1. FACTORES QUE REGULAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Concentración del sustrato
Para muchos enzimas, la velocidad de catálisis varía con la concentración del sustrato.
A una concentración de enzima constante, la velocidad de reacción aumenta al
aumentar la concentración del sustrato hasta que se llega a una velocidad máxima. En
cambio, las reacciones no catalizadas no presentan este efecto de saturación.
A una concentración de enzima fija, la velocidad de reacción es casi
proporcionalmente lineal a la concentración de sustrato, cuando la concentración del
sustrato es pequeña. A una concentración alta de sustrato, la velocidad es,
prácticamente, independiente de la concentración del sustrato. Michaelis-Mente,
propusieron un sencillo modelo que explica estas características cinéticas, se basa en
la formación del complejo específico enzima-sustrato intermediario de la catálisis.
La velocidad máxima se obtiene cuando los centros del enzima están saturados por el
sustrato, es decir, cuando prácticamente todo el enzima se encuentra en forma de
complejo enzima-sustrato.
La km se define como la concentración de sustrato al a cual la velocidad de la reacción
es la mitad de la velocidad máxima, hace referencia a la afinidad del enzima por el
sustrato y, por tanto, a su eficacia catalítica, es decir, a la velocidad a la que se lleva a
cabo el proceso catalítico.

2. Temperatura
Al igual que ocurre en la mayoría de las reacciones químicas la velocidad de las
reacciones catalizadas por enzimas se incrementa en general con la temperatura,
dentro del intervalo en que el enzima es estable y permanece totalmente activo.
La velocidad de muchas reacciones enzimáticas se duplica aproximadamente por
cada 10ºC que aumenta la temperatura. Como la función enzimática depende de la
estructura terciaria (o cuaternaria) la actividad de la enzima puede llegar a
desaparecer si se producen cambios notables de temperatura.
La mayoría de las enzimas se inactivan a Tª comprendidas entre 50 y 60ºC, excepto
las que se encuentran en determinadas bacterias termófilas, capaces de resistir Tª de
hasta 80ºC.
El descenso de la Tª disminuye la actividad enzimática pero no llega a desnaturalizar
las enzimas, así los animales po2quilotermos, que carecen de mecanismos
homeostáticos para regular la Tª se ven obligados a hibernar en la estación fría, pues
la actividad de sus enzimas queda muy reducida en esa época.
Existe una temperatura óptima en que la actividad enzimática es
máxima; por encima de ella la actividad disminuye e incluso desaparece
por desnaturalización del enzima (en general es un fenómeno que ocurre
en todas las proteínas).

3. pH
Cuando todos los demás factores permanecen constantes, la velocidad de las
reacciones enzimáticas depende del ph del medio. Pequeñas variaciones del pH del
medio interno ocasionan grandes cambios en la actividad de las enzimas, pues se
modifican las cargas superficiales y se altera la conformación espacial de la estructura
terciaria o cuaternaria.
Todas las enzimas poseen una zona de pH, en la que alcanza su máxima velocidad,
las enzimas como proteínas responden a los cambios de pH, tienen grupos disociables
y el grado de disociación que presentan está relacionado con las propiedades
catalíticas. A medida que el pH cambia, las cargas de los diferentes aminoácidos se
modifican y lo mismo sucede con la forma de la enzima, hasta que se altera tanto que
deja de funcionar; lo más importante sería que las cargas del centro activo y del
sustrato cambian de manera que afecta la capacidad de fijación.
El pH ejerce una acción parecida a la de la Tª y existe, por tanto, también un ph óptimo
tal que, ala alejarse de él, disminuye la actividad enzimática.
El pH es diferente para los distintos enzimas de un organismo y así la pepsina del
estómago está adaptada aun pH ácido, mientras que la tripsina o la quimotripsina del
intestino están adaptadas a un pH ligeramente alcalino.

4. Inhibidores
Determinadas sustancias se comportan como inhibidores enzimáticos, porque
disminuyen e incluso anulan la velocidad de la reacción catalizada. Estas sustancias
pueden ser varios tipos:
a) Inhibición irreversible.-
Es este tipo de inhibición la enzima se une con el inhibidor covalentemente de
manera que se modifica el centro activo de la enzima necesario para la catálisis.
Estos inhibidores son compuestos que se unen irreversiblemente a determinados
grupos del centro activo de una enzima y anulan su capacidad catalítica. Ejemplo
el cianuro (citocromo oxidasa), gases nerviosos e insecticidas organofosforados,
inhiben la acetilcolinesterasa, enzima implicada en la transmisión del impulso
nervioso ocasionando parálisis o muerte.

5. b) Inhibición reversible.-
Cuando no se inutiliza el centro activo de la enzima, sino que se dificulta la acción
de éstos, disminuyendo su eficacia. Podemos diferenciar dos tipos atendiendo a su
mecanismo de actuación.
b1. Inhibición competitiva.-
La característica es que el inhibidor puede combinarse con el enzima libre de
tal modo que compite con el sustrato normal para unirse al centro activo.
Mientras el enzima tenga unido un inhibidor no puede formarse el complejo
enzima-sustrato y, por tanto, la reacción no se da.
Como la unión no es irreversible, un descenso en la concentración del inhibidor
o un aumento en la del sustrato permiten el desplazamiento del inhibidor.

6. b2. Inhibición no competitiva.
El inhibidor puede unirse a la enzima en un lugar distinto al centro activo,
provocando un descenso de la velocidad pero no impide la unión ES. Un
inhibidor no competitivo puede combinarse con el enzima libre o bien con el
complejo ES, interfiriendo en la acción de ambos.
Los inhibidores no competitivos se unen al centro del enzima distinto del centro
activo, a menudo para deformar al enzima, de modo que no puede formarse el
complejo ES a su velocidad normal y que una vez formado no se descomponen
a su velocidad habitual para liberar los productos de reacción.

7. Activadores

8. Fuente: Editorial Bruño- Educastur