esto es un poco de lo que es el estudio bromatologico de las proteínas

1. Estudio bromatológico de las
proteínas:

2. • Las proteínas forman parte de la composición química de casi todos
los alimentos, aunque en la mayoría de ellos se encuentren en
proporciones reducidas. Las tres funciones esenciales de la materia
viva (nutrición, crecimiento y reproducción) están vinculadas a las
moléculas proteicas y a las estructuras que las integran; péptidos y
aminoácidos.
• Los enzimas digestivos degradan las proteínas ingeridas con la dieta
alimenticia y separan, en primer lugar, grandes polipéptidos, que
para ser absorbidos por la mucosa intestinal necesitan ser
hidrolizadas de modo progresivo hasta tripeptidos, dipectidos y
aminoácidos individuales.
• Desde un punto de vista químico, las proteínas son polímeros de
elevado peso molecular, formados por cadenas, más o menos
largas, de alfa-aminoácidos unidos a través de enlaces peptidicos (-
CONH-).

3. Cada proteína esta bioquímicamente caracterizada
por cuatro categorías estructurales:
• Estructura primaria: orden secuencial de los
aminoácidos en las cadenas polipéptidas.
• Estructura secundaria: plegamientos de
segmentos de estructura primaria, estabilizados
por enlaces de hidrogeno.
• Estructura ternaria: disposición espacial de las
estructura de las estructuras secundarias,
formando una molécula mas o menos compacta.
• Estructura cuaternaria: agregación de (sub-
unidades) de estructuras secundarias y ternarias
para formar unidades oligomericas.

4. En consecuencia, la molécula proteica queda bien definida y caracterizada por varios
factores que determina su estructura espacial de la cual depende de físico-
químico molecular, respondiendo de la mayoría de sus propiedades:
• Composición aminoacidica;
• Secuencia primaria y conformación, que dé lugar a la forma y tamaño molecular;
• Distribución de cargas;
• Enlaces intra e intermolecular.
Con referencia a la estructura de una proteína cabe distinguir dos conceptos:
• La configuración u ordenación en el espacio de los grupos sustituyentes en un
estereoisomero, cuya estructura solo puede ser modificada por ruptura de enlaces
covalentes.
• La conformación, también referida a la ordenación espacial de grupos
sustituyentes, pero que resultan ser libres para adoptar diferentes posiciones, sin
que ellos se rompan enlaces covalentes.
• El resto molecular (grupo Rx ) de cada aminoácido que no toma parte en el enlace
peptidico, aporta sus características particulares cuando, al plegarse las cadenas,
tales restos son responsables de la formación de diversas zonas especificas, unas
hidrófilas y otras hidrófobas.

5. Cada uno de estos grupos Rx, se pueden clasificar de acuerdo con su
polaridad:
• No polar; alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina,
triptófano y metionina. Estos suelen orientarse hacia el interior de la
molécula proteica.
• Polares, neutros: glicina, serina , treonina, cisteína, tirosina, asparragina y
glutamina.
• Polares, con carga positiva: usina, arginina e histidina.
• Polares, con carga negativa: aspartico y glutamico.
Las cadenas polipeptidicas que forman la estructura molecular de una
proteína se encuentran estabilización por una serie de interacciones, que
les proporcionan la disposición espacial especifica y les permite ofrecer
unas propiedades características. Estas interacciones pueden ser de
cuatro tipos :
• Interacción electrostática
• Enlace de hidrogeno
• Interacción hidrofobica
• Enlace covalente

6. Reactividad de la molécula proteica:
Como consecuencia de su conformación, las proteínas ofrecen muchas
posibilidades para reaccionar con los más diversos tipos de
moléculas presentes en los alimentos: azucares reductores, lípidos,
polifenoles, etc.
Cabe señalar diversos tipos de factores que determinan o influyen en
estas propiedades:
• Intrínsecos a la molécula proteica: la composición aminoacidica.
• Vinculados al medio ambiente: la composición iónica.
• Derivados de las operaciones tecnológicas: el tratamiento térmico.
• Las proteínas se desnaturalizan, en este estado las proteínas
modifican algunas de sus propiedades y cuando se encuentran en
disolución pueden llegar a precipitar.

7. Clasificación de las proteínas:
Dentro de un estudio sistemático de las proteínas contenidas en los
productos naturales, se han llevado a cabo muchos intentos de
clasificación de las mismas, aunque ninguno pueden ser considerado
como enteramente satisfactorio, porque no responden a una verdadera
descripción de sus analogías. Así desde un punto de vista de la estructura
se suele hablar de proteínas fibrosas y proteínas globulares.
• En función a su solubilidad:
• Albumina: solubles en agua y precipitables: por las soluciones salinas
concentradas. Como por ejemplo: lactoalbúmina.
• Globulinas: solubles en soluciones salinas: las de origen animal suelen
coagular por el calor. Como la clara de huevo, leches, carnes, vegetales.
• Gluteinas: solubles en soluciones salinas muy concentradas. Abundan en
los cereales (trigo y maíz)
• Prolaminas: solamente se disuelven en etanol de 70-80%. Son todas de
origen vegetal y abundan en los cereales: gliadina del trigo, hordeina de la
cebada, zeina del maíz.
• Escleroproteinas: totalmente insolubles: suelen desempeñar funciones
estructurales o protectoras.

