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Quitéria Paravidino
Aulas 17 e 18
 Enzimas são catalisadores orgânicos.
 São proteínas que facilitam as reações
químicas.
 Produção de enzimas – controle sobre as
reações de seu próprio metabolismo.
 Biotecnologia – enzimas produzidas por
microrganismos.
 São proteínas catalisadoras existentes em
todos os seres vivos.
 As enzimas aceleram as reações químicas e
reduzem a energia de ativação.
 Algumas enzimas dependem de um cofator
(substância inorgânica) ou de uma coenzima
(substância orgânica) para poderem trabalhar
corretamente.
 Algumas enzimas atuam no interior da célula,
e outras são lançadas fora dela e atuam no
meio extracelular.
 Os processos naturais dependem da atuação
de diversas enzimas.
 A deficiência (total ou parcial) na produção de
algumas enzimas pode acarretar doenças ou
a morte do organismo.
 Uma enzima reconhece seu substrato pela
forma – ela é altamente específica.
 A enzima pode ser reutilizada ao fim da
reação, catalisando novamente uma reação
idêntica à que acabou de promover.
 A desnaturação enzimática modifica o sítio
ativo de uma enzima.
 Via metabólica: reações químicas sequenciais
 O(s) produto(s) de uma reação constitui(em)
o(s) substrato(s) para a reação seguinte.
 Modulação da ação dos genes responsáveis
pela síntese de uma enzima.
 Regulação das enzimas já produzidas:
inibição competitiva, inibição não competitiva
e inibição por retroalimentação (feedback)
 O inibidor e o substrato
“competem” e apenas um
pode ligar-se ao sítio
ativo.
 A função da enzima é
impedida enquanto o
inibidor permanecer
ligado.
 A presença do inibidor não
impede a atividade
enzimática.
 A enzima tem sempre seu
sítio ativo ocupado, pelo
substrato ou pelo inibidor.
 O inibidor pode ligar-se a um local diferente do sítio
ativo (sítio alostérico).
 A enzima altera a sua forma impedindo o ajuste do
substrato.
 O produto final de uma via metabólica é
capaz de ligar-se ao sítio alostérico existente
na 1ª enzima da via, alterando a configuração
do sítio ativo.
 Efeito: inativar temporariamante essa via.
 Com a queda da concentração do produto
final, deixa de ocorrer a inibição e a via volta
a funcionar normalmente.
 Processos industriais usam microrganismos
produtores de enzimas ou apenas enzimas
produzidas por estes seres.
 Pães e bolos, vinho e cerveja, queijos,...
 Detergentes e sabões.
 Indústria textil.
 Fabricação de papéis.
 Produção de etanol, biodiesel
 Processos laboratoriais.
 Indústria farmacêutica.
 (UERJ- 13) Existem dois tipos
principais de inibidores da
atividade de uma enzima: os
competitivos e os não
competitivos. Os primeiros são
aqueles que concorrem com o
substrato pelo centro ativo da
enzima.
Considere um experimento em
que se mediu a velocidade de
reação de uma enzima em
função da concentração de seu
substrato em três condições:
• ausência de inibidores;
• presença de concentrações
constantes de um inibidor
competitivo;
• presença de concentrações
constantes de um inibidor não
competitivo.
Os resultados estão
representados no gráfico
abaixo:
A curva I corresponde aos
resultados obtidos na
ausência de inibidores.
As curvas que representam a
resposta obtida na presença
de um inibidor competitivo e
na presença de um não
competitivo estão indicadas,
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  • 2.  Enzimas são catalisadores orgânicos.  São proteínas que facilitam as reações químicas.  Produção de enzimas – controle sobre as reações de seu próprio metabolismo.  Biotecnologia – enzimas produzidas por microrganismos.
  • 3.  São proteínas catalisadoras existentes em todos os seres vivos.  As enzimas aceleram as reações químicas e reduzem a energia de ativação.
  • 4.
  • 5.  Algumas enzimas dependem de um cofator (substância inorgânica) ou de uma coenzima (substância orgânica) para poderem trabalhar corretamente.
  • 6.  Algumas enzimas atuam no interior da célula, e outras são lançadas fora dela e atuam no meio extracelular.  Os processos naturais dependem da atuação de diversas enzimas.  A deficiência (total ou parcial) na produção de algumas enzimas pode acarretar doenças ou a morte do organismo.
  • 7.
  • 8.  Uma enzima reconhece seu substrato pela forma – ela é altamente específica.  A enzima pode ser reutilizada ao fim da reação, catalisando novamente uma reação idêntica à que acabou de promover.
  • 9.  A desnaturação enzimática modifica o sítio ativo de uma enzima.
  • 10.
  • 11.
  • 12.
  • 13.
  • 14.  Via metabólica: reações químicas sequenciais  O(s) produto(s) de uma reação constitui(em) o(s) substrato(s) para a reação seguinte.
  • 15.  Modulação da ação dos genes responsáveis pela síntese de uma enzima.  Regulação das enzimas já produzidas: inibição competitiva, inibição não competitiva e inibição por retroalimentação (feedback)
  • 16.  O inibidor e o substrato “competem” e apenas um pode ligar-se ao sítio ativo.  A função da enzima é impedida enquanto o inibidor permanecer ligado.  A presença do inibidor não impede a atividade enzimática.  A enzima tem sempre seu sítio ativo ocupado, pelo substrato ou pelo inibidor.
  • 17.
  • 18.  O inibidor pode ligar-se a um local diferente do sítio ativo (sítio alostérico).  A enzima altera a sua forma impedindo o ajuste do substrato.
  • 19.
  • 20.
  • 21.  O produto final de uma via metabólica é capaz de ligar-se ao sítio alostérico existente na 1ª enzima da via, alterando a configuração do sítio ativo.  Efeito: inativar temporariamante essa via.  Com a queda da concentração do produto final, deixa de ocorrer a inibição e a via volta a funcionar normalmente.
  • 22.
  • 23.  Processos industriais usam microrganismos produtores de enzimas ou apenas enzimas produzidas por estes seres.  Pães e bolos, vinho e cerveja, queijos,...  Detergentes e sabões.  Indústria textil.  Fabricação de papéis.  Produção de etanol, biodiesel  Processos laboratoriais.  Indústria farmacêutica.
  • 24.
  • 25.
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  • 27.  (UERJ- 13) Existem dois tipos principais de inibidores da atividade de uma enzima: os competitivos e os não competitivos. Os primeiros são aqueles que concorrem com o substrato pelo centro ativo da enzima. Considere um experimento em que se mediu a velocidade de reação de uma enzima em função da concentração de seu substrato em três condições: • ausência de inibidores; • presença de concentrações constantes de um inibidor competitivo; • presença de concentrações constantes de um inibidor não competitivo. Os resultados estão representados no gráfico abaixo: A curva I corresponde aos resultados obtidos na ausência de inibidores. As curvas que representam a resposta obtida na presença de um inibidor competitivo e na presença de um não competitivo estão indicadas, respectivamente, pelos seguintes números: (A) II e IV (B) II e III (C) III e II (D) IV e III