Protein merupakan polimer asam amino yang tersusun dari ikatan peptida. Terdapat 4 tingkatan struktur protein yaitu primer, sekunder, tersier, dan kuarterner. Struktur primer terdiri dari urutan asam amino, sekunder membentuk heliks alfa dan lembaran beta, tersier merupakan bentuk 3D polipeptida, sedangkan kuarterner terbentuk dari kombinasi beberapa rantai polipeptida.
2. STRUKTUR ASAM AMINO
Non-ionized form
H
O
Amino
group
H2 N C C Carboxyl
group
OH
R
Side chain
3. POLYPEPTIDE CHAIN
N-terminus C-terminus
H H O H H O H H O H H O H H O H H O H H O H H O
H N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C OH
H CH3 CH2 CH2 CH2 CH CH2 CH2
OH C OH H3 C CH3 SH
O
OH
4. Menurut Bond (1979), seperti hal hewan-hewan lain
ikan membutuhkan komponen-komponen nutrisi
seperti protein, karbohidrat, lemak, vitamin, mineral
dan air.
Berdasarkan Weatherly et al . (1987) kandungan
nutrisi akan berpengaruh pasda tingkah laku,
kesehatan, fungsi fisiologis, reproduksi dan
pertumbuhan ikan. Zat-zat gizi oleh ikan akan
digunakan untuk menghasilkan tenaga, mengganti
sel-seltubuh yang rusak, dan juga untuk tumbuh.
5. LITERATUR PROTEIN
Protein berasal dari bahasa Yunani proteios yang berarti “yang
pertama” atau “yang terpenting”
Protein merupakan unsur yang sangat dibutuhkan oleh tubuh
ikan, terutama untuk menghasilkan energi maupun untuk
pertumbuhan( penelitian Watanabe, 1988)
Menurut Fujaya (1999), kebutuhan protein untuk ikan berbeda-
beda menurut spesiesnya dan pada umumnya berkisar antara
20%--60%
Suprayudi et al . (1994) variasi dan kebutuhan akan protein
dipengaruhi oleh jenis ikan, umur ikan, daya cerna ikan, kondisi
lingkungan, kualitas protein, temperatur air, dan sumber protein
tersebut.
6. LITERATUR PROTEIN
Ikan, terutama karnivora membutuhkan kandungan
protein dalam pakannya mencapai sekitar 300%
lebih tinggi dari pada kebutuhan protein pakan untuk
hewan darat dan burung (NRC, 1983; Tacon &
Cowey, 1985; Zonneveld et al ., 1991; Pillay, 1993)
Tingginya kebutuhan protein pakan bagi ikan
disebabkan karena ikan cenderung menggunakan
protein sebagai sumber energi dibandingkan
karbohidrat dan lemak (Tacon & Cowey, 1985;
Halver, 1989).
7. Reaksi-reaksi Protein
Asam amino merupakan sumber utama untuk glukosa
melalui jalur glukoneogenesis, tetapi gliserol dari
trigliserida juga dapat digunakan.
Glukoneogenesis dan glikogenolisis penting untuk
memback up sumber glukosa pada saat puasa.
Asam amino dalam tubuh terutama digunakan untuk
sintesis protein. Tetapi, jika asupan glukosa rendah, asam
amino dapat diubah menjadi glukosa melalui jalur yang
disebut glukoneogenesis yaitu pembentukan glukosa
baru dari prekursor nonkarbohidrat
8. Struktur supramolekul
Protein asam nukleat polisakarida lipid
Asam amino nukleotida gula sederhana*) gliserol
asam lemak
α- ketoacids ribosa pyruvat(C3) asetat (C2)
C3, C4, C5 nitrogen pyruvat (C3)
Karbon (C), hidrogen (H), oksigen (O)
Nitogen (N), fosfor (P), sulfur (S)
9. ESENSIAL
Makanan Asam Amino
(protein)
ASAM KETO
SEL TUBUH
HATI S. AS SITRAT
UREA
10. Protein dalam
makanan
pencernaan
Asam Amino
absorbsi
A. A dalam darah
A.A. Dalam darah A.A. dl HATI A. A. dl Hati
(ektrasel) (intra sel)
PROTEIN
A. A. ektra sel
Senyawa N lain
A. Keto NH3
A. A. intra sel Sik. A. Sitrat
S
PROTEI A. Keto Asam lemak urea
N
14. Asam amino dalam darah/tubuh
manusia
Jumlah asam amino dalam darah tergantung jumlah yang
diterima dan jumlah yang digunakan
Proses absorbsi asam amino dalam dinding usus adalah
proses transport aktif yang memerlukan energi
(ATP,NADH,ADP)
Dalam keadaan berpuasa. Konsentrasi asam amino
dalam darah 3.5-5 mg/ 100ml darah. Setelah ada
asupan makanan menjadi 5-10mg/100ml darah. Dan
turun kembali setelah 6 jam.
