
Chelsy Barros
Gabriela Ruíz

3. Enzimas
• Las enzimas son polímeros biológicos que catalizan las
reacciones químicas que hacen posible la vida tal como la
conocemos.
• ADN, membranas, células y tejidos, utilización de energía
para impulsar la motilidad celular, la función neural y la
contracción muscular
• Casi todas las enzimas son proteínas, excepción ribozimas

4. Enzimas
• La capacidad para valorar la actividad de enzimas
específicas en la sangre, otros líquidos hísticos, o extractos
celulares, ayuda en el diagnóstico y el pronóstico de
enfermedad.
• Las proteasas y amilasas aumentan la capacidad de los
detergentes para eliminar suciedad y colorantes.
• Por ejemplo, la proteasa rennina se utiliza en la producción de
quesos, mientras que la lactasa es empleada para eliminar lactosa
de la leche

6. Historia de las enzimas
• Desde finales del siglo XVIII y principios del siglo XIX, se
conocía la digestión de la carne por las secreciones del
estómago.
• La primera enzima fue descubierta por Anselme Payen y
Jean-François Persoz en 1833 (malta, almidón en glucosa…
maltasa diástasa)
• En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne (1837-1900) acuñó el
término enzima, que viene del griego ενζυμον "en levadura",
para describir este proceso

7. Historia de las enzimas
• En 1897 Eduard Buchner comenzó a estudiar la capacidad de
los extractos de levadura para fermentar azúcar a pesar de la
ausencia de células vivientes de levadura.
• Llamó a la enzima que causa la fermentación de la sacarosa,
“zimasa”. En 1907 recibió el Premio Nobel de Química "por
sus investigaciones bioquímicas y el haber descubierto la
fermentación libre de células“

9. Naturaleza química de las enzimas
• El análisis de las enzimas obtenidas en forma más pura,
cristalizada, demuestra que son proteínas.
• Las enzimas son inactivadas a altas temperaturas y, en
general, la cinética de la desnaturalización térmica de las
enzimas da resultados muy parecidos a los de la
desnaturalización térmica de las proteínas

12. Naturaleza química de las enzimas
• Las enzimas son activadas en una zona muy restringida de
pH, y presenta un punto óptimo de pH donde su actividad es
mayor.
• Todos los agentes que desnaturalizan a las proteínas también
destruyen o inactivan a las enzimas, ya sea el calor, los ácidos
fuertes, o los metales pesados que pueden combinarse con
ellas.

13. Naturaleza química de las enzimas
• Los problemas de solubilidad y de precipitación son comunes
a las proteínas y las enzimas; en general, son solubles en agua
o soluciones salinas, insolubles en alcohol, precipitan con
determinadas concentraciones de sales neutras, etc.
• Al igual que todos los catalizadores, las enzimas no se
consumen ni se alteran de manera permanente como
consecuencia de su participación en una reacción.
• Además de ser muy eficientes, las enzimas también son
catalizadores en extremo selectivos

15. Naturaleza química de las enzimas
• Las enzimas también son catalizadores estereoespecíficos y de
manera típica catalizan reacciones de sólo un estereoisómero
de un compuesto dado (p. ej., azúcares D, mas no L;
aminoácidos de L pero no D.
• Dado que se unen a sustratos por medio de al menos “tres
puntos de fijación”, las enzimas incluso pueden convertir
sustratos no quirales en productos quirales.

17. • Algunas enzimas, de manera especial las que fueron descubiertas en un
principio, recibieron nombres ligados más bien a su sitio de procedencia
anatómica que no siguen ninguna regla ni sistema: Ptialina, tripsina, pepsina.
• Las enzimas relacionadas con la coagulación de la sangre, como son la
trombina, la plasmina, el plasminógeno, etc. reciben también nombres
sistematizados.
• Al descubrir nuevas enzimas y proceder a su caracterización estricta se
aplicaron reglas de nomenclatura basadas en el nombre del sustrato atacado, o
en el tipo general de sustrato, o en la reacción catalizada y se ha añadido
convencionalmente, la terminación -asa. Por ejemplo: las lipasas, amilasas, etc
Nomenclatura de las enzimas

20. • Aunque el sufijo –asa continúa en uso; actualmente, al nombrar a las enzimas,
se enfatiza el tipo de reacción catalizada. Por ejemplo: las hidrogenasas
catalizan la eliminación de hidrogeno y las transferasas, reacciones de
transferencia de grupo.
• Las enzimas relacionadas con la coagulación de la sangre, como son la
trombina, la plasmina, el plasminógeno, etc. reciben también nombres
sistematizados.
• Al descubrir nuevas enzimas y proceder a su caracterización estricta se
aplicaron reglas de nomenclatura basadas en el nombre del sustrato atacado, o
en el tipo general de sustrato, o en la reacción catalizada y se ha añadido
convencionalmente, la terminación -asa. Por ejemplo: las lipasas, amilasas, etc
Nomenclatura de las enzimas

