2. 2
Tema 3: Les proteïnes
Les proteïnes
1. Els aminoàcids
2. L’enllaç peptídic i els pèptids
3. L’estructura de les proteïnes
4. Propietats de les proteïnes
5. Classificació de les proteïnes
6. Les funcions de les proteïnes
4. 4
Les proteïnes: concepte
Segons la forma es classifiquen en:
a) proteïnes fibroses: allargades, insolubles i
estructurals.
b) proteïnes globulars: esfèriques, solubles i de
molt diversa funció.
Segons el pes molecular es classifiquen en:
a) d’elevat pes molecular > 5.000
b) de baix pes molecular < 5.000
5. 5
3.1. Els aminoàcids
1. Estructura química dels aminoàcids
Només 20 aminoàcids formen part de les proteïnes,
encara que a la naturalesa en podem trobar més.
Tenen dos grups funcionals units en el carboni a:
* grup amino: -NH2
* grup àcid: -COOH
Isomeries :
Forma D- quan el grup amina se situa a la dreta
Forma L- quan el grup amina es col·loca a l’esquerra.
Tots els que formen part de les proteïnes.
Tots els que trobem formant
part de les proteïnes vegetals i
animals són a-aminoàcids
6. 6
3.1. Els aminoàcids
1. Propietats químiques dels aminoàcids
Les característiques de cada aminoàcid venen donades per
les característiques del radical diferenciador
En aigua (dissolució aquosa) els aminoàcids estan
ionitzats tant en el radical carboxil com en el radical
amina; aquest estat iònic s’anomena ió bipolar.
7. 7
3.1. Els aminoàcids
1. Propietats químiques dels aminoàcids
Si el pH canvia pot perdre part de la ionització en incorporar H+ o perdre’ls.
En aquest sentit funciona com una substància tampó del pH del medi.
Pot, a un determinat pH, tenir les carregues positives i negatives
compensades, aquest pH s’anomena punt isoelèctric i és el pH en el qual
les proteïnes són més actives.
8. 8
3.1. Els aminoàcids
3. Polaritat dels aminoàcids
Hi ha diferents criteris de
classificació:
1. Segons el comportament en
una dissolució aquosa
a) Aminoàcids no polars: tenen
com a radical una cadena
hidrocarbonatada i no es dissolen.
b) Aminoàcids polars: es dissolen
en aigua.
* sense càrrega (als que tenen en el
radical grups com –OH i -SH)
* amb càrrega (els àcids que tenen –
COO- i els bàsics que tenen –NH3
+)
11. 11
3.1. Els aminoàcids
3. Polaritat dels aminoàcids
Un aminoàcid és àcid
quan té més radicals
àcids que bàsics
Un aminoàcid és
bàsic quan té més
radicals bàsics que
àcids
13. 13
3.1. Els aminoàcids
4. Classificació dels aminoàcids
Aminoàcids essencials
2. Segons les
necessitats
nutricionals:
a) Essencials: els
animals no els poden
fabricar i necessiten
incorporar-los en la dieta.
b) No essencials: els
poden fabricar a partir
d’altres aminoàcids.
14. 14
3.2. L’enllaç peptídic i els pèptids
És la unió d’un grup
carboxil d’un aminoàcid
amb un grup amino d’un
altre.
15. 15
El trencament d’un enllaç es produeix,
com a totes les molècules orgàniques,
per hidrolisi.
nº d’enllaços peptídics = nº d’aa – 1
Els pèptids són la unió d’uns quants
aminoàcids (menys de 100) amb
baix pes molecular (< 5.000). Per
conveni, el primer aminoàcid d’una
molècula és aquell que té el radical
amina terminal i l’últim és aquell
que té el radical carboxil terminal.
3.2. L’enllaç peptídic i els pèptids
16. 16
3.3. L’estructura de les proteïnes
1. Nivells estructurals de les proteïnes
Com són macromolècules molt grans (més de 100 aminoàcids
o un pes superior a 5.000) tenen disposicions espacials que
els hi proporcionen propietats específiques.
