Tema 4- Enzimas y Vitaminas

Actividad de los catalizadores
Para que una reacción química se lleve a cabo,
las moléculas deben alcanzar un estado
energético determinado (energía de activación).
Puede conseguirse esta energía, de dos formas:
Con energía externa
Temperatura.
Agitando.
Con radiaciones.
Descargas eléctricas.

Actividad de los catalizadores
Con catalizadores.
Los catalizadores rebajan la energía de activación
necesaria para que se lleven a cabo las reacciones.
Facilitan el encuentro de los sustratos así como las
roturas y formaciones de enlaces para dar los
productos
En los seres vivos no se pueden emplear las energías
externas y se utilizan catalizadores que hacen que la
reacción se lleve a cabo con mucha menos energía.

Tipos de catalizadores
No biológicos.
Actúan fuera de los seres vivos
Suelen ser iones o elementos
químicos que catalizan reacciones
en laboratorio o en el medio
ambiente, fuera de seres vivos.
No nos interesan en esta
asignatura.

Biológicos.
Son los que actúan en el interior de
los seres vivos y son los enzimas.
Los enzimas son moléculas proteicas
con actividad catalítica.
La catálisis es el proceso de
aceleración de una reacción
química.
Tipos de catalizadores

Las reacciones en los seres vivos
Las transformaciones que se producen
en los seres vivos se basan en una
serie de reacciones químicas llamadas
metabolismo.
Se producen de forma ordenada y a
muy alta velocidad gracias a la acción
de los enzimas.

Enzimas: concepto
Las enzimas son proteínas que actúan
como biocatalizadores
Rebajan la energía de activación que
necesita la reacción que regulan con lo
que:
Aumentan la velocidad de la reacción
que catalizan.
La velocidad de una reacción se mide
por la cantidad de producto que se
obtiene por unidad de tiempo.

Enzimas: características
Las enzimas cumplen las dos
características propias de los
catalizadores
Aceleran las reacciones con lo que se
puede conseguir la misma cantidad de
producto en menos tiempo, incluso con
poca enzima.
No se consumen durante la reacción
con lo que al final de la misma, hay
idéntica cantidad de enzima que al
principio

Enzimas características
Estado inicial
Estado final
Energía de activación
de la reacción sin catalizador
Energía de activación
de la reacción catalizada
Avance de la reacción
Energíalibre
Sin enzimas
Con enzimas

Otras características son:
Alta especificidad. Generalmente,
actúan en una sola reacción.
Actúan a la temperatura del ser
vivo.
Masa molecular muy elevada.
Alta actividad. Algunas aumentan la
velocidad de reacción en más de un
millón de veces.

Algunas enzimas no se activan hasta que
sobre ellas actúan otras enzimas o iones
llamados zimógenos o proenzimas (el
pepsinógeno estomacal, se activa por el
HCl que lo transforma en pepsina).
Así se controla la actividad de la enzima
para que solo actúe cuando es
necesario. (sólo hay HCl si hay alimento
y así se evita que la pepsina actue sobre
el estómago vacio y digiera las propias
paredes estomacales)

ENZIMAS: ESTRUCTURA Y
COMPOSICIÓN

Enzimas: estructura y composición
Los enzimas son básicamente
proteínas o péptidos, aunque la parte
peptídica puede ir acompañada de otra
parte no peptídica que se verá luego.
En los años 80 del siglo pasado se
descubrió que también puede ser:
Moléculas de ARN (ribozimas).

Ribozimas
Los ribozimas actúan con frecuencia
sintetizando o degradando otras
moléculas de ARN
También pueden actuar sobre sí
mismos (ribozimas autocatalíticas).
Catalizan reacciones muy concretas
de pérdida o ganancia de nucleótidos de
ARN mediante la hidrólisis o creación
de un enlace fosfodiéster.

Las enzimas, según su composición,
pueden ser:
Holoproteínas: Enzimas estrictamente
proteicas. Solo son cadenas de
aminoácidos.
Holoenzimas: constituidas por:
Apoenzima. Parte proteica.
Cofactor. Parte no proteica.

