Proteine

2. Definiție:
Compuși macromoleculari naturali rezultați
din resturi de α-aminoacizi (50 ,..., 10000 )
 51-56% C
20-23% O
15,5-18,5 % N
6,7-7,5 % H
 0,5-2 % S
0,1-1 % P
Exemplu: C254H377N65O77S6 – insulina
Necesar zilnic 70-80 g (40-45 g proteină animală)

3. Exemple de α-aminoacizi
α-aminoacizii conțin o grupare carboxil (-COOH),
iar la atomul de C vecin o grupare amino (-NH2)
Exemple:
- glicina: H2C – COOH
| (acid α-aminoacetic)
NH2
- alanina: H3C – CH – COOH
| (α-aminopropanoic)
NH2
- leucina și izoleucina: structuri mai complicate

4. Clasificare
A. după solubilitate
1. INSOLUBILE ( SCLEROPROTEINE ) sunt fibroase și
specifice regnului animal. Conferă:
- protecție împotriva agenților exteriori
- rezistență mecanică
- KERATINA (păr, unghii, coarne, copite)
- COLAGEN (piele, cartilaje)
- FIBRINA (mătase naturală)
- ELASTINA (piele, tendoane, ligamente)
Nu au valoare nutritivă.

5. Clasificare
2. Proteine solubile în soluții alcaline concentrate
(NaOH…)
- FIBRINOGENUL (coagularea sângelui)
- MIOZINA, ACTINA(mușchi)
- INSULINA (pancreas)
3. Proteine solubile în apă și electroliți:
- ALBUMINA (albuș, lapte)
- HEMOGLOBINA (sânge)
- GLUTEINA (cereale)
- GLOBULINELE (plasma sangvină)
- CASEINA (lapte)
- GLUTEINA (grâu)

6. Clasificare
B. după compoziție
1. PROTEINE SIMPLE – prin hidroliză dau numai
aminoacizi
2. PROTEINE CONJUGATE (PROTEIDE) – prin
hidroliză dau aminoacizi și alți compuși, cum ar fi:
- Glicoproteide (aminoacizi cu zaharide)
- Lipoproteide (aminoacizi cu grăsimi)
- Fosfoproteide (aminoacizi cu acid fosforic)
- Metaloproteide (aminoacizi cu metale)
Proteinele intră în compoziția celulelor vii, dar și în
constituția enzimelor și a virusurilor.

7. Obținere
Proteinele se obțin prin eliminarea unei molecule de
apă între gruparea carboxil a moleculei unei proteine și
gruparea amino a moleculei vecine.
Exemplu: condensarea glicinei cu alanina:
H2C – COOH H2N – CH – COOH
| + | H2O +
NH2 CH3
glicină (Gly) alanină (Ala)
H2C – CO – HN – CH –
COOH
| |
NH2 CH3

8. Proprietăți fizice
majoritatea sunt substanțe amorfe;
nu au puncte de topire fixe;
sub acțiunea agenților fizici (căldură, radiații) sau
a agenților chimici (acizi, baze, alcooli) proteinele
suferă transformări.
denaturarea – modifică structura, dar nu și
compoziția chimică (enzime, hormoni, anticorpi).
denaturarea reversibilă (renaturare):
hemoglobina.

9. Reacții de recunoaștere
1. Reacția biuretului:
- cu sol. CuSO4 1 % și NaOH 10 % - se obține o
colorație roz – violet;
2. Reacția xantoproteică:
- cu HNO3 – se obține un precipitat alb – gălbui
care tratat apoi cu sol. NaOH dă o colorație
portocaliu intens.
3. Încălzirea proteinelor cu sol. NaOH – se degajă NH3
(gaz cu miros înțepător).

11. Actiune:-stimulatoare *asupra proceselor:-
 -reglatoare -fiziologice
 -integratoare -metabolice din org. vii
Mesager – duce informația de la celula senzor
(percep modificările de mediu) la celula țintă
(răspunde la modificarea de mediu)
Sunt secretați direct în sânge și transportați de
acesta sau alte lichide biologice
HIPO/ HIPER secreție – tulburări de sănătate

12. Surse de proteine
1. Din regnul vegetal și animal:
- carne
- lapte
- ouă
- pește
- cereale
2. Surse neconvenționale:
- alge
- plante verzi
- proteine de biosinteză

14. 1. COMPUȘI ORGANICI CU ACȚIUNE
FIZIOLOGICĂ: pag. 85
2. CARBOHIDRAȚI: pag. 86 – 89
3. PROTEINE: pag. 90 – 93
4. Problemele și exercițiile de la pag. 89, 93 și testul
de autoevaluare de la pag. 94.