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Ribosome,peroxysome et proteasome

ridosome,peroxysome et proteasome

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REPUBLIQUE DEMOCRATIQUE DU CONGO
UNIVERSITE LIBRE DES PAYS DES GRANDS LACS
ULPGL/Goma
FACULTE DE MEDICINE
BP 168 GOMA
Promotion: G2 SCIENCES BIOMEDICALES
Cours dispensé par : Prof YASSA PIERRE
TRAVAIL PRATIQUE D’HISTOLOGIE
GENERALE
Sujet de recherche : « Ribosome, peroxysome et
protéasome »
Année Académique: 2017-2018
i
MEMBRES DU GROUPE
1. KASEREKA MUHE Guylain
2. KATUNGU MULIWAVYO Anael
3. KAHAMBU WIVINE Winny
4. KAVIRA BYAVUGHA Rachel
5. KASINDI VIRA Flora
6. KAMBALE VYATSUKA Rodrigue
7. KARUNGI ELONGA Rachel
8. KAMUHA KAMUHA Lusenge
9. KASOKI KITENGI Sanctifiée
10.KAMBALE MACHOKUONA C’est Bon
11.KAMBALE KAVATSAWA Byendi
12.KAMATE SYAUSWA Christian
ii
PRELUDE
« Notre peur la plus profonde n’est pas que nous ne soyons pas à la
hauteur. Notre peur la plus profonde est que nous sommes puissants au-delà
de toute limite. C’est notre propre lumière et non notre obscurité qui nous
effraie le plus. Nous nous posons la question… Qui suis-je moi pour être brillant,
radieux, talentueux et merveilleux ? En fait, qui êtes-vous pour ne pas l’être ?
Vous êtes un enfant de Dieu, vous restreindre, vivre petit ne rend pas service
au monde. Nous sommes nés pour rendre manifeste les potentialités et la gloire
que Dieu a placé en nous.»
1
INTRODUCTION
Ce travail s’inscrit dans le cadre des travaux pratiques du cours
d’Histologie Générale. Il nous a été demandé de parler des ribosomes,
peroxysomes et protéasomes en particulier.
C’est ainsi que dans les lignes qui suivent, nous allons aborder en :
1ière Partie : les ribosomes
2ième Partie : les peroxysomes et
3ième Partie : les protéasomes.
2
1ière Partie : LES RIBOSOMES
I.1. Définition
Les ribosomes sont des complexes ribonucléoprotéiques (c'est-à-dire
composés de protéines et d'ARN) extrêmement conservés au cours de
l'évolution présents dans les cellules eucaryotes et procaryotes. Leur fonction
est de synthétiser les protéines en décodant l'information contenue dans l'ARN
messager. Ils sont constitués d'ARN ribosomiques, qui portent l'activité
catalytique, et de protéines ribosomiques. Les ribosomes sont constitués de
deux sous-unités, une plus petite qui « lit » l'ARN messager et une plus grosse qui
se charge de la polymérisation des acides aminés pour former la protéine
correspondante.
Ils sont les particules cellulaires de ribonucléoprotéide exigées pour un
mécanisme fondamental, traduction d'information génétique dans des
protéines. La biogénèse de ribosomes est une voie fortement complexe
impliquant beaucoup d'étapes de maturation : synthèse ribosomal d'ARN
(ARNr), traitement d’ARNr, modifications de pré-ARNr, son assemblée avec la
protéine ribosomale dans le noyau, exportation des précurseurs de sous-unité
vers le nucléoplasme et le cytoplasme. La biogénèse de ribosomes a
principalement l'investigation en levure pendant ces 25 dernières années.
Cependant, les travaux récents ont prouvé que, en dépit de beaucoup de
similitudes entre la levure et la structure de ribosome et la biogénèse humaines,
le traitement humain de pré-ARNr est plus complexe bien qu'en levure. Afin de
comprendre mieux les maladies liées à un défaut de fonctionnement dans la
synthèse de ribosomes, les recherches devraient être conduites directement
dans les cellules humaines et les modèles animaux.
