Este documento describe variantes de la hemoglobina que alteran la afinidad por el oxígeno. Algunas variantes como la metahemoglobina producen cianosis de forma permanente debido a que el hierro se oxida a Fe+++. Otras variantes aumentan la afinidad por el oxígeno y pueden causar policitemia. Estas variantes se heredan de forma autosómica dominante y son causadas por sustituciones de aminoácidos cerca de la bolsa hem de las cadenas alfa y beta.
1. Variante de la Hemoglobina con alteración de la afinidad por el oxigeno
2. Variante de la Hemoglobina con alteración de la afinidad por el oxigeno
3. La disminución de la afinidad de la Hb por el oxigeno: Formación permanente de metahemoglobina y cianosis La MtaHb por HbM no se trata con Azul de Metileno o Acido Ascórbico, mientras que la adquirida o congénita por defecto o deficiencia de la NADH diaforasa si puede ser tratada
6. Variantes por HbM: Sustitución de Aminoácidos en las Cadenas Cercanas de la Bolsa Hem de las cadenas α-β, Cianosis por sustitución de Aas: Cadena α, se presenta desde el nacimiento Cadena β,nose produce hasta el sexto mes después del nacimiento. La Tirosina forma un enlace covalente con el hierro del hemo Estabilizando al hierro Fe+++ oxidado.
8. El aumento de la afinidad por el oxigeno. Policitemia congénita, compensando la incapacidad de la Hb para descargar oxigeno en los tejidos ↑afinidad por el oxigeno = Hb con Leu sustituida por Argen la cadena α se llamo Hb Chesapeake. Heredan autosomica-dominante, heterocigoto. Sustituciones de Aas. que afectan : Contactos de las cadenas α1-β2, Extremo terminal C de la cadena β (estabilidad de la variedad desoxigenada) Sitios del enlace del 2,3DPG como habíamos mencionado Las personas con variantes de hemoglobinas normalmente son asintomáticas, en ocasiones puede aparecer una complexión rubicunda