Por su parte, el cofactor puede ser:
Inorgánico. Son iones metálicos que se
encuentran en pequeñas cantidades (La
citocromo oxidasa, que transporta electrones
en la cadena respiratoria, tiene un átomo de Cu
y otro de Fe como cofactores.
Orgánicos o coenzimas. Como el NAD, NADP,
FAD, ATP, coenzima A…, estudiados en el tema
anterior.

En una holoenzima:
El apoenzima (parte de aminoácidos)
determina el sustrato sobre el que va
a actuar la enzima (glucosa,
proteína, etc).
El cofactor determina el tipo de
reacción que se va a efectuar
(reducción, oxidación, etc)
Por ejemplo, todas las enzimas con
coenzima NAD, van a reducir y/o
oxidar sustancias al transportar H.

Apoenzima y cofactor por separado son
inactivos.
Un mismo cofactor se puede unir a
distintos apoenzimas y se realizará la
misma reacción sobre distinto sustrato.
Por ejemplo, distintas apoenzimas con
coenzima NAD siempre llevarán a cabo
reacciones de oxidación al retirar H.
Si la coenzima es NADH, la reacción
será de reducción pues cederán los H

Una enzima puede tener uno o varios iones
metálicos, un coenzima o ambos tipos de
cofactores a la vez.
La unión del cofactor con la parte proteica puede
ser mediante enlaces débiles (puentes de H) o
bien, mediante enlaces covalentes.
En este último caso, los cofactores están unidos
de modo firme y permanente al apoenzima..

En la parte peptídica (apoenzima) se distinguen
tres tipos de aminoácidos:
Estructurales, sin función enzimática.
De fijación, establecen enlaces débiles con el
sustrato. Son el centro de fijación.
Catalizadores, se unen al sustrato con enlaces
covalentes debilitando su estructura y
favoreciendo la ruptura. Son el centro
catalítico.

Los centros de fijación y catalítico
constituyen el centro activo de la enzima.
Éste se forma al quedar unidos todos los
aminoácidos de dichos centros por la
estructura terciaria de los péptidos.
Como ésta depende de la secuencia de
aminoácidos, ésta debe ser la correcta.
Depende de los aminoácidos estructurales.

ESPECIFICIDAD. Es la afinidad de la
enzima por el sustrato y por la reacción a
catalizar y depende de los enlaces que se
establezcan entre el sitio activo y el
sustrato. Puede ser:
De sustrato: distintas enzimas actúan
sobre distintos sustratos (no es la misma
enzima la que actúa sobre glúcidos que
sobre lípidos).
Enzimas: especificidad

Enzimas: especificidad
De reacción: un enzima solo puede
realizar un determinado tipo de
reacción: hidrólisis, óxido-reducción,
etc.
Aunque una enzima actúe sobre un
determinado sustrato no podrá llevar
a cabo distintas reacciones por lo que
distintas enzimas catalizan distintas
reacciones aun sobre el mismo
sustrato (una enzima oxida la glucosa
y otra la fosforila)

La afinidad de los enzimas por un sustrato
depende de:
El sustrato.
Los aminoácidos de unión del sitio activo.
Los cofactores.
Cuando entre el sustrato y el sitio activo se
dan las interacciones que favorecen la unión,
se establecen entre ellos enlaces no covalentes
como puentes de H.
Enzimas: especificidad de sustrato

El encaje se hace por una
complementariedad
geométrica y otra química
por enlaces que pueden ser
puentes de hidrógeno,
atracciones electrostáticas,
interacciones hidrófobas,
etc.

La unión se hace en el centro activo gracias a los
aminoácidos de unión que son los que establecen
enlaces con el sustrato.
En el centro activo están también los aminoácidos
catalíticos que llevarán a cabo la reacción.
Generalmente, el centro activo es un hueco
tridimensional en el que se sitúa el sustrato.
Existen varios modelos para explicar la especificidad
entre enzima y sustrato

Enzimas: modelos de especificidad:
llave cerradura
El primero se debe a Emil Fischer y es del año
1894. Se aceptó durante mucho tiempo
Se conoce como el modelo llave-cerradura.
Substrato y enzima se acoplan de la misma manera
que una llave se ajusta a su cerradura.
Tanto la enzima como el
sustrato permanecen inalterados
sin que su estructura varíe

Además, la tendencia de la enzima
a recuperar su forma, ayudaría a
que se lleve a cabo la reacción.
Enzimas: modelos de especificidad:
ajuste inducido
Modelo del ajuste inducido. Surge a mediados del
siglo XX
Este modelo dice que la enzima sufre una alteración
en su estructura por el hecho físico de la unión.
La complementariedad solo se da cuando enzima y
sustrato están unidos.

