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Acide gras
synthase
Pyruvate
déshydrogénase
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4
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2 protomères antiparallèles
6
7 activités enzymatiques
SH1 = thiol central
SH2 = thiol périphérique
Fixation de radical acétyl
provenant de l’acétyl-CoA
7
Réaction 1: Acétyl Transacylase
La transacétylase transfère le radical du thiol central de l’ACP vers une
autre fonction thiol appartenant à l’enzyme de condensation (thiol
périphérique), qui est une autre sous-unité du multi enzyme.
 Libération du thiol central.
8
Réaction 2: Malonyl transacylase
La malonyl transacylase forme un complexe avec le radical malonyl- du
malonyl-CoA, substrat de la FAS. Le CoA-SH est libéré.
Ce radical malonyl- est ensuite transféré vers le thiol central de l’ACP,
qui vient d’être libéré par la transacétylase.
9
Réaction 3: β-cétoacyl synthase
Condensation des groupes acétyl et malonyl lié à l’ACP par
l’enzyme de condensation
 Formation de β-cétoacétyl fixé sur le thiol central de l’ACP avec
élimination de CO2
10
Réaction 4: β-cétoacyl réductase
Réduction de ce β-cétoacyl-ACP en β-hydroxyacyl-ACP grâce aux
Hydrogènes apportés par le NADPH avec son proton.
 Formation de β-hydroxyacyl-ACP.
11
Réaction 5: β-hydroxyacyl déhydratase
Déshydratation de β-hydroxyacyl-ACP en éliminant une molécule
d’eau.
 Formation de α,β-trans-déhydroacyl-ACP.
12
Réaction 6: Enoyl réductase
Réduction de la double liaison de α,β-déhydroacyl-ACP en acyl-ACP
par l’enoyl réductase grâce aux Hydrogènes apportés par le NADPH
avec son proton.
 Formation d’un acyle à 4 atomes C lié au thiol central de l’ACP.
13
Réaction 7: Palmityl thioestérase
Récurrence des phénomènes: transfert du malonyl, condensation,
réduction, déshydratation, réduction; jusqu’à atteindre 16 carbones
(palmitoyl)
 La palmityl thioestérase libère l’acide palmitique.
14
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Acide gras synthase (enzymologie)

  • 1. 1
  • 2. 2
  • 4. 4
  • 6. 6 7 activités enzymatiques SH1 = thiol central SH2 = thiol périphérique Fixation de radical acétyl provenant de l’acétyl-CoA
  • 7. 7 Réaction 1: Acétyl Transacylase La transacétylase transfère le radical du thiol central de l’ACP vers une autre fonction thiol appartenant à l’enzyme de condensation (thiol périphérique), qui est une autre sous-unité du multi enzyme.  Libération du thiol central.
  • 8. 8 Réaction 2: Malonyl transacylase La malonyl transacylase forme un complexe avec le radical malonyl- du malonyl-CoA, substrat de la FAS. Le CoA-SH est libéré. Ce radical malonyl- est ensuite transféré vers le thiol central de l’ACP, qui vient d’être libéré par la transacétylase.
  • 9. 9 Réaction 3: β-cétoacyl synthase Condensation des groupes acétyl et malonyl lié à l’ACP par l’enzyme de condensation  Formation de β-cétoacétyl fixé sur le thiol central de l’ACP avec élimination de CO2
  • 10. 10 Réaction 4: β-cétoacyl réductase Réduction de ce β-cétoacyl-ACP en β-hydroxyacyl-ACP grâce aux Hydrogènes apportés par le NADPH avec son proton.  Formation de β-hydroxyacyl-ACP.
  • 11. 11 Réaction 5: β-hydroxyacyl déhydratase Déshydratation de β-hydroxyacyl-ACP en éliminant une molécule d’eau.  Formation de α,β-trans-déhydroacyl-ACP.
  • 12. 12 Réaction 6: Enoyl réductase Réduction de la double liaison de α,β-déhydroacyl-ACP en acyl-ACP par l’enoyl réductase grâce aux Hydrogènes apportés par le NADPH avec son proton.  Formation d’un acyle à 4 atomes C lié au thiol central de l’ACP.
  • 13. 13 Réaction 7: Palmityl thioestérase Récurrence des phénomènes: transfert du malonyl, condensation, réduction, déshydratation, réduction; jusqu’à atteindre 16 carbones (palmitoyl)  La palmityl thioestérase libère l’acide palmitique.
  • 14. 14
  • 15. 15

Notes de l'éditeur

  1. Substrat transporté par une coenzyme (4-phosphopantéthéine) fixé à 1 sous-unité ACP à partie active –SH (thiol) au centre de la FAS. 6 premieres rxns = elongation de l’AG en ajoutant 2C apres chaque tour. Derniere = thioeseterase = liberation de l’AG.
  2. Fin du 1er tour. Le produit porté à ce stade par le thiol central est un radical acyl- dont la chaîne grasse possède deux Carbones de plus qu’au début des réactions. La transacétylase peut transférer à nouveau ce radical vers le thiol périphérique pour libérer le site où va se fixer un nouveau malonyl-CoA. La fixation sur le thiol périphérique est possible jusqu’à ce que la chaîne grasse possède seize Carbones (palmityl-ACP). A ce stade, le radical palmityl- est libéré par l’enzyme et chargé sur un coenzyme A libre : c’est le produit final de la FAS.