Presentació del tema 10 de l'assignatura de biologia de 2n de batxillerat. Presentació preparada amb el llibre de 2n de Batxillerat Santillana i altres materials.

1. UNITAT 10
El metabolisme cel·lular.
Catabolisme.
1

2. Què estudiarem?
1. Característiques del metabolisme
cel·lular
2. Control del metabolisme
3. Els enzims
4. Característiques del catabolisme
5. Catabolisme per respiració
6. Catabolisme per fermentació
7. Altres rutes catabòliques
2

3. 1. Característiques del
metabolisme cel·lular
• Metabolisme cel·lular: conjunt de
reaccions químiques, a l’interior cel·lular,
que condueixen a la transformació d’unes
biomolècules en altres obtenint matèria i
energia per poder realitzar les funcions
vitals.
• Funcions vitals: nutrició, reproducció i
relació.
3

4. • Matèria: s’empra per créixer i també per
renovar o desenvolupar estructures
pròpies de cada individu.
• Energia: s’emmagatzema en enllaços
químics de substàncies de reserva
energètica. Pot convertir-se en energia
mecànica, calorífica, elèctrica, llumínica…
• Vies metabòliques: les diferents
reaccions químiques del metabolisme.
4

5. • Metabòlits: molècules que intervenen en les
vies metabòliques.
• Substrat: metabòlit inicial.
• Productes: substàncies finals de les vies.
• Metabolisme intermediari: petites vies que
enllacen les grans entre si.
• Enzims: substàncies específiques per a cada
substrat reguladores de les reaccions
metabòliques, generalment proteïnes.
5

6. 1.1.Catabolisme i anabolisme
• Catabolisme: transformació de molècules
orgàniques complexes en simples. S’allibera
energia i s’emmagatzema en els enllaços fosfat
de l’ATP.
• Anabolisme: síntesi de molècules orgàniques
complexes a partir de simples. S’empra energia
dels enllaços de l’ATP.
• ATP: s’obté en reaccions catabòliques,
fotosíntesi i quimiosíntesi.
6

7. Catabolisme Anabolisme
• Reaccions de degradació. • Reaccions de síntesi.
• Reaccions d’oxidació. • Reaccions de reducció.
• Alliberen energia. • Necessiten energia.
• Vies metabòliques convergents: • Vies metabòliques divergents:
molts substrats diferents donen, pocs substrats formen molts
quasi sempre, els mateixos productes diferents.
productes. CO2, etanol i àcid
pirúvic.
7

8. 1.2. Trifosfat d’adenosina (ATP)
• Nucleòtid que actua com a molècula energètica.
Emmagatzema i cedeix energia.
• Dos enllaços esterfosfòrics de 7,3 kcal/mol cada
un d’ells.
8

9. Hidròlisi de l’ATP
• Trencament de l’últim enllaç esterfosfòric per
desfosforilació produint un difosfat d’adenina (ADP), un
Pi o (H3PO4) i energia (7,3 kcal/mol).
• L’ADP també es pot hidrolitzar donant un AMP + Pi +
7,3kcal/mol.
Síntesi de l’ATP
• Fosforilació a nivell de substrat: amb energia
alliberada pel trencament d’un enllaç ric en energia
d’una biomolècula. Ex: cicle de krebs i glicòlisi.
• Reacció enzimàtica amb ATP-sintetases: síntesi
d’ATP mitjançant flux de protons. A les crestes
mitocondrials i als tilacoides dels cloroplasts.
9

10. • ATP: emmagatzema energia d’ús immediat.
S’empra en totes les reaccions de biosíntesi
aportant 0,014kcal/g.
• La cèl·lula empra altres biomolècules si la
energia no es requereix immediatament:
1. Midó: plasts i citosol cèl·lules vegetals,
4 kcal/g.
2. Glicogen: citosol miòcits i hepatòcits
dels mamífers, 4 kcal/g.
3. Triglicèrids: citosol adipòcits, 9 kcal/g.
10