Les estructures són nivells de complexitat de les proteïnes
17. 17
3.3. L’estructura de les proteïnes
1. Nivells estructurals de les proteïnes
ESTRUCTURA PRIMÀRIA
Ens dóna:
* nombre d’aminoàcids (quants?)
* quins aminoàcids són presents (en quin percentatge?)
* ordre de la seqüència (quin és el primer, el quart, l’últim?)
18. 18
3.3. L’estructura de les proteïnes
1. Nivells estructurals de les proteïnes
ESTRUCTURA SECUNDÀRIA
És una primera disposició a l’espai
produïda per unions intermolecular de
ponts d’hidrogen
Hi trobem dos formes:
1. a-hèlix: si es poden formar molts
ponts d’hidrogen. Aixó permet a
aquestes proteïnes adquirir
conformacions globulars i facilitar la
seva dissolució
19. 19
3.3. L’estructura de les proteïnes
1. Nivells estructurals de les proteïnes
ESTRUCTURA SECUNDÀRIA
2. b-laminar: si únicament es pot formar cada molt espai
ponts d’hidrogen provocant estructures lineals que fàcilment
s’associen entre si; això provoca que siguin estructures que
precipiten o que no es poden dissoldre
20. 20
3.3. L’estructura de les proteïnes
1. Nivells estructurals de les proteïnes
ESTRUCTURA TERCIÀRIA
És la conformació espacial definitiva i funcional. Apareixen diferents tipus
d’enllaços entre diferents punts de la proteïna com (ordre decreixent
d’energia):
* ponts disulfur
* enllaços iònics
* ponts d’hidrogen
* enllaços hidrofòbics
21. 21
3.3. L’estructura de les proteïnes
1. Nivells estructurals de les proteïnes
ESTRUCTURA TERCIÀRIA
22. 22
3.3. L’estructura de les proteïnes
1. Nivells estructurals de les proteïnes
ESTRUCTURA QUATERNÀRIA Quan s’uneixen diverses
cadenes protèiques:
* subunitats de proteïnes
complexes com les globulines.
* càpsida dels virus
23. Propietats de les proteïnes
Solubilitat
Desnaturalització
Especificitat
Capacitat amortidora
23
24. Propietats de les proteïnes
Solubilitat
Deguda a :
PROPORCIÓ MÉS ALTA D’ Aa amb RADICALS POLARS.
- s’estableixen enllaços d’hidrogen amb l’aigua.
24
25. 25
Desnaturalització
pèrdua de l’estructura terciària i secundària específica,
la proteïna deixa de tenir les seves propietats i les seves
funcions.
Pot ser provocada per:
* Canvis de pH
* Augment de la temperatura
* Presència de radiacions
* Canvis en la concentració de sals
* Presència de dissolvents.
Si algun d’aquests processos fos molt accentuat podria produir-se la hidrolisi
obtenint aminoàcids per trencament de l’enllaç peptídic.
Propietats de les proteïnes
26. Propietats de les proteïnes
Especificitat
P.e.: enzims o hormones.
Capacitat amortidora
26
27. 27
Segons la composició es poden classificar en:
1. Holoproteïnes
2. Heteroproteïnes
1. Les holoproteïnes o proteïnes simples
Formades únicament per cadenes protèiques en combinació
dels 20 aminoàcids.
* Histones: proteïnes nuclears associades als gens i ADN
* Albúmines: magatzem d’aminoàcids (ovoalbúmina, seroalbúmina,
lactoalbúmina)
* Gammaglobulines o anticossos: com mecanismes de defensa
Classificació de les proteïnes
28. 28
1. Les holoproteïnes o proteïnes simples
Classificació de les proteïnes
Gràcies a aquesta estructura es poden classificar en:
1. Proteïnes filamentoses: allargades, insolubles i formadores d’estructures.
* Ceratina: base estructural dels cabells, ungles, etc.
