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Les grandes voies métaboliques:
•Glycolyse 
(1ère partie dégradation glucose)
•Cycle de Krebs ou cycle de l’acide citrique
(2ème partie dégradation glucose, acides gras, AA)
•Voie des pentoses phosphate 
(pouvoir réducteur, pentoses pour acides nucléiques)
•Gluconéogenèse ou néoglucogenèse 
(synthèse glucose)
•Glycogène (synthèse et dégradation)
•Biosynthèse & dégradation des acides 
gras
•Biosynthèse & dégradation des 
acides aminés
1
2
MÉTABOLISME DES ACIDES AMINÉS
1. Introduction
Structure et fonctions des acides aminés
2. Dégradation des protéines
3. Dégradation des acides aminés
Transamination et désamination oxydative 
Cycle de l’urée
Devenir du squelette carboné
4. Biosynthèse des acides aminés
3
MÉTABOLISME DES ACIDES AMINÉS
1. Introduction
Structure et fonctions des acides aminés
2. Dégradation des protéines
3. Dégradation des acides aminés
Transamination et désamination oxydative 
Cycle de l’urée
Devenir du squelette carboné
4. Biosynthèse des acides aminés
4
• Briques de construction des protéines:
22 acides aminés protéinogènes permettent la production d’un très grand 
nombre de protéines avec des fonctions des plus diverses
Composants structurels
(peau, muscles)
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Hormones
(glucagon, insuline)
Transporteurs
(hémoglobine)
Défense
(immunoglobuline)
Stockage de matériel
(ferritine)
• Source d’énergie; la dégradation des a. a. peut fournir de l’énergie; toutefois, les a.a. ne 
sont  en  général  pas  stockés  (ou  parfois  sous  la  forme  de  protéines  de  stockage)  à la 
différence des sucres et des acides gras.
• Précurseurs pour la synthèse de molécules telles que hormones → thyroxine                     
neurotransmetteurs → sérotonine                                  etc…
FONCTIONS DES ACIDES AMINÉS
5
Groupe amine
Groupe acide carboxylique
Groupe qui permet à chaque AA
d’avoir des propriétés physique-
chimique différentes (ex. polarité,
charge électrique, groupe réactif
acide ou basique etc.)
α
Chaîne non polaire
Chaîne polaire non 
chargée
Chaîne acide
Chaîne basique
STRUCTURE DES ACIDES AMINÉS
6
acide aminé
Acides aminés
Intermédiaires du
métabolisme
Oxydation
(Respiration)
ou
Biosynthèses:
sucres, lipides,
chlorophylle, hème…
Biosynthèse des
acides aminés
AA-ARNt
CYCLE MÉTABOLIQUE DES ACIDES AMINÉS
7
• Synthétisées  et  dégradées 
continuellement.
• Demi‐vie de quelques minutes, 
heures ou jours.
• Dégradation contrôlée
• Les  enzymes  de  contrôle  sont 
les moins stables.
• L’état  nutritionnel  et  les 
hormones affectent la vitesse de 
dégradation.
Temps de demi-vie de quelques protéines de foie de rat
enzyme Demi-vie (heures)
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RNA polymérase I
Tyrosine aminotransférase
Serine hydratase
PEP carboxylase
Aldolase
GAPDH
Enzymes à longue vie
Cytochrome b
LDH
Cytochrome c
Enzymes à courte vie
Hémoglobine 120 jours
- Élimination des protéines anormales ou dénaturées
- Contrôle métabolisme
- Dégradation en cas de carence d’autres sources d’énergie
CARACTÉRISTIQUES DES PROTÉINES CELLULAIRES
8
MÉTABOLISME DES ACIDES AMINÉS
1. Introduction
Structure et fonctions des acides aminés
2. Dégradation des protéines
3. Dégradation des acides aminés
Transamination et désamination oxydative 
Cycle de l’urée
Devenir du squelette carboné
4. Biosynthèse des acides aminés
9
2. Protéolyse dans 
le Lysosome:
3. Ubiquitine‐Protéasome
(ATP dépendant)
4. Autres protéases 
cellulaires
Petite protéine ubiquitaire
(absente chez les procaryotes)
Hydrolyse
Liaison
peptidique
petits organites contenant
plusieurs protéases
1. Protéases 
extracellulaires
Les protéases en général catalysent le clivage par hydrolyse de la liaison peptidique 
entre deux acides aminés:
Pour commencer la
digestion des protéines
assimilées
PLUSIEURS TYPES DE DÉGRADATIONS PROTÉIQUES 
• Des protéases présentes dans l’estomac et l’intestin (pepsine, chymotrypsine, 
trypsine etc.).. permettent la digestion des protéines ingérées.
