Tarea colaborativa

1. FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
ESCUELA PROFESIONAL DE CIENCIAS DE LA SALUD
BIOQUIMICA
Tema:
Proteínas
Docente:
Q. F Roger Esquivel Reyna
Alumna:
Majuan Alberca María Elizabeth
Malara Reyes Diana Jazmin
Ciclo:
II – 2017 II
Sección:
Grupo “A”
Piura – 2017

2. PROTEINAS
Las proteínas son polipéptidos de gran tamaño. Son las macromoléculas más
abundantes en las células, constituyendo aproximadamente el 50% de su peso seco y,
también, porque cada proteína tiene su propia y su única estructura tridimensional, que
condiciona su interacción con otras moléculas y, por tanto, su función biológica.
Todas las proteínas contienen carbono, hidrogeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas
poseen también azufre.
1. Aminoácidos
Las proteínas son moléculas de gran tamaño formadas por largas cadenas lineales de sus
elementos constituidos propios: los aminoácidos. Existen unos veinte aminoácidos
distintos, que pueden combinarse en cualquier orden y repetirse de cualquier manera.
Una proteína media esta formada por unos cien o doscientos aminoácidos alineados, lo
que da lugar a un numero de posibles combinaciones diferentes realmente abrumador.
La estructura de los aminoácidos es siempre la misma. Se trata de un átomo de carbono
saturado, que recibe el nombre de carbono alfa, al cual se unen covalentemente:
 Un grupo amino
 Un grupo carboxilo
 Un hidrógeno
 Una cadena lateral
En la naturaleza existen cerca de 150 aminoácidos encontrados en diferentes células y
tejidos en forma libre o combinada, pero nunca en proteínas, pero solo 20 forman parte
de las proreinas y su distribución esta determinada genéticamente. Estos últimos son
aminoácidos proeicos, frente al resto que se denomina no proteico.
Aminoácidos esenciales
Dentro del conjunto de los aminoácidos naturales, existen unos que pueden ser
sintetizados por las células humanas a partir de otras sustancias.
2. Clasificación de las proteínas
Existen distintos tipos de proteínas y se clasifican de formas distintas según distintos
criterios. Los criterios de clasificación de proteínas son su forma y su solubilidad. Las
proteínas también se clasifican según su estructura secundaria. Las proteínas pueden
clasificarse en tres grupos, en función de su forma y su solubilidad.
Proteínas fibrosas: las proteínas fibrosas tienen una estructura alargada, formada por
largos filamentos de proteínas, de forma cilíndrica. No son solubles en agua. Un
ejemplo de proteína fibrosa es el colágeno.

3. Proteínas globulares: estas proteínas tienen una naturaleza más o menos esférica.
Debido a su distribución de aminoácidos (hidrófobo en su interior e hidrófilo en su
exterior) que son muy solubles en las soluciones acuosas. La mioglobina es un claro
ejemplo de las proteínas globulares.
Proteínas de membrana: son proteínas que se encuentran en asociación con las
membranas lipídicas. Esas proteínas de membrana que están embebidas en la bicapa
lipídica, poseen grandes aminoácidos hidrófobos que interactúan con el entorno no
polar de la bicapa interior. Las proteínas de membrana no son solubles en soluciones
acuosas. Un ejemplo de proteína de membrana es la rodopsina. Debes tener en cuenta
que la rodopsina es una proteína integral de membrana y se encuentra incrustada en la
bicapa. La membrana lipídica no se muestra en la estructura presentada.
Clasificación de las proteínas globulares según su estructura secundaria
Las proteínas también se clasifican según el tipo de estructura secundaria que tengan.
Hélice alfa: esta estructura se desarrolla en forma de espiral sobre sí misma debido a los
giros producidos alrededor del carbono beta de cada aminoácido. La mioglobina es un
claro ejemplo de proteína de hélice alfa.
Hoja plegada beta: cuando la cadena principal se estira al máximo, se adopta una
configuración conocida como cadena beta. La tenascina es un ejemplo de las proteínas
hoja plegada beta.
Alfa/beta: Las proteínas que contienen una estructura secundaria que alterna la hélice
alfa y la hoja plegada beta. Un ejemplo de proteína alfa/beta es la triosa fosfato
isomerasa. Esta estructura es conocida como un barril TIM. La helicoidal alterna y los
segmentos de hoja plegada beta forman una estructura de barril cerrado.
Alfa + Beta: En estas proteínas, la hélice alfa y la hoja plegada beta se producen en
regiones independientes de la molécula. La ribonucleasa A es un ejemplo de proteína
alfa + beta.
Clasificación de las proteínas
 Por su composición química
Proteínas simples. Son aquellas que al hidrolizarse (degradarse) sólo producen
aminoácidos.
Proteínas complejas. Son aquellas que al hidrolizarse, producen aminoácidos y otros
compuestos orgánicos e inorgánicos. Estas pueden ser: metalproteínas, nucleoproteínas
y fosfoproteínas.