3

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Ribosome,peroxysome et proteasome

  • 1. i REPUBLIQUE DEMOCRATIQUE DU CONGO UNIVERSITE LIBRE DES PAYS DES GRANDS LACS ULPGL/Goma FACULTE DE MEDICINE BP 168 GOMA Promotion: G2 SCIENCES BIOMEDICALES Cours dispensé par : Prof YASSA PIERRE TRAVAIL PRATIQUE D’HISTOLOGIE GENERALE Sujet de recherche : « Ribosome, peroxysome et protéasome » Année Académique: 2017-2018
  • 2. i MEMBRES DU GROUPE 1. KASEREKA MUHE Guylain 2. KATUNGU MULIWAVYO Anael 3. KAHAMBU WIVINE Winny 4. KAVIRA BYAVUGHA Rachel 5. KASINDI VIRA Flora 6. KAMBALE VYATSUKA Rodrigue 7. KARUNGI ELONGA Rachel 8. KAMUHA KAMUHA Lusenge 9. KASOKI KITENGI Sanctifiée 10.KAMBALE MACHOKUONA C’est Bon 11.KAMBALE KAVATSAWA Byendi 12.KAMATE SYAUSWA Christian
  • 3. ii PRELUDE « Notre peur la plus profonde n’est pas que nous ne soyons pas à la hauteur. Notre peur la plus profonde est que nous sommes puissants au-delà de toute limite. C’est notre propre lumière et non notre obscurité qui nous effraie le plus. Nous nous posons la question… Qui suis-je moi pour être brillant, radieux, talentueux et merveilleux ? En fait, qui êtes-vous pour ne pas l’être ? Vous êtes un enfant de Dieu, vous restreindre, vivre petit ne rend pas service au monde. Nous sommes nés pour rendre manifeste les potentialités et la gloire que Dieu a placé en nous.»
  • 4. 1 INTRODUCTION Ce travail s’inscrit dans le cadre des travaux pratiques du cours d’Histologie Générale. Il nous a été demandé de parler des ribosomes, peroxysomes et protéasomes en particulier. C’est ainsi que dans les lignes qui suivent, nous allons aborder en : 1ière Partie : les ribosomes 2ième Partie : les peroxysomes et 3ième Partie : les protéasomes.
  • 5. 2 1ière Partie : LES RIBOSOMES I.1. Définition Les ribosomes sont des complexes ribonucléoprotéiques (c'est-à-dire composés de protéines et d'ARN) extrêmement conservés au cours de l'évolution présents dans les cellules eucaryotes et procaryotes. Leur fonction est de synthétiser les protéines en décodant l'information contenue dans l'ARN messager. Ils sont constitués d'ARN ribosomiques, qui portent l'activité catalytique, et de protéines ribosomiques. Les ribosomes sont constitués de deux sous-unités, une plus petite qui « lit » l'ARN messager et une plus grosse qui se charge de la polymérisation des acides aminés pour former la protéine correspondante. Ils sont les particules cellulaires de ribonucléoprotéide exigées pour un mécanisme fondamental, traduction d'information génétique dans des protéines. La biogénèse de ribosomes est une voie fortement complexe impliquant beaucoup d'étapes de maturation : synthèse ribosomal d'ARN (ARNr), traitement d’ARNr, modifications de pré-ARNr, son assemblée avec la protéine ribosomale dans le noyau, exportation des précurseurs de sous-unité vers le nucléoplasme et le cytoplasme. La biogénèse de ribosomes a principalement l'investigation en levure pendant ces 25 dernières années. Cependant, les travaux récents ont prouvé que, en dépit de beaucoup de similitudes entre la levure et la structure de ribosome et la biogénèse humaines, le traitement humain de pré-ARNr est plus complexe bien qu'en levure. Afin de comprendre mieux les maladies liées à un défaut de fonctionnement dans la synthèse de ribosomes, les recherches devraient être conduites directement dans les cellules humaines et les modèles animaux.