11. 1.3. Tipus de metabolisme
• Segons la font de carboni:
– Metabolisme autòtrof: CO2 atmosfèric, forma
oxidada o inorgànica.
– Metabolisme heteròtrof: formes reduïdes de carboni
o orgànic com la glucosa, proteïnes o triglicèrids.
• Segons la font d’energia
– Fotosíntesi: llum
– Quimiosíntesi: energia alliberada en reaccions
químiques.
11

12. 2. El control del metabolisme
2.1. Biocatalitzadors i hormones
• Control bioquímic del metabolisme (substàncies que
intervenen en les reaccions metabòliques molt estables a
temperatura ambient ) :
– Regula el tipus de reaccions i el moment en que s’han de produir.
• Sistema hormonal o endocrí (en organismes
pluricel·lulars):
– Les hormones actuen com a missatgers químics sobre
determinades cèl·lules regulant-ne el metabolisme intern.
• Biocatalitzadors: enzims, que fan possibles les reaccions
i regulen les vies metabòliques.
12

13. 2.2. Activitat dels catalitzadors
• A les reaccions exergòniques:
– S’allibera energia calorífica en reaccionar les substàncies químiques.
– La temperatura del medi augmenta.
– L’energia lliure dels reactius és major que la dels productes.
• L’energia lliure (G) és aquella que posseeix un sistema per
realitzar un treball. Depèn de l’energia continguda en els
enllaços químics i el desordre de les molècules.
• Generalment les reaccions no són espontànies, cal un
subministrament d’energia per debilitar els enllaços. Aquest
pas intermedi s’anomena estat de transició.
• Energia d’activació: energia en calories necessària per
portar un mol d’una substància a l’estat de transició.
13

14. 14

15. 3. Els enzims
• Són biocatalitzadors, rebaixen l’energia
d’activació, per tant, augmenten la velocitat de la
reacció.
• Velocitat de reacció: quantitat de producte
format per unitat de temps.
• Tots són proteïnes globulars (excepte ribozims):
– No estableixen enllaços químics: aminoàcids
estructurals
– Estableixen enllaços químics: aminoàcids de fixació i
catalitzadors.
15

16. • Solubles en aigua: bona difusió en líquids
interns de l’organisme.
• Actuen a nivell intracel·lular i extracel·lular
(enzims digestius).
• Ribozims: RNA que catalitza la pèrdua o guany
de nucleòtids.
• Compleixen les 2 característiques típiques dels
catalitzadors:
– Acceleren la reacció: igual quantitat de producte en
menys temps, inclús en baixa concentració.
– No es consumeixen en la reacció: la quantitat
d’enzims és la mateixa al final de la reacció.
16

17. • Diferències amb catalitzadors no biològics:
– Alta especificitat: els enzims actuen en una sola
reacció , generalment.
– Actuen a la temperatura de l’ésser viu.
– Alta activitat: augmenten la velocitat de reacció fins a
més d´1 milió de vegades.
– Massa molecular molt elevada.
• Els enzims necessiten ser activats per altres
enzims o ions: zimògens o proenzims. Ex:
pepsinogen a pepsina (HCl).
• Isoenzims: formes moleculars diferents que
catalitzen la mateixa reacció. Actius per la
mateixa cèl·lula que els enzims però en
diferents etapes vitals o òrgans.
17

18. • Segons l’estructura es poden classificar en:
1. Enzims estrictament proteics: formats per
cadenes polipeptídiques.
2. Holoenzims: fracció polipeptídica (apoenzim)
i fracció no polipeptídica (cofactor).
– Cofactors Inorgànics: ions metàl·lics, en quantitats
reduïdes (menys del 0.1%). Ex: Mg2+ en cinases.
– Cofactors Orgànics o coenzims: ATP, NAD+, NADP+,
FAD i Co-A.
Quan els cofactors s’uneixen fortament formen grups
prostètics. Ex: grup hemo dels citocrom-oxidases.
18

19. 3.1. Activitat enzimàtica
• Substrat (S): substància sobre la qual actua un
enzim.
• Complex enzim-substrat (ES): enzim i substrat
units per enllaços dèbils. Presenta enllaços del
substrat debilitats.
• Complex activat (CA): estat de transició del
ES. Requereix molta menys energia que si el
substrat estigués tot sol.
• Complex enzim-producte (EP): després de la
transformació.
• Producte (P): el que es desprèn de l’enzim al
final de la reacció.
19

