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Ovoproduits cuisinés
Omlettes:
Ingérdients: œuf entier+lait+blanc d’œuf..
→mélange « prêt à l’emploi »: fournisseur d’ovoproduit
Ajouter autres ingrédients
Pomper la préparation /doser/ placer dans des moules/cuisson
(2-5 min): four de cuisson..
Pliage
Conditionnement:
s. atmosphère modifié, conservé à 4°C:DLC 3-4 sem
-18°C :DLUO 18 mois

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 Œuf dur en barre:
ingrédients: blanc liquide
/jaune liquide
Cuisson dans des moules cylindriques coaxiaux:
1-blanc déposé dans l’espace annulaire chauffé par double enveloppe,
2-une fois suffisamment coagulé –retirer blanc centrale
3-verser jaune
4-poursuivre la cuisson

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 Œuf dur écalé:
Produits destinés à la restauration collective/ traiteur industriels/ fabricants de
sandwich
1-Matière première:
Calibrage :
garantie de portion homogène pour les clients
État de fraicheur : qualité d’écalage
+ l’œuf est frais + la coquille est difficile à enlever (pH>8.5) :
Mesure unité haugh/ flottabilité dans un bain d’eau
2-Cuisson:
95-100°C/13-20mn →température à cœur jaune 85°C/blanc 92°C
3-Refroidissement:
immersion dans l’eau froide<30°C
4-Écalage:
Mécanique /friction des œufs entre 2 plaques métalliques → détachement de la
coquille
5-Chélation:
bain d’acidification réfigéré expliquer

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Conditionnement:
Sous atmosphère modifié/
Agent antifongique: sorbate et benzoate de sodium
DLC 3-4 sem

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Propriétés technofonctionnelles des
ovoproduits
Moussante
 émulsifiante
 Gélifiante
 colorante
 arômatique

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1- Propriété moussante:
Définition : une mousse est une dispersion de gaz dans
un liquide: émulsion d’air dans de l’eau.
Lorsque le blanc est battu, des bulles d’air sont
enfermées dans le liquide protéique →formation
mousse
Battage  déploiement des protéines  forment un
film à la surface de la bulle: interface air-liquide
 empêche les bulles de fusionner  essentiel à la
stabilité de la mousse
enveloppes protectrices des bulles d’air
Durant le battage les bulles  de tailles et  en nombre
Blanc translucide  blanc opaque
Ovalbumine/ovomucine protéine du blanc : pouvoir
tensioactif

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Facteurs influençant la stabilité de la mousse:
l’agent mécanique:
Foisonnement mécanique trop longtemps
protéines se lient entre elles
ne sont plus en assez grand nombre à l’interface eau-air
film se rompt
les bulles fusionnent
neige devient liquide/protéines coagulées collées
inaptes à recréer mousse
 pHi: les mousses sont stables aux pHi des protéines (4.7 pour
l’ovalbumine) citronner
 Ajout de graisses: favorise la coagulation des protéines
+ du jaune d’œuf : réduit le volume de la mousse
Mesures :
- Capacité foisonnante (taux de foisonnement)
Volume de mousse formée /volume de la solution initiale
- Stabilité de la mousse: mesure volume exsudat au cours du
temps

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2- Pouvoir émulsifiant:
Définition: une émulsion est une dispersion de
deux liquides non miscibles entre eux. (huile
dans l’eau), l’un est divisé en petites
gouttelettes sphériques dans l’autre appelé
phase continue.