• Les acides aminés et les petits peptides sont absorbés par les cellules 
épithéliales puis transférés aux tissus (surtout dans le foie) via la circulation 
sanguine.
2.1. DES PROTÉASES EXTRACELLULAIRES DIGÈRENT LES 
PROTÉINES ASSIMILÉES
Le système de dégradation est régulé par
un système de protéases dont l’activité
est dépendante du pH.
• L’activité des lysosomes est relativement peu spécifique. 
•En conditions de jeûne l’activité est particulièrement élevée afin d’utiliser 
l’énergie des protéines. 
Enzymes Actifs à pH 5
2.2. DÉGRADATION LYSOSOMIALE DES PROTÉINES
12
E1: Enzyme qui active l’ubiquitine
E2: Enzyme catalysant la conjugaison de l’ubiquitine à la protéine cible.
E3: Enzyme qui reconnaît la protéine cible (ubiquitine ligase)
Protéasome
Protéine
condamnée
Dégradées par
des protéases
non spécifiques
Peptides
(~8 AA)
animation.swf
2.3. DÉGRADATION DES PROTÉINES CELLULAIRES: 
UBIQUITINE ET DÉGRADATION PAR LE PROTÉASOME
Noyau,
Cytosol,
(RE)
13
Régulation du temps de vie d’une protéine
Le résidu N-terminale est aussi important pour le contrôle de la vitesse d’ubiquitinisation:
Met, Thr, Ser, Gly, Val= + stables
Lys, Arg, His, Phe, Tyr, Trp, Ile, Leu, Asp, Glu, Gln, Asn= - stable
Dans une protéine bien repliée les
AA hydrophobes sont à l’intérieur
Protéine normale Protéine mutante, mal repliée, dénaturée …
AA hydrophobes
AA hydrophiles
Signal pour la
dégradation
Dans une protéine mal repliée des AA
hydrophobes sont exposés à l’extérieur
Exemple: beaucoup de protéines qui doivent être adressées dans le réticulum endoplasmique
possèdent des résidus qui les rendent moins stables dans le cytosol (donc les protéines mal
adressées sont dégradées par le système ubiquitine-protéasome du cytosol)
+H3N-
D’autres protéases cellulaires, localisées dans différents compartiments 
cellulaires,  catalysent la dégradation de protéines spécifiques. 
2.4. PROTÉASES CELLULAIRES SPÉCIFIQUES DE 
COMPARTIMENTS CELL.
15
MÉTABOLISME DES ACIDES AMINÉS
1. Introduction
Structure et fonctions des acides aminés
2. Dégradation des protéines
3. Dégradation des acides aminés
Transamination et désamination oxydative 
Cycle de l’urée
Devenir du squelette carboné
4. Biosynthèse des acides aminés
Acides aminés
Squelette des
atomes de carbone
Glucose Acétyl-CoA Corps cétoniques
Urée
protéases
Partie toxique Partie à insérer dans le métabolisme
Utilisation
Dégradation
Synthèse de
protéines
Cycle de
l’urée
Éliminée de
l’organisme
Le squelette de carbone est utilisé soit pour des
voies cataboliques, soit pour de voies anaboliques
MÉTABOLISME DES ACIDES AMINÉS
17
• Le foie est le site principal de dégradation des acides aminés chez les mammifères
Le groupe α‐amine de nombreux AA est transféré à l’α‐cétoglutarate
pour former le glutamate, qui est ensuite désaminé oxydativement pour produire 
NH4
+ (ion ammonium).