20. Reaccions amb un sol substrat
S+E ES CA EP E+P
20

21. Reaccions amb dos substrats alhora
L’enzim atrau els dos substrats augmentant així la probabilitat
de que es trobin i, per tant, la velocitat de reacció.
A+B+E ABE CDE C+D+E
21

22. Reacció amb dos substrats successius o ping-pong
El primer substrat en desprendre’s de l’enzim hi deixa
una part que reconeixerà el segon substrat.
A+E AE C+E’ // B+E’ BE’ D+E
22

23. 3.2. Centre actiu dels enzims
• Centre actiu: regió de l’enzim on s’uneix el substrat. Presenta
aminoàcids amb radicals que estableixen els enllaços.
• Constitueix una part molt reduïda del volum total de l’enzim.
• Estructura tridimensional: en forma de cavitat específica pel
seu substrat
• Format per aminoàcids que queden pròxims pels replecs de la
cadena. Dos tipus:
1. De fixació: fixen amb enllaços dèbils.
2. Catalitzadors: estableixen enllaços dèbils o forts(covalents)
provocant trencaments en altres , és a dir la transformació.
• Els radicals d’alguns dels aminoàcids presenten afinitat química
pel substrat.
23

24. 3.3. Especificitat dels enzims
• Entre enzim i substrat hi ha alta especificitat.
• Només substrats que poden establir enllaços
amb els radicals del aminoàcids fixadors.
• Només aquells que presentin enllaç susceptible
de trencament pròxim als radicals dels
aminoàcids catalitzadors podran ser alterats.
24

25. Distintes formes d’especificitat
25

26. Diversos graus d’especificitat
• Especificitat absoluta: enzim actua només sobre
un substrat. Ex: ureasa i urea.
• Especificitat de grup: enzim reconeix determinat
grup de molècules. Ex: la β-glicosidasa sobre els
β-glicòsids.
• Especificitat de classe: enzim actua sobre cert
tipus d’enllaç. Ex: fosfatases separen grups
fosfats.
26

27. 3.4. Cinètica de l’activitat enzimàtica
• A concentració enzimàtica constant:
– Si augmentem la concentració del substrat augmenta
la velocitat de reacció fins a una concentració de
substrat determinada. Aquesta és la velocitat màxima
o Vmàx.
• Al augmentar la concentració del substrat
augmenta la probabilitat de que es formi el
complex ES.
• En arribar a la Vmàx totes les molècules d’enzim
estan formant complex ES = saturació de
l’enzim.
27

28. • Vmàx: velocitat màxima
de reacció
• KM: constant de
Michaelis-Menten.
Concentració de substrat
a la qual la velocitat de
reacció és la meitat de la
Vmàx. Depèn del grau
d’afinitat entre E i S.
[S]
• V = Vmàx * ----------
KM + [S]
28

29. 3.5. Factors que afecten l´activitat
enzimàtica
1. Temperatura
• Augmentant la temperatura les
molècules es mouen més i
augmenta la trobada entre E i S.
• La temperatura òptima de cada
enzim és a la qual l’activitat és
màxima.
• Per sobre la T òptima l’enzim es
desnaturalitza.
29

30. 2. pH
• Enzims presenten dos
valor límits de pH.
• Entre aquests dos valors
són òptims i hi ha un ph
òptim en que la velocitat és
màxima.
• Sobrepassats els valors
crítics l’enzim es
desnaturalitza.
30

31. 3. Inhibidors
• Substàncies que disminueixen l’activitat de l’enzim o bé
n’impedeixen completament l’actuació.
• Els efectes poden ser perjudicials o beneficiosos
(penicilina).
31

32. 3.6. Coenzims
• Holoenzim: apoenzim (part proteica) + cofactor
o coenzim (part no proteica).
• Coenzim: és un cofactor orgànic que actua com
a transportadors de grups químics.
• Es modifiquen amb la reacció guanyant o
perdent àtoms.
• Unió coenzim-apoenzim és temporal, semblant
al complex ES, per tant el coenzim es considera
un segon substrat.
• Molts coenzims són vitamines o les presenten
en la seva estructura.
• No solen ser específics d’un apoenzim.
32

