Proteínas

1. P R O T E Í N A S

2. DOCENTE. IGNACIO PORTUGAL MOISES
ALUMNOS:ALTAMIRANO GALLARDO YANQUEL ALEJANDRO
AROSQUETA BURGOA WANDA PAOLA
BORDA CHOQUE CARLOS DANIEL
CASILLA HUANCA GIAN FRANCO
CHOQUE ARIAS RONAL
COPAGA ADUVIRI MAYHOLI
MIRANDA AGUAYO KEYLA
NAVA LIZARAZU CRISTIAN
ROCHA DANY
SANCHES CORTEZ JORGE ARIEL
MATERIA: BIOQUIMICA I
AÑO. 2020

3. PROTEÍNAS
LAS PROTEÍNAS O PRÓTIDO, SON LAS
MACROMOLÉCULAS MÁS ABUNDANTES Y SE HALLAN
EN TODAS LAS CÉLULAS Y EN TODAS LAS PARTES DE
LAS CÉLULAS , TAMBIÉN PRESENTAN UNA GRAN
VARIEDAD EN UNA SOLA CÉLULA PUEDEN EXISTIR
MILES DE PROTEÍNAS DIFERENTES SE HAN
DESCRITO MÁS DE 300 AMINOÁCIDOS DIFERENTES
EN LA NATURALEZA, PERO SÓLO 20 AMINOÁCIDOS
SON ENCONTRADOS HABITUALMENTE EN LA
PROTEÍNAS SE UNEN MEDIANTE ENLACES
PEPTÍDICOS LA SECUENCIA LINEAL DE LOS
AMINOÁCIDOS UNIDOS CONTIENEN INFORMACIÓN
NECESARIA PARA GENERAR UNA MOLÉCULA
PROTEICA CON UNA FORMA TRIDIMENSIONAL
ÚNICA

4. •Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia
entre las moléculas constituyentes de los seres vivos.
En los vertebrados, las proteínas son los compuestos
orgánicos más abundantes , pues representan alrededor
del 50% del peso seco de los tejidos
Prácticamente todos los procesos biológicos depende de
la presencia y/o actividad de este tipo de sustancias .
Son proteínas casi todas las enzimas, catalizadoras de
reacciones químicas en organismos vivientes
Son proteínas muchas hormonas reguladoras de
actividades celulares
La hemoglobina y otras moléculas con funciones de
transporte en la sangre anticuerpos encargados de
acciones de defensa natural contra infecciones o
agentes extraños.

5. FORMACIÓN • TODAS LAS PROTEÍNAS ESTÁN CONSTRUIDAS A
PARTIR DEL MISMO CONJUNTO UBICUO DE 20 AMINOÁCIDOS,
UNIDOS COVALENTEMENTE EN SECUENCIAS LINEALES
CARACTERÍSTICAS , PUESTO QUE CADA UNO DE ESTOS
AMINOÁCIDOS TIENEN UNA CADENA LATERAL PROPIA QUE
DETERMINA SUS PROPIEDADES QUÍMICAS, SE PUEDE CONSIDERAR A
ESTE GRUPO DE 20 MOLÉCULAS PRECURSORAS COMO EL ALFABETO
EN EL QUE ESTÁ ESCRITO EL LENGUAJE DE LA ESTRUCTURA
PROTEICA • TODAS LAS MOLÉCULAS CONTIENEN CARBONO,
HIDRÓGENO, OXÍGENO Y NITRÓGENO Y CASI TODAS POSEEN
AZUFRE . • LA COMPLEJIDAD DE LA ESTRUCTURA PROTEICA SE
ANALIZA MEJOR SI SE CONSIDERA LA MOLÉCULA EN CUATRO
NIVELES DE ORGANIZACIÓN: PRIMARIO , SECUNDARIO , TERCIARIO
Y CUATERNARIO.

6. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

7. Proteínas
Reguladoras
Controlan el
metabolismo por
medio de los
enzimas y algunas
hormona (insulina,
tiroxina)
Proteínas
Inmunitarias
Defienden el
organismo gracias
a los anticuerpos
Proteínas de
almacenamiento
Son utilizadas como
energía nutricional y de
almacenamiento de
aminoácidos;
especialmente en las
semillas vegetales.

8. Proteínas
Catalíticas
Son enzimas que
aceleran y
regulan las
reacciones
químicas
Proteínas
Contráctiles
Se pueden estirar o encoger en
forma reversible
su orientación estructural, por
ejemplo, la actina y la miosina en el
tejido muscular
y otras células.
Proteínas de
Transporte
La Hemoglobina lleva
el oxígeno en la
sangre

9. •Proteínas digestivas: En las secreciones
gastrointestinales, catalizan la degradación de los
alimentos de la dieta a sustancias más pequeñas,
ejemplo es la tripsina.
•Proteínas respiratorias: Los citocromos participan
en el transporte de electrones a aceptores
apropiados, como el oxígeno en los organismos
aeróbicos
•Proteínas represoras: Regulan la expresión de los
genes en los cromosomas.
•Proteínas tóxicas (toxinas): Proteínas del veneno
de los reptiles venenosos productores de la toxicidad
al sistema nervioso de los mamíferos.
•Proteínas ribosomales: Las proteínas en asociación
con el ARN, forman los ribosomas.
•Proteínas cromosómicas: Proteínas en asociación
con el ADN en el núcleo, el grupo principal es el de
las histonas.

10. ● Un aminoácido, es una molécula orgánica
con un grupo amino (-NH3) y un grupo
carboxilo (-COOH; ácido). Son compuestos
sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado
punto de fusión (habitualmente por encima
de los 200 °C); solubles en agua.
Aminoácido
Los monómeros de las proteínas (alfa aminoácidos)
contienen un átomo central de carbono al que están
unidos:
Un grupo amino (-NH2)
Un grupo carboxilo (COOH)
Un grupo de hidrogeno (-H)
Una cadena lateral (-R), diferente y característica de
cada aminoácido.

11. Clasificación de los aminoácidos
● Los 20 aminoácidos se denominan
aminoácidos comunes o estándar y son
aquellos para
los que existe al menos un codón específico que
los codifica en el ADN. En función de la
polaridad y la estructura de sus cadenas
laterales, los aminoácidos se clasifican en:
AMINOACIDOS ESTANDAR O COMUNES
AMINOACIDOS NO ESTADAR
AMINOACIDOS NO PROTEICOS
AMINOACIDOS ESENCIALES O
INDESPENSABLES

12. Aminoácidos estándar
● aminoácidos estándar son
aquellos que forman la mayoría
de proteínas. Estos aminoácido
son 20 : 6 alifáticos*,
3 aromáticos, 2 alcoholes,
2 con contenido de azufre,
2 ácidos, 3 bases,
dos amidas y un aminoácido.

13. Aminoácidos no estándar
● son aquellos que resultan a partir de uno de los 20
aminoácidos estándar mediante modificaciones químicas
después de haberse incorporado a la cadena
polipeptídica. Las mas frecuentes son:
Hidroxilación: 4-hidroxiprolina, 5-hidroxilisina
Condensación: cistina
Carboxilación: Y-caboxiglutamato
Metilación: 6-N-metil-lisina, 3-metil-histidina

14. Son aquellos que el organismo no puede
sintetizar a partir de moléculas
precursoras y por tanto deben ser
aportados por la dieta.
Ejemplo, arginina, fenilalanina, histidina,
isoleucina,
leucina, lisina, metionina, treonina,
triptófano y valina.
● Precursores o intermediarios en
el metabolismo:
● Homocisteína: precursor de la
cisteína
● Ornitina: citrulina: participa en el
ciclo de la urea.
● Taurinaa: Es un acido sulfónico
● B- alanina: (vitamina B5)
necesario para formar el
● coenzima A.
Aminoácidos
no proteicos
AMINOACIDOS
ESENCIALES O
INDESPENSABLES

