2. OKSİDASYON-REDÜKSİYON REAKSİYONLARI
Elektronların bir atom veya molekülden bir diğerine
geçişleri redoks reaksiyonu olarak adlandırılmaktadır.
Redoks : e-transferi
Bu reaksiyonlarda moleküllerden biri elektron
kaybederek oksitlenmekte ( yükseltgenmekte ) diğeri
elektron kazanarak redüklenmekte ( indirgenmektedir ).
Oksidasyon : elektronların kaybı
Redüksiyon : elektron kazanma
Fe+2 Fe+3+e-
Fe+2 + Cu+2 Fe+3 + Cu+
3. Bir molekülün oksidasyonuna daima bir elektron
alıcısının indirgenmesi eşlik eder.
Oksidasyon-redüksiyon reaksiyonlarındaki elektron
transferi doğrudan veya dolaylı olarak organizmada
gerçekleşen enerji olayları ile ilişkili olup, organizma
tarafından gerçekleştirilen işten sorumludur.
Fotosentez yapmayan organizmalarda elektronların
kaynağı indirgenmiş bileşiklerdir (besin maddeleri;
glukoz gibi)
Enzim katalizli oksidasyon reaksiyonları ile elektron
vericilerden (metabolik yakıt maddeleri) alınan
elektronlar bazı özel elektron taşıyıcılara (NAD+ , FMN,
FAD ) aktarılmaktadır.
4. Oluşan indirgenmiş ara ürünler (NADH, FADH2 )
elektronları mitokondride solunum zincirine aktarır.
Solunum zincirinde bir dizi kompleks üzerinden
elektronlar, en son moleküler oksijene taşınmaktadır.
Bu elektron akışına eşleşmiş olan proton hareketinin itici
gücü ile ADP+Pi’den → ATP sentezlenir.
Oksijenin elektronlara olan ilgisinin, elektron taşıyıcı ara
bileşiklerden daha yüksek olması, elektron transferinin
ekzergonik olmasına ve açığa çıkan enerjinin ATP
sentezinde kullanılmasına yol açmaktadır.
Oksidasyon reaksiyonları → enerji elde edilir.
İndirgenme reaksiyonları → enerjiye gereksinim
5. Redoks reaksiyonlarının özellikleri
Oksidasyon-Redüksiyon reaksiyonları, iki yarı
reaksiyonun toplamı olarak kabul edilir.
Fe+2 + Cu+2 Fe+3 + Cu+1 ( tüm reaksiyon )
İki yarı reaksiyon şeklinde tanımlanabilir:
1. Fe+2 Fe+3+e-
2. Cu+2 + e- Cu+1
AH2 + B A + BH2
1. AH2 2H+ + 2e-
2. B + 2e- + 2H+ BH2
6. Oksidasyon-redüksiyon reaksiyonlarında;
elektron verici moleküller, redüktan (indirgen) ya da
redükleyici bileşik
elektron alan moleküller oksidan (yükseltgen) veya
oksitleyici bileşik
Redükleyici ve oksitleyici bileşik birlikte → Konjuge
redoks çifti
Örn : Fe+3/ Fe+2
NAD+ / NADH
FAD / FADH2
7. Çok sayıda biyolojik oksidasyon moleküler
oksijenin katılımı olmadan gerçekleşmektedir.
Dehidrogenasyonlar
8. Elektron transferi
Elektronlar bir molekülden (elektron verici), diğer moleküle
(elektron alıcısı) 4 farklı yoldan biriyle transfer olur:
1. Doğrudan elektronlar olarak ;
Fe2+ + Cu2+ Fe 3++ Cu+
2. H atomları ( H+ + e- ) şeklinde ( FMN ve FAD bağımlı
dehidrogenazlar )
AH2 A + 2H+ + 2e-
AH 2+ B A + BH2
A/AH2 Konjuge redoks çiftleri
B/BH2
9. 3. Hidrit iyonu ( H+ + 2e- ) şeklinde
NAD-bağımlı dehidrogenazlarla meydana gelir.
4. Doğrudan O2 ile reaksiyon
R – CH3 + ½ O2 R-CH 2OH
hidrokarbon alkol
10. İndirgeyici ekivalan:
Reaksiyondaki transfer edilen elektrondur.
Biyolojik sistemlerde, yakıt molekülleri enzimatik
dehidrogenasyon ile 2 indirgeyici ekivalan ( 2
indirgeyici eşdeğer ) kaybederler.