33. Dos tipus de coenzims segons els elements que
transporten:
• Coenzims d’oxidació i reducció:
– Transporten protons(H+) i electrons (e-).
– Destaquen: NAD+, NADP+ i FAD.
• Coenzims de transferència:
– Transporten radicals.
– El més important és l’ATP, i un derivat de nucleòtid no nucleic
l’acetil-CoA.
– Els ATP transporten grups fosfat, l’acetil-CoA transporta grups
acetil.
– Entenem a l’ATP com una moneda energètica.
33

34. 3.7. Vitamines amb funció de
coenzim
• Són precursors de coenzims i de molècules
actives en metabolisme, o bé imprescindibles
per sintetitzar-los.
• Segons el grau de solubilitat en aigua tenim dos
grups:
1. Vitamines liposolubles.
2. Vitamines hidrosolubles.
34

35. Vitamines liposolubles:
• De naturalesa lipídica, solubles en dissolvents orgànics.
• No solen ser cofactors o precursors:
– Vitamina A: protegeix epitelis i és necessària per la percepció visual.
– Vitamina D: regula absorció del calci.
– Vitamina E: antioxidant.
– Vitamina K: actua en la protrombina, precurssor de la trombina
Vitamines hidrosolubles.
• Solubles en aigua, bona difusió en la sang.
• Generalment actuen com a coenzims o precursors de coenzims:
– Vitamina C: síntesi del col·lagen, cofactor de reaccions d’hidroxilació.
– Vitamines del complex B: actuen en moltes vies metabòliques i en la
formació dels glòbuls rojos.
• Forma activa de la B1: coenzim TPP que actua en el metabolisme dels
glúcids i els lípids.
• B2: forma part dels coenzims FAD i FMN, cicle de Krebs i cadena
respiratòria.
• B3: forma part del coenzim NAD, oxidació glúcids i proteïnes , i del NADP ,
fotosíntesi.
• B5:part del coenzim que catalitza metabolisme d’àcids grassos i àcid pirúvic.
35

36. 3.8. Classificació dels enzims
• Oxidoreductors: catalitzen reaccions d’oxidació o
reducció del substrat. Oxidases i deshidrogenases.
• Transferases: transfereixen radicals d’un substrat a
l’altre. Els radicals mai queden lliures.
• Hidrolases: trenquen enllaços amb una molècula
d’aigua que s’escindeix. OH a una part i H a l’altra.
Enzims digestius.
• Liases: separen grups sense aigua i solen originar
enllaços dobles.
• Isomerases: catalitzen canvis de posició d’algun grup
dins una mateixa molècula.
• Lligases i sintetases: catalitzen unió de molècules o
grups mitjançant energia de desfosforliació d’ATP.
36

37. 4. Característiques del
catabolisme
• Fase degradativa del metabolisme.
• S’obté energia i s’emmagatzema en enllaços
d’ATP.
• Molècules orgàniques inicials es transformen en
altres més senzilles.
• Molts dels productes finals del catabolisme
s’anomenen productes d’excreció.
37

38. 4.1. Producció d’energia en el
catabolisme
• Energia lliure (G) de substàncies inicials és major energia
lliure molècules resultants.
• (G) augmenta si disminueix el grau de desordre de les
molècules i també si augmenta l’energia acumulada en els
enllaços.
• Quan una molècula gran s’escindeix en petites augmenta el
desordre i baixa l’energia continguda en enllaços, per tant
(G) disminueix.
• En reaccions catabòliques l’∆G<0 i aquesta és l’energia
que s’allibera.
38

39. • Si el nombre de molècules inicials és igual al de
molècules finals, aleshores el número d’enllaços interns
també es manté.
• En aquest cas l’energia alliberada es deu a que els
electrons canvien de posició per formar els enllaços
finals.
• La nova posició és més propera al nucli i per tant menys
energètica ja que per probabilitats de passar a un altre
àtom nous iniciant una nova reacció.
39

