Presentació del tema 10 de l'assignatura de biologia de 2n de batxillerat.
Presentació preparada amb el llibre de 2n de Batxillerat Santillana i altres materials.
2. Què estudiarem?
1. Característiques del metabolisme
cel·lular
2. Control del metabolisme
3. Els enzims
4. Característiques del catabolisme
5. Catabolisme per respiració
6. Catabolisme per fermentació
7. Altres rutes catabòliques
2
3. 1. Característiques del
metabolisme cel·lular
• Metabolisme cel·lular: conjunt de
reaccions químiques, a l’interior cel·lular,
que condueixen a la transformació d’unes
biomolècules en altres obtenint matèria i
energia per poder realitzar les funcions
vitals.
• Funcions vitals: nutrició, reproducció i
relació.
3
4. • Matèria: s’empra per créixer i també per
renovar o desenvolupar estructures
pròpies de cada individu.
• Energia: s’emmagatzema en enllaços
químics de substàncies de reserva
energètica. Pot convertir-se en energia
mecànica, calorífica, elèctrica, llumínica…
• Vies metabòliques: les diferents
reaccions químiques del metabolisme.
4
5. • Metabòlits: molècules que intervenen en les
vies metabòliques.
• Substrat: metabòlit inicial.
• Productes: substàncies finals de les vies.
• Metabolisme intermediari: petites vies que
enllacen les grans entre si.
• Enzims: substàncies específiques per a cada
substrat reguladores de les reaccions
metabòliques, generalment proteïnes.
5
6. 1.1.Catabolisme i anabolisme
• Catabolisme: transformació de molècules
orgàniques complexes en simples. S’allibera
energia i s’emmagatzema en els enllaços fosfat
de l’ATP.
• Anabolisme: síntesi de molècules orgàniques
complexes a partir de simples. S’empra energia
dels enllaços de l’ATP.
• ATP: s’obté en reaccions catabòliques,
fotosíntesi i quimiosíntesi.
6
7. Catabolisme Anabolisme
• Reaccions de degradació. • Reaccions de síntesi.
• Reaccions d’oxidació. • Reaccions de reducció.
• Alliberen energia. • Necessiten energia.
• Vies metabòliques convergents: • Vies metabòliques divergents:
molts substrats diferents donen, pocs substrats formen molts
quasi sempre, els mateixos productes diferents.
productes. CO2, etanol i àcid
pirúvic.
7
8. 1.2. Trifosfat d’adenosina (ATP)
• Nucleòtid que actua com a molècula energètica.
Emmagatzema i cedeix energia.
• Dos enllaços esterfosfòrics de 7,3 kcal/mol cada
un d’ells.
8
9. Hidròlisi de l’ATP
• Trencament de l’últim enllaç esterfosfòric per
desfosforilació produint un difosfat d’adenina (ADP), un
Pi o (H3PO4) i energia (7,3 kcal/mol).
• L’ADP també es pot hidrolitzar donant un AMP + Pi +
7,3kcal/mol.
Síntesi de l’ATP
• Fosforilació a nivell de substrat: amb energia
alliberada pel trencament d’un enllaç ric en energia
d’una biomolècula. Ex: cicle de krebs i glicòlisi.
• Reacció enzimàtica amb ATP-sintetases: síntesi
d’ATP mitjançant flux de protons. A les crestes
mitocondrials i als tilacoides dels cloroplasts.
9
10. • ATP: emmagatzema energia d’ús immediat.
S’empra en totes les reaccions de biosíntesi
aportant 0,014kcal/g.
• La cèl·lula empra altres biomolècules si la
energia no es requereix immediatament:
1. Midó: plasts i citosol cèl·lules vegetals,
4 kcal/g.
2. Glicogen: citosol miòcits i hepatòcits
dels mamífers, 4 kcal/g.
3. Triglicèrids: citosol adipòcits, 9 kcal/g.
10
11. 1.3. Tipus de metabolisme
• Segons la font de carboni:
– Metabolisme autòtrof: CO2 atmosfèric, forma
oxidada o inorgànica.