TRANSAMINATION ET DÉSAMINATION OXYDATIVE 
DU GLUTAMATE
Vue générale:
Les enzymes qui catalysent le transfert d’un groupe α‐amine d’un AA à un cétoacide sont 
des AMINOTRANSFÉRASES (réaction de transamination). La transamination n’entraîne 
aucune désamination nette. 
α-amine
α-céto
AA1 + α-cétoacide α-cétoacide + AA2
TRANSAMINATION
Exemples:
1) aspartate + α-cétoglutarate oxaloacétate + glutamate
Aspartate
aminotransférase
2) alanine + α-cétoglutarate pyruvate + glutamate
Alanine
aminotransférase Squelette de carbone
DÉSAMINATION OXYDATIVE DU GLUTAMATE
La désamination oxydative du glutamate mène à la formation du NH4
+ et α‐cétoglutarate
Glutamate
déshydrogénase
(GDH)
Contrôle de la Glutamate déshydrogénase:
(-) ATP-GTP inhibiteurs allostériques
(+) ADP-GDP activateurs allostériques
La désamination oxydative du glutamate est réalisée dans la mitochondrie par la Glutamate 
déshydrogénase
20
Stœchiométrie finale (aminotransférase + glutamate déshydrogénase):
α-acide aminé + NAD(P)+ α-cétoacide + NH4
+ + NAD(P)H + H+
aminotransférase glutamate déshydrogénase
Squelette de carbone Toxique: il faut l’éliminer
(cycle de l’urée)
TRANSAMINATION ET DÉSAMINATION OXYDATIVE 
DU GLUTAMATE
21
NH4
+ est  un  puissant  découplant des  gradients  de  protons.  Lors  d’un  repas 
protéique ou de la dégradation de protéines, il faut éliminer l’excès de NH4
+ sous 
une forme moins toxique.
CYCLE DE L’URÉE (URÉOGENÈSE)
• des concentrations élevées d’ammonium
sont toxiques pour la cellule:
– Perturbe les gradients de H+
transmembranaires.
Nb: respiration mitochondriale (Bioénergétique L3)
22
Nb: D’autres animaux utilisent
d’autres voies pour éliminer
l’excès de NH4
+: oiseaux et reptiles
utilisent l’acide urique et de
nombreux animaux aquatiques
excrètent directement l’ion
ammonium
Le  cycle  de  l’urée  (dans  le  foie)  est  utilisé par  la  plupart  des  vertébrés  pour 
éliminer l’excès de NH4
+ sous une forme moins toxique
Stœchiométrie:
NH4
+ + CO2 + 3 ATP + aspartate + 2 H2O urée + 2 ADP + AMP + 4 Pi + fumarate
CYCLE DE L’URÉE
2ATP
acide urique
CYCLE DE L’URÉE
Phase mitochondriale
la carbamoylphosphate synthétase 
utilise le CO2, le NH4
+ et 2 ATP comme 
substrats pour former le 
carbamoylphosphate. 
l'ornithine carbamoyltransférase
(transcarbamylase) transfère le radical 
carbamoyle sur l'ornithine pour former la 
citrulline.
2ATP
CYCLE DE L’URÉE
Phase cytosolique
La citrulline est transportée dans le 
cytosol. Sous l’action de 
l'argininosuccinate synthétase la 
citrulline se condense avec l'aspartate
pour donner l'argininosuccinate avec 
consommation d'une molécule d’ATP.
l’argininosuccinate lyase assure le 
clivage en arginine et en fumarate.
L’hydrolyse de l’arginine termine le 
cycle. Il se forme de l’urée et de 
l’ornithine. La réaction est catalysée par 
l’arginase.