15. PÉPTIDOS
❖ Se denomina péptido a la
molécula que contiene entre 2
y 50 aminoácidos
❖ Por ejemplo glutatión, creatina,
oxitocina, vasopresina/hormona
antidiurética, insulina, glucano.
❖ En cuanto para moléculas de
más de 50 aminoácidos se usa
el término proteína

16. ENLACE PEPTÍDICA (unión peptídica)
❖ En las proteínas los aminoácidos se
unen covalentemente mediante enlaces
peptídicos, que son uniones amidas
entre el grupo – carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino de otro.
❖ Los enlaces resisten las condiciones
que desnaturalizan las proteínas.
❖ Se necesita una exposición prolongada
a un ácido o a una base fuerte a
temperaturas elevadas para romper
estos enlaces de manera no enzimática

17. ❖ Los aminoácidos pueden establecer enlaces covalentes entre el
grupo carboxilo de uno y el nitrógeno del grupo ç-amina de
otro.
❖ El producto cuando se unen de esta manera dos aminoácidos se
llama dipeptido.
❖ Es posible seguir agregando mas aminoácidos con el mismo tipo
de unión para formar tripeptidos, tetrapeptidos, etc.
❖ Cuando la cadena polipepdica tiene masa molecular mayor de
6000 Da. (lo cual corresponde a polímero de mas de 50
unidades aminoacidicas) la molécula es considerada una proteína

18. PÉPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA
❖ Uno de los más ampliamente distribuidos en la naturaleza
pues se encuentra en bacteria, vegetales y animales es el
glutation. Se trata de un tripéptido formado por ácido
“glutámico, cisteína y glicina, en ese orden.
❖ Otro grupo de péptidos es el de las encefalinas presentes
en el sistema nervioso central, muchos antibióticos,
sustancias producidos por microorganismos, son péptidos
o contienen un componente peptídico como parte de su
molécula

19. PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA

20. NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS
Estructura primaria de las proteínas:
Es la secuencia lineal de aminoácidos,
dispuestos en zigzag, del enlace
peptídico, esta determinada por el
código genético de la proteína, de esta
forma, muchas mutaciones provocan la
síntesis de secuencias anómalas de
aminoácidos produciendo una proteína
defectuosa.

21. Estructuras secundarias: Esta determinada por las interacciones mediante puentes de
hidrógeno, de enlaces peptídicos cercanos y entre los grupos funcionales de las cadenas
laterales de los aminoácidos.
El esqueleto peptídico, no es una estructura tridimensional, en general forma ordenaciones
regulares de aminoácidos que están localizados en la secuencia lineal, en las
proteínas son: hélice alfa, lámina beta y giros beta.
-HÉLICE ALFA: En la naturaleza se encuentran
varias hélices peptídicas diferentes, pero la
hélice alfa es más común.
Estructura espiral con un esqueleto peptídico
enrollado, estrechamente
empaquetado, en el cual las cadenas laterales de
los aminoácidos se
extienden hacia afuera del eje central para
evitar interferir
estéricamente entre sí.

22. -LÁMINA BETA: Todos sus componentes del enlace peptídico intervienen en
puentes de hidrógeno, las superficies de las láminas beta aparecen plegadas.
Comparación de una lámina beta y una hélice alfa: A diferencia de una hélice
alfa, las láminas beta están compuestas por dos o más cadenas polipeptídicas, casi
completamente extendidas.
Lámina paralelas y antiparalelas: Una lámina beta puede estar formada por dos o
más cadenas polipeptídicas independientes que están dispuestas en sentido
antiparalelo unas a otras.

23. -Giros beta: Invierten la dirección de
una cadena polipeptídica, ayudándola
a adoptar forma globular compacta.
Suelen encontrarse en la superficie de
las moléculas proteicas y contienen
residuos cargados.
Están compuesto generalmente por 4
aminoácidos, entre ellos está la prolina
y glicina.