  • 6. 3
  • 7. 4 Schéma d'une cellule animale type. Organites : (1)Nucléole (2)Noyau (3)Ribosomes (4)Vésicule (5)Réticulum endoplasmique rugueux (ou granuleux) (REG) (6)Appareil de Golgi (7)Cytosquelette (8)Réticulum endoplasmique lisse (9)Mitochondries (10)Vacuole (absent des cellules animales) (11)Cytosol (12)Lysosome (13)Centrosome (constitué de deux centrioles) (14) Membrane plasmique I.2.Localisation Chez les eucaryotes, les ribosomes se trouvent dans le cytoplasme , libres, ou associés, soit aux membranes du réticulum endoplasmique, soit à l'enveloppe nucléaire. Chez les bactéries, on trouve aussi les ribosomes dans le cytoplasme ou liés à la membrane plasmique. On trouve aussi des ribosomes dans les mitochondries et certains plastes, et leur structure est proche de celle des ribosomes procaryotes. Ceci s'explique par la théorie de l'endosymbiose. Leur fonction est de traduire les ARN messagers issus de l'ADN mitochondrial ou de l'ADN chloroplastique.
  • 8. 5 Lorsque la traduction est très active, plusieurs ribosomes peuvent être associés simultanément à un même ARN messager, ce chapelet de ribosomes consécutifs sur l'ARN étant appelé polysome ou polyribosome. I.3. Structure Structure atomique de la grande sous-unité 50S du ribosome d'une cellule procaryote. Les protéines sont colorées en bleu et les ARN en brun. Le site actif, l'adénine 2486, est coloré en rouge. Comportant des ARN dits ARN ribosomiques (ou ARNr) et des protéines ribosomiques, ils sont composés de deux sous-unités : une grande (L pour large) et une petite (S pour Small) sous-unité. Ces sous-unités sont construites autour d'un cœur d'ARN ribosomique possédant une structure très compacte, autour duquel sont accrochées les protéines. Le site actif du ribosome qui catalyse la formation de liaison peptidique est constituée d'ARN. Chez les eucaryotes, la biogenèse des ribosomes a lieu dans le nucléole, une structure interne du noyau.  Grande sous-unité : dans le ribosome cytoplasmique des eucaryotes, elle est constituée de trois molécules d'ARNr (5S, 28S et 5,8S, comportant respectivement environ 120, 4 700 et 160 nucléotides), et de 49 protéines ribosomiques. Cette grande sous-unité a une masse moléculaire de 2,8.106 daltons, un coefficient de sédimentation de 60 Svedberg. Chez les procaryotes, cette grande sous-unité est caractérisée par un coefficient de sédimentation de 50 Svedberg ; elle est composée d'ARN 23S (2 900 nucléotides1), d'ARN 5S (120 nucléotides) et de 34 protéines.  Petite sous-unité : dans le ribosome cytoplasmique des eucaryotes, elle n'est constituée que d'une molécule d'ARNr (18S, comportant 1 900 nucléotides) et de 33 protéines ribosomiques. Cette petite sous-unité a une masse moléculaire de 1,4.106 dalton, un coefficient de
  • 9. 6 sédimentation de 40 Svedberg. Chez les procaryotes, elle est constituée d'ARNr 16S (1 540 nucléotides2) et de 21 protéines. Son coefficient de sédimentation est de 30 Svedberg. Au total, le ribosome fonctionnel (composé des deux sous-unités réunies) a une masse moléculaire de 4,2.106 daltons, un coefficient de sédimentation de 80 Svedberg chez les eucaryotes et 70 Svedberg chez les procaryotes. Les ribosomes 70S des procaryotes ont une taille de 25 nanomètres de diamètre (il y a une distance de 20 nanomètres entre le site A et le site E). Les ribosomes 70S des procaryotes sont sensibles à certains antibiotiques (amino-glycosides et chloramphénicol par exemple) qui n'ont pas d'effet sur les ribosomes 80S des eucaryotes. Les mitochondries et les chloroplastes (des cellules végétales) contiennent également des ribosomes 70S, ce qui, en plus du fait qu'ils ont leur propre ADN et leur propre mécanisme de reproduction, étayerait la thèse selon laquelle ces organites seraient issus de procaryotes en symbiose avec la cellule eucaryote (théorie de l'endosymbiose). I.4. Fonction Processus de traduction de l'ARN en protéine par le ribosome. Le ribosome est la « machine » qui assure