– Metabolisme heteròtrof: formes reduïdes de carboni
o orgànic com la glucosa, proteïnes o triglicèrids.
• Segons la font d’energia
– Fotosíntesi: llum
– Quimiosíntesi: energia alliberada en reaccions
químiques.
11
12. 2. El control del metabolisme
2.1. Biocatalitzadors i hormones
• Control bioquímic del metabolisme (substàncies que
intervenen en les reaccions metabòliques molt estables a
temperatura ambient ) :
– Regula el tipus de reaccions i el moment en que s’han de produir.
• Sistema hormonal o endocrí (en organismes
pluricel·lulars):
– Les hormones actuen com a missatgers químics sobre
determinades cèl·lules regulant-ne el metabolisme intern.
• Biocatalitzadors: enzims, que fan possibles les reaccions
i regulen les vies metabòliques.
12
13. 2.2. Activitat dels catalitzadors
• A les reaccions exergòniques:
– S’allibera energia calorífica en reaccionar les substàncies químiques.
– La temperatura del medi augmenta.
– L’energia lliure dels reactius és major que la dels productes.
• L’energia lliure (G) és aquella que posseeix un sistema per
realitzar un treball. Depèn de l’energia continguda en els
enllaços químics i el desordre de les molècules.
• Generalment les reaccions no són espontànies, cal un
subministrament d’energia per debilitar els enllaços. Aquest
pas intermedi s’anomena estat de transició.
• Energia d’activació: energia en calories necessària per
portar un mol d’una substància a l’estat de transició.
13
15. 3. Els enzims
• Són biocatalitzadors, rebaixen l’energia
d’activació, per tant, augmenten la velocitat de la
reacció.
• Velocitat de reacció: quantitat de producte
format per unitat de temps.
• Tots són proteïnes globulars (excepte ribozims):
– No estableixen enllaços químics: aminoàcids
estructurals
– Estableixen enllaços químics: aminoàcids de fixació i
catalitzadors.
15
16. • Solubles en aigua: bona difusió en líquids
interns de l’organisme.
• Actuen a nivell intracel·lular i extracel·lular
(enzims digestius).
• Ribozims: RNA que catalitza la pèrdua o guany
de nucleòtids.
• Compleixen les 2 característiques típiques dels
catalitzadors:
– Acceleren la reacció: igual quantitat de producte en
menys temps, inclús en baixa concentració.
– No es consumeixen en la reacció: la quantitat
d’enzims és la mateixa al final de la reacció.
16
17. • Diferències amb catalitzadors no biològics:
– Alta especificitat: els enzims actuen en una sola
reacció , generalment.
– Actuen a la temperatura de l’ésser viu.
– Alta activitat: augmenten la velocitat de reacció fins a
més d´1 milió de vegades.
– Massa molecular molt elevada.
• Els enzims necessiten ser activats per altres
enzims o ions: zimògens o proenzims. Ex:
pepsinogen a pepsina (HCl).
• Isoenzims: formes moleculars diferents que
catalitzen la mateixa reacció. Actius per la
mateixa cèl·lula que els enzims però en
diferents etapes vitals o òrgans.
17
18. • Segons l’estructura es poden classificar en:
1. Enzims estrictament proteics: formats per
cadenes polipeptídiques.
2. Holoenzims: fracció polipeptídica (apoenzim)
i fracció no polipeptídica (cofactor).
– Cofactors Inorgànics: ions metàl·lics, en quantitats
reduïdes (menys del 0.1%). Ex: Mg2+ en cinases.
– Cofactors Orgànics o coenzims: ATP, NAD+, NADP+,
FAD i Co-A.
Quan els cofactors s’uneixen fortament formen grups
prostètics. Ex: grup hemo dels citocrom-oxidases.
18
19. 3.1. Activitat enzimàtica
• Substrat (S): substància sobre la qual actua un
enzim.
• Complex enzim-substrat (ES): enzim i substrat
units per enllaços dèbils. Presenta enllaços del
substrat debilitats.
• Complex activat (CA): estat de transició del
ES. Requereix molta menys energia que si el
substrat estigués tot sol.