A lo largo de la Historia han existido
diferentes nomenclaturas:
NOMBRES PARTICULARES los enzimas
recibían nombres particulares, asignados
por su descubridor. por ejemplo, Pepsina
Al ir aumentando el número de enzimas
conocidos, se hizo necesaria una nomenclatura
sistemática que informara sobre la acción
específica de cada enzima y los sustratos
sobre los que actuaba.
ENZIMAS: Nomenclatura

NOMBRE SISTEMÁTICO El nombre
sistemático de un enzima consta actualmente
de 3 partes:
el sustrato preferente
el tipo de reacción realizado
terminación "asa"
Un ejemplo sería la glucosa fosfato isomerasa
que cataliza la isomerización de la glucosa-6-
fosfato en fructosa-6-fosfato.

La nomenclatura de la Comisión enzimática
determina seis clases que dependen del tipo
de reacción catalizada.
Oxidorreductasas.
Transferasas.
Hidrolasas.
Liasas.
Isomerasas.
Ligasas.

OXIDORREDUCTASAS.
Algunas catalizan reacciones redox sin
transferencia de hidrógenos
Suelen tener de cofactor un ión metálico
al que se unen los electrones.
• Regulan reacciones REDOX en las que
solo se transfieren electrones, sin
protones.

OXIDORREDUCTASAS
Otras catalizan reacciones redox con
transferencia de hidrógenos.
Suelen llevar una coenzima orgánica
transportadora de H tipo NAD, NADP,
FAD, FMN.
• Regulan reacciones REDOX en las que
los electrones se transfieren unidos a
protones en forma de H.

TRANSFERASAS
Como las transaminasas que transfieren
grupos amina o la CoA que transfiere
ácidos.
• Transfieren grupos funcionales
de una sustancia a otra: amina,
ácido, etc.

HIDROLASAS: llevan a cabo
reacciones de hidrólisis.
• Rotura de enlaces por medio de agua
en forma iónica (hidrólisis).

Liasas
- • Rotura y/o formación de
moléculas sin intervención de
agua.

Isomerasas
•Cambio de
posición de grupos
dentro de la
molécula sin variar
el número de
átomos.

Ligasas o sintetasas: reacciones de
síntesis que requieren energía.
Llevan coenzimas orgánicos tipo ATP
•Formación de
enlaces con
rotura de ATP
para aprovechar
la energía

El mecanismo de acción de una enzima es el
conjunto de procesos mediante los cuales las
enzimas catalizan las reacciones.
Depende de:
Composición de aminoácidos de la enzima
(estructura primaria)
Estructura total de la enzima (depende de la
anterior)
Afinidad de la enzima por el sustrato.
Enzimas: mecanismo de acción.

Se distinguen tres etapas en el mecanismo de
acción:
Formación del Complejo enzima-sustrato (E-
S).
Modificación del sustrato que se transforma
en producto (complejo enzima-producto)
E-S E-P.
Disociación del complejo enzima-producto
E-P P + E

El encuentro de enzima y sustrato se facilita por la orientación
adecuada.
Se establecen enlaces débiles entre la enzima y el sustrato
para dar el complejo E-S.
La finalidad de algunos enlaces es
situar al sustrato en la mejor
posición para que se produzca la
reacción. E+S E-S E-P

Una vez formado el complejo E-S se produce una
catálisis del sustrato que se ve favorecida por:
La tensión a la que está sometido el sustrato
por su unión al sitio activo del enzima, favorece
la rotura de enlaces.
En el sitio activo existen aminoácidos
catalíticos capaces de favorecer la reacción.
El sustrato se transforma en producto y se forma
el complejo Enzima-Producto E-P
E-P

