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Bioquimica de Aminoácidos

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Bioquimica de Aminoácidos

  1. 1. AMINOÁCIDOS. AMINOÁCIDOS. 
  2. 2. • Los aminoácidos son las unidades estructurales básicas de las proteínas. • Se caracterizan por tener un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino   (-NH2) • un átomo de hidrógeno (H) • radical o cadena (R)
  3. 3. CLASIFICACIÓN DE LOS CLASIFICACIÓN DE LOS  AMINOÁCIDOS.AMINOÁCIDOS. • Todas las proteínas de todas las especies se construyen a partir de un conjunto de veinte aminoácidos diferentes • once se pueden sintetizar a partir de intermediarios del ciclo de Krebs o de otros metabolismos, mediante reacciones sencillas. Estos once aminoácidos reciben el nombre de aminoácidos no  esenciales • Por el contrario, los humanos debemos obtener los nueve aminoácidos restantes a partir de los alimentos de la dieta, y por eso reciben el nombre de aminoácidos esenciales. •
  4. 4. • Aminoácidos no esenciales  • Alanina (Ala) • Arginina (Arg) • Asparragina (Asn) • Aspartato (Asp) • Cisteína (Cys) • Glutamato (Glu) • Glutamina (Gln) • Glicina (Gly • )Prolina (Pro) • Serina (Ser) • Tirosina (Tyr) • Aminoácidos esenciales • Histidina (His) • Isoleucina ((Ile) • Leucina (Leu) • Lisina (Lys) • Metionina (Met) • Fenilalanina (Phe) • Treosina (Thr) • Triptófano (Trp) • Valina (Val)
  5. 5. Atendiendo al grupo R, losAtendiendo al grupo R, los aminoácidos se clasifican en:aminoácidos se clasifican en: • Hidrófobos: grupo R no polar (apolares) formado por cadenas hidrocarbonadas • Hidrófilo: grupo R polar pero sin carga. • Ácidos: con carga negativa, poseen dos grupos ácidos. • Básicos: con carga positiva, poseen dos grupos aminos.
  6. 6. PROPIEDADES DE LOSPROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS.AMINOÁCIDOS. Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 º C); solubles en agua, con actividad óptica y con un comportamiento anfótero.
  7. 7. • El comportamiento anfótero • En solución acuosa • Los aminoácidos pueden comportarse como ácido o como base (captar o ceder protones al medio), • dependen del pH de la disolución en la que se encuentren. • Si la disolución es ácida, los aminoácidos captan protones y se comportan como una base • Si la disolución es básica, ceden protones y se comportan como un ácido
  8. 8. Isomerías de los aminoácidos.Isomerías de los aminoácidos. • Todos los aminoácidos proteicos, excepto la glicocola, tienen almeno un carbono asimétrico (el carbono α), • unido a cuatro radicales diferentes. Como consecuencia de ello pueden presentar dos configuraciones espaciales D y L • según la orientación del grupo amino – NH2, a la derecha o a izquierda, respectivamente. • Todos los aminoácidos proteicos son de la serie L.
  9. 9. • Actividad óptica. • Las moléculas que desvían la luz polarizada a la derecha se denominan dextrógiras y se representan con el signo (+). • Las moléculas que desvían la luz polarizada a la izquierda se denominan levógiras y se representan con el signo (-).
  10. 10. PEPTÍDOSPEPTÍDOS.. • Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos, un tipo de enlace covalente, constituyendo de este modo los péptidos. • Dos aminoácidos reaccionan entre sí, perdiendo una molécula de agua, la molécula resultante recibe el nombre de dipéptido. Cuando son tres tripéptidos, cuatro tetrapéptidos. • Un oligopéptido contiene menos de 50 y en general se denomina polipéptidos a las cadenas que poseen entre 50 Y 100 aminoácidos. Cuando se unen más de 100 aminoácidos se forman las proteínas.
  11. 11. ENLACE PEPTÍDICOENLACE PEPTÍDICO • Este enlace se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) del primer aminoácido y el grupo amina (-NH2) del segundo aminoácido y se libera una molécula de agua.
  12. 12. Características del enlaceCaracterísticas del enlace peptídicopeptídico • El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de carbono y un átomo de nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas. • El enlace peptídico puede ser hidrolizado por acción de las proteasas. Éstas son enzimas hidrolíticas presentes en los lisosomas celulares y en los jugos digestivos.

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