• Complex enzim-producte (EP): després de la
transformació.
• Producte (P): el que es desprèn de l’enzim al
final de la reacció.
19
21. Reaccions amb dos substrats alhora
L’enzim atrau els dos substrats augmentant així la probabilitat
de que es trobin i, per tant, la velocitat de reacció.
A+B+E ABE CDE C+D+E
21
22. Reacció amb dos substrats successius o ping-pong
El primer substrat en desprendre’s de l’enzim hi deixa
una part que reconeixerà el segon substrat.
A+E AE C+E’ // B+E’ BE’ D+E
22
23. 3.2. Centre actiu dels enzims
• Centre actiu: regió de l’enzim on s’uneix el substrat. Presenta
aminoàcids amb radicals que estableixen els enllaços.
• Constitueix una part molt reduïda del volum total de l’enzim.
• Estructura tridimensional: en forma de cavitat específica pel
seu substrat
• Format per aminoàcids que queden pròxims pels replecs de la
cadena. Dos tipus:
1. De fixació: fixen amb enllaços dèbils.
2. Catalitzadors: estableixen enllaços dèbils o forts(covalents)
provocant trencaments en altres , és a dir la transformació.
• Els radicals d’alguns dels aminoàcids presenten afinitat química
pel substrat.
23
24. 3.3. Especificitat dels enzims
• Entre enzim i substrat hi ha alta especificitat.
• Només substrats que poden establir enllaços
amb els radicals del aminoàcids fixadors.
• Només aquells que presentin enllaç susceptible
de trencament pròxim als radicals dels
aminoàcids catalitzadors podran ser alterats.
24
26. Diversos graus d’especificitat
• Especificitat absoluta: enzim actua només sobre
un substrat. Ex: ureasa i urea.
• Especificitat de grup: enzim reconeix determinat
grup de molècules. Ex: la β-glicosidasa sobre els
β-glicòsids.
• Especificitat de classe: enzim actua sobre cert
tipus d’enllaç. Ex: fosfatases separen grups
fosfats.
26
27. 3.4. Cinètica de l’activitat enzimàtica
• A concentració enzimàtica constant:
– Si augmentem la concentració del substrat augmenta
la velocitat de reacció fins a una concentració de
substrat determinada. Aquesta és la velocitat màxima
o Vmàx.
• Al augmentar la concentració del substrat
augmenta la probabilitat de que es formi el
complex ES.
• En arribar a la Vmàx totes les molècules d’enzim
estan formant complex ES = saturació de
l’enzim.
27
28. • Vmàx: velocitat màxima
de reacció
• KM: constant de
Michaelis-Menten.
Concentració de substrat
a la qual la velocitat de
reacció és la meitat de la
Vmàx. Depèn del grau
d’afinitat entre E i S.
[S]
• V = Vmàx * ----------
KM + [S]
28
29. 3.5. Factors que afecten l´activitat
enzimàtica
1. Temperatura
• Augmentant la temperatura les
molècules es mouen més i
augmenta la trobada entre E i S.
• La temperatura òptima de cada
enzim és a la qual l’activitat és
màxima.
• Per sobre la T òptima l’enzim es
desnaturalitza.
29
30. 2. pH
• Enzims presenten dos
valor límits de pH.
• Entre aquests dos valors
són òptims i hi ha un ph
òptim en que la velocitat és
màxima.
• Sobrepassats els valors
crítics l’enzim es
desnaturalitza.
30
31. 3. Inhibidors
• Substàncies que disminueixen l’activitat de l’enzim o bé
n’impedeixen completament l’actuació.
• Els efectes poden ser perjudicials o beneficiosos
(penicilina).
31
32. 3.6. Coenzims
• Holoenzim: apoenzim (part proteica) + cofactor
o coenzim (part no proteica).
• Coenzim: és un cofactor orgànic que actua com
a transportadors de grups químics.
• Es modifiquen amb la reacció guanyant o
perdent àtoms.
• Unió coenzim-apoenzim és temporal, semblant
al complex ES, per tant el coenzim es considera
un segon substrat.