11. Standart redoks potansiyeli (Standart indirgenme
potansiyeli)
Redüksiyon potansiyelleri elektronlara olan ilgiyi ölçer.
Bir bileşik tarafından bir başka bileşiğin indirgenme olasılığını
belirleyen bir parametredir.
Redoks reaksiyonunun meydana gelmesi, her bir redoks çiftindeki
elektron alıcısının elektronlara olan göreceli ilgisine bağlıdır. Bu
ilginin ölçüsü standart redüksiyon potansiyeli, Eº olarak
tanımlanmaktadır.
Elektronların kazanım ve kayıpları için gerekli olan elektrik
potansiyelleri, Volt (V) cinsinden ölçülmektedir.
Redoks çiftleri elektron kaybetme eğilimlerinde farklılık gösterirler,
bu eğilim o redoks çiftinin özelliğidir.
12. Redoks sistemlerinin birbirlerine göre durumları,
elektronların bir redoks çiftinden diğerine akış yönünü
önceden belirlemeyi sağlar.
Çeşitli redoks çiftlerinin redoks potansiyellerine göre en
negatif Eº’dan en pozitif Eº’a kadar sıralanabilir.
Eº değeri negatif olan bir sistem elektronlarını, daha
küçük negatif veya pozitif Eº değerine sahip bir sisteme
aktararak , onları indirgemektedir.
Daha büyük pozitif Eº değerine sahip olan, güçlü
yükseltgen bileşikler, başka atom veya iyonlardan
elektronları alarak onları yükseltgemektedir.
13. Bir redoks çiftinin Eº değeri ne kadar daha fazla
negatif ise o çiftin redüktan üyesinin elektron
kaybetme eğilimi o kadar fazladır.
Eº değeri ne kadar daha fazla pozitif ise redoks
çiftinin oksidan üyesinin elektron kabul etme
eğilimi o kadar fazladır.
Bu nedenle elektronlar daha negatif Eº’a sahip
bir konjuge redoks çiftinden, daha pozitif Eº’a
sahip çifte doğru hareket ederler.
düşük Eº e- yüksek Eº
14. Redoks reaksiyonunu oluşturan iki yarı reaksiyonun
redüksiyon potansiyellerindeki fark (ΔΕº), reaksiyon
sonucu ortaya çıkan serbest enerji değişimini ΔGº
vermektedir.
ΔGº = -n F (ΔEº)
n = tepkimede transfer edilen elektronların sayısı
F = Faraday sabiti (96,5 kJ/V.mol)
ΔΕº = elektron kabul eden çiftin Εº değeri-elektron veren
çiftin Eº değeri
ΔGº= standart serbest enerjideki değişim
15. Biyolojik öneme sahip bazı yarı reaksiyonların standart
redüksiyon potansiyelleri
Sistem Eo Volt
H+ / H2 -0.42
NAD +/ NADH -0.32
Liopat ; oks / red -0.29
Asetoasetat / 3-hidroksibütirat -0.27
Pirüvat / laktat -0.19
Oksaloasetat / malat -0.17
Fumarat / süksinat +0.03
Sitokrom b; Fe+3 / Fe+2 +0.08
Ubikinon; oks / red +0.10
sitokrom c1; Fe+3 / Fe+2 +0.22
Sitokrom a; Fe+3 / Fe+2 +0.29
Oksijen / su +0.82
16. Biyolojik sistemlerde Eº’ , ΔG’
e-
Besin maddesi Elektron transport zinciri
O2 e- ADP+Pi ATP
(yüksek redüksiyon
potansiyeli ) mitokondri
17. Oksidoredüktaz’lar
Oksidasyon, redüksiyona katılan enzimler
oksidoredüktazlar olarak adlandırılır, 4 gruba
ayrılır:
1. Oksidazlar
2. Dehidrogenazlar
3. Hidroperoksidazlar
4. Oksigenazlar
18. 1. Oksidazlar
Hidrojen alıcısı olarak oksijeni kullanarak bir substrattan
hidrojenin uzaklaştırılmasını kataliz eder.
Reaksiyon ürünü olarak su veya hidrojen peroksit oluşturur.
Moleküler oksijen elektron alıcısı olup, oksijen atomları okside
ürün yapısında yer almaz.