23. • La Unión Internacional de Bioquímica (IUB) adopto, en 1964, un sistema
complejo pero inequívoco de la nomenclatura enzimática basado en el
mecanismo de reacción.
• A continuación se colocarán los principios de esta nomenclatura solamente:
Nomenclatura de las enzimas

26. 1) Las reacciones y las enzimas que las catalizan se dividen en 6 clases principales, cada una
con 4 a 13 subclases.
2) El nombre de la enzima tiene 2 partes: la primera es el nombre del o los sustratos; la
segunda, con terminación –asa, indica el tipo de reacción catalizada.
3) Información adicional, si es necesario aclarar la reacción, puede seguir el paréntesis. Por
ejemplo: la enzima que cataliza L-malato + NAD= = piruvato + CO2 NADH + H= se
denomina como 1.1.1.37 L-malato:NAD+ oxidorreductasa (descarboxilante).
4) Cada enzima tiene un numero clave (E.C.) que caracteriza al tipo de reacción según la
clase (primer digito), subclase (segundo digito) y subclase (tercer digito). El cuarto digito
es para la enzima específica. Así, E.C. 2.7.1.1 denota la clase 2 (una transferasa), subclase
7 (transferencia de fosfato), sub-clase 1 (una función alcohol como aceptor de fosfato). El
último dígito denota a la enzima hexocinasa o ATP: D-hexosa-6-fosforotransferasa, enzima
que cataliza la transferencia de fosfato desde el ATP al grupo hidroxilo de carbono 6 de la
glucosa.
Nomenclatura de las enzimas

29. 1)Óxido-reductasas
2)Transferasas
3)Hidrolasas
4)Liasas
5)Isomerasas
6)Ligasas
Clasificación de las enzimas

30. • Enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biológicas
• En esta clase se encuentran varias subclases como las de hidrogenasas y
oxidasas, de gran importancia en los procesos oxidativos de la respiración
celular
• Las peroxidasas que usan agua oxigenada, H202 como oxidante (aceptor) y las
hidroxilasas que incorporan átomos de oxígeno, a partir de oxígeno molecular
(02), en los sustratos correspondientes.
Óxido-reducatasas

32. • Catalizan el traspaso de grupos químicos, excepto el hidrógeno, entre dos
sustratos, tales como las transaminasas, las transacetilasas
• Los principales subgrupos son los de las metiltransferasas, las cuales permiten
el traspaso de grupos metilo entre dos sustratos; las aciltransferasas que
catalizan el traspaso de grupos acilo (por ejemplo, el acetilo CH5CO-
• Finalmente las enzimas responsables de la transferencia de grupos
nitrogenados, como las transaminasas, o las que traspasan grupos fosfato, por
ejemplo las encargadas de la transfosforilación por medio del ATP, llamadas
quinasas.
Transferasas

34. • Poseen en común la capacidad de introducir los elementos del agua, H y OH,
en el sustrato atacado, produciendo así su rompimiento.
• Se denominan de acuerdo con el nombre de su sustrato seguido de la
designación hidrolasa.
• Existen varias subclases en este grupo, de las cuales las más importantes son
las esterasas, que atacan diversas uniones éster (lipasa, acetilcolina esterasa,
colesterol esterasa, etc.)
Hidrolasas

37. • Este grupo de enzimas cataliza la introducción o la eliminación de un grupo
químico a una doble ligadura. Comprende varias subclases, de acuerdo con la
unión atacada y el grupo separado o añadido: descarboxilasas, aldehido-
liasas, cetoácido-liasa, etc.
Liasas

38. • Catalizan diversos tipos de isomerización, sea óptica, geométrica, funcional,
de posición, etc.
• Se dividen en varias subclases: las racemasas y las epimerasas, responsables,
respectivamente, de la racemización de los aminoácidos y la epimerización de
los azúcares
Isomerasas
Glucosa-6-Fosfato
Isomerasa

39. • Las ligasas permiten la unión de dos moléculas simultánea mente a la
degradación del ATP u otro enlace químico, con la liberación de la energía
necesaria para llevar a cabo la unión de dichas moléculas.
• Se trata de un grupo de enzimas muy importantes donde se encuentran la
acetil coenzima A sintetasa, formadora de acetil coenzima A, a partir de
acetato y coenzima A, las enzimas activadoras de aminoácidos y otras.
Ligasas

41. • La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.
• El sustrato se une a una región concreta de la enzima, llamada centro
activo. El centro activo comprende (1) un sitio de unión formado por
los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y (2) un
sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados
en el mecanismo de la reacción.
• Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo
ciclo de reacción
Características generales de las enzimas

43. • Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y
de actuar como catalizadores. Como proteínas, poseen una
conformación natural más estable que las demás conformaciones
posibles. Así, cambios en la conformación suelen ir asociados en
cambios en la actividad catalítica. Los factores que influyen de
manera más directa sobre la actividad de un enzima son:
1) pH
2) Temperatura
3) Cofactores
Características generales de las enzimas

44. • Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH;
amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus
aminoácidos.
• Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica
positiva, negativa o neutra
• Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus
cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más
adecuada para la actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo
pH

46. • En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones
químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se
duplica.
• Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin
embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan
a desnaturalizar por el calor.
• La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama
temperatura óptima Por encima de esta temperatura, el aumento de
velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado
por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización
térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse
Temperatura

48. • A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias
no proteicas que colaboran en la catálisis: los cofactores.
• Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++,
Mn++, Zn++ etc.
• Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando
el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima. Muchos de
estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas
Cofactores

50. • Un grupo prostético es el componente no aminoacídico que forma
parte de la estructura de algunas proteínas y que se halla fuertemente
unido al resto de la molécula.
• Las proteínas con grupo prostético reciben el nombre de
heteroproteínas o proteínas conjugadas.
• Hay proteínas que además del componente aminoacídico incluyen en
su estructura un componente diferente, fuertemente unido, que recibe
el nombre de grupo prostético.
• En pocas palabras, el Grupo Prostético es la porción NO Proteica de
la molécula de las heteroproteínas
Grupos prostéticos

52. • Las coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que
unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente
activa de la enzima.
• Tienen en general baja masa molecular (al menos comparada con la
apoenzima) y son claves en el mecanismo de catálisis, por ejemplo, aceptando
o donando electrones o grupos funcionales, que transportan de una enzima a
otra.
Coenzimas

53. • FAD (flavín-adenín dinucleótido): transferencia de electrones y protones.
• FMN (flavín mononucleótido): transferencia de electrones y protones.
• NAD+(nicotín-adenín dinucleótido): transferencia de electrones y protones.
• NADP+ (nicotín-adenín dinucleótido fosfato):
• Coenzima A: transferencia de grupos acetilo (por ejemplo, en la
descarboxilación del ácido pirúvico) y de grupos acilo en general.
• Coenzima Q: transferencia de electrones en la cadena respiratoria.
• Coenzima B12: transferencia de grupos metilo o hidrógenos entre moléculas.
Principales Coenzimas

54. • TPP (pirofosfato de tiamina): transferencia de grupos aldehído; forma parte,
entre otros, del complejo piruvato deshidrogenasa.
• Vitamina C.
• PLP (fosfato de piridoxal): transferencia de grupos amino.
• PMP (fosfato de piridoxamina): transferencia de grupos amino.
• FH4 (ácido tetrahidrofólico): transferencia de grupos formilo, metenilo y
metileno.
• Biocitina: transferencia de dióxido de carbono.
• Ácido lipoico: transferencia de hidrógenos, grupos acilo y metilamina.
Principales Coenzimas

56. • Una apoenzima es la parte proteica de una holoenzima, es decir, una enzima
que no puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista de los cofactores
necesarios, ya sean iones metálicos (Fe, Cu, Mg, etc.) u orgánicos, que a su vez
puede ser una coenzima o un grupo prostético, dependiendo de la fuerza de
sus enlaces con la apoenzima.
• La apoenzima, es por tanto, catalíticamente inactiva, hasta que se le une el
cofactor adecuado
Apoenzimas y holoenzimas

58. • Amilasa del suero
• Fosfatasas
• Transaminasas
• Deshidrogenasas
• Creatinkinasa
• Otras enzimas
Importancia de los estudios
enzimáticos en la clínica

59. GRACIAS

60. Bibliografía:
 Babcock GT, Wikstrom M: Oxygen activation and the conservation of energy in cell
respiration. Nature 1992;356:301.
 Brown, T, 2014. (Décimo segunda edición). Química la ciencia central, México,
México DF: Pearson
 «Carbonic anhydrase 1CA2 active site» de Trabajo propio - From PDB entry 1CA2..
Disponible bajo la licencia Dominio público vía Wikimedia Commons -
https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Carbonic_anhydrase_1CA2_active_site.png
#/media/File:Carbonic_anhydrase_1CA2_active_site.png
 Chang, R., 2010. (Décima edición). Química, México DF, México: Mc Graw Hill.
 Horton, R, 2008 (Cuarta edición). Principios de bioquímica, México, México DF:
Pearson
 McKee, T, 2003 (Tercera edición). Bioquímica la base molecular de la vida, Madrid,
España: Mc Graw Hill / Interamericana

61. Bibliografía:
 Murray, R, 2012 (Vigésima novena edición). bioquímica ilustrada de Harper, México,
México DF: Mc Graw Hill.
 Harris DA: Bioenergetics at a Glance: An Illustrated Introduction. Blackwell
Publishing, 1995.
 «Reaction-Glucose-6P-Fructose-6P oc» de User:Solon - occidental version of
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