L’urée est excrétée pour être éliminée 
dans l’urine, l’ornithine est transportée 
dans les mitochondries pour réinitier le 
cycle.
2ATP
+ ATP
25Cycle de Krebs
(élimination de
2 atomes N)
Cet azote provient du glutamate par désamination 
oxydative  (et  donc  finalement  de  n’importe  quel 
AA par transamination avec l’α‐cétoglutarate) L’autre  azote  de  l’urée  provient  de 
n’importe  quel  AA  par  transamination
avec l’oxaloacétate
LE CYCLE DE L’URÉE EST LIÉ AU CYCLE DE KREBS
La dégradation du squelette
de carbone des AA forme des
intermédiaires qui peuvent
être convertis en glucose ou
oxydés par le cycle de Krebs
7 produits de dégradation au total
Les AA qui forment pyruvate ou intermédiaires du cycle de Krebs sont dits glucoformateurs.
Seulement cétogènes
DEVENIR DU SQUELETTE DE CARBONE
La dégradation des A.A. mène à la formation d’intermédiaires métaboliques majeurs 
Les AA qui forment acétyl-CoA ou acétoacétyl-CoA sont dits cétogènes
27
MÉTABOLISME DES ACIDES AMINÉS
1. Introduction
Structure et fonctions des acides aminés
2. Dégradation des protéines
3. Dégradation des acides aminés
Transamination et désamination oxydative 
Cycle de l’urée
Devenir du squelette carboné
4. Biosynthèse des acides aminés
• Les  plantes  et  les  bactéries  sont  capables  de  synthétiser  tous  leurs  acides 
aminés. Les mammifères, seulement une partie. 
Essentiels: à obtenir par l’alimentation.
Non essentiels: qui peuvent être synthétisés.
• 9‐10 acides aminés ne peuvent pas être 
synthétisés par les mammifères. 
• Histidine  et  Arginine,  sont  dits  semi‐
essentiels  car  seuls  les  nourrissons  ont 
besoin  d'un  apport  exogène  (on  les 
trouve dans le lait maternel). 
BIOSYNTHÈSE DES ACIDES AMINÉS
29
L’NH4
+ est assimilé dans les AA par la voie du glutamate et de la glutamine:
NH4
+ + α-cétoglutarate + NADPH + H+ glutamate + NADP+ + H20
Glutamate
déshydrogénase
Réaction opposée à celle de la désamination oxydative du glutamate, mais en
utilisant le NADPH
Bactéries et Plantes formation glutamate, assimilation NH4
+
Animaux
-formation NH4
+ (et cycle de l’urée),
-α-cétoglutarate Krebs
BIOSYNTHÈSE DES ACIDES AMINÉS: ASSIMILATION DE L’NH4
+
30
Glutamine
Synthétase
(GS)
L’ion ammonium est incorporé dans la glutamine par l’action de la glutamine
synthétase, enzyme clé pour le contrôle du métabolisme des acides aminés.