AH2 ½ O2 AH2 O2
(red)
oksidaz
A H 2O A H2O2
(oks)
19. Bakır içeren oksidaz, Sitokrom oksidaz (Sitkrom aa3)
Birçok dokuda yaygın olarak bulunan bir hemoprotein prostetik grup:
Hemler ( hemave hema3) ,2CuA CuB
Mitokondri iç membranında yer alan elektron transport zincirinin
(solunum zinciri) son üyesidir.
Substrat moleküllerinin dehidrogenazlarla oksidasyonu sonucunda
ortaya çıkan elektronları, son alıcıları olan oksijene aktarılması
reaksiyonunu kataliz eder.
Enzim CO, CN- ve H2 S tarafından inhibe edilir.
2 molekül Hem içerir, bunların her biri oksidasyon ve redüksiyon
sırasında Fe3+ ve Fe2+ arasında dönüşen bir Fe atomu içerir.
(Toplam 2 Fe atomu)
2CuA ve hema3’e bağlı CuB olmak üzere 3 Cu atomu içerir.
½ O2 + 2 e- H 2O
sitokrom oksidaz
20. Oksidazların bir çoğu flavoproteinlerdir:
Flavoprotein yapılı oksidazlar prostetik grup olarak; FMN (Flavin
mononükleotid) veya FAD (Flavin adenin dinükleotid) içerir.
Riboflavin vitamininden (B2) sentezlenir.
FMN veya FAD, kendi apoenzim proteinine oldukça sıkı bağlıdırlar
Flavoproteinin aktif bölgesinin bir parçası (prostetik grup)
Nikotinamid nükleotidlerinden farklı
İzoalloksazin halkası + Ribitol-P: FMN
(şeker alkolü)
FMN + AMP : FAD
Hidrojen taşıyıcıları
Birçok flavoprotein yapılı oksidaz kofaktör olarak bir veya daha fazla
metal içerir. Bunlar metalloflavoproteinler olarak isimlendirilir.
21. L-amino asid oksidaz : FMN’ye bağlı bir enzim, böbrekte
L-amino asidlerin oksidatif
deaminasyonu
Ksantin oksidaz : Mo içerir.
Pürin bazlarının ürik aside
çevrilmesinde
süt, ince barsak, böbrek ve karaciğerde
Aldehid dehidrogenaz : FAD’A bağlı enzim
Mo ve hem yapısında olmayan Fe içerir
aldehidler ve N-heterosiklik substratlara etkili
Karaciğerde
Glukoz oksidaz : Mantarlarda, FAD’a bağlı bir enzim
Glukoz ölçümünde kullanılır.
22. Flavoprotein enzimlerde oksidasyon-redüksiyon
mekanizması
Flavin nükleotidlerindeki (FMN, FAD) izoalloksazin
halkası indirgenir.
Bu indirgenme bir semikinon (serbest radikal) ara ürünü
üzerinden giden 2 basamaklı bir olaydır.
Flavoproteinler bir veya iki elektronun transferinde rol
alırlar. İndirgenmiş substrattan bir hidrojen atomu alarak
FMNH veya FADH şeklinde semikinon radikaline
çevrilen flavin nükleotidlerine bir hidrojen atomunun
daha eklenmesi ile tam indirgenmiş FMNH2 ve FADH2
oluşmaktadır.
23. 2. Dehidrogenazlar
Hidrojen (e-+H+) alıcısı olarak oksijeni kullanmazlar
Başlıca 2 fonksiyonları vardır:
1. Kenetli oksidasyon-redüksiyon sisteminde hidrojen atomlarını bir
substrattan diğerine transfer ederler.
Substrat spesifikliği gösterirler, fakat sıklıkla aynı koenzim veya
hidrojen taşıyıcıyı örn: NAD+’yi kullanırlar.
Reaksiyonlar geri dönüşümlü
O2’nin bulunmadığı ortamda oksidatif olay
Dehidrogenasyon
Glikolizin anaerobik evresinde olduğu gibi, oksidatif olayların oksijen
yokluğunda gerçekleşmesi dehidrogenasyon reaksiyonu ile olur.