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La mayonnaise est une émulsion huile dans
l’eau.
La phase dispersante: l’eau
La phase dispersée: l’huile
Pour effectuer cette dispersion, il faut:
1/ casser les gouttelettes d’huiles battage
2/ Ajout émulsifiant:
C’est un tensioactif molécule amphiphiles:
2 polarités différentes: lipophile/hydrophile
Il forme un film interfacial cohérent entre
l’huile et l’eau.
(lipo-protéines / phospholipides)

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Étape 1
Étape 2
Étape 3

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Mesures:
Capacité émulsifiante:
Nombre de ml d’huile émulsionné /g de protéine
Taille des gouttelettes d’huile obtenues:
Granulomètre laser:
Principe: diffraction d’1 rayon laser monochromatique incident
(ʎ=658 nm) par les particules de l’échantillon
angle θ: inversement proportionnels au rayons des gouttelettes
huiles.
Stabilité de l’émulsion:

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Coalescence: Fusion de deux ou plusieurs gouttelettes d’émulsion
pour n’en former qu’une seule
• Irréversible
• séparation complète de phases
• Cause: rupture du film interfacial
• Mesure: comparaison des tailles des gouttelettes au cours du
temps
Floculation: agrégation de 2 ou plusieurs gouttelettes d’huile dans
une émulsion sans fusionnement: amincissment du film
interfacial sans rupture
Cause: quantité des protéines insuffisantes pour couvrir l’interface
de toutes les gouttelettes
protéines adsorbés simultanément sur 2 gouttelettes
Mesure: tailles des gouttelettes avec ou sans SDS (sodium
dodecyl sulfate) : surfactant anioniquepermet de mesurer la
taille des gouttelettes individualisées (non celles d’agrégats)
Caractéristiques rhéologiques:
Émulsion doit répondre à des critères: onctuosité, tartinabilité,
dureté, friabilité …

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3- Pouvoir gélifiant:
1- Définition d'un gel de protéines
état intermédiaire entre un solide et un liquide,
polymères reliées entre eux par des liaisons (ponts disulfures, liaisons
H…)
réseau continu tridimensionnel→ emprisonne dans ses mailles: eau,
sucres, globules gras, composées aromatiques ..
→ propriétés rhéologiques caractéristiques
Etapes: 1- dénaturation : déplissement
2- coagulation: agrégation/polymérisation
état fluide état solide
a/ blanc :
stable  ne contenant pas lipides
gélification à 62ºC (conalbumine); à partir de 70ºC (ovalbumine) : gel
très ferme
thermosensibilité croissante des protéines du blanc:
ovomucine-ovomucoïde<ovalbumine<conalbumine
ne coagulent pas

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 pH:
pH élevé (9): gel élastique et rigide
pH <6: gel ferme, peu élastique , faible capacité de rétention d’eau.
 Ajout de sucre/sel :
Effet protecteur contre la dénaturation thermique: renforcent les
interactions hydrophobes intramoléculaires
stabilisation
degré de dénaturation thermique moindre
b/ jaune
Commence à s’épaissir à 65°C, coagule à 85°C
Livétine /phosvitine ne coagulent pas
Lipoprotéines à faible densité (LDL):
 dénaturées à partir de 60°C,
 perdent leurs fluidité à 65°C
forment gel à 85°C
gel obtenu +stable que gel ovalbumine

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Facteurs influençant la gélification:
 pH: pH neutre ou forte concentration en NaCl
neutralisation des charges des protéines LDL
Limiter la répulsion éléctrostatique
 favoriser agrégation entre protéines
Le jaune gélifie lors d’1 cycle congélation-décongélation (-6°C):
cristaux de glaces
réarrangement puis agrégation
gélification
indésirable
Mesures:
Compression uniaxiale (jusqu’à rupture ):
mesure de la profondeur de compression
 Excudation d’eau:
Déformation d’un Morceau de gel (25%)placée sur un papier filtre
taréepesées du papier filtre avant et après

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Pouvoir colorant
Jaune d’oeufcoloration des aliments (pâtisseries, pâte, sauces..).
Varie en fonction de l’alimentation de la poule
Supplémenter l’alimentation de pigments (vitamine D, peau
d’orange, xanthophylles/caroténoïdes...)
Varie en fonction des facteurs zootechniques: âge/race
Altérer par le traitement thermique brunissement
Pouvoir arômatique:
+ de 10 composés aromatiques
Les + dosées: Toluène, indole, quelques aldéhydes, cétones et
composés soufrés
Les arômes sont fixés sur les lipides du jaune

