2. Regulación de la actividad enzimática (a corto plazo):
• Disponibilidad de sustrato:
• Modificación covalente:
Interconversión reversible entre sus Interconversión Irreversible entre sus
formas activas e inactivas: formas activas e inactivas:
•Fosforilación y desfosforilación de
•Ruptura proteolítica de zimogenos o
residuos.
proenzimas
•Metilación, acetilación y la
nucleotidilación

3. Regulación de la actividad enzimática (a corto plazo):
• Regulación alostérica:
Regulación producida por efectores
alostéricos de PM bajo

4. Regulación de la actividad enzimática (a largo plazo):
• Control genético:
Procesos genéticos y moleculares de
Inducción ↔ Represión
• Compartimentalización:
Separación espacial de enzimas, sustratos y moléculas reguladoras en
compartimientos para:
a) Utilizar eficazmente los recursos disponibles
a) Acoplar Rxes favorables con las no favorables

5. Según su composición química:
Por si solas tienen efecto
• Simples
catalítico
Requieren de un
• Conjugadas
componente químico
adicional llamado
COFACTOR
HOLOENZIMA = APOENZIMA(Proteína) + COFACTOR

6. Según la Rx que catalizan:
1.- Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxido
reducción de todo tipo
•Oxidasas.
•Catalasas
• Deshidrogenasas
• Reductasas
• Oxigenasas
• Hidroxilasas
• Peroxidasas

7. Oxidorreductasas:
Transfieren electrones de la
1.- Oxidasas:
molécula donadora al O2
AH2 + ½O2 → A(ox) + H2O
2.- Deshidrogenasas: Transfieren electrones de un
sustrato a otro
RCH2OH + NAD+ → RCHO + NADH + H+

8. Oxidorreductasas:
Catalizan la incorporación de 2 átomos
3.- Oxigenasas:
de oxígeno a un sustrato libre
OH – C – A – C – OH + O2 → COOH – A – COOH
4.- Peroxidasas Reducen los peróxidos, usando
varios aceptores de electrones
H2O2 + AH2 → 2H2O + A

9. Oxidorreductasas:
Utilizan el peróxido de hidrógeno
5.- Catalasas:
como donador y aceptor de electrones
H2O2 + H2O2 → 2H2O + O2

10. Según la Rx que catalizan:
Catalizan la transferencia de un
2.- Transferasas: grupo de átomos intacto de una
molécula donadora a un aceptor
•Transaldolasas • Aminotransferasas
• Transcetolasas
• Aciltransferasas
• Metiltransferasas
•Fosfomutasas
•Kinasas

11. Según la Rx que catalizan:
Catalizan el rompimiento
3.- Hidrolasas: hidrolítico de enlaces
mediante la adición de agua
• Esterasas Desaminasas: Catalizan la desaminación de un
sustrato con la participación del agua
• Glucosidasas
• Peptidasas
=O
• Fosfatasas H2N – C – NH2 + H2O → 2NH3 + CO2
Urea Ureasa
•Thiolasas
•Fosfolipasas

12. Según la Rx que catalizan:
Catalizan reacciones en las
4.- Liasas: que se eliminan grupos para
formar un doble enlace o se
añaden a un doble enlace
Deshidratasas: Catalizan la
• Descarboxilasas. deshidratación de un sustrato
• Aldolasas
• cetolasas
• Hidratasa

13. Según la Rx que catalizan:
5.- Isomerasas: Catalizan varios tipos de
reordenamientos
intramoleculares
Epimerasas o racemasas: Catalizan
cambios de localización de grupos
alrededor de un carbono asimétrico Mutasas: Catalizan transferencias
intramoleculares de grupos
2- fosfoglicerato ↔ 3-fosfoglicerato
↔

14. Catalizan la formación de un
6.- Ligasas: enlace entre dos moléculas
de sustrato
• Carboxilasas: Catalizan la síntesis
• Sintetasas de un compuesto a partir de la
condensación de un sustrato con CO2
+ ATP + CO2 → + ADP + Pi
Citrato Oxaloacetato

15. “Conjunto de enzimas que actúan en secuencia
catalizando Rxes consecutivas de una ruta
metabólica”
Tipos:
1) Disociados o simples:
Enzimas separadas
físicamente. ej. Glicólisis

16. 2) No disociados o complejos:
Enzimas asociadas
físicamente ej. Sintetasa
de los ácidos grasos

17. 3) Asociados a estructuras supramoleculares:
Enzimas no unidas entre
sí físicamente pero
localizadas en la misma
estructura ej. Cadena
transportadora de
electrones

18. Características generales:
• C/enzima tiene su propio Km y su propia Vmáx
• La velocidad de c/Rx viene determinada por la [S] y [E] individual
• Existe por lo menos una enzima reguladora o alostérica
• La velocidad de c/secuencia es ajustada minuto a minuto
• Presentan alto grado de organización
• Los intermediarios deben difundir distancias cortas entre una
enzima y otra.

19. “Proteínas generalmente lobulares que determinan la
velocidad de la Rx global de una ruta metabólica”
Nota: Catalizan la Rx MAS LENTA
Inhibidores
Funcionan a través de la unión
reversible de un MODULADOR
Estimuladores

20. Cuando el propio sustrato Cuando una molécula ≠
es un modulador, éste se sustrato es un modulador,
denomina modulador éste se denomina
HOMOtrópico modulador HETEROtrópico
Propiedades
Diferencia estructural con las enzimas no
reguladoras
Presencia de uno o más sitios
reguladores

21. Propiedades CENTRO
ALOSTÉRICO
CENTRO
ACTIVO
Mecanismo de
RETROINHIBICIÓN

22. Cinética enzimática en Rxes catalizadas por enzimas alostéricas
Enzimas Homotrópicas
Curva de saturación
sigmoidea
No siguen la relación
hiperbólica de la Ecuación
de Michaelis-Menten
Pequeños cambios en la
[Modulador] se pueden
asociar a grandes rasgos en
la actividad

23. Cinética enzimática en Rxes catalizadas por enzimas alostéricas
Enzimas Heterotrópicas
Es difícil generalizar sobre
una forma característica
Un activador puede hacer
que la curva sea más
próxima a un hipérbola
Un inhibidor puede producir
una curva de saturación
sigmoidea

24. “Enzimas que difieren estructuralmente entre sí pero
posen la misma actividad catalítica”
Ejemplo: enzima Lactato deshidrogenasa

25. Características generales:
• Son codificadas por genes distintos pero estructuralmente
relacionados
• Tiene valores de pH y pto isoeléctrico distintos
• Poseen diferencias en la composición y secuenciación de
Aminoácidos
• Sus valores de Km y Vmáx son distintos

26. Marcadores hepáticos: Marcadores cardíacos:
• Alanina aminotransferasa (ALT)
• CK, CK-MB
• Aspartato aminotransferasa (AST) • LDH, TGO
• Lactato deshidrogenasa (LDH)
• Gamma Glutamil Transferasa (GGT)
• Fosfatasa Alcalina (ALP)
Marcadores pancreáticos:
Exocrino
Marcadores óseos y • Amilasa
prostáticos: •Lipasa
Endocrino
• ALP • Cuantificación de Ac séricos contra la
• PSA total y libre Ácido Glutámico descarboxilasa (GAD)