2. Solunum zincirinin üyeleri olarak substrattan oksijene elektron
transportu
24. Kenetli dehidrogenaz sistemi ile metabolit oksidasyonu
AH2 taşıyıcı BH2
(red) (oks) (red)
A taşıyıcı-H2 B
(oks) (red) (oks)
A için spesifik dehidrogenaz B için spesifik dehidrogenaz
2 gruba ayrılır :
a. Nikotinamid koenzimlerine bağımlı dehidrogenazlar
b. Riboflavin bağımlı dehidrogenazlar
25. a.Nikotinamid koenzimlerine bağımlı dehidrogenazlar:
( NAD+, NADP+ )
NAD+, Nikotinamid adenin dinükleotid veya
koenzimlerine bağımlı dehidrogenazlar
NADP+ , nikotinamid adenin dinükleotid fosfat
koenzimlerine bağımlı dehidrognazlar
Bazı dehidrogenazlar hem NAD+ ve hem de NADP+’ yi
kullanabilirler.
Organizmada suda çözünene Niasin vitamininden
sentezlenir.
Dehidrogenazın spesifik substratı tarafından koenzim
(NAD+ veya NADP+, Hidrojen/elektron taşıyıcıları)
indirgenir ve uygun bir elektron alıcı tarafından tekrar
okside edilir.
26. Nikotinamid adenin nükleotidleri, FMN ve FAD+’dan farklı
olarak kendi apoenzimlerine gevşek bağlı olup,
serbestçe ve geri dönüşümlü olarak apoenzimlerinden
ayrılabilmektedirler.
Enzime geri dönüşümlü bağlanarak indirgenmekte ve
indirgenmiş şekilleri bir enzimden, diğerine kolaylıkla
aktarılarak indirgeyici ekivalanları ikinci bir substrata
taşımaktadırlar.
İndirgenmiş koenzimler (NADH+H+) elektronları, başka
bir enzim aracılığıyla veya mitokondriyal solunum
zincirine aktararak yeniden yükseltgenir (NAD+, okside
form)
Sonuç olarak organizmada NAD+ ve NADH
konsantrasyonunda bir değişiklik olmaz.
27. Nikotinamid koenzimleri ile oksidasyon ve redüksiyon
mekanizması
NAD+ ve NADP+ (okside formda koenzimler) substratdan (AH2)
hidrid iyonu halinde (2e-+H+) iki elektron alarak bir proton NADH ve
NADPH (indirgenmiş koenzimler) haline dönüşmektedirler.
Substrattan ayrılan ikinci proton sulu ortamda serbest kalmaktadır.
(Substrattan 2 hidrojen atomu (2e-+2H+) çıkarılmaktadır).
NAD+ + AH2 NADH + H+ + A
B + NADH + H+ BH2 + NAD+
AH2 + B A + BH2
28. Hidrojen atomlarından bir tanesi substrattan 2 e-’lu hidrid
iyonu (:H-) halinde çıkarılır ve reaksiyonu kataliz eden
spesifik dehidrogenaz tarafından spesifikliğe bağlı olarak
A veya B durumuna göre piridin halkasının 4.konumuna
aktarılır.
Substrattan çıkarılan hidrojen çiftinden geride kalan bir
hidrojen iyonu serbest kalır.
NAD+ ve NADP+, piridin nükleotidleri olarak da
isimlendirilir.
29. NAD +’ ye bağlı dehidrogenazlar
Metabolizmanın oksidatif yollarında
(Glikoliz, Sitrik asid siklusu, solunum zinciri)
yer alan oksideredüksiyon reaksiyonlarnı kataliz eder.
NADP+ ’ya bağlı dehidrogenazlar:
Redüktif (indirgeyici) sentezlerde yer alır.
(Yağ asidi ve steroid sentezinin mitokondri dışı yolları)
Pentoz fosfat yolu dehidrogenazlarının koenzimleri
olarak
Zn: Alkol dehidrogenaz, Gliseraldehid 3-fosfat
dehidrogenaz
30. b.Flavine bağımlı dehidrogenazlar
FMN veya FAD bağımlı
FMN ve FAD kendi apoenzimlerine sıkı bağlı
Solunum zincirinde veya solunum zincirine elektron
taşınması
NADH dehidrogenaz : Prostetik grup olarak FMN ve Fe-
S proteineri içeren, solunum zinciriniin bir üyesidir.
NADH ve daha yüksek redoks potansiyeli yapılar
arasında elektron taşıyıcı olarak görev yapar.