• Molts coenzims són vitamines o les presenten
en la seva estructura.
• No solen ser específics d’un apoenzim.
32
33. Dos tipus de coenzims segons els elements que
transporten:
• Coenzims d’oxidació i reducció:
– Transporten protons(H+) i electrons (e-).
– Destaquen: NAD+, NADP+ i FAD.
• Coenzims de transferència:
– Transporten radicals.
– El més important és l’ATP, i un derivat de nucleòtid no nucleic
l’acetil-CoA.
– Els ATP transporten grups fosfat, l’acetil-CoA transporta grups
acetil.
– Entenem a l’ATP com una moneda energètica.
33
34. 3.7. Vitamines amb funció de
coenzim
• Són precursors de coenzims i de molècules
actives en metabolisme, o bé imprescindibles
per sintetitzar-los.
• Segons el grau de solubilitat en aigua tenim dos
grups:
1. Vitamines liposolubles.
2. Vitamines hidrosolubles.
34
35. Vitamines liposolubles:
• De naturalesa lipídica, solubles en dissolvents orgànics.
• No solen ser cofactors o precursors:
– Vitamina A: protegeix epitelis i és necessària per la percepció visual.
– Vitamina D: regula absorció del calci.
– Vitamina E: antioxidant.
– Vitamina K: actua en la protrombina, precurssor de la trombina
Vitamines hidrosolubles.
• Solubles en aigua, bona difusió en la sang.
• Generalment actuen com a coenzims o precursors de coenzims:
– Vitamina C: síntesi del col·lagen, cofactor de reaccions d’hidroxilació.
– Vitamines del complex B: actuen en moltes vies metabòliques i en la
formació dels glòbuls rojos.
• Forma activa de la B1: coenzim TPP que actua en el metabolisme dels
glúcids i els lípids.
• B2: forma part dels coenzims FAD i FMN, cicle de Krebs i cadena
respiratòria.
• B3: forma part del coenzim NAD, oxidació glúcids i proteïnes , i del NADP ,
fotosíntesi.
• B5:part del coenzim que catalitza metabolisme d’àcids grassos i àcid pirúvic.
35
36. 3.8. Classificació dels enzims
• Oxidoreductors: catalitzen reaccions d’oxidació o
reducció del substrat. Oxidases i deshidrogenases.
• Transferases: transfereixen radicals d’un substrat a
l’altre. Els radicals mai queden lliures.
• Hidrolases: trenquen enllaços amb una molècula
d’aigua que s’escindeix. OH a una part i H a l’altra.
Enzims digestius.
• Liases: separen grups sense aigua i solen originar
enllaços dobles.
• Isomerases: catalitzen canvis de posició d’algun grup
dins una mateixa molècula.
• Lligases i sintetases: catalitzen unió de molècules o
grups mitjançant energia de desfosforliació d’ATP.
36
37. 4. Característiques del
catabolisme
• Fase degradativa del metabolisme.
• S’obté energia i s’emmagatzema en enllaços
d’ATP.
• Molècules orgàniques inicials es transformen en
altres més senzilles.
• Molts dels productes finals del catabolisme
s’anomenen productes d’excreció.
37
38. 4.1. Producció d’energia en el
catabolisme
• Energia lliure (G) de substàncies inicials és major energia
lliure molècules resultants.
• (G) augmenta si disminueix el grau de desordre de les
molècules i també si augmenta l’energia acumulada en els
enllaços.
• Quan una molècula gran s’escindeix en petites augmenta el
desordre i baixa l’energia continguda en enllaços, per tant
(G) disminueix.
• En reaccions catabòliques l’∆G<0 i aquesta és l’energia
que s’allibera.
38
39. • Si el nombre de molècules inicials és igual al de
molècules finals, aleshores el número d’enllaços interns
també es manté.
• En aquest cas l’energia alliberada es deu a que els
electrons canvien de posició per formar els enllaços
finals.
• La nova posició és més propera al nucli i per tant menys
energètica ja que per probabilitats de passar a un altre
àtom nous iniciant una nova reacció.
