1. AMINOÁCIDOS
Aaron Veana
Andrea Rangel
Ariana Peralta
Nara Hernandez

2. ESTRUCTURA DE UN AMINOÁCIDO

3. AMINOÁCIDOS
PROTEICOS

4. CLASIFICACIÓN
1) Grupos R no polares o hidrófobos
 2) Grupos R polares sin carga
 3) Grupos R con carga positiva
 4) Grupos R cargados negativamente


5. GRUPOS R NO POLARES

Menos solubles al agua que los aminoácidos polares
5 hidrocarburos alifáticos
 2 con anillos aromáticos
 1 con azufre


6. GRUPOS R POLAR SIN CARGA

Contienen grupos funcionales neutros que pueden
establecer enlaces de hidrogeno con el agua

7. GRUPO R CON CARGA POSITIVA

Los grupos R poseen carga positiva a pH7

Poseen 6 átomos de carbono

8. GRUPOS R CARGADOS NEGATIVAMENTE

Poseen un segundo grupo carboxilo completamente
ionizado, cargado negativamente a pH 6 a 7

9. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS

Se conocen aproximadamente 150 aminoácidos
que se encuentran en diferentes células y tejidos
en forma libre o combinada pero nunca en las
proteínas

10. FUNCIONES

Los aminoácidos constituyen la estructura proteica y
determinan muchas de las propiedades proteicas, todas las
proteínas independientemente de la función que desempeñen
o de la especie de origen, están constituidas por un conjunto
básico de 20 aminoácidos., ordenados en diversas
secuencias específicas.

Las proteínas desempeñan gran diversidad de funciones:
actúan como catalizadores, como elementos estructurales, en
los sistemas contráctiles, como reserva de elementos
nutritivos y como vehículos de transporte, y también actúan
como hormonas y elementos de protección.

14. ENLACE PEPTÍDICO

Enlace amida entre el grupo α-amino (–NH2) de un
aminoácido y el grupo α-carboxilo (–COOH) de otro
aminoácido.
• Proteína=
Polipéptidos o
Cadenas
Polipeptídicas

15. ENLACE PEPTÍDICO

El enlace peptídico
implica la pérdida de
una molécula de agua y
la formación de un
enlace covalente CONH.
• Residuo: cada aminoácido componente de un
polipéptido

16. CARACTERÍSITCAS

Enlaces entre carbonos α y grupos α-amino y α-carboxilo
pueden rotar libremente

Enlace trans

Los grupos –C=O y –NH de los enlaces peptídicos son
polares y están involucrados en enlaces de hidrogeno

17. FORMA Y
ESTRUCTURA

Enlaces no covalentes
ayudan a mantener la forma
de las proteínas:
– Van Der Waals
– Puentes de
hidrogeno
– Enlaces Iónicos

18. HÉLICE- Α
Asemeja a una escalera en
espiral
 Forma cuando una cadena
polipeptídica simple gira sobre sí
misma, formando un cilindro
rígido.
 Cada 4 aminoácidos se forma un
enlace de hidrogeno uniendo –
C=O de un enlace a –NH de otro
 1 vuelta= 3-6 aminoácidos
 De acuerdo al enrollamiento
puede ser dextrógira o levógira.


19. HOJA-Β

Las láminas β se generan cuando se
forman enlaces de hidrógeno entre los
segmentos de las cadenas
polipeptídicas adyacentes.

20. ESTRUCTURA PRIMARIA

La secuencia de aminoácidos en una proteína.

21. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Es el plegamiento que la
cadena polipeptídica
adoptada gracias a la
formación de enlaces de
hidrógeno entre los átomos
que forman el enlace
peptídico.
 Se observa plegamiento alfa
y beta.


22. ESTRUCTURA TERCIARIA
 Es
el modo en el que la cadena polipeptídica
se pliega en el espacio. Es la disposición de
los dominios en el espacio.
• Está estabilizada por:
• Enlaces covalentes entre Cys
• Puentes de hidrógeno
• Interacciones iónicas
• Interacciones de Van Der Waals
• Efecto Hidrófobo

23. ESTRUCTURA CUATERNARIA

Es la forma en la que se asocian las distintas
subunidades constituyentes, si es que existen.