glutamate + NH4
+ + ATP glutamine + ADP + Pi + H+
Utilisée comme donneur d’azote et pour la synthèse
de nombreux composés
ASSIMILATION DE L’NH4
+  PAR LA GLUTAMINE SYNTHÉTASE
31
Le squelette de carbone pour la synthèse des AA provient des intermédiaires de la
glycolyse, de la voie de pentoses phosphate ou du cycle de Krebs
32
Les organismes supérieurs ne sont pas capables d’utiliser l’azote moléculaire (N2)
comme source d’azote: la seule source d’azote non organiques pour les animaux est le
NH4+; pour les plantes, également nitrite NO2
-, et nitrate NO3
-
Certains bactéries sont capable de « fixer » l’N2 moléculaire en NH3 (réactions
indispensables pour le cycle de l’azote):
Exemple: les bactéries symbiotiques Rhyzobium
envahissent les racines des plantes légumineuses et,
dans les nodules formés, fixent l’azote moléculaire:
N2 + 8e- + 16ATP + 16H2O 2NH3 + 16ADP + 16Pi + H2 + 8H+
Réaction catalysée par le complexe nitrogénase: cette
enzyme permet la réduction de l’azote moléculaire qui
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FIXATION DE L’AZOTE MOLÉCULAIRE

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  • 1. Les grandes voies métaboliques: •Glycolyse  (1ère partie dégradation glucose) •Cycle de Krebs ou cycle de l’acide citrique (2ème partie dégradation glucose, acides gras, AA) •Voie des pentoses phosphate  (pouvoir réducteur, pentoses pour acides nucléiques) •Gluconéogenèse ou néoglucogenèse  (synthèse glucose) •Glycogène (synthèse et dégradation) •Biosynthèse & dégradation des acides  gras •Biosynthèse & dégradation des  acides aminés 1 2 MÉTABOLISME DES ACIDES AMINÉS 1. Introduction Structure et fonctions des acides aminés 2. Dégradation des protéines 3. Dégradation des acides aminés Transamination et désamination oxydative  Cycle de l’urée Devenir du squelette carboné 4. Biosynthèse des acides aminés
  • 2. 3 MÉTABOLISME DES ACIDES AMINÉS 1. Introduction Structure et fonctions des acides aminés 2. Dégradation des protéines 3. Dégradation des acides aminés Transamination et désamination oxydative  Cycle de l’urée Devenir du squelette carboné 4. Biosynthèse des acides aminés 4 • Briques de construction des protéines: 22 acides aminés protéinogènes permettent la production d’un très grand  nombre de protéines avec des fonctions des plus diverses Composants structurels (peau, muscles) Enzymes Hormones (glucagon, insuline) Transporteurs (hémoglobine) Défense (immunoglobuline) Stockage de matériel (ferritine) • Source d’énergie; la dégradation des a. a. peut fournir de l’énergie; toutefois, les a.a. ne  sont  en  général  pas  stockés  (ou  parfois  sous  la  forme  de  protéines  de  stockage)  à la  différence des sucres et des acides gras. • Précurseurs pour la synthèse de molécules telles que hormones → thyroxine                      neurotransmetteurs → sérotonine                                  etc… FONCTIONS DES ACIDES AMINÉS
  • 3. 5 Groupe amine Groupe acide carboxylique Groupe qui permet à chaque AA d’avoir des propriétés physique- chimique différentes (ex. polarité, charge électrique, groupe réactif acide ou basique etc.) α Chaîne non polaire Chaîne polaire non  chargée Chaîne acide Chaîne basique STRUCTURE DES ACIDES AMINÉS 6 acide aminé Acides aminés Intermédiaires du métabolisme Oxydation (Respiration) ou Biosynthèses: sucres, lipides, chlorophylle, hème… Biosynthèse des acides aminés AA-ARNt CYCLE MÉTABOLIQUE DES ACIDES AMINÉS