40. 4.2. Reaccions redox
• Reaccions de transferència d'electrons.
• Quan una substància s'oxida perd electrons i quan una
substància es redueix guanya electrons, per tant quan una
substància s'oxida una altra es redueix.
• Agent oxidant: substància que provoca la pèrdua d’e- en
una altra substància.
• Agent reductor: substància que provoca el guany d’e- per
part d'una altra.
• Ex: respiració cel·lular de la glucosa.
40

41. 4.3. Alliberament gradual d’energia
en el catabolisme
• Catabolisme: alliberament gradual de l'energia en forma
química (enllaços de l’ATP).Gràcies a tres característiques:
1. Reaccions successives: una rere l'altra amb
especificitat enzimàtica.
2. Transport d'hidrògens: els e- de la glucosa, abans
d'arribar a l'oxigen, passen per un coenzim (NAD +, FAD)
formant part de protons.
Aquesta reacció està catalitzada
per una deshidrogenasa
que pren de la glucosa 2e- i 2H+
cedint els 2e- i un H+ al coenzim
i alliberant l'altre H+ al medi.
El coenzim es redueix.
41

42. 3. Cadena transportadora d’electrons:
El coenzim NAD+ es redueix a NADH i no passa els e-
directament al O2 sinó a una cadena transportadora d’e-.
Aquesta cadena consta d’unes proteïnes anomenades
citocroms englobades en certes membranes (membrana
interna mitocondrial).
A cada canvi de citocrom, els e- s’acosten més al nucli i
van perdent energia, la qual s’empra per fosforilar ADP’s
a ATP’s mitjançant ATP sintetases.
42

43. 4.4. Tipus de catabolisme
• Respiració: intervé la cadena transportadora d’e-.
Es transmeten e- de matèria orgànica a un acceptor
final inorgànic. Dos tipus segons l'agent oxidant:
1. Respiració aeròbica: agent oxidant
(que es redueix) és O2. Es forma aigua.
2. Respiració anaeròbica: agent oxidant són
ions nitrat que en reduir-se dóna ions nitrit.
• Fermentació: no hi ha cadena transportadora d’e-.
El producte final és un compost orgànic.
43

44. 5. Catabolisme per respiració
• Depèn de la naturalesa dels substrats.
• Respiració de glúcids i lípids és la principal
font energètica dels organismes.
• Respiració d’àcids nucleics i proteïnes per
altres funcions, només excepcionalment per
energia.
44

45. 5.1. Catabolisme respiratori dels glúcids
• Als animals els polisacàrids són degradats en
disacàrids i monosacàrids (glucosa, fructosa i
galactosa).
• Als animals algunes reserves de glicogen també
es poden transformar en glucosa.
• Als vegetals el midó es pot convertir en glucosa.
• Dos processos bàsics per obtenir glucosa:
1. Glicòlisi.
2. Respiració.
- Cicle de Krebs
- Transports d’electrons en la cadena respiratòria.
45

46. • En procariotes:
– La glicòlisi i el cicle de Krebs tenen lloc al citosol.
– La cadena transportadora d’electrons a la membrana plasmàtica.
• En eucariotes:
– La glicòlisi té lloc al citosol.
– El cicle de Krebs a la matriu mitocondrial.
– La cadena transportadora d’electrons a la membrana de les
crestes mitocondrials.
46

47. 5.2. Glicòlisi
• També anomenada ruta metabòlica Embden-
Meyerhof.
• La glucosa es transforma en 2 molècules d’àcid
pirúvic i s’allibera energia per sintetitzar 2 molècules
d’ATP.
• El procés per sintetitzar l’ATP s’anomena fosforilació
a nivell de substrat. El substrat cedeix un grup fosfat
a un ADP i llavors es forma l’ATP.
47

48. • La glicòlisi es produeix en 9 etapes, dividides
en dues fases:
– Fase de consum d’energia: per cada glucosa
es gasten 2 ATP i es formen 2 gliceraldhed-3-
fosfat.
– Fase de producció d’energia: per cada
gliceraldhed-3-fosfat es formen 2 ATP i 1 àcid
pirúvic
• En total s’han format 4 ATP i 2 àcid pirúvic,
però com que s’han gastat 2 ATP, el balanç
final són 2 ATP i 2 àcid pirúvic.
48