24. DESNATURALIZACION
•La estructura tridimensional de una proteína en
condiciones fisiológicas se conoce como estructura
nativa.
•La desnaturalización consiste en el despliegamiento
de la estructura nativa, quedando en estructura
primaria.
•El proceso mediante el cual la proteína
desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama
renaturalización.

25.  Muchas
moleculas proteicas solo retienen su
actividad biologica dentro de una temperatura y
ph limitado, la exposicion a Ph extremos o
temperaturas elevadas les hace experimentar el
proceso de desnaturalizacion.
 La
consecuencia mas significativa de la
desnaturalizacion es que las proteinas pierdan
su actividad biologia

26. 
Los agentes que provocan la desnaturalización de
una proteína se llaman agentes
desnaturalizantes. Se distinguen
agentes físicos y químicos

27. EL PUNTO ISOELÉCTRICO
Es el pH al que una
sustancia anfótera tiene
carga neta cero.
zwitterión es un compuesto
químico que es
eléctricamente neutro pero
que tiene cargas formales
positivas y negativas
sobre átomos diferentes
pKa es la fuerza que tienen las
moléculas de disociarse

28. AMINOÁCIDO
PUNTO ISOELÉTRICO

Glicina 5,97

Alanina 6,07

Valina 5,97

Leucina 5,98

Isoleucina 6,02

Fenialanina 5,48

Tirosina 5,66

Triptófano 5,89

Serina 5,68

Treonina 5,87

Cisteína 5,07

Metionina 5,74

Ácido Aspártico 2,77

ÁcidoGlutámico 3,22

Histidina 7,59

Lisina 9,74

Arginina 10,76

Asparginina 5,41

Glutamina 5,65

Prolina 6,48

30. 
¿Cuál es la estructura general de un
aminoácido?

31. Un carbono central (alfa) unido a un
grupo carboxilo, un grupo amino, un
hidrogeno y la cadena lateral

32.  Menciona
como se clasifican los
aminoácidos

33.  Cadena
 No
lateral:
polar
 Polar sin carga
 Carga positiva
 Carga negativa

34.  Los
aminoácidos con una cadena
lateral que contiene un grupo
carboxilo, ¿se les denomina bases
o ácidos?

35.  Ácidos

36.  Los
aminoácidos con una cadena
lateral que contiene 6 átomos de
carbono, ¿se les denomina bases o
ácidos?

37.  Bases

38.  ¿Cuántos
son los aminoácidos
comúnmente hallados en las
proteínas?

39. 20

40. .¿Qué
forma la unión de varios
aminoácidos?

41. Proteínas

42.  Menciona
3 principales funciones en
que participen los aminoácidos
(proteínas)

43.  Actúan
como catalizadores, elementos
estructurales, reserva de elementos
nutritivos, vehículos de transporte,
hormonas, etc.

44.  Los
agentes que provocan la
desnaturalización de una proteína
se llaman:

45.  Agentes
desnaturalizantes

46.  ¿Qué
es un residuo?

47. TRABALENGUAS
Poquito a poquito Paquito empaca poquitas
copitas en pocos paquetes

48. Cada
aminoácido componente de
un polipéptido.

49.  ¿Qué
tipo de enlace forman los
enlaces peptídicos mas comúnmente
conforme a su posición?

50.  Enlace
trans

51.  ¿Cuántos
aminoácidos se encuentran
en una vuelta de hélice-α?

52.  3-6
aminoácidos

53.  Mencione
un ejemplo donde
podríamos encontrar el
plegamiento tipo hélice-α.

54.  Queratina
(piel y anexos) Miosina
(músculo)

55.  ¿Qué
tipo de estructura es esta?

56.  Estructura
secundaria

57.  El
proceso mediante el cual la
proteína desnaturalizada recupera
su estructura nativa se llama

58.  Renaturalización