2. METABOLISMO CELULAR
◼ Los organismos vivos mantienen un
continuo intercambio de materia y
energía con el exterior.
◼ Todos los organismos necesitan
nutrientes, que toman del exterior, y
energía para realizar su funciones
vitales.
3. Metabolismo celular
◼ Los nutrientes han de sufrir una serie
de transformaciones o cambios
químicos para ser útiles a las células.
◼ Los nutrientes se transforman para
suministrar energía a las células o
bien para ser “materia prima” para la
biosíntesis de compuestos celulares.
4. CONCEPTO DE METABOLISMO
El metabolismo es el conjunto de
reacciones químicas que tienen lugar
en el interior celular
El metabolismo es el conjunto de
reacciones químicas catalizadas por
enzimas y que tienen por objetivo la
obtención de materiales y energía para
sustentar la funciones vitales.
5. Objetivos del metabolismo
◼ Obtención de energía utilizable a partir de la
degradación de compuestos orgánicos.
◼ Conversión de las moléculas nutrientes en
precursores de macromoléculas.
◼ Síntesis de componentes celulares propios
(proteínas, lípidos…).
◼ Fabricación y degradación de biomoléculas
con función especializada en la célula
(hormonas, neurotrasmisores…).
6. TIPOS DE REACCIONES
◼ Anabolismo: conjunto de reacciones
químicas de síntesis de biomoléculas
a partir de moléculas más sencillas.
(Consumen energía)
◼ Catabolismo: reacciones químicas de
degradación de la materia orgánica en
general para obtención de energía y o
materia.
8. REACCIONES METÁBÓLICAS
◼ Suceden en medio acuoso.
◼ Son reacciones químicas encadenadas
(rutas metabólicas).
◼ Son reacciones que consumen o desprenden
energía (endergónicas/ exergónicas) y unas
se acoplan a otras (mediante los enzimas).
◼ Todas necesitan una Energía de activación.
◼ Catalizadas por enzimas que disminuyen la
Ea y acoplan las reacciones .
10. Energía libre
◼ La energía libre es la energía contenida en las moléculas (G) y que
procede de la energía química contenida en sus enlaces químicos.
◼ La rotura y formación de enlaces produce una variación G (∆G)
◼ Las reacciones exergónicas desprenden energía, ∆G < 0
◼ Las reacciones endergónicas requieren aporte de energía, ∆G > 0,
11. 1. Mediante la transferencia de grupos fosfato: fosforilación
a nivel de sustrato
La energía liberada en las reacciones metabólicas se puede
conservar por la síntesis acoplada de ATP.
ADP + Pi + Energía ATP + H2O
Transferencia de energía (I)
13. Función del ATP
◼ El ATP interviene en la transferencia de energía de los procesos
exergónicos a los endergónicos.
◼ Estas reacciones no tienen porque ocurrir al mismo tiempo.
◼ Si no hay ninguna forma de acoplamiento esta energía se libera
en forma de calor
◼ El acoplamiento de las reacciones tienen lugar mediante enzimas.
Otras moléculas energéticas:
UTP … síntesis de glúcidos
CTP … síntesis de lípidos
GTP … síntesis de proteínas
15. ATP
◼ Parte de la energía liberada en la oxidación de la
glucosa en la célula se utiliza en la síntesis de
moléculas de ATP
◼ La reacción inversa, en cambio, es un proceso
exergónico:
18. Transferencia de energía (II)
2. Mediante la transferencia de electrones, en las
reacciones redox (fosforilación oxidativa).
◼ A veces hay también transferencia de átomos de H,
ya que supone también transferencia de electrones.
Reacción redox con transferencia
de átomos de hidrógeno
19. Coenzimas de oxido-reducción
◼ Flavín nucleótidos: FMN/FMNH2 y FAD/FADH2
Derivan de la vitamina B2 (riboflavina)
FAD + 2H+ + 2e– FADH2
forma oxidada forma reducida
FMN + 2H+ + 2 e– FMNH2
forma oxidada forma reducida
◼ Las reacciones redox metabólicas están
catalizadas por enzimas oxidorreductasas que
utilizan coenzimas.