49. 49

50. 5.3. Respiració de glúcids
• Cicle de Krebs.
• Transport d’electrons en la cadena respiratòria.
• Els dos processos són consecutius i
interrelacionats.
50

51. 5.3.1. Cicle de Krebs
• És una seqüència tancada de 9 reaccions que
comença i acaba a l’àcid oxalacètic.
• S’inicia quan l’acetil-coA procedent de l’àcid
pirúvic s’incorpora a l’àcid oxalacètic.
• L’àcid pirúvic es transforma en acetil-coA pels
enzims del sistema piruvat-deshidrogenada dins
el mitocondri segons la següent reacció:
51

52. 52

53. • Durant el procés s’allibera CO2 i hidrògens.
• Els hidrògens són acceptats per coenzims
oxidants (NAD+ i FAD+) que els transformaran en
coenzims reduïts (NADH i FADH).
• El balanç final de les 9 reaccions és el següent:
– 1 molècula de GTP.
– 3 molècules de NADH
– 1 molècula de FADH2.
• El balanç sembla baix, però les 3 molècules de
NADH i la molècula de FADH2. alliberaran molta
energia a la cadena respiratòria.
53

54. 5.3.2. Transport d’electrons en la
cadena respiratòria
• Es sintetitza ATP a partir de les 3 molècules de
NADH i la molècula de FADH2 obtigudes en el
cicle de Krebs.
• S’hi poden distingir 3 etapes:
1. Transport d’electrons.
2. Quimiosmosi.
3. Fosforilació oxidativa.
54

55. 1. Transport d’electrons.
• Es produeix a les molècules proteiques de la
membrana interna dels mitocondris.
• Cada molècula accepta electrons de l’anterior.
• La que rep es redueix i la que allibera s’oxida.
• Els electrons procedeixen del NADH i del FADH2.
• S’alliberen H+ i obtenim coenzims oxidats NAD+ i
FAD+.
• Sis components:
– 4 grans complexos proteics I, II, III i IV dins la
membrana.
– Ubiquinona (Q), molècula lipídica, que es mou per
la capa lipídica i que transporta electrons entre I, II
i III.
– Citocrom (c), proteïna petita, a la cara interna de
la membrana, comunica el III i IV.
55

56. 2. Quimiosmosi.
• L’energia que perden els electrons serveix per
bombar els protons (H+) a l’exterior, és a dir, passen
de la matriu mitocondrial a l’espai intermembranós.
• Quan a l’espai intermembranós hi ha molta quantitat
d’H+ aquets tornen a la matriu envoltats d’enzims a
través de canals anomenats ATP’sintetases.
3. Fosforilació oxidativa.
• A les ATP’sintetasses s’uneixen un ADP i un grup
fosfat formant un ATP quan els protons passen pel
seu interior.
56

57. 57

58. 6. Catabolisme per fermentació
• No intervé cadena respiratòria.
• És un procés anaeròbic. No s’utilitza oxigen com a
acceptor d’electrons.
• L’acceptor final és un compost orgànic. El
substrat inicial es divideix en dues parts, una
reduïda i l’altra oxidada.
• La síntesi d’ATP té lloc a nivell de substrat. No
intervenen ATP-sintetasses i per això té una baixa
producció energètica. Exemple:
– Glucosa per respiració 38 ATP.
– Glucosa per fermentació 2 ATP.
58

59. • Generalment és produeix en microorganismes.
• En funció del producte final podem tenir diversos
tipus de fermentacions:
– Alcohòlica: alcohol etílic.
– Làctica: àcid làctic.
– Butírica: àcid butíric.
– Putrefacció: productes orgànics pudents.
• En funció del catabolisme hi ha dos grups
d’organismes:
– Anaerobi facultatiu: Si hi ha oxigen fan respiració, sinó
fan fermentació. Exemple: Lactobacillus.
– Anaerobi estricte: sempre fan la fermentació. Exemple:
Saccharomyces cerevisiae.
59

