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Oxidación de
Aminoácidos
Antonio E. Serrano PhD. MT.
Cátedra de Bioquímica - 2012
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Sumario
• Digestión de Proteínas
de la Dieta
• Degradación de
Aminoácidos
• Metabolismo del
Nitrógeno
• Degradacion de
Glutamina, Alanina
• Aminoácidos
cetogénicos y
glucogénicos
• Enfermedades
Metabolicas
Degradacion de Proteínas en la Dieta
• En humanos, las
proteínas ingeridas
en la dieta, son
degradadas a sus
aminoácidos
constituyentes en el
tracto
gastrointestinal.
Degradación en el Estómago
• La entrada de proteínas en el
estómago estimula la mucosa
gástrica para secretar la
hormona gastrina, que
estimula a su vez la secreción
de HCl por las células
parietales, y pepsinógeno por
las glándulas gástricas (pH 1 a
2,5)
• El Pepsinógeno un precursor
inactivo, es convertido a
pepsina activa. En el
estómago, la pepsina
hidroliza las proteínas
ingeridas, dejando pequeños
péptidos
En el Intestino
• Debido al paso de HCl
hacia el intestino, el bajo
pH estimula la secreción de
la hormona secretina a la
sangre.
• Secretina estimula al
páncreas a liberar
bicarbonato en el intestino
para neutralizar el HCl
• La digestión de las
proteínas continúa en el
intestino lo que provoca de
la salida a la sangre de la
hormona colecistoquinina,
que estimula la secreción
de enzimas pancreáticas.
Tripsina y Quimiotripsina
• Hidrolizan los péptidos que
fueron producidos por la
pepsina en el estómago.
• La mezcla de aminoácidos
libres es transportada a
enterocitos y entran a la
sangre y viajan al hígado
• La degradación de pequeños
péptidos en el intestino
delgado es completada por
otras peptidasas intestinales.
• Carboxipeptidasas A y B:
Remueven residuos COO-
• Aminopeptidasa que hidroliza
los residuos NH3-terminales.
Resumen
• Las células parietales y la
células de las glándulas
gástricas secretan sus
productos en respuesta a
la hormona gastrina
• La pepsina comienza el
proceso de degradación
de proteínas en el
estómago
• Los aminoácidos son
absorbidos a través de
las células epiteliales
(mucosa intestinal)
Degradación de Aminoácidos
• DESTINOS DE AMINOACIDOS:
1. Biosíntesis
• Proteínas
• Hormonas
2. Obtención de Energía
• A partir de esqueleto carbonado
3. Destino de grupo amino :
• Formación de urea (en mamíferos)
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Degradación Oxidativa
• En animales, ocurre en 3 circunstancias:
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celulares,
• Algunos aminoácidos que son liberados desde la hidrólisis de
proteínas y que no son necesarios para una nueva síntesis de
proteínas bajo degradación oxidativa.
2. Cuando una dieta es rica en proteínas
• La ingesta de aminoácidos excede las necesidades del
organismo para la síntesis de proteínas.
3. Durante el almacenaje o la Diabetes Mellitus incontrolada.
• Cuando los hidratos de carbono no son utilizados
apropiadamente, las proteínas son usadas como combustible.
Degradación de aminoácidos
• Los a.a. pierden sus
grupos amino para
formar a-cetoácidos, el
“esqueleto carbonado”
de los aminoácidos.
• Los a-cetoácidos bajo
oxidación a CO2 y H2O,
proveen 3 y 4 carbonos
que pueden ser
convertidos en glucosa
 Gluconeogénesis
(Músculo y Cerebro
principalmente)
Metabolismo de Aminoácidos
• La mayoría de los aminoácidos son metabolizados
en el hígado.
• El esqueleto carbonado se transforma en acetil-Co A
y en intermediarios del Ciclo del ácido cítrico.
• El grupo amino es reciclado y utilizado en diversas
rutas biosintéticas y el exceso entra al ciclo de la
urea para ser excretado.
Metabolismo de Aminoácidos
Metabolismo del Nitrógeno
• Glutamato,
glutamina y
alanina juegan
un importante
rol en el
metabolismo de
nitrógeno (grupo
amino de
aminoácidos)
Catabolismo de Aminoácidos
• Remoción de los grupos
α-amino, promovidos
por enzimas
aminotransferasas o
transaminasas
• En estas reacciones de
transaminación, el grupo
α-amino es transferido al
carbono α de
acetoglutarato,
generando un análogo al
α-cetoácido del
aminoácido.
aminotransferasa
Deaminación de Glutamato por
la Glutamato deshidrogenasa
• Pérdida del grupo
amino desde el
glutamato.
• Cataliza la
deaminación oxidativa
del glutamato a
acetoglutarato.
• Es la única enzima que
puede utilizar tanto
NAD+ como NADP+
como aceptor de
equivalentes de
reducción.
Amonio
Degradación de Glutamina
• El amonio es tóxico para
los tejidos animales.