39
40. 4.2. Reaccions redox
• Reaccions de transferència d'electrons.
• Quan una substància s'oxida perd electrons i quan una
substància es redueix guanya electrons, per tant quan una
substància s'oxida una altra es redueix.
• Agent oxidant: substància que provoca la pèrdua d’e- en
una altra substància.
• Agent reductor: substància que provoca el guany d’e- per
part d'una altra.
• Ex: respiració cel·lular de la glucosa.
40
41. 4.3. Alliberament gradual d’energia
en el catabolisme
• Catabolisme: alliberament gradual de l'energia en forma
química (enllaços de l’ATP).Gràcies a tres característiques:
1. Reaccions successives: una rere l'altra amb
especificitat enzimàtica.
2. Transport d'hidrògens: els e- de la glucosa, abans
d'arribar a l'oxigen, passen per un coenzim (NAD +, FAD)
formant part de protons.
Aquesta reacció està catalitzada
per una deshidrogenasa
que pren de la glucosa 2e- i 2H+
cedint els 2e- i un H+ al coenzim
i alliberant l'altre H+ al medi.
El coenzim es redueix.
41
42. 3. Cadena transportadora d’electrons:
El coenzim NAD+ es redueix a NADH i no passa els e-
directament al O2 sinó a una cadena transportadora d’e-.
Aquesta cadena consta d’unes proteïnes anomenades
citocroms englobades en certes membranes (membrana
interna mitocondrial).
A cada canvi de citocrom, els e- s’acosten més al nucli i
van perdent energia, la qual s’empra per fosforilar ADP’s
a ATP’s mitjançant ATP sintetases.
42
43. 4.4. Tipus de catabolisme
• Respiració: intervé la cadena transportadora d’e-.
Es transmeten e- de matèria orgànica a un acceptor
final inorgànic. Dos tipus segons l'agent oxidant:
1. Respiració aeròbica: agent oxidant
(que es redueix) és O2. Es forma aigua.
2. Respiració anaeròbica: agent oxidant són
ions nitrat que en reduir-se dóna ions nitrit.
• Fermentació: no hi ha cadena transportadora d’e-.
El producte final és un compost orgànic.
43
44. 5. Catabolisme per respiració
• Depèn de la naturalesa dels substrats.
• Respiració de glúcids i lípids és la principal
font energètica dels organismes.
• Respiració d’àcids nucleics i proteïnes per
altres funcions, només excepcionalment per
energia.
44
45. 5.1. Catabolisme respiratori dels glúcids
• Als animals els polisacàrids són degradats en
disacàrids i monosacàrids (glucosa, fructosa i
galactosa).
• Als animals algunes reserves de glicogen també
es poden transformar en glucosa.
• Als vegetals el midó es pot convertir en glucosa.
• Dos processos bàsics per obtenir glucosa:
1. Glicòlisi.
2. Respiració.
- Cicle de Krebs
- Transports d’electrons en la cadena respiratòria.
45
46. • En procariotes:
– La glicòlisi i el cicle de Krebs tenen lloc al citosol.
– La cadena transportadora d’electrons a la membrana plasmàtica.
• En eucariotes:
– La glicòlisi té lloc al citosol.
– El cicle de Krebs a la matriu mitocondrial.
– La cadena transportadora d’electrons a la membrana de les
crestes mitocondrials.
46
47. 5.2. Glicòlisi
• També anomenada ruta metabòlica Embden-
Meyerhof.
• La glucosa es transforma en 2 molècules d’àcid
pirúvic i s’allibera energia per sintetitzar 2 molècules
d’ATP.
• El procés per sintetitzar l’ATP s’anomena fosforilació
a nivell de substrat. El substrat cedeix un grup fosfat
a un ADP i llavors es forma l’ATP.
47
48. • La glicòlisi es produeix en 9 etapes, dividides
en dues fases:
– Fase de consum d’energia: per cada glucosa
es gasten 2 ATP i es formen 2 gliceraldhed-3-
fosfat.