la traduction de la molécule d'ARNm dans la synthèse des protéines. Le code génétique assure la correspondance entre la séquence de l'ARNm et la séquence du polypeptide synthétisé. Le ribosome utilise les ARN de transfert ou ARNt comme « adaptateurs » entre l'ARN messager et les acides aminés. L'ARN messager passe à travers la petite sous-unité (30S ou 40S) qui contient les sites de fixation des ARNt sur l'ARNm. La grande sous-unité contient la partie catalytique, appelée centre peptidyl-transférase, qui effectue la synthèse de la liaison peptidique entre les acides aminés consécutifs de la protéine. La grande sous-unité contient également un tunnel par lequel sort la chaîne protéique en cours de synthèse. Il existe aussi dans la grande sous-unité trois sites où vont se fixer les ARNt porteurs des acides aminés pendant la traduction : le site A (pour aminoacyl-ARNt), qui est occupé par un ARNt porteur d'un acide aminé en attente d'être lié à la chaîne polypeptidique ; le site P (pour peptidyl-ARNt), qui est occupé par un ARNt porteur d'un acide
  • 10. 7 aminé lié à la chaîne polypeptidique résultante ; enfin, le site E (pour exit), qui permet la libération de l'ARNt désacétylé qui a livré son acide aminé. Le ribosome est de plus un moteur moléculaire, qui avance sur l'ARN messager en consommant l'énergie fournie par l'hydrolyse de la GTP. Plusieurs protéines, appelées facteurs d'élongation, sont associées à ce mouvement, appelé translocation. I.5. La synthèse des protéines La synthèse de protéines est accomplie par un processus connu sous le nom de traduction et est effectuée par le ribosome, un grand complexe macromoléculaire trouvé dans chaque organisation vivante. Etant donné la quantité énorme de données biologiques qui doivent être déchiffrées, il n'est pas rare que les ribosomes calent régulièrement pendant le processus de la traduction. N'importe quelle rupture de ce processus finement accordé compromettra la viabilité de la cellule. Dans les bactéries, le mécanisme principal de qualité-commande pour les ribosomes de délivrance qui subissent l’arrestation pendant la traduction est la transport-traduction, qui est effectuée par l’ARN Messager en association avec la petite protéine B. Cependant, d'autres systèmes de délivrance ont été découverts récemment, indiquant un réseau bien plus compliqué des facteurs consacrés à la délivrance de ribosomes. Ces découvertes permettent pour considérer l'inhibition de ces voies comme cible très prometteuse pour la découverte de nouveaux antibiotiques. I.6. Application médicale L'asplénie congénitale d'isolement est caractérisé par l'absence de la rate à la naissance sans n'importe quel autre défaut développemental. L'asplénie congénitale d'isolement est une maladie rare et représentant un danger pour la vie qui prédispose des patients aux infections bactériennes graves. La première et principale étiologie génétique de l'asplénie congénitale d'isolement a été découverte en 2013. Les mutations dans le gène RPSA, qui code protéine ribosomal SA, causent plus que la moitié des caisses de l'asplénie congénitale d'isolement. Ces mutations maladie-causantes mènent au haploinsufficiency de RPSA. On a rapporté que l’Haploinsufficiency des gènes codant d'autres protéines ribosomales cause d'autres défauts développementaux chez l'homme, et dans les organisations modèles comme la mouche ou la souris. Environ la moitié des patients présentant l'anémie de Diamant-Blackfan, qui est une ribosomopathy bien-caractérisé, défauts développementaux de présent tels que des défauts cranio-facial, des défauts
  • 11. 8 cardiaques ou des anomalies de pouce. Le mécanisme de la pathogénie liant des mutations en protéines ribosomales, qui fortement et omniprésent sont exprimées, aux défauts développementaux spécifiques reste à élucider. Une hypothèse est que le ribosome, et la protéine ribosomale en particulier, règlent l'expression des gènes spécifiques pendant le développement.