• Se debe transformar en un
metabolito no tóxico para
ser transportado por la
sangre hasta el hígado.
• La glutamina es una forma
eficiente de transportar el
exceso de amonio.
• La glutamina se encuentra
en la sangre en
concentraciones mayores
que el resto de las
aminoácidos
Degradación de la Alanina
• Transportador de amonio y
del esqueleto carbonado de
piruvato desde el músculo
esquelético al hígado
• El amonio es excretado y el
piruvato usado para producir
glucosa, que es devuelta al
músculo.
Ciclo de la alanina
• 1. En músculo: Transaminación de piruvato para
producir alanina, que viaja al hígado por el torrente
sanguíneo.
• 2. En el hígado: Transaminación de alanina a piruvato
que pasa a la gluconeogénesis.
• 3. La Glucosa producida se libera al torrente sanguíneo.
• Este proceso ayuda a mantener el balance de nitrógeno
(se transporta NH4+ al hígado)
Degradación de los aminoácidos
cetogénicos y glucogénico
Intermediarios metabólicos
• Las 20 rutas de
degradación de los
a.a convergen en sólo
7 intermediarios
• Aminoácidos
cetogénicos:
• Acetil-CoA
• Acetoacetil-CoA
• Aminoácidos
glucogénicos:
• Piruvato
• a-cetoglutarato
• Succinil-CoA
• Fumarato
• Oxalacetato
Aminoácidos Esenciales
Enfermedades Metabólicas
Asociadas
• Ausencia de enzimas
cada uno de los
aminoácidos de lo
contrario se
presentan
enfermedades
asociadas al
metabolismo.
• Las personas con
algún defecto en las
enzimas que
participan por ej. en
el ciclo de la urea no
pueden tolerar una
dieta rica en
proteínas y deben ser
tratadas
Enfermedades Genéticas
Fenilcetonuria (PKU)
• No se puede metabolizar la
fenilalanina en el hígado.
• Carencia de la enzima:
fenilalanina hidroxilasa. La
condición debe ser identificada
inmediatamente luego del
nacimiento.
• Tratamiento consiste de una
dieta baja en Fen y el monitoreo
es hasta los 10 años
• Es un defecto genético.
Acumulación de fenilalanina o
sus metabolitos (fenilpiruvato,
fenilactato y fenilacetato)
producen retardo mental severo
Albinismo
• Fenilalanina se convierte en tirosina.
• Tirosina es precursor de la síntesis de melanina, el pigmento
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Curso Bioquímica 23-Aminoácidos

  • 1. Oxidación de Aminoácidos Antonio E. Serrano PhD. MT. Cátedra de Bioquímica - 2012 @xideral xideral.com
  • 2. Sumario • Digestión de Proteínas de la Dieta • Degradación de Aminoácidos • Metabolismo del Nitrógeno • Degradacion de Glutamina, Alanina • Aminoácidos cetogénicos y glucogénicos • Enfermedades Metabolicas
  • 3. Degradacion de Proteínas en la Dieta • En humanos, las proteínas ingeridas en la dieta, son degradadas a sus aminoácidos constituyentes en el tracto gastrointestinal.
  • 4. Degradación en el Estómago • La entrada de proteínas en el estómago estimula la mucosa gástrica para secretar la hormona gastrina, que estimula a su vez la secreción de HCl por las células parietales, y pepsinógeno por las glándulas gástricas (pH 1 a 2,5) • El Pepsinógeno un precursor inactivo, es convertido a pepsina activa. En el estómago, la pepsina hidroliza las proteínas ingeridas, dejando pequeños péptidos
  • 5. En el Intestino • Debido al paso de HCl hacia el intestino, el bajo pH estimula la secreción de la hormona secretina a la sangre. • Secretina estimula al páncreas a liberar bicarbonato en el intestino para neutralizar el HCl • La digestión de las proteínas continúa en el intestino lo que provoca de la salida a la sangre de la hormona colecistoquinina, que estimula la secreción de enzimas pancreáticas.
  • 6. Tripsina y Quimiotripsina • Hidrolizan los péptidos que fueron producidos por la pepsina en el estómago. • La mezcla de aminoácidos libres es transportada a enterocitos y entran a la sangre y viajan al hígado • La degradación de pequeños péptidos en el intestino delgado es completada por otras peptidasas intestinales. • Carboxipeptidasas A y B: Remueven residuos COO- • Aminopeptidasa que hidroliza los residuos NH3-terminales.