  • 4. 7 • Synthétisées  et  dégradées  continuellement. • Demi‐vie de quelques minutes,  heures ou jours. • Dégradation contrôlée • Les  enzymes  de  contrôle  sont  les moins stables. • L’état  nutritionnel  et  les  hormones affectent la vitesse de  dégradation. Temps de demi-vie de quelques protéines de foie de rat enzyme Demi-vie (heures) Ornithine décarboxylase RNA polymérase I Tyrosine aminotransférase Serine hydratase PEP carboxylase Aldolase GAPDH Enzymes à longue vie Cytochrome b LDH Cytochrome c Enzymes à courte vie Hémoglobine 120 jours - Élimination des protéines anormales ou dénaturées - Contrôle métabolisme - Dégradation en cas de carence d’autres sources d’énergie CARACTÉRISTIQUES DES PROTÉINES CELLULAIRES 8 MÉTABOLISME DES ACIDES AMINÉS 1. Introduction Structure et fonctions des acides aminés 2. Dégradation des protéines 3. Dégradation des acides aminés Transamination et désamination oxydative  Cycle de l’urée Devenir du squelette carboné 4. Biosynthèse des acides aminés
  • 5. 9 2. Protéolyse dans  le Lysosome: 3. Ubiquitine‐Protéasome (ATP dépendant) 4. Autres protéases  cellulaires Petite protéine ubiquitaire (absente chez les procaryotes) Hydrolyse Liaison peptidique petits organites contenant plusieurs protéases 1. Protéases  extracellulaires Les protéases en général catalysent le clivage par hydrolyse de la liaison peptidique  entre deux acides aminés: Pour commencer la digestion des protéines assimilées PLUSIEURS TYPES DE DÉGRADATIONS PROTÉIQUES  • Des protéases présentes dans l’estomac et l’intestin (pepsine, chymotrypsine,  trypsine etc.).. permettent la digestion des protéines ingérées. • Les acides aminés et les petits peptides sont absorbés par les cellules  épithéliales puis transférés aux tissus (surtout dans le foie) via la circulation  sanguine. 2.1. DES PROTÉASES EXTRACELLULAIRES DIGÈRENT LES  PROTÉINES ASSIMILÉES
  • 6. Le système de dégradation est régulé par un système de protéases dont l’activité est dépendante du pH. • L’activité des lysosomes est relativement peu spécifique.  •En conditions de jeûne l’activité est particulièrement élevée afin d’utiliser  l’énergie des protéines.  Enzymes Actifs à pH 5 2.2. DÉGRADATION LYSOSOMIALE DES PROTÉINES 12 E1: Enzyme qui active l’ubiquitine E2: Enzyme catalysant la conjugaison de l’ubiquitine à la protéine cible. E3: Enzyme qui reconnaît la protéine cible (ubiquitine ligase) Protéasome Protéine condamnée Dégradées par des protéases non spécifiques Peptides (~8 AA) animation.swf 2.3. DÉGRADATION DES PROTÉINES CELLULAIRES:  UBIQUITINE ET DÉGRADATION PAR LE PROTÉASOME Noyau, Cytosol, (RE)
  • 7. 13 Régulation du temps de vie d’une protéine Le résidu N-terminale est aussi important pour le contrôle de la vitesse d’ubiquitinisation: Met, Thr, Ser, Gly, Val= + stables Lys, Arg, His, Phe, Tyr, Trp, Ile, Leu, Asp, Glu, Gln, Asn= - stable Dans une protéine bien repliée les AA hydrophobes sont à l’intérieur Protéine normale Protéine mutante, mal repliée, dénaturée … AA hydrophobes AA hydrophiles Signal pour la dégradation Dans une protéine mal repliée des AA hydrophobes sont exposés à l’extérieur Exemple: beaucoup de protéines qui doivent être adressées dans le réticulum endoplasmique possèdent des résidus qui les rendent moins stables dans le cytosol (donc les protéines mal adressées sont dégradées par le système ubiquitine-protéasome du cytosol) +H3N- D’autres protéases cellulaires, localisées dans différents compartiments  cellulaires,  catalysent la dégradation de protéines spécifiques.  2.4. PROTÉASES CELLULAIRES SPÉCIFIQUES DE  COMPARTIMENTS CELL.