21. NAD+ + 2H+ + 2e– NADH + H+
forma oxidada forma reducida
Coenzimas de oxido-reducción
◼ Piridín dinucleótidos: NAD+ y NADP+.
En un nucleótido la base nitrogenada es la Adenina, y en el
otro la Nicotinamida (Vitamina P-P) que con la Ribosa forma la
PIRIDINA (da nombre a este grupo de coenzimas).
NADP+ + 2H+ + 2e– NADPH + H+
forma oxidada forma reducida
25. Transferencia de energía (II)
2. Mediante la transferencia de electrones, en las
reacciones redox.
◼ La energía almacenada en los coenzimas reducidos
se utiliza en último término, en una cadena
transportadora de electrones, para la síntesis de ATP
al reoxidarse los coenzimas.
◼ La síntesis de ATP se realiza mediante la fosforilación
oxidativa o la fotofosforilación.
26. TIPOS DE METABOLISMO
Los organismos se clasifican en función del origen de la energía y
de la fuente de carbono que utilizan:
◼ Autótrofos: sintetizan su materia orgánica empleando como
fuente de materia compuestos inorgánicos.
Fotosintéticos: emplean la luz como fuente de energía.
Quimiosintéticos: obtienen la energía de reacciones químicas.
◼ Heterótrofos: sintetizan su materia orgánica empleando como
fuente de materia otros compuestos orgánicos.
Quimioheterótrofos: las moléculas orgánicas son fuente de
carbono y energía.
Fotoheterótrofos: obtienen la energía de la luz pero su fuente de
carbono son compuestos orgánicos.
29. Los enzimas
◼ Son proteínas globulares que actúan como
catalizadores biológicos.
◼ Actúan disminuyendo la energía de
activación de la reacción (energéticamente
posible) y acelerando las reacciones
químicas celulares
◼ No se consumen en la reacción y se
recuperan al final de esta.
31. Nomenclatura de los enzimas
◼ Hay enzimas que conservan la denominación inicial:
tripsina y pepsina.
◼ En numerosos casos el nombre consta del sufijo -asa
precedido del nombre del sustrato: ureasa o sacarasa,
◼ En otros casos se nombran en función del tipo de
reacción, como las hidrolasas que llevan a cabo
reacciones de hidrólisis.
◼ Actualmente se nombran con el nombre del sustrato
al que se le añade el de la acción química: lactato
deshidrogenasa.
32. Nomenclatura de los enzimas
◼ La especificidad por el tipo de reacción y por el sustrato utilizado,
son la base de los criterios de clasificación de las enzimas.
33. Propiedades de los enzimas
◼ Son proteínas.
◼ La catálisis tiene lugar en el centro activo.
◼ Tienen una gran especificidad (de sustrato y de
reacción).
◼ Son muy eficientes: las reacciones enzimáticas
son de 103 a 1010 veces más rápidas que sin
catalizador.
◼ Se localizan en diferentes compartimentos
celulares. La compartimentación aumenta la
efectividad ya que logra pH, salinidad, etc., óptimos
34. Naturaleza proteica de los enzimas
◼ Muchas enzimas son proteínas simples.
◼ Proteína conjugada: parte proteica +
Parte no polipeptídica (cofactor)
que es esencial para la función.
❖ Cuando el cofactor está unido fuertemente al enzima se denomina grupo
prostético
37. Centro activo de los enzimas
◼ El centro activo o catalítico presenta una cierta
complementariedad con el reactivo o sustrato:
Complementariedad estérica
Complementariedad de carga/ polaridad
◼ El enzima se une de forma transitoria al sustrato mediante
interacciones débiles formando el complejo E-S.
E + S ES EP E + P
E = enzima
S = sustrato
ES = complejo enzima-sustrato
EP = complejo enzima-producto
P = producto
38. Complementariedad enzima-sustrato
◼ Hipótesis llave-cerradura.
◼ Hipótesis de ajuste inducido de Koshland. El
centro activo posee de antemano una cierta
complementariedad con el sustrato, pero se
adapta totalmente a él después de un primer
contacto.
39. Aminoácidos del centro activo
◼ Aminoácidos de unión:
reconocen el sustrato
◼ Aminoácidos catalíticos:
encargados de la catálisis
◼ El cofactor forma parte del
centro activo en los
holoenzimas.