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Autres propriétés
Pouvoir liant
(blanc>jaune) → propriétés rétention d'eau/ lipides
Pouvoir anticristalliant:
retarde la cristallisation du saccharose en solution saturée →
améliore l'homogénéité et la texture des produits de confiserie
Aptitude des constituants du jaune (protéines) à la fixation
des minéraux
Les protéines du jaune sont phosphorylés → fixation minéraux
Phosvitine, transporte Fer → pouvoir chélatant
rôle nutritionnelle

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L’Utilisation industrielle des ovoproduits
Biscuiterie/pâtisserie:
Entre dans la composition de la pâte
Utilisée sous forme liquide
Au cours du petrissage: les protéines de l’œuf forment avec
les protéines de la farine un réseau protéique alvéolaire
Charcuterie:
s. forme poudre
Entre dans la formulation
Propriétés émulsifiantes, coagulantes et texturants
Sauces…(émulsifiant)
Crèmes glacées …

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Problèmes rencontrés:
Hétérogénéité des propriétés fonctionnelles
produits finis qualité constante ?
Mauvaise maitrise de l’effet des procédés sur le
comportement des ovoproduits
exple : effet du pétrissage sur la fonctionnalité
Altération microbiologique rapide des ovoproduits

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Fractionnement de l'oeuf =cracking
Séparation constituants jaune/blanc
analyser/étudier
applications spécifiques
1. Fractionnement Blanc
séparation protéines: en se basant sur les propriétés physico-chimiques
intrinsèques
solubilité
taille
masse moléculaire
charge nette ….
1.1. lysozyme:
pHi≈11chargées + au pH du blanc contrairement au reste des
protéines acides chargées-
chromatographie d’échanges d’ions .
hydrolyse ß (1,4) entre acide N-acetylmuramique et N-acetylglucosamine:
constituants du peptidoglycane
action bactéricide importante /bactérie G+:
Bacillus stearothermophilus, Clostridium tyrobutyricum…Bacillus sp.
Enteroccus feacalis, Listeria monocytogenes, Leuconostoc
mesenteroides, Lactobacillus sakei.

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S’il est modifié (température, hydrolyse)polypeptide antimicrobiens
 inhibition de la synthèse ADN/ ARN  G-.
Caractéristiques: stabilité thermique/maintien activité en présence sel/sucre
Activité de la lysozyme maintenue dans l'aliment / 1 an –T ambiante
applications:
Industries alimentaires
 Fromagerie (autorisé France): limiter la prolifération des bactéries butyriques
dans les fromages pâte pressée cuite et non cuite/ pâte molle (35 ppm)
 Agents de conservation: prolonger la durée de fraicheur, de aliments à
bases de de produits de la mer et des produits carnés
 stabilisation de vins au cours du stockage:
100 mg/L de lysozyme permet de retarder le déclenchement de la fermentation
malolactique après la fermentation alcoolique.
une dose de 250 mg/L  microflore ≈ sulfitage de 50 mg/L
 enrobage des emballages alimentaires
 Associer dans des formules infantiles  proches du lait humain

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Industries pharmaceutiques
Activités antivirales, anti-inflammatoires, immunomodulantes et
immunostimulantes
Lysopaïne: maux de gorge/angine
1.2. Avidine:
0.05% des protéines du blanc
Interaction avec vitamine H ou B8
complexe stable
applications:
biochimiques-biotechnologiques/bio-médical :
Dosage immunologiques
Imagerie
Cytologie ….
extraite par chromatographie échangeuse de cations
.

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2. Jaune d’œuf:
2.1. γ-livétine:
immunoglobulmine du jaune
utilisation médicale (traitement d’infections
virales …)