– Fase de producció d’energia: per cada
gliceraldhed-3-fosfat es formen 2 ATP i 1 àcid
pirúvic
• En total s’han format 4 ATP i 2 àcid pirúvic,
però com que s’han gastat 2 ATP, el balanç
final són 2 ATP i 2 àcid pirúvic.
48
50. 5.3. Respiració de glúcids
• Cicle de Krebs.
• Transport d’electrons en la cadena respiratòria.
• Els dos processos són consecutius i
interrelacionats.
50
51. 5.3.1. Cicle de Krebs
• És una seqüència tancada de 9 reaccions que
comença i acaba a l’àcid oxalacètic.
• S’inicia quan l’acetil-coA procedent de l’àcid
pirúvic s’incorpora a l’àcid oxalacètic.
• L’àcid pirúvic es transforma en acetil-coA pels
enzims del sistema piruvat-deshidrogenada dins
el mitocondri segons la següent reacció:
51
53. • Durant el procés s’allibera CO2 i hidrògens.
• Els hidrògens són acceptats per coenzims
oxidants (NAD+ i FAD+) que els transformaran en
coenzims reduïts (NADH i FADH).
• El balanç final de les 9 reaccions és el següent:
– 1 molècula de GTP.
– 3 molècules de NADH
– 1 molècula de FADH2.
• El balanç sembla baix, però les 3 molècules de
NADH i la molècula de FADH2. alliberaran molta
energia a la cadena respiratòria.
53
54. 5.3.2. Transport d’electrons en la
cadena respiratòria
• Es sintetitza ATP a partir de les 3 molècules de
NADH i la molècula de FADH2 obtigudes en el
cicle de Krebs.
• S’hi poden distingir 3 etapes:
1. Transport d’electrons.
2. Quimiosmosi.
3. Fosforilació oxidativa.
54
55. 1. Transport d’electrons.
• Es produeix a les molècules proteiques de la
membrana interna dels mitocondris.
• Cada molècula accepta electrons de l’anterior.
• La que rep es redueix i la que allibera s’oxida.
• Els electrons procedeixen del NADH i del FADH2.
• S’alliberen H+ i obtenim coenzims oxidats NAD+ i
FAD+.
• Sis components:
– 4 grans complexos proteics I, II, III i IV dins la
membrana.
– Ubiquinona (Q), molècula lipídica, que es mou per
la capa lipídica i que transporta electrons entre I, II
i III.
– Citocrom (c), proteïna petita, a la cara interna de
la membrana, comunica el III i IV.
55
56. 2. Quimiosmosi.
• L’energia que perden els electrons serveix per
bombar els protons (H+) a l’exterior, és a dir, passen
de la matriu mitocondrial a l’espai intermembranós.
• Quan a l’espai intermembranós hi ha molta quantitat
d’H+ aquets tornen a la matriu envoltats d’enzims a
través de canals anomenats ATP’sintetases.
3. Fosforilació oxidativa.
• A les ATP’sintetasses s’uneixen un ADP i un grup
fosfat formant un ATP quan els protons passen pel
seu interior.
56
58. 6. Catabolisme per fermentació
• No intervé cadena respiratòria.
• És un procés anaeròbic. No s’utilitza oxigen com a
acceptor d’electrons.
• L’acceptor final és un compost orgànic. El
substrat inicial es divideix en dues parts, una
reduïda i l’altra oxidada.
• La síntesi d’ATP té lloc a nivell de substrat. No
intervenen ATP-sintetasses i per això té una baixa
producció energètica. Exemple:
– Glucosa per respiració 38 ATP.
– Glucosa per fermentació 2 ATP.
58
59. • Generalment és produeix en microorganismes.
• En funció del producte final podem tenir diversos
tipus de fermentacions:
– Alcohòlica: alcohol etílic.
– Làctica: àcid làctic.
– Butírica: àcid butíric.
– Putrefacció: productes orgànics pudents.
• En funció del catabolisme hi ha dos grups
d’organismes:
– Anaerobi facultatiu: Si hi ha oxigen fan respiració, sinó
fan fermentació. Exemple: Lactobacillus.