◼ El centro activo tiene dos funciones: unir el sustrato y
transformarlo químicamente para dar los productos.
Ambas funciones están caracterizadas por una gran
especificidad.
40. Especificidad de los enzimas
◼ Consiste en que la enzima actúa sólo sobre un sustrato (o
unos pocos muy semejantes), especificidad de sustrato, y
sólo efectúa sobre él un tipo de reacción, especificidad de
reacción.
◼ En el caso de reacciones químicas enzimáticas que pueden
ocurrir en el sentido de los productos como de los sustratos,
es la misma enzima la que actúa en ambos sentidos.
Complejo enzima-sustrato Complejo enzima-producto
Enzima
Producto
glucosa
fructosa
Sustrato
(sacarosa)
Enzima
(sacarasa)
agua
41. COENZIMAS
◼ Son sustancias necesarias en el proceso de catálisis
enzimática.
◼ Se unen temporalmente a la enzima para facilitar la unión o
acción catalítica sobre el sustrato.
◼ Son moléculas orgánicas pero no son proteínas.
◼ Transportadores de energía:
ATP/ADP
GTP/GDP
◼ Transportadores de electrones:
NAD+/NADH
NADP+/NADPH
FAD+/FADH2
42. Vitaminas
◼ Moléculas esenciales para el ser humano y que no pueden ser
sintetizadas por nuestro cuerpo.
◼ Las vitaminas, por tanto, han de formar parte de nuestra dieta.
◼ Las vitaminas se clasifican en dos grupos: hidrosolubles
(precursoras o forman parte de las coenzimas) y liposolubles.
43. Cinética enzimática
◼ Las enzimas no se consumen durante las reacciones, pueden
catalizar entre 102 y 103 moléculas de sustrato/seg
◼ Los enzimas presentan saturación por el sustrato: la velocidad
de la reacción tiende a la velocidad máxima.
Km = [S] correspondiente a ½ Vmax
La Km es una medida de la afinidad de la
enzima por el sustrato
una Km baja indica gran afinidad.
una Km alta, supone poca afinidad.
45. Factores que afectan la actividad de los
enzimas
◼ pH
◼ Aunque el pH
óptimo suele
estar entre 5 y
8, en algunos
casos se aparta
bastante de
esos valores.
46. Factores que afectan la actividad de los
enzimas
◼ Presencia de activadores e inhibidores
◼ Irreversibles, se unen a la
enzima, en la mayoría de los
casos mediante un enlace
covalente
◼ Reversibles, se unen de modo
no covalente a la enzima.
IRREVERSIBLE
Inhibidor
Centro activo
Inhibición
Reversible
Irreversible
Competitiva
No competitiva
Tóxicos (venenos) Ej. cianuro
47. Inhibición reversible
◼ Inhibidores competitivos son sustancias muchas veces
similares químicamente al sustrato que se unen al centro
activo. El proceso es reversible y depende de la cantidad de
sustrato e inhibidor pues ambos compiten por la enzima.
Inhibición competitiva
48. ◼ Inhibidores no competitivos. Se unen en lugares diferentes al
centro activo alterando la conformación de la molécula de tal
manera que impiden la unión del sustrato, o dificultan la
obtención de P a partir del complejo ES.
◼ Este tipo de inhibición depende solamente de la concentración
de inhibidor.
Inhibición reversible
Enzimas
alostéricos
49. Enzimas alostéricos
◼ Estos enzimas además del centro activo, poseen un
sitio alostérico al que se une una molécula de
modulador que puede ser un activador o un inhibidor
50. Enzimas reguladores
◼ En las rutas metabólicas la enzima que cataliza la
primera reacción, generalmente controla la
velocidad de toda la ruta.
◼ Estas enzimas reguladoras pueden aumentar o
disminuir su actividad catalítica en respuesta a
determinadas sustancias moduladoras.
◼ De esta forma se puede responder rápidamente a
las necesidades de las células.
◼ Pueden ser enzimas alostéricas o no alostéricas.
51. Regulación de las rutas metabólicas
◼ Con frecuencia, los activadores de las enzimas
alostéricas son moléculas de sustrato y los inhibidores
el producto final de la ruta (retroalimentación
negativa o feed-back negativo)