  • 8. 15 MÉTABOLISME DES ACIDES AMINÉS 1. Introduction Structure et fonctions des acides aminés 2. Dégradation des protéines 3. Dégradation des acides aminés Transamination et désamination oxydative  Cycle de l’urée Devenir du squelette carboné 4. Biosynthèse des acides aminés Acides aminés Squelette des atomes de carbone Glucose Acétyl-CoA Corps cétoniques Urée protéases Partie toxique Partie à insérer dans le métabolisme Utilisation Dégradation Synthèse de protéines Cycle de l’urée Éliminée de l’organisme Le squelette de carbone est utilisé soit pour des voies cataboliques, soit pour de voies anaboliques MÉTABOLISME DES ACIDES AMINÉS
  • 9. 17 • Le foie est le site principal de dégradation des acides aminés chez les mammifères Le groupe α‐amine de nombreux AA est transféré à l’α‐cétoglutarate pour former le glutamate, qui est ensuite désaminé oxydativement pour produire  NH4 + (ion ammonium). TRANSAMINATION ET DÉSAMINATION OXYDATIVE  DU GLUTAMATE Vue générale: Les enzymes qui catalysent le transfert d’un groupe α‐amine d’un AA à un cétoacide sont  des AMINOTRANSFÉRASES (réaction de transamination). La transamination n’entraîne  aucune désamination nette.  α-amine α-céto AA1 + α-cétoacide α-cétoacide + AA2 TRANSAMINATION Exemples: 1) aspartate + α-cétoglutarate oxaloacétate + glutamate Aspartate aminotransférase 2) alanine + α-cétoglutarate pyruvate + glutamate Alanine aminotransférase Squelette de carbone
  • 10. DÉSAMINATION OXYDATIVE DU GLUTAMATE La désamination oxydative du glutamate mène à la formation du NH4 + et α‐cétoglutarate Glutamate déshydrogénase (GDH) Contrôle de la Glutamate déshydrogénase: (-) ATP-GTP inhibiteurs allostériques (+) ADP-GDP activateurs allostériques La désamination oxydative du glutamate est réalisée dans la mitochondrie par la Glutamate  déshydrogénase 20 Stœchiométrie finale (aminotransférase + glutamate déshydrogénase): α-acide aminé + NAD(P)+ α-cétoacide + NH4 + + NAD(P)H + H+ aminotransférase glutamate déshydrogénase Squelette de carbone Toxique: il faut l’éliminer (cycle de l’urée) TRANSAMINATION ET DÉSAMINATION OXYDATIVE  DU GLUTAMATE
  • 11. 21 NH4 + est  un  puissant  découplant des  gradients  de  protons.  Lors  d’un  repas  protéique ou de la dégradation de protéines, il faut éliminer l’excès de NH4 + sous  une forme moins toxique. CYCLE DE L’URÉE (URÉOGENÈSE) • des concentrations élevées d’ammonium sont toxiques pour la cellule: – Perturbe les gradients de H+ transmembranaires. Nb: respiration mitochondriale (Bioénergétique L3) 22 Nb: D’autres animaux utilisent d’autres voies pour éliminer l’excès de NH4 +: oiseaux et reptiles utilisent l’acide urique et de nombreux animaux aquatiques excrètent directement l’ion ammonium Le  cycle  de  l’urée  (dans  le  foie)  est  utilisé par  la  plupart  des  vertébrés  pour  éliminer l’excès de NH4 + sous une forme moins toxique Stœchiométrie: NH4 + + CO2 + 3 ATP + aspartate + 2 H2O urée + 2 ADP + AMP + 4 Pi + fumarate CYCLE DE L’URÉE 2ATP acide urique
  • 12. CYCLE DE L’URÉE Phase mitochondriale la carbamoylphosphate synthétase  utilise le CO2, le NH4 + et 2 ATP comme  substrats pour former le  carbamoylphosphate.  l'ornithine carbamoyltransférase (transcarbamylase) transfère le radical  carbamoyle sur l'ornithine pour former la  citrulline. 2ATP CYCLE DE L’URÉE Phase cytosolique La citrulline est transportée dans le  cytosol. Sous l’action de  l'argininosuccinate synthétase la  citrulline se condense avec l'aspartate pour donner l'argininosuccinate avec  consommation d'une molécule d’ATP. l’argininosuccinate lyase assure le  clivage en arginine et en fumarate. L’hydrolyse de l’arginine termine le  cycle. Il se forme de l’urée et de  l’ornithine. La réaction est catalysée par  l’arginase. L’urée est excrétée pour être éliminée  dans l’urine, l’ornithine est transportée  dans les mitochondries pour réinitier le  cycle. 2ATP + ATP