60. 6.1. Fermentació alcohòlica
• Es transforma àcid pirúvic en etanol i CO2.
– La glucosa es transforma
en àcid pirúvic per
glicòlisi.
– L’àcid pirúvic es
transforma en acetaldehid
i CO2.
– Finalment l’acetaldehid es
transforma en etanol.
– S’obtenen productes
secundaris com glicerina
o àcid acètic.
60

61. 6.2. Fermentació làctica
• Es transforma glucosa en àcid làctic.
• En aquest procés s’obtenen 2 ATP.
• Aquest procés es dona:
– Si s’ha iniciat al
fermentació de la lactosa
de la llet per part de
microorganismes.
– Quan una animal no té
prou oxigen a les
cèl·lules musculars per
catabolitzar per
respiració l’àcid pirúvic.
61

62. 6.3. Fermentació butírica
• Descomposició de substàncies glucídiques
d’origen vegetal (midó i cel·lulosa) en productes
com àcid butíric, hidrogen o CO2.
• Contribueix a la descomposició de restes
vegetals.
6.4. Fermentació pútrida
• Descomposició de proteïnes i aminoàcids
obtenint productes orgànics pudents.
• Escatol, responsable de la forta olor dels
cadàvers animals en descomposició
62

63. 7. Altres rutes catabòliques
• Hi ha tres altres tipus de rutes
catabòliques:
1. Catabolisme dels lípids.
2. Catabolisme de les proteïnes.
3. Catabolisme per respiració dels àcids
nucleics.
63

64. 7.1. Catabolisme dels lípids
• En els éssers vius, els greixos tenen una gran importància com a
combustible orgànic pel seu alt valor calòric. Exemple:
– 1 g de greix proporciona fins a 9,5 kcal.
– 1 g de glúcids o de proteïnes genera unes 4,2 kcal.
• La major part de les reserves energètiques estan en forma de
greixos o olis.
• La principal via metabòlica d'obtenció d'energia a partir dels lípids
és l'oxidació dels àcids grassos.
• La hidròlisi dels greixos és catalitzada per enzims lipases, que
trenquen els enllaços de tipus èster i separen els àcids grassos de
la glicerina.
• La glicerina obtinguda es combina amb un grup fosfat i després
perd dos hidrògens i es transforma en dihidroxiacetona-3-fosfat,
que es pot incorporar a la glicòlisi o bé, per una via anabòlica, pot
servir per a sintetitzar glucosa.
64

65. 7.1.1. Oxidació dels àcids grassos
• Els àcids grassos segueixen una via especial
anomenada betaoxidació d'àcids grassos o hèlix de
Lynen.
• En les cèl·lules eucariotes han d'entrar als mitocondris
per dur a terme aquest procés.
• L’activació de l'àcid gras és la unió d’un àcid gras a
un coenzims A, per tal de poder travessar la membrana
mitocondrial.
• En cada volta es produeixen dues deshidrogenacions,
una que origina un NADH i una altra que genera un
FADH2. Aquests coenzims s'oxiden en la cadena
respiratòria i donen lloc a ATP.
• Tots els acetil-CoA s'incorporen al cicle de Krebs i es
degraden totalment.
65

66. 7.2. Catabolisme de les proteïnes
• Quan hi ha un excés de proteïnes (aminoàcids)
aquests s’utilitzen com a font d’energia.
• Hi ha tres processos:
– Separació dels grups amino. Es realitza amb dus
reaccions, la transaminació i la desaminació
oxidativa.
– Transformació de la resta en àcid pirúvic, acetil-
CoA o algun compost del cicle de Krebs.
– Eliminació dels grups amino. S’elimina l’ió amoni
perquè és molt tòxic.
66

67. 67

68. 7.3. Catabolisme per respiració dels
àcids nucleics
• Les nucleases degraden els àcids nucleics
convertint-los en nucleòtids en el tub digestiu
dels animals.
• Els nucleòtids són convertits en pentoses,
bases nitrogenades i àcid fosfòric per altres
enzims.
68