– Anaerobi estricte: sempre fan la fermentació. Exemple:
Saccharomyces cerevisiae.
59
60. 6.1. Fermentació alcohòlica
• Es transforma àcid pirúvic en etanol i CO2.
– La glucosa es transforma
en àcid pirúvic per
glicòlisi.
– L’àcid pirúvic es
transforma en acetaldehid
i CO2.
– Finalment l’acetaldehid es
transforma en etanol.
– S’obtenen productes
secundaris com glicerina
o àcid acètic.
60
61. 6.2. Fermentació làctica
• Es transforma glucosa en àcid làctic.
• En aquest procés s’obtenen 2 ATP.
• Aquest procés es dona:
– Si s’ha iniciat al
fermentació de la lactosa
de la llet per part de
microorganismes.
– Quan una animal no té
prou oxigen a les
cèl·lules musculars per
catabolitzar per
respiració l’àcid pirúvic.
61
62. 6.3. Fermentació butírica
• Descomposició de substàncies glucídiques
d’origen vegetal (midó i cel·lulosa) en productes
com àcid butíric, hidrogen o CO2.
• Contribueix a la descomposició de restes
vegetals.
6.4. Fermentació pútrida
• Descomposició de proteïnes i aminoàcids
obtenint productes orgànics pudents.
• Escatol, responsable de la forta olor dels
cadàvers animals en descomposició
62
63. 7. Altres rutes catabòliques
• Hi ha tres altres tipus de rutes
catabòliques:
1. Catabolisme dels lípids.
2. Catabolisme de les proteïnes.
3. Catabolisme per respiració dels àcids
nucleics.
63
64. 7.1. Catabolisme dels lípids
• En els éssers vius, els greixos tenen una gran importància com a
combustible orgànic pel seu alt valor calòric. Exemple:
– 1 g de greix proporciona fins a 9,5 kcal.
– 1 g de glúcids o de proteïnes genera unes 4,2 kcal.
• La major part de les reserves energètiques estan en forma de
greixos o olis.
• La principal via metabòlica d'obtenció d'energia a partir dels lípids
és l'oxidació dels àcids grassos.
• La hidròlisi dels greixos és catalitzada per enzims lipases, que
trenquen els enllaços de tipus èster i separen els àcids grassos de
la glicerina.
• La glicerina obtinguda es combina amb un grup fosfat i després
perd dos hidrògens i es transforma en dihidroxiacetona-3-fosfat,
que es pot incorporar a la glicòlisi o bé, per una via anabòlica, pot
servir per a sintetitzar glucosa.
64
65. 7.1.1. Oxidació dels àcids grassos
• Els àcids grassos segueixen una via especial
anomenada betaoxidació d'àcids grassos o hèlix de
Lynen.
• En les cèl·lules eucariotes han d'entrar als mitocondris
per dur a terme aquest procés.
• L’activació de l'àcid gras és la unió d’un àcid gras a
un coenzims A, per tal de poder travessar la membrana
mitocondrial.
• En cada volta es produeixen dues deshidrogenacions,
una que origina un NADH i una altra que genera un
FADH2. Aquests coenzims s'oxiden en la cadena
respiratòria i donen lloc a ATP.
• Tots els acetil-CoA s'incorporen al cicle de Krebs i es
degraden totalment.
65
66. 7.2. Catabolisme de les proteïnes
• Quan hi ha un excés de proteïnes (aminoàcids)
aquests s’utilitzen com a font d’energia.
• Hi ha tres processos:
– Separació dels grups amino. Es realitza amb dus
reaccions, la transaminació i la desaminació
oxidativa.
– Transformació de la resta en àcid pirúvic, acetil-
CoA o algun compost del cicle de Krebs.
– Eliminació dels grups amino. S’elimina l’ió amoni
perquè és molt tòxic.
66
68. 7.3. Catabolisme per respiració dels
àcids nucleics
• Les nucleases degraden els àcids nucleics
convertint-los en nucleòtids en el tub digestiu
dels animals.
• Els nucleòtids són convertits en pentoses,
bases nitrogenades i àcid fosfòric per altres
enzims.
68