* Col·lagen: component fonamental del teixit de sosteniment i conjuntiu
2. Proteïnes globulars: forma esfèrica, solubles i realitzen funcions específiques:
* Enzims
* Hemoglobina
* Albúmines
29. 29
2. Les heteroproteïnes o proteïnes conjugades
Tenen algun altre tipus de molècula (grup prostètic) unida de forma covalent als
aminoàcids:
1. Glicoproteïnes:
* Peptidoglucans o mureïnes: NAM i NAG són els components bàsics de
la paret bacteriana.
* Proteoglucans o mucines: present en mucositats de diferents aparells
* Glucoproteïnes: actuen com a marcadors cel·lulars o antígens
2. Lipoproteïnes
* HDL (High density lipoprotein): transporten al colesterol direcció fetge
* LDL (Low density lipoprotein): transporten al colesterol direcció vasos
3. Fosfoproteïnes
* Caseïna: present a la llet
4. Metal·loproteïnes
* Hemoglobina: unida a ferro serveix per transportar oxigen
* Citocroms: solen tenir ferro o coure i transporten electrons
* Melanina: pigment protector de la pell
* Pigments respiratoris i d’altres: els primers en animals i altres en plantes
30. 30
3.6. Les funcions de les proteïnes
Ès en el material genètic (ADN) on està la informació de quins aminoàcids i
en quin ordre se’ls haurà de col·locar en la fabricació. Hi ha dos passos:
1. Transcripció: l’ADN que no pot sortir del nucli en eucariotes es
converteix en ARN (que si ho pot fer) i envia el seu missatge als
ribosomes
2. Traducció: en els ribosomes seguint l’ordre imposat per l’ARN es van
afegint aminoàcids fins formar una proteïna.
31. 31
3.6. La funció de les proteïnes
1. CATALÍTICA (ENZIMS)
Quan es junten amb un substrat
disminueixen l’energia
d’activació d’una reacció
anabòlica o catabòlica així es
possibilita que es produeixi la
reacció a temperatura ambient
de manera immediata
32. 32
3.6. La funció de les proteïnes
1. ENZIMS
Tripsina
Per què es produeixi la reacció fa falta
la formació del complex E-S (enzim-
substrat)
Aquests enzims són solubles i estan
sempre en un medi aquós, ja sigui en
l’exterior cel·lular o en el nucli o
citoplasmaRibonucleasa
33. 33
3.6. La funció de les proteïnes
1. ENZIMS
Hi ha enzims de membrana, que,
incorporats a membranes
cel·lulars (per les seves parts
hidrofòbiques); tenen el centre
actiu en l’exterior de la
membrana per on realitzen la
seva funció. Aquestes funcions,
es diu que, es realitzen a les
membranes cel·lulars.
38. 38
3.6. La funció de les proteïnes
4. DE RESERVA
Caseina: proteina de la llet que si es
coagula precipita
Són proteïnes de magatzem
d’aminoàcids que es col·loquen
sense cap ordre definit
40. 40
3.6. La funció de les proteïnes
6. PROTEÍNES CONTRÀCTILS
L’actina i miosina són proteïnes en
capacitat de contraure’s i, per tant,
les trobarem en estructures amb
mobilitat
41. 41
3.6. La funció de les proteïnes
7. DEFENSIVA (ANTICOSSOS)
Són proteïnes amb
capacitat d’unir-se a altres
proteïnes (antígens) i
provocar una reacció
d’aglutinació
42. 42
3.6. La funció de les proteïnes
9. ESTRUCTURALS (PROTEÏNES DE MEMBRANA)
Són constitutives i en alguns casos tenen funcions de transport,
recepció d’informació o com antígens
43. 43
3.6. La funció de les proteïnes
10. ESTRUCTURALS
Colagen: dòna
estructura a
alguns teixits
Les molècules d’histones
(octàmer) formen part
estructural de la molècula
d’ADN