  • 7. Resumen • Las células parietales y la células de las glándulas gástricas secretan sus productos en respuesta a la hormona gastrina • La pepsina comienza el proceso de degradación de proteínas en el estómago • Los aminoácidos son absorbidos a través de las células epiteliales (mucosa intestinal)
  • 8. Degradación de Aminoácidos • DESTINOS DE AMINOACIDOS: 1. Biosíntesis • Proteínas • Hormonas 2. Obtención de Energía • A partir de esqueleto carbonado 3. Destino de grupo amino : • Formación de urea (en mamíferos) • Biosíntesis de aminoácidos y de nucleótidos
  • 9. Degradación Oxidativa • En animales, ocurre en 3 circunstancias: 1. Durante la síntesis normal y degradación de proteínas celulares, • Algunos aminoácidos que son liberados desde la hidrólisis de proteínas y que no son necesarios para una nueva síntesis de proteínas bajo degradación oxidativa. 2. Cuando una dieta es rica en proteínas • La ingesta de aminoácidos excede las necesidades del organismo para la síntesis de proteínas. 3. Durante el almacenaje o la Diabetes Mellitus incontrolada. • Cuando los hidratos de carbono no son utilizados apropiadamente, las proteínas son usadas como combustible.
  • 10. Degradación de aminoácidos • Los a.a. pierden sus grupos amino para formar a-cetoácidos, el “esqueleto carbonado” de los aminoácidos. • Los a-cetoácidos bajo oxidación a CO2 y H2O, proveen 3 y 4 carbonos que pueden ser convertidos en glucosa  Gluconeogénesis (Músculo y Cerebro principalmente)
  • 11. Metabolismo de Aminoácidos • La mayoría de los aminoácidos son metabolizados en el hígado. • El esqueleto carbonado se transforma en acetil-Co A y en intermediarios del Ciclo del ácido cítrico. • El grupo amino es reciclado y utilizado en diversas rutas biosintéticas y el exceso entra al ciclo de la urea para ser excretado.
  • 13. Metabolismo del Nitrógeno • Glutamato, glutamina y alanina juegan un importante rol en el metabolismo de nitrógeno (grupo amino de aminoácidos)
  • 14. Catabolismo de Aminoácidos • Remoción de los grupos α-amino, promovidos por enzimas aminotransferasas o transaminasas • En estas reacciones de transaminación, el grupo α-amino es transferido al carbono α de acetoglutarato, generando un análogo al α-cetoácido del aminoácido. aminotransferasa
  • 15. Deaminación de Glutamato por la Glutamato deshidrogenasa • Pérdida del grupo amino desde el glutamato. • Cataliza la deaminación oxidativa del glutamato a acetoglutarato. • Es la única enzima que puede utilizar tanto NAD+ como NADP+ como aceptor de equivalentes de reducción. Amonio
  • 16. Degradación de Glutamina • El amonio es tóxico para los tejidos animales. • Se debe transformar en un metabolito no tóxico para ser transportado por la sangre hasta el hígado. • La glutamina es una forma eficiente de transportar el exceso de amonio. • La glutamina se encuentra en la sangre en concentraciones mayores que el resto de las aminoácidos
  • 17. Degradación de la Alanina • Transportador de amonio y del esqueleto carbonado de piruvato desde el músculo esquelético al hígado • El amonio es excretado y el piruvato usado para producir glucosa, que es devuelta al músculo.
  • 18. Ciclo de la alanina • 1. En músculo: Transaminación de piruvato para producir alanina, que viaja al hígado por el torrente sanguíneo. • 2. En el hígado: Transaminación de alanina a piruvato que pasa a la gluconeogénesis. • 3. La Glucosa producida se libera al torrente sanguíneo. • Este proceso ayuda a mantener el balance de nitrógeno (se transporta NH4+ al hígado)
  • 19. Degradación de los aminoácidos cetogénicos y glucogénico
  • 20. Intermediarios metabólicos • Las 20 rutas de degradación de los a.a convergen en sólo 7 intermediarios • Aminoácidos cetogénicos: • Acetil-CoA • Acetoacetil-CoA • Aminoácidos glucogénicos: • Piruvato • a-cetoglutarato • Succinil-CoA • Fumarato • Oxalacetato
  • 22. Enfermedades Metabólicas Asociadas • Ausencia de enzimas cada uno de los aminoácidos de lo contrario se presentan enfermedades asociadas al metabolismo. • Las personas con algún defecto en las enzimas que participan por ej. en el ciclo de la urea no pueden tolerar una dieta rica en proteínas y deben ser tratadas
  • 24. Fenilcetonuria (PKU) • No se puede metabolizar la fenilalanina en el hígado. • Carencia de la enzima: fenilalanina hidroxilasa. La condición debe ser identificada inmediatamente luego del nacimiento. • Tratamiento consiste de una dieta baja en Fen y el monitoreo es hasta los 10 años • Es un defecto genético. Acumulación de fenilalanina o sus metabolitos (fenilpiruvato, fenilactato y fenilacetato) producen retardo mental severo
  • 25. Albinismo • Fenilalanina se convierte en tirosina. • Tirosina es precursor de la síntesis de melanina, el pigmento oscuro de la piel y el pelo presente en los melanocitos. • Una deficiencia en la enzima tirosinasa produce inhibición de la síntesis de melanina y por lo tanto falta de pigmentación.