24. ❖ Estructura terciaria: Es el patrón de plegamiento de los elementos estructurales
secundarios en una conformación tridimensional y biológicamente activa. Para la
estabilización de esta cooperan, los puentes de disulfuro, puentes de hidrogeno, las
interacciones hidrofóbicas y las interacciones iónicas.
•Fuerzas de atracción o repulsión
electrostática: Son de carga
eléctrica, como los –NH3+ de lisina y
arginina, pueden enfrentarse con
grupos de signos opuestos (-COO-de
aspartato y glutamato) formando
enlaces iónicos, de tipo salino, capaces
de mantener aproximadas zonas
distantes de la cadena. Si los grupos
tienen igual signos, el efecto será de
repulsión.

25. •Enlaces de hidrógeno: El oxígeno del carbonilo de un carboxilo libre de
residuos aspártico o glutámico, pueden atraer el hidrógeno de grupos –
HO de serina, treonina o tirosina, estableciendo puentes de hidrógeno.
•Presencia de cadenas hidrofóbicas o hidrofílicas: Tienen gran
importancia como determinantes de la conformación de proteínas en
solución acuosa. Las cadenas laterales apolares tienden a alejarse del
contacto con el agua y provocan plegamientos dentro en el interior de la
molécula.
•Puentes di sulfato: El enfrentamiento de los grupos sulfhidrilos de dos
residuos cisteína puede determinar, por oxidación, el establecimiento de
una unión covalente de puente disulfuro.

26. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura conforma la
unión mediante enlaces débiles
de varias cadenas polipeptídica
con estructura terciaria, para
formar un complejo proteico.
La estructura cuaternaria tetrámero de de
hemoglobina, cadena o protomero esta de un
color diferente, esta proteína transporta el
oxígeno en la sangre

27. Los anticuerpos son proteínas con
estructuras cuaternaria conformada
por cuatro cadenas muy replegadas,
cada una con un color diferente
❖ La organización tridimensional o espacial
de las proteínas se denominan
CONFORMACIÓN.
❖ La conformación que adopta la proteína en
su medio fisiológico se llama
ESTRUCTURA NATIVA.
❖ Esta estructura es esencial para que la
proteína ejerza su función biológica
especifica.

28. PLEGAMIENTO ANÓMALO DE LAS PROTEÍNAS
Para que las proteínas funcionen adecuadamente
deben estar plegadas correctamente, pero a veces se
producen proteínas mal plegadas que suelen
degradarse dentro de la célula. Sin embargo, el
mecanismo de digestión proteolítica puede fallar y dar
lugar a acumulación celular de agregados de proteínas
mal plegadas o de sus productos de degradación
parcial, ocasionando una serie de enfermedades
neurodegenerativas, asociadas en gran medida al
envejecimiento.

29. AMILOIDOSIS
Se produce una conversión de la
estructura proteínica normal en
conformaciones de lámina plegada
beta anormales. La acumulación de
estas proteinas insolubles en
agregados filamentosos en forma
de placas, denominadas amiloides,
se ha implicado en enfermedades
como: Alzheimer y enfermedad de
Parkinson.

30. PRIONOSIS
La proteína priónica ha sido
fuertemente implicada como
agente causal de la
encefalopatías espongiformes
transmisibles (EET), entre
ellas las enfermedades de la
tembladera de las ovejas y la
encefalopatía espongiforme
bovina del ganado
(enfermedad de las vacas
locas)

31. Clasificación de las proteínas según su
Composición
Las proteínas se clasifican en
dos grandes grupos:
1. Proteínas Simples
2. Proteínas Conjugadas

32. Proteínas simples
Las proteínas simples o “Holoproteinas” son aquellas proteínas
que por hidrolisis ( se degradan ) producen solo aminoacidos y
derivados.
Las proteínas simples también se divide en dos grupos:
❖ Proteínas Fibrosas
Tienen funciones estructurales
❖ Proteínas Globulares
Tiene forma esférica.
Su cadena polipéptido se encuentra
enrrollada sobre sí misma.