4.  Por su conformación
De acuerdo a su forma, las proteínas pueden dividirse en dos clases:
1. Proteínas fibrosas. Son aquellas que están formadas por cadenas polipeptídicas,
formando estructuras compactas llamadas fibras. Por ejemplo: La fibroína. Es
producida por insectos, sobre todo por las arañas y el gusano de seda. El
colágeno. Constituye el componente proteico principal del tejido conectivo. La
queratina. Puedes encontrarla en las uñas, garras, pico, pezuñas, cuernos, pelo,
lana, y en capa externa de tu piel. La elastina. Le proporciona elasticidad a tu
piel y a los vasos sanguíneos.
2. Proteínas globulares. Están formadas por cadenas polipeptídicas que adoptan
una forma esférica. Por ejemplo: enzimas, anticuerpos, hormonas. La mayoría de
las proteínas que conoces, pertenecen a esta clase. Desempeñan funciones
estructurales y mecánicas, actuando como:
Enzimas
 Hormonas. Muchos de estos componentes son proteínas, capaces de regular
muchas funciones celulares, relacionadas con el metabolismo y la reproducción.
Ejemplos son la insulina, el glucagón y la tiroxina.
 Proteínas transportadoras y receptores de membrana. Por ejemplo, la
hemoglobina.
 Proteínas transportadoras de triglicéridos, ácidos grasos y oxígeno en la sangre.
Son responsables, entre otras funciones de la contracción de las fibras
musculares.
 Inmunoglobulinas o anticuerpos. Son glicoproteínas que reconocen antígenos
expresados en la superficie de virus, bacterias y otros agentes infecciosos.
 Proteínas de reserva. Ejemplos de proteínas de este tipo de proteína son la
ferritina, que almacena hierro en el interior de las células y la caseína de la
leche, que actúa como una reserva de aminoácidos.
Por su solubilidad
Esta forma de clasificar las proteínas tiene en cuenta su solubilidad en diferentes
disolventes como el agua, la sal y el alcohol. Pero, quizás te estés preguntando: ¿dónde
puedo encontrar proteínas para mantener mi cuerpo sano? Presta atención a la siguiente
lista.
3. Enlace peptídico
Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones peptídicas.
Estas uniones se forman por la reacción de síntesis (vía deshidratación) entre el grupo
carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido.

5. La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos es un ejemplo de una reacción
de condensación. Dos moléculas se unen mediante un enlace de tipo covalente CO-NH
con la pérdida de una molécula de agua y el producto de esta unión es un dipéptido. El
grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un
tercer aminoácido, y así sucesivamente hasta formar una larga cadena. Podemos seguir
añadiendo aminoácidos al péptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un
COOH terminal.
Función homeostática
Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto el
pH interno como el equilibrio osmótico. Es la conocida como función homeostática de
las proteínas.
REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS
Alberts, D. Bray, K. Hopkin, A. Johnson, J. Lewis, M. Raff, K. Roberts y P. Walter.
(2006) Introducción a la Biología Celular. 2ª Edición. Editorial Médica Panamericana.
T. M. Devlin (2004) Bioquímica. Libro de Texto con Aplicaciones Clínicas. 4ª edición.
Editorial Reverté S.A.