En el complejo E-P la enzima se une al
producto mediante enlaces débiles
El complejo se disocia y se obtienen el
producto y la enzima que queda libre
para catalizar una
nueva reacción si se une
a otro sustrato.
E+P

•Transformación
del complejo E-S
en E-P (enzima-
productos)
•Formación del
complejo enzima-
sustrato
•Liberación de
los productos y
de la enzima

Es el estudio de la velocidad de las reacciones
catalizadas por los enzimas.
Dicha velocidad se mide por la velocidad a la que
desaparece el sustrato o la velocidad a la que
aparece el producto.
La unidad es el mM.min-1 (micromol/minuto)
La velocidad máxima depende de la concentración
de enzima y de sustrato.
Cinética enzimática.

A lo largo de la reacción, si no se añade nada, se
supone que:
la concentración de enzima se mantiene
constante.
la concentración de sustrato, disminuye a
medida que se transforma en producto.
Por lo tanto, la concentración de sustrato es uno
de los factores que intervienen.
Los otros son: temperatura, pH, e inhibidores.
Cinética enzimática.

CINÉTICA ENZIMÁTICA:
La concentración de sustrato [S]

Sinañadir sustrato
Si no se añade sustrato a la reacción,
éste irá disminuyendo con el tiempo a
medida que se transforma en producto
por lo que el sustrato disminuye a la par
que el producto va aumentando.
También irá variando la cantidad de
Enzima y de complejo E-S, pero estos
terminarán como empezaron.

Sinañadir sustrato
Empezamos con una determinada
cantidad de enzima y de sustrato.
A medida que se forma y aumenta la
concentración del complejo E-S, tanto
la enzima como el sustrato, disminuyen.
Va aumentando la cantidad de producto.
Al final tenemos: mucho producto, casi
nada de sustrato, ningún complejo y la
misma cantidad de enzima que al
principio

Concentraciones de:
• Sustrato [S]
• Enzima [E],
• Producto [P]
• Enzima-sustrato [E-S]
tiempo
Concentración de sustrato

Para concentraciones de sustrato, [S], en
aumento la velocidad de reacción describe una
curva con tres etapas:
A: La velocidad aumenta linealmente al
aumentar [S].
B: Al seguir aumentando [S] la velocidad
aument, pero a un ritmo mucho más lento.
C: Si aumenta mucho [S], el aumento de
velocidad se paraliza alcanzándose la
velocidad máxima (Vmax)
[S] variable

v
[s]
A B
C
.Vmax
Vmax

Estas tres etapas se caracterizan por
el predominio de una de las dos
formas posibles del enzima.
Libre, es decir, sin combinar con el
sustrato.
Combinada con el sustrato o con el
producto formando complejos E-S o
E-P

En la etapa A predomina la enzima libre y al
aumentar el sustrato aumenta mucho la
velocidad de reacción porque se forman
muchos complejos E-S y el sustrato
disminuye.
En la etapa B hay Muchos complejos E-S y
E-P, pero aún queda bastante enzima libre.
Al aumentar el sustrato, aumenta la
velocidad de reacción aunque poco pues ya
queda muy poca enzima libre.
En la etapa C toda la enzima está combinada
y por mucho que aumentemos el sustrato, la
velocidad no aumenta por estar toda la
enzima ocupada.

BAJA
concentración de
sustrato
ALTA
concentración de
sustrato
SATURACION

Concentración de Sustrato [S]
Velocidaddelareacción(v)
Km
Vmax
Vmax/2

A partir de este comportamiento
enzimático, Leonor Michaelis y Maud
Menten definieron la constante de
Michaelis-Menten (Km) que es la
concentración de sustrato a la que se
alcanza la mitad de la velocidad
máxima.

La Km es la concentración de sustrato para la mitad de la
Vmax . Si varias enzimas tienen el mismo sustrato cada una
puede tener distinta Km para dicho sustrato.
Velocidad de
la reacción (v)
Km
Vmax
Vmax/2

El valor Km también indica la afinidad de la
enzima por el sustrato:
Velocidaddelareacción(v)
Km
Vmax
Vmax/2

A mayor Km, menor es la afinidad de la
enzima por el sustrato, puesto que se
necesita más cantidad de sustrato para
alcanzar la mitad de la Vmax
A menor Km mayor es la afinidad de la
enzima por el sustrato ya que se
necesita menos cantidad de sustrato
para alcanzar la mitad de la Vmax

La siguiente ecuación permite averiguar la
velocidad de reacción para diferentes
concentraciones de sustrato, conociendo Km
y la Vmax.