33. ❖ Globulinas
•Son insolubles en agua, pero se
disuelven en soluciones salinas.
•Suelen estar integradas por varias
cadenas polipéptidicas.
•Su molécula tiene forma ovoide.
•Se encuentran en tejidos animales y
vegetales.
•Son proteínas globulares.
Ejemplos:
Se encuentran en la sangre, en la
clara de huevo y en la leche.
❖ Albúmina
•Son proteínas solubles en agua,
•Tienen carácter ácido.
•Se encuentra en tejidos animales y
vegetales.
•Son proteínas globulares.
•Se les asigna nombre según su origen:
Ejemplos:
Albúmina ( de la clara del huevo)
Lactoalbúmina ( de la leche)
Seroalbúmina ( de la sangre)
Legumina ( de las legumbres)

34. ❖ Glutelinas y Gladilinas
•Se encuentran en granos y
cereales.
•Son llamadas también gluten.
•Se encuentran en la harina de
trigo es llamada “ gliadina”.
•Se encuentra en el maíz es
llamada “ zeína”.
•Son proteínas pobres en valor
nutritivo.
❖ Histonas
•Son proteínas básicas.
•contienen alta proporción de lisina, arginina y
histidina.
•Forman la cromatina junto con el ADN.
´Protaminas
•Son proteínas básicas.
•Son solubles en agua.
•Son moléculas pequeñas.
•Se encuentran unidas al ADN de los esperma
de algunos peces. Ejemplo:
La Salmina ( del Salmón)
La Esturina ( en los esturiones)

35. ❖ Queratina
•Proteína con estructura fibrosa es
componente principal de la epidermis de
los vertebrados. Ejemplo: en el pelo, uñas,
lana, plumas, cuernos y pezuñas.
❖ Colágeno
•Son fibras colágenas de tejido conjuntivo,
proporciona resistencia, por la acción del
calor se convierte en gelatina.
❖ Elastina
•Son proteínas de fibras elásticas de
tejido conjuntivo, proporcionan elasticidad
a los tejidos.
❖ Escleroproteínas
•Llamadas también albuminoides.
•Son insolubles en agua.
•Presentes en tejidos animales.
•Son proteínas de tejidos
estructurales que dan protección y
soporte.
•Son proteínas fibrosas.
Entre estas se encuentran:
La Queratina.
El Colágeno.
La Elastina.

36. Proteínas Conjugadas
Llamadas también “Heteroproteínas” estas moléculas se asocian a una
proteína simple y a otro tipo de compuesto, se llama apoproteína a la
porción proteica, mientras que al otro componente es llamado grupo
prostético.
❖ Nucleoproteínas
•La porción proteica está
representada por una proteína
simple fuertemente básica de tipo
histonas unido al grupo prostetico
por enlaces de tipo salino. Está
compuesto por ácidos nucleicos.
❖ Cromoproteínas
•Está formada por una proteínas simple
asociada a un grupo prostético coloreado. En
este grupo se encuentran moléculas de gran
importancia como: hemoglobina,
citocromos y flavoproteínas. Que participan
en proceso de oxido reducción. Ejemplo:
púrpura visual o rodopsina.

37. ❖ Lipoproteínas
•Son proteínas que en su grupo prostético
está representado por lípidos de distintos
tipos como la Lecitina, colesterol, entre
otros.
•Estas proteínas se encuentran en el núcleo
de las células, sangre, yema de huevo y
leche.
❖ Metaloproteínas
•son proteínas que poseen átomos metálicos ,
por ejemplo la Ferritina que se encuentra en
el bazo, hígado, mucosa intestinal y médula
ósea. Es la principal proteína almacenadora
de hierro en los vertebrados y en pastos.
❖ Glicoproteinas
•Son proteínas unidas a
hidratos de carbono, estos
pueden ser mono, oligo o
polisacáridos fijados a uno o
muchos sitios de la cadena
polipeptídica por enlaces tipo
N-glicosídica.
❖ Fosproteínas
•son proteínas que poseen
como grupo prostético al
fosfato, ejemplo: las caseinas
de la leche, la vitelina de la
yema del huevo y la pepsina del
aparato digestivo.