(standart untuk analisa SGPT dan SGOT)
15. Alanine carries amino groups from muscle to the
liver for excretion
muscle
muscle blood liver O
protein
H2N-C-NH2
glucose glucose
urea
amino acids
NH4+
CO2 - CO2-
Glu
C=O C=O Glu
CH3 pyruvate CH3
pyruvate
CO2- CO2-
α-keto- +
H3N C H +
H3N C H
Ala α-keto-
glutarate
CH3 CH3 glutarate
Ala
16. Reaksi metabolisme asam amino
dalam tubuh
Meliputi reaksi pelepasan gugus asam amino
Kemudian perubahan kerangka karbon
A1. transaminasi : Proses katabolisme asam amino
berupa pemindahan gugus amino darisuatu asam
amino ke senyawa lain (keto. Asam piruvat,
ketoglutarat atau oksaloasaetat). Sehingga
(keto)senyawa tersebut dirubah menjadi asam
amino. Sedangkan asam amino dirubah menjadi
senyawa keto)
17. The first step in catabolism of most amino acids is transamination
CO2- CO2-
+
C=O
H3N-C-H
R
amino acid R α-keto
acid
CO2- CO2-
C=O +
H3N C H
CH2 CH2
CH2 CH2
α-ketoglutarate CO2- CO2- glutamate
The main function of transamination is to funnel amino groups
into a small number of amino acids, particularly Glu & Asp.
Some amino transferases (“transaminases”) are specific for
α-ketoglutarate and Glu; others use oxaloacetate and Asp.
18.
19. Reaksi enzimatis pada asam
amino
Enzim utama reaksi transaminasi adalah:
Alanin transaminase alanin
Glutatamat transaminase glutamat
A.2 Reaksi Deaminasi oksidatif:
Asam glutamat dapat mengalami deaminasi
oksidatif mengunakan glutamat
dehidrogenase, menghasilkan NH4+
NADP & NAD sebagai akseptor elektron
20. cellular
protein The amino groups of glutamic acid and glutamine
can be released as ammonia in liver mitochondria
ingested
protein
transaminases
CO2- CO2-
C=O α-keto
amino H3N C H
+
acids
acids R R
CO2- CO2-
C=O +
H3N C H
CH2 CH2
α-keto-
glutarate CH2 CH2 Glu
glutamate
CO2 - dehydrogenase - CO2-
CO2 +
H3 N C H
NADH or CH2
NADPH + H+ NAD+ or H2O CH2
NADP+
CONH2
But ammonia is toxic, Gln from
NH4+ NH4+ muscle &
particularly to neural tissue.
Organisms must get rid of it. other tissue
21. Pembentukan Asetil koenzim A
Merupakan senyawa penghubung antara
metabolisme asam amino dengan sikulus
asam sitrat(merubah menjadi energi)
1. jalur asam piruvat
2. jalur asam asetoasetat
22. AMINO ACID DEGRADATION INTERMEDIATES
Glucogenic
Ile*
Ketogenic Ala Ser Leu•
Cys Thr* Lys•
* Both Glucogenic and Ketogenic
• Purely Ketogenic Gly Trp* Thr*
CO2
Pyruvate
Glucose
Acetyl-CoA Acetoacetate
Asn Citrate Leu• Trp*
Asp Oxaloacetate Lys• Tyr*
Phe*
Citric
Asp Acid
Phe* Isocitrate
Cycle
Tyr* Fumarate
CO2
Ile* α-ketoglutarate Arg His
Succinyl-CoA Glu Pro
Met
Val CO2 Gln
24. amino acids
The carbon chains are
Most mammals convert amino- broken down to molecules
acid nitrogen to urea for excretion
that feed into the TCA cycle.