La concentración de enzima [E]

Siempre que la [S] sea suficiente:
A medida que aumente la
concentración de la enzima [E],
aumentará la velocidad de la reacción.
Ello se debe a que cuanta más enzima
haya, más probabilidades habrá de
que se encuentre con el sustrato.
Concentración de enzima

Al cabo de un tiempo de reacción esto
deja de cumplirse por:
El sustrato se va convirtiendo en
producto por lo que la [S] disminuye.
Cada vez hay menos probabilidades de
que la enzima se encuentre con el
sustrato, por lo que deja de haber
reacción.

Siempre que la [S] sea suficiente

Temperatura

Temparatura
En principio, la velocidad de reacción aumenta
lentamente con la temperatura porque se
produce un incremento en la energía cinética
de las moléculas, lo que favorece:
Los choques entre sustrato y enzima y sus
encuentros.
La inestabilidad de los enlaces, lo que
favorece que cambien y se produzcan las
reacciones.

Temperatura
A determinadas temperaturas los enzimas
se desnaturalizan y la velocidad disminuye
rápidamente.

Se llama temperatura óptima a
aquella a la que se consigue la
máxima velocidad de reacción.
Es distinta para cada enzima,
aunque en el intervalo 20-50
ºC
Curva típica asimétrica con
aumento lento hasta la Tª
óptima y bajada rápida a partir
de dicha Tª
Temperatura

pH
El Ph modifica la actividad de los enzimas.
Para la mayoría de enzimas, la curva pH-
velocidad es similar a la de temperatura.
Hay un pH óptimo por encima o por debajo del
cual, la reacción se ralentiza.
Se debe a que pH muy bajos o muy altos,
desnaturalizan los enzimas.
El pH óptimo depende de cada enzima y las hay
que trabajan con Ph óptimos extremos.

Los cambios de pH provocan
cambios eléctricos en los
aminoácidos presentes en el
centro activo de la enzima,
disminuyendo su eficacia de
unión al sustrato.
Curva típica simétrica con
aumento y disminución iguales a
partir del pH óptimo.
pH

Activadores e inhibidores

Los activadores son sustancias que activan a
las enzimas.
La unión del activador hace que se modifique
la estructura del sitio activo favoreciendo el
acoplamiento del sustrato.
Los activadores son variados.
Pueden ser los coenzimas o cofactores
Incluso, el propio sustrato de la reacción
que cataliza la enzima.
Activadores

Inhibidores
Los inhibidores son sustancias que disminuyen o anulan
la actividad de las enzimas.
Las moléculas inhibidoras son variadas y puede ser
incluso el producto final de una reacción o ruta
metabólica.
En este caso se denomina retroinhibición o
feedback.
También pueden ser sustancias similares al sustrato
que ocupan la enzima y no dejan que se una al
sustrato.

Inhibidores
Sus efectos pueden resultar perjudiciales o
beneficiosos.
Algunos inhibidores de la actividad de virus y
bacterias nos sirven para combatir infecciones:
Penicilina: inhibe la síntesis de la pared
bacteriana.
AZT en virus del SIDA, inhibe la
transcriptasa inversa.
Los inhibidores pueden ser de dos tipos:
Inhibidores irreversibles o venenos
metabólicos
Inhibidores reversibles

Inhibidores irreversibles
Los inhibidores irreversibles son aquellos que
se unen covalentemente al centro activo del
enzima, anulando su capacidad catalítica.
Al ser una unión fuerte, no se deshace y la
inhibición es permanente.
Se les llama también
venenos metabólicos
IRREVERSIBLE
Inhibidor Centro activo

Los reversibles se produce cuando el
inhibidor se une a la enzima por medio de
enlaces débiles.
La unión al enzima es temporal y la
actividad enzimática se puede recuperar.
La inhibición reversible puede ser de dos
tipos:
Inhibición competitiva
Inhibición no competitiva

REVERSIBLE
COMPETITIVA
REVERSIBLE NO
COMPETITIVAInhibidor

El inhibidor es una molécula con una
conformación espacial muy similar al
sustrato.
El inhibidor compite con el sustrato por la
unión en el centro activo del enzima, con
esto impide que se una el sustrato y por
tanto que éste se transforme en producto.
A los inhibidores competitivos se les
denomina análogos metabólicos.