38. PROTEÍNAS PLASMÁTICAS (DE LA SANGRE)
Son sustancias fundamentales de los organismos que se encuentran en el
plasma, en los medios internos y en algunas secreciones y excreciones de
estos.
Las proteínas del plasma alcanzan en el caballo, perro, cerdos y otras especies
domésticas de 60 o 80 g/L.
Entre estas proteínas están: las globulinas, Albuminas y Fibrinogeno,
sintetizados en el hígado.
Las globulinas Albuminas Fibrinógeno

39. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS PLASMÁTICAS
•Intervienen en la coagulación sanguínea
•Mantienen la presión coloidosmótica de la sangre, en esto influyen notablemente
las albuminas, responsables del 80% de este efecto dado el tamaño reducido de
sus moléculas.
•Comunican cierta viscosidad a la sangre.
•Intervienen en las reacciones de inmunidad.
•Regulan el pH sanguíneo.
•Transportan las sustancias fisiológicas y desechos.

40. LAS PROTEINAS EN LA ALIMENTACIÓN
Su importancia va como integrantes de la dieta.
Los glusidos y lípidos de los alimentos cumplen
una función de aporte energético; en las
proteínas, el papel energético es secundario.
Ellas suministran las unidades o bloques
estructurales (aminoácidos) necesarios para la
síntesis de proteínas constituyentes del propio
organismo.
Los AMINOACIDOS existentes en las proteínas,
ocho (fenilalanina, Isoleucina, Lisina, Metionina,
treonina, triptófano) no pueden ser sintetizados
por el organismo humano. Deben ser
suministrados con las proteínas de los alimentos
para el buen funcionamiento del organismo.

41. Estos dos últimos aminoácidos, Arginina e histidina se sintetizan en tejidos
humanos a un ritmo insuficiente en cuanto al crecimiento, embarazo o lactancia. Y
por eso también tienen mucha importancia estás.
En conclusión desde el punto de vista nutritivo la calidad o “valor biológico” (carne
rojas y blancas, vísceras, leche, huevos) del animal tienen mayor valor biológico que
el de los alimentos vegetales, por esta razón, una dieta debe incluir proteínas de
origen animal.

42. EL CONSUMO EXCESIVO Y DÉFICIT DE PROTEÍNAS EN EL CUERPO Y
LA DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
• LAS PROTEÍNAS TIENEN UNA GRAN IMPORTANCIA COMO
INTEGRANTES DE LA DIETA LOS AMINOÁCIDOS QUE EXISTEN EN LAS
PROTEÍNAS SON OCHO : FENILALANINA, ISOLEUCINA, LISINA ,
METIONINA, TREONINA Y TRIPTÓFANO. SON ESENCIALES EN LOS
ALIMENTOS A FIN DE MANTENER EL FUNCIONAMIENTO NORMAL DEL
ORGANISMO.
•UN ALTO CONSUMO DE PROTEÍNAS SOBRE TODO DE ORIGEN ANIMAL
PUEDE SER NOCIVO Y PUEDE PROVOCAR UN AUMENTO DE COLESTEROL
EN LA SANGRE , UN AUMENTO DE LA EXCRECIÓN DE CALCIO Y MAYOR
RIESGO DE ENFERMEDADES ESCAPULOHUMERAL MÁS QUE TODO EN
PERSONAS PROPENSAS A ESTE TIPO DE PROBLEMAS
• LA DÉFICIT DE PROTEÍNAS CAUSA VULNERABILIDAD DE
INFECCIONES EN NUESTRO ORGANISMO LO QUE SE MANIFIESTA EN
EL PULMÓN Y EN EL INTESTINO DELGADO
•EL MUCUS SE VUELVE POBRE O DE VAJA CALIDAD ASÍ REDUCIENDO
NUESTRAS DEFENSAS

43. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
ES LA PÉRDIDA DE LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL SECUNDARIA, TERCIARIA SIN
HIDRÓLISIS DE LOS ENLACES PEPTÍDICOS DE UNA PROTEÍNA REVERSIBLE O
IRREVERSIBLE LO QUE LLEVA A LA PÉRDIDA DE SU FUNCIÓN ALGUNOS AGENTES
DESNATURALIZADORES SON EL CALOR , ÁCIDOS Y BASES FUERTES,UREA , DISOLVENTES
ORGÁNICOS , DETERGENTES COMO dodecil sulfato-sodio =SDS ,Ph EXTREMOS Y LOS
IONES DE METALES PESADOS COMO EL PLOMO.

44. FORMA MOLECULAR DE LAS PROTEINAS
Cada proteína tiene, al estado natural, una forma molecular característica.
De acuerdo con esto se consideran dos grandes categorías: proteínas
globulares y fibrosas.
Proteínas globulares
•Son aquellas en las cuales la molécula se pliega sobre sí misma para formar un
conjunto compacto semejante a un esferoide u ovoide, con sus tres ejes de
similar longitud. En general, son proteínas de gran actividad funcional;
enzimas, anticuerpos, hormonas, hemoglobina, etc., pertenecen a este grupo.
Son solubles en medios acuosos.

45. Proteínas fibrilares o fibrosas
El colágeno y la elastina son ejemplos de
proteínas fibrosas comunes bien
caracterizadas de la matriz extracelular
que tienen funciones estructurales en el
organismo. Por ejemplo, el colágeno y
elastina se encuentran como componentes
de la piel, el tejido conjuntivo, las paredes
de los vasos sanguíneos y la esclerótica y la
córnea del ojo.

46. Colágeno
•Es la proteína más abundante en vertebrados; representa más del 25% del total
de proteínas del organismo. Componente estructural de gran resistencia
mecánica, forma fibras del tejido conjuntivo, ampliamente distribuidas
especialmente en piel, huesos, tendones, cartílagos.
•El colágeno es insoluble en agua y difícil de
digerir por las enzimas del tracto
gastrointestinal. Sometido a agua en
ebullición se transforma en gelatina, soluble y
digerible.

47. Elastina
•Al contrario que el colágeno, que forma
fibras fuertes y con gran fuerza tensil, la
elastina es una proteína del tejido
conjuntivo con propiedades elásticas. Se
encuentra fibras elásticas compuestas de
elastina y microfibrillas de glicoproteínas
en los pulmones, paredes de arterias
grandes y los ligamentos elásticos. Pueden
estirarse hasta varias veces su longitud
normal, pero recuperan su forma original
cuando se relaja la fuerza de estiramiento

48. Queratinas
Queratina-α: Las α- queratinas son las principales proteínas del pelo y uñas y
también se las encuentra en la piel de animales. Son ricas en cisteína.
•Queratina-β: Las β-queratinas presentan láminas β como elemento estructural
más característico. Este tipo de proteínas se encuentra en plumas de aves y
escamas de reptiles.

49. Hemoglobina
•La hemoglobina es una proteína conjugado cuyo grupo prostético es el hem o
hemo, al cual debe su intenso color rojo. Pertenece a las llamadas hemoproteínas,
cromoproteínas de gran importancia funcional.
Entre las hemoproteínas se encuentran
citocromos, sustancias que actúan como
transportadores de electrones, catalasa,
peroxidasa y otras enzimas, mioglobina.
Encargada del transporte reserva de oxígeno en
músculo, hemoglobina, responsable del transporte
de oxígeno en sangre
•Tanto mioglobina como hemoglobina está
constituidas por una proteína de carácter básico
llamada globina.