Süksinat dehidrogenaz (FAD, Fe-S)
Açil KoA dehidrogenaz (FAD, Fe-S)
Mitokondriyal gliserol 3-fosfat dehidrogenaz (FAD),
Substrattan indirgeyici ekivalanları doğrudan solunum
zincirine aktarırlar.
31. 3. Hidroperoksidazlar
Hidrojen peroksid (H2O2 ) kullanarak, diğer bir
substratı okside eden ve reaksiyon sonucunda
H2O oluşturan enzimler
a. Peroksidazlar
b. Katalaz
Organizmayı zararlı peroksidlere ( H2O2 , lipid
hidroperoksidler) karşı korur.
Peroksidlerin birikimi → serbest radikal üretimi
→ hücre membranlarının parçalanması →
kanser, ateroskleroz
32. a. Peroksidazlar
Prostetik grup : apoproteine gevşek bağlı protohem
Süt, lökosit, trombosit ve eikozanoid metabolizması ile ilişkili
dokularda, bitkilerde
H2 O2 + A H2 peroksidaz 2H2O + A
Askorbat, kinonlar ve sitokrom c gibi elektron alıcılarını ikinci bir
substrat olarak kullanırlar. Geniş bir substrat spesifitesine sahiptir.
Bazıları tek bir substrata spesifiktir. Örn: Glutatyon peroksidaz,
GSH (indirgenmiş glutatyon)’a spesifiktir.
33. Glutatyon peroksidaz (GPx):
Eritrositlerde ve diğer dokularda prostetik grup olarak
selenyum içerir.
4 protein alt birim, alt birimlerin herbirinin aktif
bölgesinde Se atomu bulunur.
H2O2 ve lipid hidroperoksidlerin, indirgenmiş glutatyon
(GSH) aracılığı ile indirgenmesini kataliz eder.
Membran lipidlerini ve hemoglobin peroksitlerle
oksidasyondan korur.
Antioksidan enzim, H2O2 ’nin çok zararlı hidroksil
radikaline (OH•) dönüşümünü engeller.
Sitozolde ve daha az oranda mitokondri matriksinde
bulunur.
34. H2O2 + 2 GSH GPx 2H2O + GSGG
GPx ile katalizlenen bu reaksiyonda H2O2 suya
indirgenirken gluttayonun sülfidril grubu (GSH),
disülfide (GSSG) yükseltgenir.
GSSG (Disülfid) pentaz fosfat yolundan
sağlanan NADPH’ı elektron vericisi olarak
kullanan glutatyon redüktaz ile tekrar sülfidril
şekline dönüştürülür.
GSGG + NADPH + H+ glutatyon redüktaz2GSH +NADP+
35. b. Katalaz:
Hemoprotein yapılı antioksidan enzim
4 alt birim, her bir alt birime bağlı Fe2+ taşıyan hem
grubu
Toplam 4 hem
1molekül H2O2 ’yi elektron verici ve diğer H2O2 molekülü
elektron alıcı veya oksidan olarak kullanabilir.
H2O2’yi yıkar.
Peroksidaz aktivitesi de gösterir. İn vivo koşullar altında
bu aktivitesi daha önem taşır.
Kan, kemik iliği, müköz membranlar, böbrek ve
karaciğerde bulunur.
Peroksizomlar: Oksidaz ve katalaz yüksek aktivitede
36. H2O2 kaynakları
Peroksizomal enzimler
Ksantin oksidaz
Mitokondriyal elektron transport sistemi
Mikrozomal elektron transport sistemi
SOD tarafından dismutasyon reaksiyonu
37. 4. Oksigenazlar
Oksigenazlar, oksijenin bir substrat molekülüne
katılımını katalizlemektedir.
Hücreye enerji sağlayan reaksiyonlarda yer
almaz. Çok sayıda farklı metabolit türünün
yapım ve yıkımında rol alır.
a. Dioksigenazlar
b. Monooksigenazlar
38. a. Dioksigenazlar: Moleküler oksijenin her iki
atomunu substrat yapısına eklemektedir.
A + O2 AO2
3-hidroksiantranilat dioksigenaz (Fe)
Homogentisat dioksigenaz (Fe)
L-triptofan dioksigenaz (triptofan pirrolaz)
(Hem)
39. b. Monooksigenazlar
(Karma fonksiyonlu oksidazlar, Hidroksilazlar)
Moleküler oksijenin sadece bir atomunu substrat
yapısına eklemekte, diğer oksijen atomunu suya
indirgemektedir. Bu amaçla ek bir elektron verici veya
kosubstrat gerekir.