  • 13. 25Cycle de Krebs (élimination de 2 atomes N) Cet azote provient du glutamate par désamination  oxydative  (et  donc  finalement  de  n’importe  quel  AA par transamination avec l’α‐cétoglutarate) L’autre  azote  de  l’urée  provient  de  n’importe  quel  AA  par  transamination avec l’oxaloacétate LE CYCLE DE L’URÉE EST LIÉ AU CYCLE DE KREBS La dégradation du squelette de carbone des AA forme des intermédiaires qui peuvent être convertis en glucose ou oxydés par le cycle de Krebs 7 produits de dégradation au total Les AA qui forment pyruvate ou intermédiaires du cycle de Krebs sont dits glucoformateurs. Seulement cétogènes DEVENIR DU SQUELETTE DE CARBONE La dégradation des A.A. mène à la formation d’intermédiaires métaboliques majeurs  Les AA qui forment acétyl-CoA ou acétoacétyl-CoA sont dits cétogènes
  • 14. 27 MÉTABOLISME DES ACIDES AMINÉS 1. Introduction Structure et fonctions des acides aminés 2. Dégradation des protéines 3. Dégradation des acides aminés Transamination et désamination oxydative  Cycle de l’urée Devenir du squelette carboné 4. Biosynthèse des acides aminés • Les  plantes  et  les  bactéries  sont  capables  de  synthétiser  tous  leurs  acides  aminés. Les mammifères, seulement une partie.  Essentiels: à obtenir par l’alimentation. Non essentiels: qui peuvent être synthétisés. • 9‐10 acides aminés ne peuvent pas être  synthétisés par les mammifères.  • Histidine  et  Arginine,  sont  dits  semi‐ essentiels  car  seuls  les  nourrissons  ont  besoin  d'un  apport  exogène  (on  les  trouve dans le lait maternel).  BIOSYNTHÈSE DES ACIDES AMINÉS
  • 15. 29 L’NH4 + est assimilé dans les AA par la voie du glutamate et de la glutamine: NH4 + + α-cétoglutarate + NADPH + H+ glutamate + NADP+ + H20 Glutamate déshydrogénase Réaction opposée à celle de la désamination oxydative du glutamate, mais en utilisant le NADPH Bactéries et Plantes formation glutamate, assimilation NH4 + Animaux -formation NH4 + (et cycle de l’urée), -α-cétoglutarate Krebs BIOSYNTHÈSE DES ACIDES AMINÉS: ASSIMILATION DE L’NH4 + 30 Glutamine Synthétase (GS) L’ion ammonium est incorporé dans la glutamine par l’action de la glutamine synthétase, enzyme clé pour le contrôle du métabolisme des acides aminés. glutamate + NH4 + + ATP glutamine + ADP + Pi + H+ Utilisée comme donneur d’azote et pour la synthèse de nombreux composés ASSIMILATION DE L’NH4 +  PAR LA GLUTAMINE SYNTHÉTASE
  • 16. 31 Le squelette de carbone pour la synthèse des AA provient des intermédiaires de la glycolyse, de la voie de pentoses phosphate ou du cycle de Krebs 32 Les organismes supérieurs ne sont pas capables d’utiliser l’azote moléculaire (N2) comme source d’azote: la seule source d’azote non organiques pour les animaux est le NH4+; pour les plantes, également nitrite NO2 -, et nitrate NO3 - Certains bactéries sont capable de « fixer » l’N2 moléculaire en NH3 (réactions indispensables pour le cycle de l’azote): Exemple: les bactéries symbiotiques Rhyzobium envahissent les racines des plantes légumineuses et, dans les nodules formés, fixent l’azote moléculaire: N2 + 8e- + 16ATP + 16H2O 2NH3 + 16ADP + 16Pi + H2 + 8H+ Réaction catalysée par le complexe nitrogénase: cette enzyme permet la réduction de l’azote moléculaire qui possède trois liaisons covalentes à haute énergie: N N FIXATION DE L’AZOTE MOLÉCULAIRE