4. CLASIFICACIÓN
1) Grupos R no polares o hidrófobos
2) Grupos R polares sin carga
3) Grupos R con carga positiva
4) Grupos R cargados negativamente
5. GRUPOS R NO POLARES
Menos solubles al agua que los aminoácidos polares
5 hidrocarburos alifáticos
2 con anillos aromáticos
1 con azufre
6. GRUPOS R POLAR SIN CARGA
Contienen grupos funcionales neutros que pueden
establecer enlaces de hidrogeno con el agua
7. GRUPO R CON CARGA POSITIVA
Los grupos R poseen carga positiva a pH7
Poseen 6 átomos de carbono
8. GRUPOS R CARGADOS NEGATIVAMENTE
Poseen un segundo grupo carboxilo completamente
ionizado, cargado negativamente a pH 6 a 7
9. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
Se conocen aproximadamente 150 aminoácidos
que se encuentran en diferentes células y tejidos
en forma libre o combinada pero nunca en las
proteínas
10. FUNCIONES
Los aminoácidos constituyen la estructura proteica y
determinan muchas de las propiedades proteicas, todas las
proteínas independientemente de la función que desempeñen
o de la especie de origen, están constituidas por un conjunto
básico de 20 aminoácidos., ordenados en diversas
secuencias específicas.
Las proteínas desempeñan gran diversidad de funciones:
actúan como catalizadores, como elementos estructurales, en
los sistemas contráctiles, como reserva de elementos
nutritivos y como vehículos de transporte, y también actúan
como hormonas y elementos de protección.
11.
12.
13.
14. ENLACE PEPTÍDICO
Enlace amida entre el grupo α-amino (–NH2) de un
aminoácido y el grupo α-carboxilo (–COOH) de otro
aminoácido.
• Proteína=
Polipéptidos o
Cadenas
Polipeptídicas
15. ENLACE PEPTÍDICO
El enlace peptídico
implica la pérdida de
una molécula de agua y
la formación de un
enlace covalente CONH.
• Residuo: cada aminoácido componente de un
polipéptido
16. CARACTERÍSITCAS
Enlaces entre carbonos α y grupos α-amino y α-carboxilo
pueden rotar libremente
Enlace trans
Los grupos –C=O y –NH de los enlaces peptídicos son
polares y están involucrados en enlaces de hidrogeno
17. FORMA Y
ESTRUCTURA
Enlaces no covalentes
ayudan a mantener la forma
de las proteínas:
– Van Der Waals
– Puentes de
hidrogeno
– Enlaces Iónicos
18. HÉLICE- Α
Asemeja a una escalera en
espiral
Forma cuando una cadena
polipeptídica simple gira sobre sí
misma, formando un cilindro
rígido.
Cada 4 aminoácidos se forma un
enlace de hidrogeno uniendo –
C=O de un enlace a –NH de otro
1 vuelta= 3-6 aminoácidos
De acuerdo al enrollamiento
puede ser dextrógira o levógira.
19. HOJA-Β
Las láminas β se generan cuando se
forman enlaces de hidrógeno entre los
segmentos de las cadenas
polipeptídicas adyacentes.
21. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Es el plegamiento que la
cadena polipeptídica
adoptada gracias a la
formación de enlaces de
hidrógeno entre los átomos
que forman el enlace
peptídico.
Se observa plegamiento alfa
y beta.
22. ESTRUCTURA TERCIARIA
Es
el modo en el que la cadena polipeptídica
se pliega en el espacio. Es la disposición de
los dominios en el espacio.
• Está estabilizada por:
• Enlaces covalentes entre Cys
• Puentes de hidrógeno
• Interacciones iónicas
• Interacciones de Van Der Waals
• Efecto Hidrófobo
24. DESNATURALIZACION
•La estructura tridimensional de una proteína en
condiciones fisiológicas se conoce como estructura
nativa.
•La desnaturalización consiste en el despliegamiento
de la estructura nativa, quedando en estructura
primaria.
•El proceso mediante el cual la proteína
desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama
renaturalización.
25. Muchas
moleculas proteicas solo retienen su
actividad biologica dentro de una temperatura y
ph limitado, la exposicion a Ph extremos o
temperaturas elevadas les hace experimentar el
proceso de desnaturalizacion.
La
consecuencia mas significativa de la
desnaturalizacion es que las proteinas pierdan
su actividad biologia
26.
Los agentes que provocan la desnaturalización de
una proteína se llaman agentes
desnaturalizantes. Se distinguen
agentes físicos y químicos
27. EL PUNTO ISOELÉCTRICO
Es el pH al que una
sustancia anfótera tiene
carga neta cero.
zwitterión es un compuesto
químico que es
eléctricamente neutro pero
que tiene cargas formales
positivas y negativas
sobre átomos diferentes
pKa es la fuerza que tienen las
moléculas de disociarse