El grado de inhibición depende de la
concentración relativa de inhibidor con respecto
a la de sustrato.
Por lo que se revierte su efecto aumentando la
concentración de sustrato
que en la competencia sale
ganando.
REVERSIBLE COMPETITIVA

La velocidad máxima se mantiene
porque esta se da a altas [S] y en
esas condiciones, el inhibidor no
funciona como hemos dicho.
La Km aumenta porque disminuye la
afinidad de la enzima por el sustrato
al estar parte de ella ocupada por el
inhibidor. Se necesita más [S] para
alcanzar la mitad de la Vmax y por
tanto Km es mayor.

Aumentando [S]
Con menos [S]

El inhibidor no compite con el sustrato por el
centro activo de la enzima.
Se une a un sitio diferente del centro activo y
lo puede hacer:
sobre la enzima sola.
sobre el complejo enzima-sustrato.
En ambos casos disminuye la actividad del
enzima porque se impide que se efectúe la
reacción.

El inhibidor se une tanto a
la enzima sola como al
complejo E-S
El inhibidor se sitúa en un lugar distinto al
sustrato
Esta inhibición se caracteriza por que no se
puede revertir el efecto aumentando la
concentración del sustrato.
REVERSIBLE NO
COMPETITIVA

La velocidad máxima disminuye porque
por mucho que aumentemos la [S], el
inhibidor no deja que se transforme
en producto.
La Km se mantiene porque la afinidad
de la enzima por el sustrato no varía
ya que el inhibidor no impide que se
unan enzima y sustrato.

El inhibidor se une tanto a la enzima sola
como al complejo E-S

Tipo Vmax Km
Competitiva =
No competitiva =
Km
Vmax
½ Vmax
Inhibidores reversibles; comparación

Inhibidores reversibles; comparación

Los inhibidores competitivos no afectan a la Vm y sí a
la Km. Los no competitivos actúan al revés. Por qué?
Los inhibidores competitivos no afectan a la Vm y sí
a la Km, porque se unen al centro activo de la
enzima y dicha unión es reversible, de modo que
para concentraciones elevadas de sustrato, éste
puede desplazar al inhibidor y así alcanzarse la Vm.
No obstante, al haber enzimas unidos al inhibidor,
disminuye la afinidad por el sustrato y aumenta Km
Problema

Los inhibidores no competitivos se unen a la enzima
en una zona diferente del centro activo y no
compiten con el sustrato por dicho centro activo.
Sin embargo, sí modifican la Vmax de
transformación puesto que un cierto número de
moléculas de enzima están bloqueadas por el
inhibidor.
No obstante, al estar libre el sitio para el
sustrato, la afinidad de enzima por él, no varía es
decir, se mantiene Km.
Problema

Las enzimas a las cuales nos hemos referido hasta
este momento, enzimas michaelianas, corresponden a lo
que se ha dado en llamar enzimas clásicas.
Además existen otras enzimas, con características
reguladoras, que poseen propiedades que las distinguen
de las anteriores
Estas enzimas regulan reacciones en cadena llamadas
rutas metabólicas.
Cosnstituyen complejos multienzimáticos
Complejos enzimáticos

Como en las rutas metabólicas el producto
de una reacción es el sustrato de la
siguiente, en estos complejos
multienzimáticos la eficacia de la reacción
aumenta, al favorecer el encuentro del
enzima y el sustrato, por estar todas las
enzimas juntas.
Sistemas multienzimáticos

Existen dos niveles de asociación:
Complejos multienzimáticos: existe unión
covalente entre las enzimas. Generalmente
estas enzimas no funcionan fuera del
complejo. Ej: sintetasa de ácidos grasos de
levadura (7 enzimas)
Asociados a membranas. Ej: cadena
respiratoria en la membrana mitocondrial
interna.
Sistemas multienzimáticos