  • 12. 9 IIème Partie : LES PEROXYSOMES II.1. Définition Les Peroxysomes sont de petits organites intracellulaires qui catalysent les réactions métaboliques principales telles que la bêta-oxydation de quelques acides gras à chaîne droite ou à chaînes branchées et de l'alpha-oxydation de l'acide phytanic. Ces réactions enzymiques produisent le peroxyde d'hydrogène, qui est plus tard neutralisé par la catalyse peroxysomale. Les peroxysomes métabolisent également le glyoxylate à la glycine, et catalysent les premières étapes de la biosynthèse de plasmagène. Il y a plus que des désordres peroxysomales hérités par douzaine chez l'homme. Ces maladies métaboliques sont dues aux défauts monogeniques qui affectent une fonction simple (telle que l'enzyme ou un transporteur) ou plus de deux fonctions distinctes en raison de l'affaiblissement de plusieurs aspects de la biogénèse peroxysome. À l'exception notable d'adrenoleucodystrophie X-lié, ces désordres innés sont transmis en tant que traits récessifs autosomals. Leur présentation clinique peut être très hétérogène, et inclut les formes néonatales, infantiles ou d'adulte. La revue actuelle décrit la symptomatologie de ces maladies génétiques, des changements génétiques et biochimiques fondamentaux, et récapitule leur approche diagnostique. Les peroxysomes sont des compartiments métaboliques spécialisés délimités par une membrane simple. Ils contiennent des enzymes qui transfèrent l'hydrogène de divers substrats à l'oxygène. Ils doivent leur nom au sous-produit de ce transfert, le peroxyde d'hydrogène. Les peroxysomes des cellules hépatiques détoxiquent l'alcool et d’autres composés nocifs en transférant l'hydrogène de ces substances à l'oxygène libre. Dans les graines en germination, les tissus riches en lipides contiennent des peroxysomes spécialisés. Ces organites renferment des enzymes qui déclenchent la conversion des lipides en glucides, un processus qui fournit de l'énergie au jeune plant jusqu'à ce qu'il soit en mesure de produire lui-même ses glucides par photosynthèse. Les peroxysomes ne proviennent pas des organites membraneux du cytoplasme. Ils se forment en incorporant des protéines et des lipides produits dans le cytosol, et ils se multiplient par scissiparité (division en deux parties égales) quand ils atteignent une certaine taille.
  • 13. 10 II.2. Structure II.3.Rôle du peroxysome 1. Certains peroxysomes utilisent le dioxygène pour décomposer les graisses en de petites molécules capables de rejoindre la voie métabolique de la respiration cellulaire, 2. Les peroxysomes des cellules hépatiques détoxiquent l’alcool et d’autres composés nocifs en transférant l’hydrogène de ces substances au dioxygène ce qui produit du peroxyde d’hydrogène H2O2. D’autres enzymes convertissent ce composé nocif en eau. 3. Dans les graines, des peroxysomes déclenchent la conversion des gras en glucides, une source de carbone et d’énergie pour le jeune plant. II. 3. Application médicale L’adrenoleukodystrophie X-lié est une maladie neurodegenerative complexe liée aux mutations dans le gène ABCD1, qui code pour un transporteur peroxysomal d’ABC. Grâce aux efforts de la base d'ELA et aux succès récents de la thérapie de gêne édités en la Science en 2009, X-ald est meilleur connu mais demeure toujours mal comprise. Le rôle exact d'ABCD1 et de ses homologues, comme le lien exact entre les défauts peroxysomal biochimiques et métaboliques et les symptômes cliniques de la maladie restent à élucider. Cette revue récapitule la connaissance au sujet du subfamily D de la famille de transporteur de ABC et X-ald de concerner, le désordre peroxisomal le plus fréquent.