Her iki O2 atomunun indirgeyeceği iki substrata
gereksinim vardır.
A-H + O2 + ZH2 A-OH + H2O + Z
40. Mikrozomal Sitokrom P450 Monooksigenaz Sistemi: Karaciğer
mikrozomlarında sitokrom p450 ve sitokrom b5 ile birlikte bulunur.
İLAÇ-H + O 2+ 2 Fe 2++ 2 H+ hidroksilaz İLAÇ-OH + H2O + 2 Fe3+
(sitokrom P450 oks)
Monooksigenaz ile katalizlenen reaksiyonlarda α-ketoglutarat,
FMNH2 ,FADH2 , NADH veya NADPH kosubstrat olarak
bulunmaktadır.
NADH, NADPH bu sitokromların indirgenmesi için indirgeyici
ekivalanları sağlar, indirgenmiş sitokromlar substratlar tarafından bir
dizi enzimatik reaksiyon ile okside olur.
41. Mikrozomal sitokrom p450 monooksigenaz
sistemi ( Hidroksilazlar )
Çok sayıda ilacın hidroksilasyonunu kataliz eder.
Benpiren, Aminopirin, anilin, morfin ve
benzfetamin gibi ilaçlar bu sistemle metabolize
edilir.
Fenobarbital, mikrozomal enzimler ve sitokrom
P450 oluşumunu indükler.
42. Mitokondriyal Sitokrom P450 Monooksigenaz sistemi
Steroidal hidroksilasyonlazı katalizler.
Adrenal korteks, testis, over ve plasenta gibi steroid
üreten dokularda bulunur.
Kolesterol ------> Steroid hormonların sentezinde C22,
C20 hidroksilasyonları
C11β ve C18 konumlarında hidroksilasyonlar
43. Böbrek:
25-hidroksikolekalsiferol’ün C1α ve C24
konumlarında hidroksilasyonları kataliz ederler.
Karaciğerde safra asidleri biyosentezinde C26
hidroksilasyonu kataliz eder.
Adrenal kortekste Mit. Sit p450 > Solunum zinciri
sitokromları 6 kat daha fazla
44. Süperoksid anyon serbest radikali
O2•¯
Oksijenin tek elektron alınımı ile indirgenmesinden süperoksid
anyon radikali oluşur.
Mitokondriyal solunum zincirinde ve oksidoredüktazlar ile
katalizlenen reaksiyonlarda (ksantin oksidaz, sit p450
monooksigenaz sistemi gibi) yan ürün olarak oluşmaktadır.
O2•¯ , hücresel moleküller ile etkileşime girerek, hasara neden olur.
Serbest radikal bir orbitalinde paylaşılmamış bir elektron taşıyan
herhangi bir bileşiktir. Paylaşılmamış elektrona sahip bileşikler
herhangi bir molekül ile etkileşime girerek elektron alırlar veya
verirler:
O2•¯ , hem grubu içeren hemoglobin ve sitokromlar ile etkileşime
girer, bu bileşiklerin yapısında bulunan demir yükseltgenir.
45. Fe-S grupları ile etkileşime girebilir.
O2 •¯ + sitc ( Fe3+ ) O2 + sit c ( Fe 2+ )
Süperoksid okside olmuş sitokrom c’yi
indirgeyebilir.
46. Süperoksid dismutaz (SOD):
Hasara neden olan süperoksid anyon serbest radikali, süperoksid
dismutaz ile ortadan kaldırılır.
SOD, süperoksid anyonu dismutasyona uğratır.
•O2 •¯ + O2 •¯ + 2 H+ SOD H2O2 + O2
Bu reaksiyonda süperoksid hem oksitleyici hem indirgeyici
Süperoksid anyon serbest radikali, serbest radikal zincir
reaksiyonlarının kuvvetli bir tetikleyicisidir Serbest radikal
47. SOD, oksidatif strese karşı savunma
mekanizması oluşturur.
Antioksidan enzim
Aerobik organizmaları süperoksid anyon serbest
radikalinin zararlı etkilerine karşı korur.
Sitozolik SOD, yapısında Cu ve Zn içerir (CuZn-
SOD)
Mitokondriyal SOD, yapısında Mn içerir
(MnSOD)