Sistema multienzimático asociado a la
membrana de la matriz mitocondrial para la
cadena de transporte electrónico
Sistema multienzimático asociado a la
membrana tilacoide de los cloroplastos
para la fase luminosa de la fotosíntesis.
Asociados a membranas

Regulación de los complejos
En cada complejo, hay al menos un
enzima que establece la velocidad de
la secuencia de reacción.
Suele ser el primero de la secuencia
que formará el sustrato del segundo.
Si no funciona el primer enzima, la
ruta se produce.
Así regula la célula la síntesis de los
productos que necesita en cada
momento

La regulación puede ejercerse de dos
formas:
Sobre la síntesis de la enzima que
solo se fabricará en la cantidad y
momento en que se precise.
Sobre la actividad de la enzima en
cuyo caso la enzima tendrá dos
estados, uno activo y otro inactivo y
es ese estado lo que se regulará,
haciendo que tenga forma activa solo
si se necesita.

Estos enzimas de los que se regula su
estado en forma activa o en forma
inactiva según las necesidades de la
célula, es lo que se llama enzimas
alostéricos.

Enzimas alostéricos
Son enzimas que se regulan por la
unión con alguna sustancia mediante
enlaces no covalentes.
La sustancia a la que se unen se llama
modulador o efector alostérico.
Se une en un sitio distinto del sitio
activo llamado sitio alostérico.
El sitio alostérico es específico para
cada modulador.

Estos enzimas poseen dos tipos de conformaciones:
Activa: poseen gran afinidad por el sustrato.
Inactiva: la afinidad por el sustrato es baja.
Los moduladores también pueden ser de dos tipos.
Negativos o inhibidores alostéricos: ponen la
enzima en su forma inactiva.
Positivos o activadores alostéricos: ponen la
enzima en su forma activa.

Modulador alostérico negativo
Los negativos al unirse al sitio alostérico del enzima
lo hacen pasar de la forma activa a la inactiva (o
menos activa)
Si el modulador abandona el sitio alostérico, el
enzima recupera su actividad.
Los inhibidores suelen ser los productos de la ruta
metabólica de forma que si aumenta su
concentración, al no necesitarse más, detienen la
ruta.

Modulador alostérico positivo
Los positivos al unirse al sitio alostérico del enzima lo hacen
pasar de la forma inactiva a la activa.
Si el modulador abandona el sitio alostérico, el enzima se
vuelve inactiva
Los activadores suelen ser los sustratos de la ruta metabólica
que pueden unirse al sitio activo para ser transformados y al
sitio alostérico para activar a la enzima que los transforma..
Si aumenta su concentración, para evitar que se acumulen,
ponen en marcha la ruta al activar la enzima que la inicia.

Se acepta que la asociación del efector a la
enzima altera su configuración espacial
modificando el centro activo .
Si se une el activador, el centro activo adquiere
una estructura que permite la unión del sustrato.
Si se une el inhibidor, el centro activo adquiere
una estructura que no permite la unión del
sustrato.

Enzimas alostéricosEnzimas alostéricos

Estas enzimas no responden a la curva
clásica de Michaelis Menten y por ello se
considera que no son enzimas clásicos.
Ello se debe a que la formación del producto
depende de todas las enzimas de la ruta
metabólica que están regulada por la primera
enzima.

A bajas concentraciones de sustrato, la enzima está en
la forma inactiva y la ruta detenida.
Cuando la concentración de sustrato aumenta, el
sustrato se une a la enzima y esta se activa
comenzando toda la ruta.
Después de la primera unión, las siguientes se realizan
con mayor afinidad.
Este fenómeno es lo que se llama "cooperatividad", y
da forma S a la curva.

El resultado del cambio a la forma activa es un
fuerte incremento en todas las reacciones de la
ruta, la velocidad de reacción aumenta muy
rápidamente al producirse mucho producto.
Cuando todos los centros activos de una enzima
alostérica están ocupados con sustrato, la velocidad
de la ruta es constante y se alcanza la meseta de la
Vmáx.