  • 14. 11 IIIième Partie : Protéasomes III.1. Définition et structure Les protéasomes sont des complexes enzymatiques multi protéiques que l'on retrouve chez les eucaryotes, les archées ainsi que chez quelques bactéries de l'ordre Actinomycètes. Dans les cellules eucaryotes il se trouve dans le cytosol et est associé au réticulum endoplasmique. Leur fonction principale est de dégrader les protéines mal repliées, dénaturées ou obsolètes de manière ciblée. Cette dégradation se fait par protéolyse, une réaction chimique qui coupe les liaisons peptidiques et qui est effectuée par des enzymes appelées protéases. La protéine est ainsi découpée en peptides longs de 7 à 9 acides aminés qui seront ensuite hydrolysés hors du protéasome et recyclés. Les protéines sont marquées pour la dégradation par une protéine appelée ubiquitine. Ce marquage est réalisé par l'action coordonnée de trois types d'enzymes. Une fois le marquage par une première molécule d'ubiquitine réalisé, d'autres ubiquitines vont être rajoutées à sa suite. Il faudra une chaîne d'au moins quatre ubiquitines pour que le protéasome 26S reconnaisse la protéine à dégrader. Il existe un compartiment pour celui-ci. Le protéasome a une forme de baril et possède une cavité en son centre cernée par quatre anneaux, fournissant ainsi un espace clos pour la digestion des protéines. Chaque anneau est composé de sept protéines: les deux anneaux intérieurs sont constitués de sept sous-unités β qui contiennent le site actif de la protéase, tandis que les deux anneaux extérieurs contiennent sept sous-unités α dont le rôle consiste à maintenir l'ouverture par laquelle les protéines à dégrader pénètrent dans le baril: ces sous-unités α sont capables de reconnaître les marqueurs de polyubiquitine qui régulent le processus de dégradation. L'ensemble est connu sous le terme de complexe protéasome- ubiquitine. La dégradation protéasomale est un élément essentiel de nombreux processus cellulaires, notamment le cycle cellulaire, l'expression génétique et la réponse au stress oxydatif. L'importance de la dégradation protéolytique et du rôle de l'ubiquitine lors de celle-ci a été officialisée par la remise du Prix Nobel de chimie 2004 à Aaron Ciechanover, Avram Hershko et Irwin Rose. La régulation du protéasome fait encore de nos jours l'objet de recherches intensives.
  • 15. 12 Représentation de protéasome obtenue par Diffractométrie de rayons X après cristallisation. Le cœur catalytique 20S est en bleu. Les deux complexes régulateurs 19S sont en rouge. Le tout a un coefficient de sédimentation de 26S.
  • 16. 13 III. 2. Organisation III.2.1. Cœur catalytique 20S Le nombre et la variété des sous-unités constituant le complexe 20S dépend de l'organisme dont il fait partie, étant entendu que le nombre de sous-unités distinctes et leur degré de spécialisation est plus grand chez les multicellulaires que chez les unicellulaires, ainsi que chez les eucaryotes par rapport au procaryotes. Cependant, tous les 20S sont constitués de quatre structures heptamériques circulaires, elles-mêmes composée de deux types distincts de sous-unités: les deux anneaux extérieurs de sous unités α servent pour la régulation et ont un rôle plutôt structural (régulation de l'accès des protéines au cœur du protéasome), tandis que les sept sous-unités β des deux anneaux intérieurs portent l’activité catalytique par le biais des sites actifs des protéases qu'elles contiennent. La taille du protéasome s'est relativement bien conservée pendant l'évolution, celui-ci mesurant environ 150 angstroms (Å) de long par 115 Å de diamètre. Le centre actif ne fait pas plus de 53 Å, mais il arrive que son chemin d'accès ne dépasse pas les 13 Å de large - il est donc probable que les protéines doivent être déjà partiellement dénaturées pour pouvoir interagir avec les sites actifs11. Chez les eucaryotes (comme la levure), les sept sous-unités sont toutes différentes les unes des autres, tandis que chez les archées elles sont toutes semblables. Les bactéries, à l'exception de l'ordre Actinomycetales, n’ont pas de protéasome 20S mais un complexe analogue appelé Hs1v avec un site catalytique ouvert. Chez les eucaryotes, seules trois sous-unités β sont actives mais elles ont des spécificités de coupure différentes : de type trypsine pour les acides aminés basiques, chymotrypsine pour les acides aminés aromatiques et caspase pour les acides aminés acides. Chez les mammifères par exemple, ce sont les sous-unités β1, β2, et β5 qui sont catalytiques. Des variantes notées β1i, β2i et β5i peuvent être exprimées dans les cellules hematopoïétiques en réponse à des signaux inflammatoires tels que les cytokines, notamment les interférons gammas. Un protéasome constitué de ces sous-unités est appelé un immunoprotéasome, dont la spécificité de substrat est altérée par rapport à un protéasome "normal"11.
