El documento describe la estructura y función de las proteínas. Explica que las proteínas están compuestas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. La secuencia de aminoácidos determina la estructura primaria y la forma tridimensional de la proteína. Las proteínas adoptan estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias estabilizadas por puentes de hidrógeno y otras interacciones.
1. La relación estructura-función a nivel de
proteínas.
•Constitución de las proteínas.
•Estructuras primaria, secundaria,
terciaria y cuaternaria.
•Fuerzas que determinan y estabilizan la
estructura tridimensional de las
proteínas.
Ms. Pedro Manuel Soto Guerrero
UFPS
3. Los aminoácidos son los principales
constituyentes de las proteínas
Deacuerdo a su composición se les denomina:Deacuerdo a su composición se les denomina:
Péptido: a la unión de un bajo número de aminoácidos.Péptido: a la unión de un bajo número de aminoácidos.
Oligopéptido: si el número de aminoácidos que forma laOligopéptido: si el número de aminoácidos que forma la
molécula no es mayor de 10.molécula no es mayor de 10.
Polipéptido: cuando es superior a 10.Polipéptido: cuando es superior a 10.
Proteína: Si el número es superior a 50 aminoácidos.Proteína: Si el número es superior a 50 aminoácidos.
10. Estructura primaria: es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos
indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en
que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende
de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
12. Estructura secundaria:Estructura secundaria: organización en el espacio de la cadenaorganización en el espacio de la cadena
polipeptídica estabilizada por puentes de hidrógeno entre los elementospolipeptídica estabilizada por puentes de hidrógeno entre los elementos
C=O y NH de los enlaces peptídicosC=O y NH de los enlaces peptídicos
13. Estructuras secundarias
Estructura en alfa héliceEstructura en alfa hélice
Hay 3.6 aminoácidos por cadaHay 3.6 aminoácidos por cada
vuelta, y cada vuelta tiene 5.4vuelta, y cada vuelta tiene 5.4
ángstrom. Esta estructura fueángstrom. Esta estructura fue
propuesta por Linus Pauling enpropuesta por Linus Pauling en
19511951
Hoja plegada o estructura beta.Hoja plegada o estructura beta.
En esta disposición losEn esta disposición los
aminoácidos no forman unaaminoácidos no forman una
hélice sino una cadena en formahélice sino una cadena en forma
de zigzag, denominadade zigzag, denominada
disposición en lamina plegadadisposición en lamina plegada
15. Estructura terciaria:Estructura terciaria: se refiere a lse refiere a losos plegamientos que tienen la cadenaplegamientos que tienen la cadena
proteica, por encima de la estructura secundaria, que determinan la formaproteica, por encima de la estructura secundaria, que determinan la forma
tridimensional total de la proteína.tridimensional total de la proteína.
Estos plegamientos se originan por interacciones particulares entre losEstos plegamientos se originan por interacciones particulares entre los
grupos R de los aminoácidos que los forman, por ejemplo el puentegrupos R de los aminoácidos que los forman, por ejemplo el puente
disulfuro que se origina por interacción entre los azufres de los grupos Rdisulfuro que se origina por interacción entre los azufres de los grupos R
de la cisteína, o los puentes de hidrógeno.de la cisteína, o los puentes de hidrógeno.
17. Estructura cuaternaria:Estructura cuaternaria: solo la tienen las proteínas formadas por variassolo la tienen las proteínas formadas por varias
cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, unidas mediante enlacescadenas polipeptídicas con estructura terciaria, unidas mediante enlaces
débiles (no covalentes), para formar un complejo proteico. Cada cadenadébiles (no covalentes), para formar un complejo proteico. Cada cadena
polipeptídica recibe el nombre de protómero.polipeptídica recibe el nombre de protómero.
18. Fuerzas de atracción en las proteínas.
Tipo de enlace Fuerza (kcal/mol)
Covalente
-50 a –100
Iónico o salino
-1 a –80
Puentes de Hidrógeno
-3 a –6
Van der Waals
-0,5 a –1
Hidrofóbico
-0,5 a –3
20. En resúmen
• Las proteínas son biopolímeros (llamados polipéptidos) de L-amino ácidos.Las proteínas son biopolímeros (llamados polipéptidos) de L-amino ácidos.
• Los aminoácidos en las proteínas se unen entre sí mediante enlaces peptídicos.Los aminoácidos en las proteínas se unen entre sí mediante enlaces peptídicos.
• Solo los L-aminoácidos se utilizan para hacer proteínas (salvo rarasSolo los L-aminoácidos se utilizan para hacer proteínas (salvo raras
excepciones de las proteínas de la pared celular de las bacterias que contienenexcepciones de las proteínas de la pared celular de las bacterias que contienen
D-aminoácidos.D-aminoácidos.
• El orden o secuencia de aminoácidos de las proteínas las distingue unas deEl orden o secuencia de aminoácidos de las proteínas las distingue unas de
otras.otras.
• La secuencia de aminoácidos determina la forma tridimensional de la proteína.La secuencia de aminoácidos determina la forma tridimensional de la proteína.
• Alteraciones de la secuencia de aminoácidos de una proteína cambia su formaAlteraciones de la secuencia de aminoácidos de una proteína cambia su forma
tridimensional.tridimensional.
• La diferencia entre los términos polipéptido y proteína es que el primero haceLa diferencia entre los términos polipéptido y proteína es que el primero hace
referencia a una cadena de aminoácidos. Por otra parte, una proteína es unareferencia a una cadena de aminoácidos. Por otra parte, una proteína es una
cadena de aminoácidos después de su plegamiento y otras modificaciones. Lascadena de aminoácidos después de su plegamiento y otras modificaciones. Las
proteínas pueden consistir en mas de una cadena de polipéptidos.proteínas pueden consistir en mas de una cadena de polipéptidos.
• Las proteínas tienen una gran cantidad de funciones en el cuerpo, como son laLas proteínas tienen una gran cantidad de funciones en el cuerpo, como son la
de catalizar reacciones, proporcionar integridad estructural, participar en elde catalizar reacciones, proporcionar integridad estructural, participar en el
transporte de moléculas, facilitar el movimiento, la unión de moléculas y otras.transporte de moléculas, facilitar el movimiento, la unión de moléculas y otras.