A baja concentración de
sustrato la enzima está
inactiva.
Al aumentar [S] se une a la
enzima y ésta activa la ruta.
Esto supone cooperatividad
para que se produzcan los
sustratos del resto de la
ruta y se unan a las enzimas.
Aumenta mucho la velocidad.
Cuando todas las enzimas
están ocupadas, la velocidad
se estabiliza en el máximo

Enzimas alostéricas
Un ejemplo de regulación alostérica en una
vía metabólica es la inhibición por
retroalimentación donde la acumulación de
producto final actúa como modulador
negativo de la primera enzima de la vía
como se esquematiza a continuación.

Aunque no siempre es tan directo. A
veces se da en varios pasos, como en
el ejemplo siguiente:

Esto se produce porque al haber dos productos
en una ruta ramificada, puede que necesitemos
uno y no otro.
Por eso, se regulan primero las enzimas que
están en la ramificación de la ruta (e4 o e6,
según que sobre F o H y haga de inhibidor)
Cuando sobran los dos, se inhiben ambas y
entonces sobra D que regula la e1, paralizando
la ruta.

Isoenzimas
Es un modo de regulación que consiste en la
existencia de distintas formas moleculares de una
misma enzima que presentan o muestran
especificidad por el mismo sustrato y realizan la
misma función.
Su distribución varía con los tejidos y la
localización subcelular, de forma que unas se
encuentran en el citoplasma, otras en las
mitocondrias, algunas en cloroplastos, etc.

Isozimas
Pueden actuar en distintas zonas de la célula
como hemos visto, pero también en distintas
células, tejidos y órganos.
También pueden actuar en la misma localización,
pero en etapas distintas de la vida del ser vivo.
Se diferencian entre sí por algunos aminoácidos,
al estar codificadas por genes distintos (con un
origen evolutivo común, por duplicación génica).

Vitaminas
Son sustancias orgánicas de
composición variada necesarias en
cantidades muy pequeñas, pero
fundamentales para el funcionamiento
del organismo (micronutrientes)
No pueden ser sintetizadas por la
mayoría de los animales por lo que
tienen que tomarse en la dieta.
Algunas se toman en forma de
provitaminas que después se
transforman en la forma activa.

Vitaminas
Desempeñan funciones importantes en el
metabolismo de los macronutrientes
(glúcidos, lípidos, prótidos)
Nunca se utilizan ni como combustible ni
para formar estructuras.
Son únicamente biocatalizadores.

Vitaminas: clasificación
Se clasifican en :
Hidrosolubles son polares y se disuelven en agua.
Por ello son fácilmente excretables y/o
metabolizables.
Ejemplos son el complejo B (B1 o Tiamina, B2 o
riboflavina, B3 o ácido nicotínico, B5 o ácido
pantoténico, B6 o piridoxina, B12 o cianocobalamina),
el ácido fólico, la biotina y la vitamina C (ácido
Ascórbico)

Liposolubles. Son apolares, de naturaleza lipídica
siendo esteroides o isoprenoides.
Insolubles en agua, pero solubles en disolventes
apolares.
Al ser insolubles son difícilmente excretables por lo
que su exceso es más peligroso que el de las
hidrosolubles.
Algunos ejemplos son La vitamina A o retinol, la D
o calciferol, la E o Tocoferol y la K o naftoquinona.
Vitaminas: clasificación

Exceso y defecto de vitaminas.
Las vitaminas se necesitan cantidades
muy pequeñas y precisas por lo que
tanto su defecto como su exceso,
producen alteraciones serias.
El defecto produce avitaminosis.
El exceso produce hipervitaminosis.

Avitaminosis
Se produce por ausencia extrema de
alguna vitamina.
Aparecen las enfermedades
carenciales, muy graves e incluso
mortales.
Las deficiencias más extendidas son
las de tiamina, niacina, riboflavina,
ácido ascórbico y ácido fólico.

Hipervitaminosis.
El consumo de un exceso de alguna
vitamina hace que se acumule en el
organismo pudiendo tener efectos
tóxicos.
Se suele causar por exceso de
vitaminas liposolubles que, como
hemos dicho no se pueden excretar.
Está más extendido en las vitaminas
A y D

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