  • 17. 14 Vue du dessus du complexe 20S illustrant la septuple symétrie des anneaux III.2.2. Complexe régulateur 19S Le complexe 19S est constitué de 17 protéines distinctes et comporte deux zones : une « base » de 9 protéines se colle à l'anneau α du 20S, et possède l’activité ATPase sur 6 de ses 9 constituants (c'est la présence d'ATP qui permet l'association de 19S et 20S); l’autre partie (8 protéines), forme un « chapeau » plus flexible qui sert de couvercle à l’entrée dans le site catalytique. C’est ce complexe qui reconnaît la chaîne de polyubiquitine. Il participe au dépliement de la protéine ainsi qu'à sa translocation dans le cœur du 20S, et contient également une isopeptidase qui va enlever la chaîne d’ubiquitine de la protéine, bien qu'on ne sache pas encore exactement si l'énergie dégagée par l'hydrolyse de l'ATP sert au dépliement, à l'ouverture du canal central ou aux deux. Les différents constituants du complexe 19S ont leur propre activité de régulation: La gankyrine, une oncoprotéine récemment découverte, est un élément de 19S qui interagit également avec la kinase cycline- dépendanteCDK4, et joue un rôle dans la reconnaissance de la version ubiquitinée de p53 par le biais de son affinité avec l'ubiquitine ligase MDM2. La gankyrine est anti-apoptotique et il a été démontré qu'elle était surexprimée dans certains types de tumeurs tels que le carcinome hépatocellulaire. III.2.3. Complexe régulateur 11S Il existe enfin un complexe 11S heptamérique dit « activateur » qui peut s’associer au 20S. Il stimule l’activité peptidase du protéasome mais est incapable de reconnaître l’ubiquitine et ne possède pas d'activié ATPase. Il pourrait jouer un rôle dans la dégradation des peptides viraux, mais pas de protéines plus larges. Cette structure 11S peut parfois être rencontrée sous le terme de PA28 ou REG. Le mécanisme utilisé pour se lier à 20S par le biais de son C-terminus et ouvrir l'accès au cœur du protéasome en favorisant une
  • 18. 15 modification de la conformation des anneaux α semble très proche, sinon similaire, à celui utilisé par le complexe 19S. L'expression de 11S est induite par l'interféron gamma et, en association avec les sous-unités β de l'immunoprotéasome, provoque la génération de peptides qui iront se lier au complexe majeur d'histocompatibilité. La structure du complexe 26S n'était toujours pas élucidée en 2006, mais on pense que les complexes 11S et 19S se lient de manière similaire au complexe 20S. III.2.4. Assemblage L'assemblage du protéasome est un processus complexe de par le nombre de sous-unités qui doivent s'associer afin de former un complexe actif. Les sous-unités β sont synthétisées avec un "propeptide" N-terminal qui sera modifié pendant l'assemblage du complexe 20S afin d'exposer le site actif protélytique. 20S est alors assemblé à partir de deux demi-protéasomes, chacun constitué d'un proto-anneau β à sept constituants et attaché à un heptamère α. L'association des deux anneaux β déclenche une autolyse thréonine- dépendante des propeptides, exposant ainsi le site actif. Ces interactions entre β sont essentiellement le fait de ponts salins et d'interactions hydrophobes entre des hélices alpha conservées (leur mutation diminue la faculté d'assemblage du protéasome). L'association des demi-protéasomes est initiée par le regroupement des sous-unités α en heptamère. Le mode d'assemblage de ces dernières n'a pas encore été caractérisé. On connaît en général beaucoup moins le mode d'assemblage et de maturation du complexe régulateur 19S. Les sous-unités pourraient s'assembler en deux composants distincts, une base d'ATPases et un chapeau ubiquitine- spécifique. Les six ATPases s'assembleraient en paires par le biais d'interactions coiled coil. L'ordre dans lequel les 19 sous-unités du complexe régulateur s'assemblent est probablement lié à un mécanisme empêchant l'exposition du site actif tant que le mécanisme de régulation n'est lui-même pas en place.