NH4+
Some animals
excrete NH4+ or
uric acid.
most terrestrial fish & other aquatic birds & reptiles
vertebrates vertebrates
O
O NH4+ H
HN N
H2N-C-NH2 ammonium ion O
urea
N N
uric acid O H H
25. AMINO ACID BIOSYNTHESIS OVERVIEW
(USE OF COMMON INTERMEDIATES)
GLUCOSE GLUC-6-PHOSPHATE RIB-5-PHOS→ HIS
↓
↓
3-PHOSPHOGLYCERATE SERINE
↓ ↓
↓ GLYCINE
E-4-PHOS + PEP
CYSTEINE
↓ ↓
PHE→TYR PYRUVATE ALA
TRP ↓ VAL
CITRATE LEU, ILE
↓
OXALOACETATE, α-KETOGLUTARATE
ASP, ASN, GLU, GLN, PRO, ARG, LYS, THR, MET
26. Biosintesa protein (central dogma)
transkripsi translasi
DNA RNA Protein
Replikasi
RNA terdiri atas : mRNA (mesenger RNA)(5%)
rRNA (ribosomal RNA) (70%)
t RNA ( transfer RNA
27.
28.
29. Protein Synthesis
Gene expression: information coded in a gene is used to
synthesize a product—a protein or a molecule of John Wiley &
Copyright 2008
RNA. 6-18
Sons, Inc.
30.
31.
32.
33.
34. FORMATION OF A DIPEPTIDE BY WAY OF A PEPTIDE BOND
H H H O H H
O O O
H2 N C C + H2 N C C H2N C C N C C + H2O
OH OH OH
H Amino CH3 H Peptide CH3
group bond
Carboxyl
group
35. SUMMARY OF PROTEIN STRUCTURE
H H O H O H H
O O
H2N C C + H2 N C C H2 N C C N C C + H2 O
OH Amino OH OH
H CH3 H Peptide CH3
Carboxyl group bond
group
N-terminus C-terminus
H H O H H O H H O H H O H H O H H O H H O H H O
H N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C OH
H CH3 CH2 CH2 CH2 CH CH2 CH2
OH C OH H3C CH3 SH
O
OH
N-terminus C-terminus
H2N Gly Ala Ser Asp Phe Val Tyr Cys COOH
1 2 3 4 5 6 7 8
36. PROTEIN STRUCTURE
TABLE 3.2 A Summary of Protein Structure
Level Description Stabilized by: Example: Hemoglobin
Primary The sequence of Peptide bonds Gly Ser Asp Gls
amino acids
Secondary Formation of Hydrogen bonding between
α -helices and peptide groups along the
β-pleated sheets peptide backbone
Tertiary Overall three- Bonds and other interactions
dimensional shape between R-groups, or
of a polypeptide between R-groups and the
peptide backbone
Quaternary Shape produced by Bonds and other interactions
combinations of between R-groups, and
polypeptides between peptide backbones
of different polypeptides
38. Last summary
Belajar biokimia nutrisi protein bukan hanya
menghitung jumlah kalor dan hasil sintesa
tetapi juga mempelajari jalur metabolisme
asam amino tsb yang mencakup anabolisme
dan katabolisme reaksi.
Adapted from Lehninger, mathew van holde,
et al shg ppt ini dwi bahasa
Selamat belajar…
Editor's Notes
Figure: 3.3a, left Caption: All amino acids have the same general structure. Here is the non-ionized form.
Figure: 3.9b Caption: (b) Amino acids can be linked into long chains by peptide bonds.
Figure: 3.9a Caption: (a) When the carboxyl group on one amino acid reacts with the amino group on a second amino acid, a peptide bond forms.
Figure: 3.9a-c Caption: (a) When the carboxyl group on one amino acid reacts with the amino group on a second amino acid, a peptide bond forms. (b) Amino acids can be linked into long chains by peptide bonds. (c) The sequence of amino acids in a polypeptide chain is numbered from the N-terminus (or amino-terminus) to the C-terminus (or carboxyl-terminus).