8. Tipos de proteínas presentes en los
alimentos:
• En los productos naturales se pueden reconocer hasta 22 aminoácidos,
que en diversas proporciones toman parte de las estructuras proteica.
• En la práctica, son muchos los alimentos que contienen proteínas, pero
muy pocos las poseen en cantidades importantes, los de mayor contenido
no suelen superar niveles del 30%, a no ser que se trate de alimentos
deshidratados.
En relación con los alimentos, se pueden citar dos grandes grupos de
proteínas convencionales, de acuerdo con la fuente de donde proceden:
• Proteínas de origen animal: productos cárnicos, pescados, huevos y
productos lácteos.
• Proteínas de origen vegetal: cereales, legumbres, verduras y hortalizas,
frutas.

9. Sin embargo, actualmente también pueden ser incluidas en la elaboración
de alimentos otros tipos de proteínas que, por su origen, pueden ser
consideradas como no convencionales:
• Sustitutos de la leche: soja, cacahuete, coco.
• Aislados de organismos unicelulares: algas, bacterias, levaduras, hongos.
• Materias transformadas: caseinatos, aislados de soja, surimi, etc.
Muchos productos alimenticios de origen animal (carnes pescados, huevos,
leches, etc.) han sido tradicionalmente considerados como alimentos
proteicos, es decir, materias que representan la fuente principal de
proteínas de las dietas que participan.
Por el contrario, las fuentes proteicas de origen vegetal suelen carecer de
algún aminoácido cuya presencia en la dieta resulta indispensable: Usina,
metionina, treonina, etc.

10. Entre las no convencionales merecen ser citadas tanto los aislados proteicos de soja
como los productos obtenidos a partir de la leche de vaca, definidos por una
directiva comunitaria del año 1983 del modo siguiente:
Caseínas: principal componente proteico de la leche que lavado y
secado, resulta insoluble en el agua. Se pueden obtener a partir la
leche desnatada mediante tres procedimientos diferentes:
• Por adición de acido.
• Por una acidificación microbiana
• Por medio de enzimas que coagulen la leche.
Caseinatos: se considera como tales a los productos obtenidos por
secado de caseínas tratadas con agentes neutralizantes.
A veces, para mejorar la calidad nutricional de una proteína se la
fortifica mediante la adición de cantidades determinadas de
aminoácido limitante, que para la alimentación humana suelen ser
usina, metionina, tirosina o triptófano.

11. Propiedades de interés bromatológico vinculadas a las estructuras de
los aminoácidos:
• Como componentes esenciales de las cadenas proteicas, que a veces se
encuentran en los alimentos en sus formas libres, principalmente como
consecuencia de una actividad proteasa, cabe destacar las siguientes propiedades
de los aminoácidos:
• La disociación: en solución acuosa, un aminoácido se puede encontrar bajo tres
formas moleculares diferentes, según el pH del medio.
• La absorción ultravioleta: los aminoácidos aromáticos fenilalanina, tirosina y
triptófano absorben la luz ultravioleta con máximos a 200-230nm y 250-290nm.
• La solubilidad: la solubilidad en agua de los aminoácidos libres es muy diversa: la
prolina es muy soluble, seguida de hidroxiprolina, glicina y alanina.
• Propiedades sensoriales: los aminoácidos pueden contribuir a favor de los
alimentos proteicos cuando se liberan de las estructuras polipeptidicas.

12. Propiedades de interés bromatológico vinculadas a las estructuras de
los péptidos.
También cabe señalar propiedades con interés bromatológico de péptidos
que pueden tomar parte de la composición de algunos alimentos, muchas
veces como consecuencia de una hidrólisis parcial de las proteínas.
• Sensoriales: a diferencia de los aminoácidos, los péptidos no presentan
una clara dependencia entre la calidad gustativa y la configuración
molecular.
• Analíticas: la carne de vacuno contiene un péptido denominado carnosina
formando por beta-alanina y L-histidina, que sirve precisamente para
caracterizar de modo analítico los extractos de carne.
• Antibióticos: la nisina es un péptido producido por algunas cepas del
streptococcus lactis, que contiene una serie aminoacidica poco frecuente:
dehidro-beta-metilalanina, lantionina y beta-metil-lantionina con cinco
puentes tioeter; presenta una actividad antibiótica frente a los gérmenes
Gram-positivos.