  • 19. 16 III.2.5. Processus de dégradation protéique Ubiquitine, la protéine hautement conservée qui marque la cible de la dégradation. III.2.6. Ubiquitination L’ubiquitine est une protéine de 76 acides aminés hautement conservée chez les Eucaryotes. Elle sert de signal de reconnaissance pour la dégradation par le protéasome 26S. Elle est fixée à la protéine à détruire par une liaison covalente entre l’un des résidus glycine de sa partie C-terminale et un groupement NH2 d’une lysine de la protéine ciblée. D’autres ubiquitines peuvent alors se fixer à un résidu lysine de la première ubiquitine pour former une chaîne. En effet, seules les protéines liées à une chaîne d’au moins quatre molécules d’ubiquitine sont reconnues par le protéasome 26S. Le processus d'ubiquitination Ces opérations sont réalisées avec l’aide de trois autres types d’enzymes (notées E1, E2 et E3): ATP
  • 20. 17 L’enzyme d’activation de l’ubiquitine (E1), active l’ubiquitine en présence d’ATP en formant une liaison thiolester entre un résidu cystéine de son site catalytique et l’ubiquitine, puis transfère l’ubiquitine activée sur l’une des E2s. L’enzyme de conjugaison de l’ubiquitine(E2), modifie une fois de plus l’ubiquitine en formant une liaison thiolester et est capable d’attacher l’ubiquitine à la protéine cible en général avec l’aide d’une E3. L’ubiquitine ligase (E3), joue un rôle dans la reconnaissance entre l’ubiquitine et les différentes protéines cibles. Un des domaines de l’ubiquitine reconnaît alors le complexe 19S du protéasome. Après avoir été enlevée par le protéasome, la chaîne de polyubiquitine est découpée pour être réutilisée. La monoubiquitination des protéines est également impliquée dans d’autres processus dont l’endocytose et l’exocytose.
  • 21. 18 BIBLIOGRAPHIE 1. TAFFOREAU L., about the ribosomal biogenesis in human, Med Sci (Paris) 2015, Jun-July (PubMed.) 2. MACE K, GLUDICE E, GILLET R, Protein synthesis by ribosome, Med Sci (Paris) 2015 March 31 (PubMed.) 3. https://fr.wikipedia.org/wiki/Ribosome 4. GEILLON F, TROMPIER D, GONDCAILLE C, LIZARD G, SAVARY S, Peroxysomal ABC Transporters and X-linked adrenoleukodystrophy. (PubMed.) 5. ASTUDILLO L, SABOURDY F, TOUATI G, LEVADE T, Hereditary peroxysomal diseases, Presse Med.2016. (PubMed.) 6. JUNQUEIRA’S, Basic Histology Text & Atlas, 2015.
  • 22. 19 TABLE DES MATIERES MEMBRES DU GROUPE ....................................................................................................................... i PRELUDE .................................................................................................................................................ii INTRODUCTION.................................................................................................................................... 1 1ière Partie : LES RIBOSOMES ............................................................................................................. 2 I.1. Définition .................................................................................................................................... 2 I.2.Localisation.........................................................................................Erreur ! Signet non défini. I.3. Structure ..................................................................................................................................... 5 I.4. Fonction...................................................................................................................................... 6 I.5. La synthèse des protéines ..................................................................................................... 7 I.6. Application médicale ............................................................................................................ 7 IIème Partie : LES PEROXYSOMES ................................................................................................... 9 II.1. Définition.................................................................................................................................... 9 II.2. Structure .................................................................................................................................. 10 II.3.Rôle du peroxysome ............................................................................................................. 10 II. 3. Application médicale ........................................................................................................ 10 III ième Partie : Protéasomes......................................................................................................... 11 III.1. Définition et structure.......................................................................................................... 11 III. 2. Organisation......................................................................................................................... 13 III.2.1. Cœur catalytique 20S ................................................................................................. 13 III.2.2. Complexe régulateur 19S........................................................................................... 14 III.2.3. Complexe régulateur 11S........................................................................................... 14 III.2.4. Assemblage ................................................................................................................... 15 III.2.5. Processus de dégradation protéique..................................................................... 16 III.2.6. Ubiquitination................................................................................................................. 16 BIBLIOGRAPHIE .................................................................................................................................. 18